Hielscher Ultraschalltechnik

Ultraschall-Collagen-Extraktion

  • Kollagen ist reich an Proteinen und wird in vielfältigen industriellen Anwendungen weit verbreitet, z.B. Food, Pharma, Zusatzstoffe usw.
  • Ultraschall-Behandlung kann leicht mit enzymatischer oder Säure-Extraktion von Kollagen kombiniert werden.
  • Die Umsetzung des Ultraschalls in die Kollagenextraktionsverfahren führt zu höheren Ausbeuten und schnellere Extraktion.

Ultraschall Auswirkungen auf die Kollagen-Extraktion

Hochintensiver Ultraschall wird häufig eingesetzt, um den Stoffaustausch in Nassprozessen zu verbessern, z.B. bei der Extraktion, Sonochemie usw. Die Extraktion (auch Kollagenisolation genannt) von Kollagen kann durch eine Ultraschallbehandlung deutlich verbessert werden. Sondierungshilfen bei der Spaltung des Kollagensubstrats, öffnen die Kollagenfibrillen, wodurch die enzymatische Hydrolyse oder Säurebehandlung erleichtert wird.

Ultraschall enzymatische Extraktion Assisted

Ultraschall-Behandlung ist für seine Fähigkeit bekannt, die Enzymaktivität zu erhöhen. Dieser Effekt beruht auf der Ultraschall-Dispersion und Deagglomeration der Pepsin-Aggregate. Homogen dispergierten Enzyme bieten eine erhöhte Oberfläche für den Massentransfer, was zu höheren Enzymaktivität korreliert. Darüber hinaus eröffnet die starken Ultraschallwellen die Kollagenfibrillen, so dass das Kollagen freigesetzt wird.

Ultraschall-Pepsin-Extraktion: Pepsin kombiniert die Ultraschallbehandlung erhöht die Ausbeute an Kollagen um bis zu ca. 124% und verkürzt die Extraktionszeit im Vergleich zur herkömmlichen Pepsinhydrolyse deutlich. Zirkuläre Dichroismusanalyse, Atomkraftmikroskopie und FTIR bewiesen, dass die Dreifachhelixstruktur des extrahierten Kollagens von der Ultraschallbehandlung nicht beeinflusst wurde und intakt blieb. (Li et al. 2009) Dies macht die ultraschallunterstützte Pepsin-Extraktion für die Lebensmittelindustrie sehr praktisch und bietet erhöhte Proteinrückgewinnungsraten in einer deutlich kürzeren Verarbeitungszeit.

In einer vergleichenden Studie zur Ultraschall- vs. Nicht-Ultraschall-Extraktion von Kollagen aus der Rindersehne überzeugt die Ultraschallbehandlung (20kHz, Pulsmodus 20/20 Sek.) durch höhere Ausbeute und Effizienz. Die konventionelle Extraktion wurde mit Pepsin in Essigsäure für 48 Stunden durchgeführt. Die Ultraschallextraktion wurde unter den gleichen Bedingungen durchgeführt, aber die Expositionszeiten für Sondierung (3 bis 24 h) und Pepsin (24 bis 45 h) wurden variiert, was zu insgesamt 48 Stunden Behandlung führte. Die Ultraschall-Pepsin-Extraktion zeigte eine überlegene Effizienz der Kollagen-Extraktion und erreichte eine Ausbeute von 6,2%, während die konventionelle Extraktionsausbeute 2,4% betrug. Die besten Ergebnisse wurden bei einer Ultraschall-Extraktionszeit von 18 h erzielt. Das extrahierte Kollagen zeigte eine unbeschädigte kontinuierliche Helixstruktur, gute Löslichkeit und relativ hohe thermische Stabilität. Dies bedeutet, dass eine Ultraschall-Pepsin-Extraktion die Effizienz der Extraktion von natürlichem Kollagen verbesserte, ohne die Qualität des resultierenden Kollagens zu beeinträchtigen. (Ran und Wang 2014)

