• Kollagen ist reich an Proteinen und wird in vielfältigen industriellen Anwendungen weit verbreitet, z.B. Food, Pharma, Zusatzstoffe usw.
• Ultraschall-Behandlung kann leicht mit enzymatischer oder Säure-Extraktion von Kollagen kombiniert werden.
• Die Umsetzung des Ultraschalls in die Kollagenextraktionsverfahren führt zu höheren Ausbeuten und schnellere Extraktion.

Ultraschall Auswirkungen auf die Kollagen-Extraktion

Hochintensiver Ultraschall wird häufig eingesetzt, um den Stoffaustausch in Nassprozessen zu verbessern, z.B. bei der Extraktion, Sonochemie usw. Die Extraktion (auch Kollagenisolation genannt) von Kollagen kann durch eine Ultraschallbehandlung deutlich verbessert werden. Sondierungshilfen bei der Spaltung des Kollagensubstrats, öffnen die Kollagenfibrillen, wodurch die enzymatische Hydrolyse oder Säurebehandlung erleichtert wird.

Ultraschall enzymatische Extraktion Assisted

Ultraschall-Behandlung ist für seine Fähigkeit bekannt, die Enzymaktivität zu erhöhen. Dieser Effekt beruht auf der Ultraschall-Dispersion und Deagglomeration der Pepsin-Aggregate. Homogen dispergierten Enzyme bieten eine erhöhte Oberfläche für den Massentransfer, was zu höheren Enzymaktivität korreliert. Darüber hinaus eröffnet die starken Ultraschallwellen die Kollagenfibrillen, so dass das Kollagen freigesetzt wird.

Ultraschall-Pepsin-Extraktion: Pepsin kombiniert die Ultraschallbehandlung erhöht die Ausbeute an Kollagen um bis zu ca. 124% und verkürzt die Extraktionszeit im Vergleich zur herkömmlichen Pepsinhydrolyse deutlich. Zirkuläre Dichroismusanalyse, Atomkraftmikroskopie und FTIR bewiesen, dass die Dreifachhelixstruktur des extrahierten Kollagens von der Ultraschallbehandlung nicht beeinflusst wurde und intakt blieb. (Li et al. 2009) Dies macht die ultraschallunterstützte Pepsin-Extraktion für die Lebensmittelindustrie sehr praktisch und bietet erhöhte Proteinrückgewinnungsraten in einer deutlich kürzeren Verarbeitungszeit.

In einer vergleichenden Studie zur Ultraschall- vs. Nicht-Ultraschall-Extraktion von Kollagen aus der Rindersehne überzeugt die Ultraschallbehandlung (20kHz, Pulsmodus 20/20 Sek.) durch höhere Ausbeute und Effizienz. Die konventionelle Extraktion wurde mit Pepsin in Essigsäure für 48 Stunden durchgeführt. Die Ultraschallextraktion wurde unter den gleichen Bedingungen durchgeführt, aber die Expositionszeiten für Sondierung (3 bis 24 h) und Pepsin (24 bis 45 h) wurden variiert, was zu insgesamt 48 Stunden Behandlung führte. Die Ultraschall-Pepsin-Extraktion zeigte eine überlegene Effizienz der Kollagen-Extraktion und erreichte eine Ausbeute von 6,2%, während die konventionelle Extraktionsausbeute 2,4% betrug. Die besten Ergebnisse wurden bei einer Ultraschall-Extraktionszeit von 18 h erzielt. Das extrahierte Kollagen zeigte eine unbeschädigte kontinuierliche Helixstruktur, gute Löslichkeit und relativ hohe thermische Stabilität. Dies bedeutet, dass eine Ultraschall-Pepsin-Extraktion die Effizienz der Extraktion von natürlichem Kollagen verbesserte, ohne die Qualität des resultierenden Kollagens zu beeinträchtigen. (Ran und Wang 2014)

