Ultraschall-Kollagenextraktion aus Quallen
- Quallenkollagen ist ein hochwertiges Kollagen, das einzigartig ist, aber ähnliche Eigenschaften wie Typ I, II, III und Typ V Kollagen aufweist.
- Die Ultraschallextraktion ist eine rein mechanische Technik, die die Ausbeute erhöht, den Prozess beschleunigt und hochmolekulares Kollagen produziert.
Ultraschall-Quallenextraktion
Quallen sind reich an Mineralien und Proteinen, und Kollagen ist ein wichtiges Protein in diesen gelatineartigen Meerestieren. Quallen sind eine fast reichlich vorhandene Quelle in den Ozeanen. Die Verwendung von Quallen zur Kollagenextraktion, die oft als Plage angesehen wird, ist in beide Richtungen von Vorteil, da sie exzellentes Kollagen produzieren, eine nachhaltige natürliche Quelle nutzen und Quallenblüten entfernen.
Die Ultraschallextraktion ist ein mechanisches Extraktionsverfahren, das präzise gesteuert und an das behandelte Rohmaterial angepasst werden kann. Die Ultraschallextraktion wurde erfolgreich eingesetzt, um Kollagen, Glykoproteine und andere Proteine aus Quallen zu isolieren.
Im Allgemeinen zeigen aus Quallen isolierte Proteine eine starke antioxidative Wirkung und sind daher wertvolle Wirkstoffe für die Lebensmittel-, Nahrungsergänzungs- und Pharmaindustrie.
Zur Extraktion können die ganze Qualle, der Mesoglea (= großer Teil des Quallenschirms) oder die Mundarme verwendet werden.
Die Ultraschallextraktion ist eine effiziente und schnelle Technik, um Kollagen aus Quallen in großen Mengen herzustellen.
- lebensmittel / pharma-taugliches kollagen
- hohes Molekulargewicht
- Aminosäurezusammensetzung
- höhere Erträge
- Schnelle Verarbeitung
- einfach zu bedienen
Ultraschallsäure & Ultraschall-Enzymatische Extraktion
Die Ultraschallextraktion kann in Kombination mit verschiedenen Säurelösungen eingesetzt werden, um das säurelösliche Kollagen (ASC) aus den Quallen freizusetzen. Die Ultraschallkavitation fördert den Stoffaustausch zwischen dem Quallen-Substrat und der Säurelösung, indem sie Zellstrukturen bricht und die Säuren in das Substrat spült. Dabei werden sowohl das Kollagen als auch andere Zielproteine in die Flüssigkeit eingebracht.
In einem weiteren Schritt wird das verbleibende Quallensubstrat mit Enzymen (z.B. Pepsin) unter Ultraschall behandelt, um das pepsinlösliche Kollagen (PSC) zu isolieren. Die Sondierung ist bekannt für ihre Fähigkeit, die Enzymaktivität zu erhöhen. Dieser Effekt basiert auf der Ultraschalldispersion und -deagglomeration der Pepsinaggregate. Homogen verteilte Enzyme bieten eine vergrößerte Oberfläche für den Stoffaustausch, die mit einer höheren Enzymaktivität korreliert ist. Darüber hinaus öffnen die starken Ultraschallwellen die Kollagenfibrillen, so dass das Kollagen freigesetzt wird.
Untersuchungen haben gezeigt, dass eine ultraschallunterstützte enzymatische (Pepsin) Extraktion zu höheren Ausbeuten und einem kürzeren Extraktionsprozess führt.
Hochleistungs-Ultraschallindikatoren für die Kollagenproduktion
Hielscher Ultrasonics liefert leistungsstarke Ultraschallsysteme von Labor zu Benchtop-und industriellem Maßstab. Um eine optimale Absaugleistung, zuverlässige Beschallung unter anspruchsvollen Bedingungen kontinuierlich durchgeführt werden. Alle industriellen Ultraschallprozessoren können sehr hohe Amplituden liefern. Amplituden von bis zu 200 um leicht in den 24/7 Betrieb kann kontinuierlich laufen. Für eine noch höhere Amplituden, sind kundenspezifische Ultraschallsonotroden zur Verfügung. Die Robustheit von Hielscher der Ultraschall-Geräte ermöglicht für den 24/7 Betrieb bei Schwerlast- und in anspruchsvollen Umgebungen.