Ultraschall-Setup mit Rührkessel

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Ultraschall-Papain-Extraktion: Kollagen aus Fischschuppen kann effizient durch Papain Hydrolyse in Kombination mit Ultraschall Vorbehandlung extrahiert werden. Für die Ultraschall-Papain Extraktion von Kollagen aus Fischschuppen wurden die folgenden Prozessparameter als optimal gefunden: Ultraschall-Vorbehandlungsdauer von 4 min, Verhältnis von Papain Fischschuppen 4%, Temperatur 60 ° C und die Gesamtextraktionszeit von 5h. Unter diesen optimalen Bedingungen erreichte die Extraktionsrate von 90,7% Kollagen. (Jiang et al. 2011)

Ultraschallunterstützten Säureextraktion

In einer Studie von Kim et al. (2012), die Extraktion von säurelöslichen Kollagen aus der Haut von japanischen Seebarsch (Lateolabrax japonicus) zeigte eine erhöhte Ausbeute und verringerte Extraktionszeit nach der Ultraschallbehandlung bei einer Frequenz von 20 kHz in 0,5 M Essigsäure. Extraktion mit Ultraschall bewirkte keine Veränderung der wesentlichen Komponenten des Kollagens, genauer gesagt die α1, α2 und β-Ketten.

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Ultraschall-Verfahren: Labor bis Industriell Maßstab

Ultraschall-Extraktion von Protein aus Eierschalen

Ultraschall vorbehandelt enzymatische Hydrolysate hatte bessere funktionelle Eigenschaften. Für die Ultraschallextraktion der funktionellen Eiweißhydrolysate aus Hühnerei Schale, Löslichkeit, Emulgieren, Aufschäumen und Wasserhalteeigenschaften verbessert.
Eierschalen-Membran ist eine reichlich vorhandene natürliche Ressource und besteht aus etwa 64 Proteinen, einschließlich Typ I, V und X-Kollagen, Lysozym, Osteopontin und Sialoprotein. Dies macht Eierschalen einen interessanten Rohstoff für die Gewinnung von Proteinen. Mit Ultraschall-Extraktion kann die Proteinfreisetzung und Funktionalität erheblich, was zu einem schnellen, effizienten und wirtschaftlichen Verfahren verbessert werden.

Ultraschall Alkali-Extraktion Assisted

zu extrahieren und diese Proteine ​​zu solubilisieren
Für die Proteinextraktion aus Eierschalen-Membran, die Ultraschall-Alkali-Behandlung führte zu einer solubilisierten Proteinausbeute von nahezu 100% des gesamten Eischale Membranproteins. Ultraschall-Kavitation frei stehende größere Proteine ​​Klumpen aus der Eierschalen-Membran und erleichtert die Solubilisierung ihrer Verbindungen. Die Proteinstruktur und Eigenschaften wurden nicht durch Beschallung beschädigt und blieb intakt. Die antioxidativen Eigenschaften der Proteine ​​waren die gleiche für die ultraschallunterstützten alkalische Behandlung und konventionelle Extraktion.

Ultraschall-Gelatine-Extraktion

Gefrorene und luftgetrocknete Seelachsfelle wurden mit kalten Salz-, Alkali- und Säurelösungen behandelt, um Kollagengewebe zu trennen und Gelatine durch Kollagendenaturierung bei 45°C für vier Stunden mit einer Leistungsultraschallbehandlung als Verarbeitungshilfe zu extrahieren. Gelatineausbeute, pH-Wert, Klarheit, Gelstärke und viskoelastische Eigenschaften sowie die mit der PAGE-SDS-Methode bestimmte Molekulargewichtsverteilung wurden bewertet. Gelatine, die vier Stunden lang in einem Wasserbad bei 45°C extrahiert wurde, wurde als Kontrolle verwendet. Die Leistungsultraschallbehandlung erhöhte die Extraktionsausbeute um 11,1% im Vergleich zur Kontrolle, während die Gelstärke um 7% zurückging. Auch bei ultraschallgezogener Gelatine (4,2°C) war die Gelatierungstemperatur niedriger. Dieses Verhalten hängt mit Unterschieden in der Molekulargewichtsverteilung von Polypeptidspulen in Gelatine zusammen. Die Power-Ultraschall-Extraktion kann verwendet werden, um die Gelatineextraktion aus gefrorenen und luftgetrockneten Fischhäuten zu erhöhen. (Olson et al. 2005)

