Kollagenextraktion mit Ultraschall

• Kollagen ist reich an Proteinen und wird in zahlreichen industriellen Anwendungen eingesetzt, z. B. in der Lebensmittel- und Pharmaindustrie, als Zusatzstoff usw.
• Die Sonikation kann problemlos mit der enzymatischen oder sauren Extraktion von Kollagen kombiniert werden.
• Der Einsatz von Ultraschall bei der Kollagenextraktion führt zu einer höheren Ausbeute und einer schnelleren Extraktion.

Auswirkungen von Ultraschall auf die Kollagenextraktion

Hochintensiver Ultraschall wird häufig zur Verbesserung des Stofftransfers in Nassverfahren eingesetzt, z. B. bei der Extraktion, Sonochemie usw. Die Extraktion (auch bekannt als Kollagenisolierung) von Kollagen kann durch Ultraschallbehandlung erheblich verbessert werden. Die Beschallung hilft bei der Spaltung des Kollagensubstrats, öffnet die Kollagenfibrillen und erleichtert so die enzymatische Hydrolyse oder die Säurebehandlung.

Ultraschall-unterstützte enzymatische Extraktion

Die Beschallung ist bekannt für ihre Fähigkeit, die Enzymaktivität zu erhöhen. Diese Wirkung beruht auf der Dispersion und Deagglomeration der Pepsin-Aggregate durch Ultraschall. Homogen dispergierte Enzyme bieten eine größere Oberfläche für den Stoffaustausch, was mit einer höheren Enzymaktivität korreliert. Außerdem öffnen die starken Ultraschallwellen die Kollagenfibrillen, so dass das Kollagen freigesetzt wird.

Pepsin-Extraktion mit Ultraschall: Die Kombination von Pepsin und Ultraschall erhöht die Kollagenausbeute um ca. 124 % und verkürzt die Extraktionszeit im Vergleich zur herkömmlichen Pepsinhydrolyse erheblich. Zirkulardichroismus-Analysen, Rasterkraftmikroskopie und FTIR bewiesen, dass die Triple-Helix-Struktur des extrahierten Kollagens durch die Ultraschallbehandlung nicht beeinträchtigt wurde und intakt blieb. (Li et al. 2009) Dies macht die ultraschallunterstützte Pepsinextraktion für die Lebensmittelindustrie äußerst praktisch und ermöglicht eine höhere Proteinausbeute bei deutlich kürzerer Verarbeitungszeit.

In einer vergleichenden Studie über die Extraktion von Kollagen aus Rindersehnen mit Ultraschall und ohne Ultraschall überzeugte die Ultraschallbehandlung (20 kHz, Impulsmodus 20/20 Sek.) durch eine höhere Ausbeute und Effizienz. Die konventionelle Extraktion wurde mit Pepsin in Essigsäure für 48 Stunden durchgeführt. Die Ultraschallextraktion wurde unter den gleichen Bedingungen durchgeführt, aber die Expositionszeiten für die Beschallung (3 bis 24 Stunden) und das Pepsin (24 bis 45 Stunden) wurden variiert, so dass insgesamt 48 Stunden Behandlung zur Verfügung standen. Die Ultraschall-Pepsin-Extraktion zeigte eine höhere Effizienz bei der Kollagenextraktion und erreichte eine Ausbeute von 6,2 %, während die Ausbeute bei der konventionellen Extraktion 2,4 % betrug. Die besten Ergebnisse wurden bei einer Ultraschallextraktionszeit von 18 Stunden erzielt. Das extrahierte Kollagen wies eine unbeschädigte kontinuierliche Helixstruktur, eine gute Löslichkeit und eine relativ hohe thermische Stabilität auf, was bedeutet, dass eine Ultraschall-Pepsin-Extraktion die Effizienz der Extraktion von natürlichem Kollagen verbesserte, ohne die Qualität des resultierenden Kollagens zu beeinträchtigen. (Ran und Wang 2014)

Papain-Extraktion mit Ultraschall: Kollagen aus Fischschuppen kann durch Papain-Hydrolyse in Kombination mit einer Ultraschall-Vorbehandlung effizient extrahiert werden. Für die Ultraschall-Papain-Extraktion von Kollagen aus Fischschuppen erwiesen sich die folgenden Prozessparameter als optimal: Ultraschall-Vorbehandlungsdauer von 4 Minuten, Verhältnis von Papain zu Fischschuppen 4 %, Temperatur 60 °C und Gesamtextraktionszeit von 5 Stunden. Unter diesen optimalen Bedingungen erreichte die Extraktionsrate von Kollagen 90,7 %. (Jiang et al. 2011)

Ultraschallunterstützte Säureextraktion

In einer Studie von Kim et al. (2012) zeigte sich bei der Extraktion von säurelöslichem Kollagen aus der Haut des Japanischen Wolfsbarschs (Lateolabrax japonicus) eine erhöhte Ausbeute und eine verkürzte Extraktionszeit nach einer Ultraschallbehandlung mit einer Frequenz von 20 kHz in 0,5 M Essigsäure. Die Extraktion mit Ultraschall veränderte die Hauptbestandteile des Kollagens, insbesondere die α1-, α2- und β-Ketten, nicht.