In der folgenden Tabelle finden Sie die ungefähre Verarbeitungskapazität unserer Ultraschallhomogenisatoren:
| Batch-Volumen | Durchfluss | Empfohlenes Ultraschallgerät |
|---|---|---|
| 0,5 bis 1,5 ml | n.a. | VialTweeter |
| 1 bis 500ml | 10 bis 200ml/min | UP100H |
| 10 bis 2000ml | 20 bis 400ml/min | UP200Ht, UP400St |
| 0.1 bis 20l | 0,2 bis 4l/min | UIP2000hdT |
| 10 bis 100l | 2 bis 10l/min | UIP4000hdT |
| n.a. | 10 bis 100l/min | UIP16000 |
| n.a. | größere | Cluster aus UIP16000 |
Kontaktieren Sie uns! / Fragen Sie uns!
Leistungsstarke Ultraschallprozessoren von Labor über Bench-top bis hin zum industrielle Maßstab.
Literatur
- Nicholas M.H. Khonga, Fatimah Md. Yusoff, B. Jamilah, Mahiran Basri, I. Maznah, Kim Wei Chan, Nurdin Armania, Jun Nishikawa (2018): Verbesserte Kollagenextraktion aus Quallen (Acromitus hardenbergi) mit erhöhten physikalisch bedingten Solubilisierungsprozessen. Lebensmittelchemie Vol. 251, 15. Juni 2018. 41-50.
- Guoyan Ren, Bafang Li, Xue Zhao, Yongliang Zhuang, Mingyan Yan (2008): Ultraschallunterstützte Extraktionstechnologie zur Extraktion von Glykoprotein aus Quallen (Rhopilema esculentum) Mundarmen. Transaktionen der Chinesischen Gesellschaft für Agrartechnik 2008-02.
- Guoyan Ren, Bafang Li, Xue Zhao, Yongliang Zhuang, Mingyan Yan, Hu Hou, Xiukun Zhang, Li Chen (2009): Screening von Extraktionsverfahren für Glykoproteine aus Quallen (Rhopilema esculentum) oraler Arme durch Hochleistungsflüssigkeitschromatographie. Journal of Ocean University of China 2009, Band 8, Ausgabe 1. 83–88.
Wissenswertes
Collagen
Kollagen ist ein faseriges Protein mit Dreifachhelixstruktur und dem wichtigsten unlöslichen faserigen Protein in der extrazellulären Matrix und im Bindegewebe, es gibt mindestens 16 Arten von Kollagenen, aber die meisten von ihnen sind (ca. 90%) gehören zu Typ I, Typ II und Typ III. Kollagen ist das am häufigsten vorkommende Protein im menschlichen Körper, das in Knochen, Muskeln, Haut und Sehnen vorkommt. Bei Säugetieren trägt es 25-35% zum Gesamtprotein des Körpers bei. Die folgende Liste enthält Beispiele für Gewebe, in denen Kollagentypen am häufigsten vorkommen: Typ I-Knochen, Dermis, Sehne, Bänder, Hornhaut; Typ II-Knorpel, Glaskörper, Nucleus pulposus; Typ III-Haut, Gefäßwand, retikuläre Fasern der meisten Gewebe (Lunge, Leber, Milz, etc.); Typ IV-Keller-Membranen, Typ V-Eltern mitverteilt mit Typ I-Kollagen, insbesondere in der Hornhaut. Dies begünstigte natürlich die kommerzielle Verwertung der standardmäßig reichlich vorhandenen Kollagene (Kollagene I-V), indem sie durch konventionelle, hochproduktive Herstellungsverfahren isoliert und gereinigt wurden, was zu hochwertigen Kollagenchargen führte. (Silva et al., Mar. Drugs 2014, 12)
Endogenes Kollagen ist ein natürliches Kollagen, das vom Körper synthetisiert wird, während exogenes Kollagen synthetisch ist und von einer externen Quelle wie z.B. Nahrungsergänzungsmitteln stammen kann. Kollagen kommt im Körper vor, vor allem in der Haut, den Knochen und dem Bindegewebe. Die Kollagenproduktion in einem Organismus nimmt mit zunehmendem Alter und der Belastung durch Faktoren wie Rauchen und UV-Licht ab. In der Medizin kann Kollagen in Kollagen-Wundauflagen verwendet werden, um neue Hautzellen an die Wundstellen zu locken.