industrielle Ultraschallsysteme

Hielscher Ultrasonics liefert leistungsstarke Ultraschallsysteme von Labor zu Benchtop-und industriellem Maßstab. Um eine optimale Absaugleistung, zuverlässige Beschallung unter anspruchsvollen Bedingungen kontinuierlich durchgeführt werden. Alle industriellen Ultraschallprozessoren können sehr hohe Amplituden liefern. Amplituden von bis zu 200 um leicht in den 24/7 Betrieb kann kontinuierlich laufen. Für eine noch höhere Amplituden, sind kundenspezifische Ultraschallsonotroden zur Verfügung. Die Robustheit von Hielscher der Ultraschall-Geräte ermöglicht für den 24/7 Betrieb bei Schwerlast- und in anspruchsvollen Umgebungen.
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Literatur

  • Álvarez, Carlos; Lélu, Pauline; Lynch, Sarah A .; Tiwari, Brijesh K. (2018): Optimierter Proteingewinnung aus Makrelen ganzen Fisch durch sequenzielle Säure / Basen isoelektrische Präzipitation Solubilisierung (ISP) Extraktion durch Ultraschall unterstützt werden. LWT – Food Science and Technology Vol. 88, Februar 2018. 210-216.
  • Jain, Surangna; Kumar Anal, Anil (2016): Optimierung der Extraktion von funktionellen Eiweißhydrolysate aus Hühnereischalenmembran (ESM) durch Ultraschall-unterstützte Extraktion (VAE) und enzymatische Hydrolyse. LWT – Food Science and Technology Vol. 69, Juni 2016. 295-302.
  • Kim, H.K .; Kim, Y.H .; Kim, Y.J .; Park, H.J .; Lee, N. H. (2012): Auswirkungen der Ultraschallbehandlung auf Kollagen-Extraktion aus Häuten des Seebarsch Lateolabrax japonicus. Fisheries Science Band 78, Heft 78; 2013 485-490.
  • Li, Defu; Mu, Changdao; Cai, Sumei; Lin, Wei (2016): Ultraschallbestrahlung bei der enzymatischen Extraktion von Kollagen. Ultrasonics Sonochemistry Volume 16, Issue 5; 2009 605-609.
  • Olson, D. A., Avena Bustillos, R.D., Olsen, C. W., Chiou, B., Yee, E., Bower, C.K., Bechtel, P.J., Pan, Z., Mc Hugh, T.H. (2005): Evaluation von Leistungsultraschall als Verarbeitungshilfsmittel für Fischgelatineextraktion. Abstract No. 71C-26. IFT Annual Meeting. Juli 2005 New Orleans, LA.
  • Ran, X.G .; Wang, L. Y. (2014): Die Verwendung von Ultraschall und Pepsin-Behandlung in tandem für Kollagen-Extraktion aus Fleischindustrie Nebenprodukten. Journal of the Science of Food and Agriculture 94 (3), 2014. 585-590.
  • Schmidt, M. M .; Dornelles, R.C.P .; Mello, R.O .; Kubota, E. H .; Zu, M. A .; Kempka, A.P .; Demiate, I. M. (2016): Collagen-Extraktionsverfahren. International Food Research Journal 23 (3), 2016. 913-922.
  • Siritientong, Tippawan; Bonani, Walter; Motta, Antonella; Migliaresi, Claudio; Aramwit, Pornanong (2016): Die Wirkungen von Bombyx mori Seiden Dehnungs- und Extraktionszeit auf den molekularen und biologischen Eigenschaften von Sericin. Bioscience, Biotechnologie, Biochemie und Vol. 80, Iss. 2, 2016. 241-249.
  • Zeng, J.N .; Jiang, B.Q .; Xiao, Z.Q., Li, S. H. (2011): Extraktion von Kollagen aus Fischschuppen mit Papain unter Ultraschall-Vorbehandlung. Erweiterte Materialforschung, Band 366, 2011 421-424.


