Tejzanor Nxjerrja e kolagjenit nga kandil deti

Fakte të vlefshme

kolagjenit

Kolageni është proteina fibroze me strukturë trefishe spirale dhe proteina e madhe e pazgjidhshme fibroze në matricën ekstracelulare dhe në indet lidhëse. Ka të paktën 16 lloje të kolagjenëve, por shumica e tyre janë (rreth 90%) i përkasin llojit I, tipit II, dhe lloji III. Kolagjenit është proteina më e bollshme në trupin e njeriut që gjendet në kocka, muskuj, lëkurë dhe tendons. Në gjitarë, ajo kontribuon me 25-35% të gjithë proteinave të trupit. Lista e mëposhtme jep shembuj të indeve ku llojet e kolagjenit janë më të bollshme: Lloji I-kockave, dermis, tendon, ligamentet, kornea; Tipi II-kërc, trup i tejdukshëm, pulpusi i bërthamës; Tipi III-lëkurë, mur anësor, fibra retikulare të indeve më të mëdha (mushkëritë, mëlçinë, shpretkën, etj); Lloji i IV-bodrumet, Lloji V-shpesh bashkë-shpërndan me kolagjenin e Llojit I, sidomos në korne. Kjo natyrisht favorizoi shfrytëzimin komercial të kolagjenëve të bollshëm standard (collagens I-V), duke izoluar dhe pastruar ato, kryesisht nga indet e njeriut, të gjedhit dhe të derrit, nga proceset konvencionale të prodhimit me rendiment të lartë, duke çuar në grumbuj të kolagjenit me cilësi të lartë. (Silva et al., Mar. Drugs 2014, 12)
Kolagjenit endogjen është një kolagjen natyral i sintetizuar nga trupi, ndërsa kolagjeni ekzogjen është sintetik dhe mund të vijë nga një burim i jashtëm si shtesat. Kolagjenit ndodhin në trup, veçanërisht në lëkurë, kocka dhe indet lidhëse. Prodhimi i kolagjenit në një organizëm zvogëlohet me moshën dhe ekspozimin ndaj faktorëve të tillë si pirja e duhanit dhe drita UV. Në mjekësi, kolagjenit mund të përdoren në lidhjet e plagëve të kolagjenit për të tërhequr qelizat e reja të lëkurës në faqet e plagëve.
Kolagjenit përdoren gjerësisht në shtojcave dhe barnave pasi që mund të riorganizohet. Kjo do të thotë se ajo mund të ndahet, transformohet dhe kthehet në trup. Ajo gjithashtu mund të formohet në ngurtësinë e ngjeshur ose në xhel si grilë. Gama e gjerë e funksioneve dhe dukuria e saj natyrore e bën klinikisht të gjithanshëm dhe të përshtatshëm për një sërë qëllime mjekësore. Për përdorim mjekësor, kolagjenit mund të merren nga gjedhet, derrat, delet, organizmat detarë.
Ekzistojnë katër metoda kryesore për të izoluar kolagjenin nga kafshët: metodat e kripëzimit, alkalinë, acidet dhe enzimat.
Metodat acidike dhe enzimatike përdoren më së shpeshti në kombinim për prodhimin e kolagjenit me cilësi të lartë. Meqenëse pjesët e kolagjenit janë kolagjenit të tretshëm në acid (ASC) dhe pjesët e tjera janë kolagjen të tretshëm në pepsinë (PSC), trajtimi acid pasohet nga nxjerrja enzimatike e pepsinës. Ekstraktimi i kolagjenit acid kryhet duke përdorur acide organike të tilla si acid kloracetik, limoni ose laktik. Për të lëshuar kolagjenin e tretshëm në pepsinë (PSC) nga materiali i mbetur i procesit të nxjerrjes së kolagjenit acid, materia e pazgjidhur trajtohet me pepsinë enzimë, për të izoluar kolagjenin e tretshëm të pepsin (PSC). PSC aplikohet zakonisht në kombinim me 0.5M të acidit acetik. Pepsina është një enzimë e zakonshme pasi ajo është në gjendje të mbajë një strukturë kolagjeni duke u çarë në terminalin N të zinxhirit të proteinave dhe peptidës jo helix.
Kolagjenit përdoren në shtesat ushqimore (nutraceuticals), produktet kozmetike dhe ilaçet. Kolagjenit gjitar dhe detar (peshk) janë në dispozicion në treg dhe mund të blihen në çdo sasi. Kolagjen kandil deti është një formë e re e kolagjenit, i cili është biokompatibël i njeriut dhe jo-gjitar (pa sëmundje). Kolagjenit kandil deti nuk përputhen me ndonjë lloj të veçantë të kolagjenit (lloji IV), por ekspozon vetitë e ndryshme të llojeve të kolagjenit I, II dhe V.

glikoproteina

Glikoproteinat gjenden në shumë organizma nga bakteret tek njerëzit dhe kanë funksione të ndryshme. Këto proteina me zinxhirë të shkurtër të oligosakarideve përfshihen në njohjen e sipërfaqes së qelizës nga hormonet, viruset dhe substancat e tjera në shumë ngjarje qelizore. Përveç kësaj, antigjenet e sipërfaqes qelizore shërbejnë si sekrecione të mucinës së elementit të matricës ekstracelulare, traktit gastrointestinal dhe urogjenital. Pothuajse të gjitha proteinat globulare në plazmë, përveç albuminës, enzimeve dhe proteinave të sekretuara kanë strukturë të glikoproteinës. Membrana qelizore përbëhet nga molekulat e proteinave, lipideve dhe karbohidrateve. Roli i glikoproteineve në membranën qelizore, nga ana tjetër, ndikon në numrin dhe shpërndarjen e proteinave. Këto proteina janë të përfshira në kalimin nga membrana në substancë. Numri dhe shpërndarja e glikolipideve dhe glikoproteineve japin specifikë të qelizës.
Glikoproteinat janë përgjegjës për njohjen e qelizave, permeabilitetin selektiv të membranës qelizore dhe marrjen e hormoneve. Ekzistojnë 7 lloje kryesore të monosakarideve në pjesën e karbohidrateve të glikoproteineve. Këto monosakaride kombinohen me sekuenca të ndryshme dhe struktura të ndryshme lidhjesh, duke rezultuar në një numër të madh të strukturave të zinxhirit të karbohidrateve. Një glikoproteinë mund të përmbajë një strukturë të vetme të lidhur me N-të lidhur ose mund të përmbajë më shumë se një lloj oligosakaridi. Oligosakaridet e lidhura me N mund të jenë të strukturave të njëjta ose të ndryshme ose gjithashtu mund të jenë të pranishme në oligosakaridet e lidhura me O. Numri i zinxhirëve të oligosakarideve ndryshon varësisht nga proteina dhe funksioni.
Acidët sialikë në glikoproteinat, një element i glikokalizës, luajnë një rol të rëndësishëm në njohjen e qelizave. Nëse acidet sialike shkatërrohen për çfarëdo arsye, struktura e glikoalkalisë së membranës është ndërprerë dhe qeliza nuk mund të kryejë shumicën e detyrave të specifikuara. Gjithashtu, ka disa glycoproteins strukturore. Ata janë fibronectins, laminins, fibronectins fetale dhe ata të gjithë kanë misione të ndryshme në trup. Gjithashtu në glikoproteinat eukariotike, ka disa monosakaride kryesisht në llojin hexose dhe aminohexose. Ata mund të ndihmojnë në palosjen e proteinave, të përmirësojnë stabilitetin e proteinave dhe të përfshihen në sinjalizimin e qelizave.