Ultraschall-Papain-Extraktion: Kollagen aus Fischschuppen kann effizient durch Papain Hydrolyse in Kombination mit Ultraschall Vorbehandlung extrahiert werden. Für die Ultraschall-Papain Extraktion von Kollagen aus Fischschuppen wurden die folgenden Prozessparameter als optimal gefunden: Ultraschall-Vorbehandlungsdauer von 4 min, Verhältnis von Papain Fischschuppen 4%, Temperatur 60 ° C und die Gesamtextraktionszeit von 5h. Unter diesen optimalen Bedingungen erreichte die Extraktionsrate von 90,7% Kollagen. (Jiang et al. 2011)

Ultraschallunterstützten Säureextraktion

In einer Studie von Kim et al. (2012), die Extraktion von säurelöslichen Kollagen aus der Haut von japanischen Seebarsch (Lateolabrax japonicus) zeigte eine erhöhte Ausbeute und verringerte Extraktionszeit nach der Ultraschallbehandlung bei einer Frequenz von 20 kHz in 0,5 M Essigsäure. Extraktion mit Ultraschall bewirkte keine Veränderung der wesentlichen Komponenten des Kollagens, genauer gesagt die α1, α2 und β-Ketten.

Ultraschall-Extraktion von Protein aus Eierschalen

Ultraschall vorbehandelt enzymatische Hydrolysate hatte bessere funktionelle Eigenschaften. Für die Ultraschallextraktion der funktionellen Eiweißhydrolysate aus Hühnerei Schale, Löslichkeit, Emulgieren, Aufschäumen und Wasserhalteeigenschaften verbessert.
Eierschalen-Membran ist eine reichlich vorhandene natürliche Ressource und besteht aus etwa 64 Proteinen, einschließlich Typ I, V und X-Kollagen, Lysozym, Osteopontin und Sialoprotein. Dies macht Eierschalen einen interessanten Rohstoff für die Gewinnung von Proteinen. Mit Ultraschall-Extraktion kann die Proteinfreisetzung und Funktionalität erheblich, was zu einem schnellen, effizienten und wirtschaftlichen Verfahren verbessert werden.

Ultraschall Alkali-Extraktion Assisted

zu extrahieren und diese Proteine ​​zu solubilisieren
Für die Proteinextraktion aus Eierschalen-Membran, die Ultraschall-Alkali-Behandlung führte zu einer solubilisierten Proteinausbeute von nahezu 100% des gesamten Eischale Membranproteins. Ultraschall-Kavitation frei stehende größere Proteine ​​Klumpen aus der Eierschalen-Membran und erleichtert die Solubilisierung ihrer Verbindungen. Die Proteinstruktur und Eigenschaften wurden nicht durch Beschallung beschädigt und blieb intakt. Die antioxidativen Eigenschaften der Proteine ​​waren die gleiche für die ultraschallunterstützten alkalische Behandlung und konventionelle Extraktion.

Ultraschall-Gelatine-Extraktion

Gefrorene und luftgetrocknete Seelachsfelle wurden mit kalten Salz-, Alkali- und Säurelösungen behandelt, um Kollagengewebe zu trennen und Gelatine durch Kollagendenaturierung bei 45°C für vier Stunden mit einer Leistungsultraschallbehandlung als Verarbeitungshilfe zu extrahieren. Gelatineausbeute, pH-Wert, Klarheit, Gelstärke und viskoelastische Eigenschaften sowie die mit der PAGE-SDS-Methode bestimmte Molekulargewichtsverteilung wurden bewertet. Gelatine, die vier Stunden lang in einem Wasserbad bei 45°C extrahiert wurde, wurde als Kontrolle verwendet. Die Leistungsultraschallbehandlung erhöhte die Extraktionsausbeute um 11,1% im Vergleich zur Kontrolle, während die Gelstärke um 7% zurückging. Auch bei ultraschallgezogener Gelatine (4,2°C) war die Gelatierungstemperatur niedriger. Dieses Verhalten hängt mit Unterschieden in der Molekulargewichtsverteilung von Polypeptidspulen in Gelatine zusammen. Die Power-Ultraschall-Extraktion kann verwendet werden, um die Gelatineextraktion aus gefrorenen und luftgetrockneten Fischhäuten zu erhöhen. (Olson et al. 2005)

industrielle Ultraschallsysteme

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