Wissenswertes

Collagen

Kollagen ist das Hauptstrukturprotein in dem extrazellulären Raum in dem verschiedenen Bindegewebe in tierischen Körpern. Als Hauptbestandteil des Bindegewebes, es ist das häufigste Protein in Säugern, [1] 25% bis 35% des Ganzkörper-Proteingehaltes ausmacht. Collagen besteht aus Aminosäuren zusammengewickelt Triple-Helices zu bilden, der verlängerten Fibrillen zu bilden. Die höchsten Mengen an Kollagen sind in faserige Gewebe wie Sehnen, Bänder und Haut. Es gibt drei Arten von Kollagen zu unterscheiden:
Kollagen Typ I: liefert 90% Protein in der Haut, Haare, Nägel, Organe, Knochen, Bänder
Typ-II-Kollagen: stellt 50-60% des Proteins im Knorpel, 85-90% des Kollagens in Gelenkknorpel
Kollagen Typ III: stellt Proteine ​​zur Faserprotein in Knochen, Knorpel, Zahnbein, Sehnen und anderen Bindegeweben

Kollagen im Körper

Jede der drei Kollagen-Typen aus verschiedenen Proteinen zusammengesetzt, die verschiedenen Zwecke im Körper erfüllen. Der Kollagen Typ I und III sind beide Hauptkomponenten der Haut, Muskeln, Knochen, Haare und Nägel. Sie sind für ihre Gesundheit, Wachstum und Wiederaufbau erforderlich. Der Kollagen Typ II ist vor allem in dem Knorpel und Gelenken gefunden.
Kollagen vom Typ I und III enthalten beide 19 Aminosäuren, die als essentielle Aminosäuren betrachtet werden. Sie werden von Fibroblasten (Zellen in Bindegeweben) und Osteoblasten (Zellen, die Knochen bilden) erzeugt .Der wichtigsten Proteine ​​in Kollagen Typ I und III umfassen Glycin, Prolin, Alanin und Hydroxyprolin. Typ III ist ein faseriges Skleroproteins.
Glycin ist die Aminosäure mit der höchsten Menge in Kollagen. Prolin ist eine nicht-essentielle Aminosäure, die aus Glycin synthetisiert werden können, und trägt zur Gelenke und Sehnen. Hydroxyprolin ist eine Aminosäure, die zur Stabilität des Kollagen beiträgt. Alanin ist eine Aminosäure wichtig für die Biosynthese von Proteinen.
Wie Typ I und III, tut Typ-II-Kollagen Form Fibrillen. Dieses fibrillären Netzwerk von Kollagen ist wichtig, in Knorpel da für den Einschluss von Proteoglykanen ermöglicht. Darüber hinaus stellt es Zugfestigkeit des Gewebes.

Herkunft und Verwendung

Kollagen ist ein faserartiges Protein, das reichlich vorhanden in dem Bindegewebe von Säugetieren, z.B. Rind, Schwein. Die meisten Kollagen wird extrahiert
aus Schweinehäuten und Knochen und aus Rinderquellen. Eine alternative Quelle für Kollagen-Extraktion ist Fisch und Geflügel. Kollagen wird in Lebensmitteln, Nahrungsergänzungsmitteln, Pharma / medicals und Kosmetika unter anderen Produkten weit verbreitet. Die Kollagen-Extraktion ist ein wachsendes Unternehmen, da dieses Protein synthetische Wirkstoffe in verschiedenen industriellen Verfahren ersetzen können.