Ultraschallextraktion von Eiweiß aus Eierschalen

Mit Ultraschall vorbehandelte enzymatische Hydrolysate wiesen bessere funktionelle Eigenschaften auf. Bei der Ultraschallextraktion von funktionellen Proteinhydrolysaten aus Hühnereischalen werden Löslichkeit, Emulgierbarkeit, Schaumbildung und Wasserhaltevermögen verbessert.
Die Eierschalenmembran ist eine reichhaltige natürliche Ressource und besteht aus etwa 64 Proteinen, darunter Kollagen vom Typ I, V und X, Lysozym, Osteopontin und Sialoprotein. Dies macht Eierschalen zu einem interessanten Rohstoff für die Extraktion von Proteinen. Mit der Ultraschallextraktion können die Proteinfreisetzung und -funktionalität erheblich verbessert werden, was zu einem schnellen, effizienten und wirtschaftlichen Verfahren führt.

Ultraschallunterstützte Alkaliextraktion

diese Proteine zu extrahieren und zu solubilisieren
Bei der Proteinextraktion aus der Eierschalenmembran führte die Ultraschall-Alkali-Behandlung zu einer Ausbeute an solubilisiertem Protein von nahezu 100 % des gesamten Eierschalenmembranproteins. Die Ultraschallkavitation löste größere Proteinklumpen aus der Eierschalenmembran und erleichterte die Solubilisierung ihrer Bestandteile. Die Struktur und die Eigenschaften der Proteine wurden durch die Beschallung nicht beeinträchtigt und blieben intakt. Die antioxidativen Eigenschaften der Proteine waren bei der ultraschallunterstützten alkalischen Behandlung und der herkömmlichen Extraktion gleich.

Extraktion von Gelatine mit Ultraschall

Gefrorene und luftgetrocknete Seelachshäute wurden mit kalter Kochsalzlösung, alkalischen und sauren Lösungen behandelt, um das Kollagengewebe zu trennen und Gelatine zu extrahieren, indem das Kollagen vier Stunden lang bei 45°C denaturiert und mit einer Ultraschallbehandlung als Verarbeitungshilfe behandelt wurde. Die Gelatineausbeute, der pH-Wert, die Klarheit, die Gelstärke und die viskoelastischen Eigenschaften sowie die Molekulargewichtsverteilung wurden mit der PAGE-SDS-Methode bestimmt. Gelatine, die vier Stunden lang in einem Wasserbad bei 45 °C extrahiert wurde, diente als Kontrolle. Die Ultraschallbehandlung erhöhte die Extraktionsausbeute um 11,1 % im Vergleich zur Kontrolle, während die Gelstärke um 7 % abnahm. Die Geliertemperatur war bei ultraschallextrahierter Gelatine ebenfalls niedriger (4,2 °C). Dieses Verhalten ist auf Unterschiede in der Molekulargewichtsverteilung der Polypeptidspiralen in Gelatine zurückzuführen. Die Ultraschallextraktion kann zur Steigerung der Gelatineextraktion aus gefrorenen und luftgetrockneten Fischhäuten eingesetzt werden. (Olson et al. 2005)

industrielle Ultraschallsysteme

Hielscher Ultrasonics liefert leistungsstarke Ultraschallsysteme vom Labor- über den Tisch- bis zum Industriemaßstab. Um eine optimale Extraktionsleistung zu gewährleisten, kann eine zuverlässige Beschallung unter anspruchsvollen Bedingungen kontinuierlich durchgeführt werden. Alle industriellen Ultraschallprozessoren können sehr hohe Amplituden liefern. Amplituden von bis zu 200µm können problemlos im 24/7-Betrieb gefahren werden. Für noch höhere Amplituden sind kundenspezifische Ultraschallsonotroden erhältlich. Die Robustheit der Hielscher-Ultraschallgeräte ermöglicht einen 24/7-Betrieb bei hoher Belastung und in anspruchsvollen Umgebungen.
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