Kollagen wird häufig in Nahrungsergänzungsmitteln und Arzneimitteln verwendet, da es resorbierbar ist. Das bedeutet, dass sie zerlegt, transformiert und wieder in den Körper aufgenommen werden kann. Es kann auch zu komprimierten Feststoffen oder gitterartigen Gelen geformt werden. Durch sein breites Funktionsspektrum und sein natürliches Vorkommen ist er klinisch vielseitig und für eine Vielzahl von medizinischen Zwecken geeignet. Für die medizinische Verwendung kann Kollagen von Rindern, Schweinen, Schafen und Meeresorganismen gewonnen werden.
Es gibt vier Hauptmethoden, um Kollagen aus Tieren zu isolieren: die Salzausgleichs-, Alkali-, Säure- und Enzymmethode.
Die sauren und enzymatischen Methoden werden am häufigsten in Kombination zur Herstellung von hochwertigem Kollagen eingesetzt. Da es sich bei Teilen des Kollagens um säurelösliches Kollagen (ASC) und bei anderen Teilen um pepsinlösliches Kollagen (PSC) handelt, folgt auf die Säurebehandlung eine enzymatische Pepsinextraktion. Die saure Kollagenextraktion erfolgt mit organischen Säuren wie Chloressigsäure, Zitronen- oder Milchsäure. Um pepsinlösliches Kollagen (PSC) aus dem verbleibenden Material des sauren Kollagenextraktionsprozesses freizusetzen, wird die ungelöste Substanz mit dem Enzym Pepsin behandelt, um das pepsinlösliche Kollagen (PSC) zu isolieren. PSC wird häufig in Kombination mit 0,5 M Essigsäure eingesetzt. Pepsin ist ein häufiges Enzym, da es in der Lage ist, eine Kollagenstruktur aufrechtzuerhalten, indem es sich an das N-Terminal der Proteinkette und das nicht-helixförmige Peptid spaltet.
Kollagen wird in Nahrungsergänzungsmitteln (Nutraceuticals), Kosmetikprodukten und Medikamenten eingesetzt. Säugetier- und Meeres(fisch)-Kollagen ist auf dem Markt erhältlich und kann in jeder Menge gekauft werden. Quallenkollagen ist eine neue Form von Kollagen, das biokompatibel für den Menschen und nicht für Säugetiere ist (deseasefrei). Quallenkollagen passt zu keiner bestimmten Kollagenart (Typ I-V), zeigt aber die verschiedenen Eigenschaften der Kollagenarten I, II und V.
Glykoproteine
Glykoproteine sind in vielen Organismen von Bakterien bis zum Menschen zu finden und haben unterschiedliche Funktionen. Diese Proteine mit kurzen Oligosaccharidketten sind an der Erkennung der Zelloberfläche durch Hormone, Viren und andere Substanzen bei vielen Zellereignissen beteiligt. Darüber hinaus dienen Zelloberflächenantigene als Muzinsekretion des extrazellulären Matrixelements, des Magen-Darm-Traktes und des Urogenitaltraktes. Fast alle kugelförmigen Proteine im Plasma mit Ausnahme von Albumin, sekretierten Enzymen und Proteinen haben eine Glykoproteinstruktur. Die Zellmembran besteht aus Protein-, Lipid- und Kohlenhydratmolekülen. Die Rolle der Glykoproteine in der Zellmembran hingegen beeinflusst die Anzahl und Verteilung der Proteine. Diese Proteine sind am Übergang von der Membran zur Substanz beteiligt. Die Anzahl und Verteilung der Glykolipide und Glykoproteine verleiht der Zelle Spezifität.
Glykoproteine sind für die Erkennung von Zellen, die selektive Durchlässigkeit der Zellmembran und die Aufnahme von Hormonen verantwortlich. Es gibt 7 Haupttypen von Monosacchariden im Kohlenhydratanteil von Glykoproteinen. Diese Monosaccharide kombinieren sich mit unterschiedlichen Sequenzierungen und Bindungsstrukturen, was zu einer großen Anzahl von Kohlenhydratkettenstrukturen führt. Ein Glykoprotein kann eine einzelne N-verknüpfte Oligosaccharidstruktur enthalten oder mehr als eine Art von Oligosaccharid. Die N-verknüpften Oligosaccharide können gleiche oder unterschiedliche Strukturen aufweisen oder auch in O-verknüpften Oligosacchariden vorhanden sein. Die Anzahl der Oligosaccharidketten variiert je nach Protein und Funktion.
Sialinsäuren in Glykoproteinen, einem Bestandteil von Glykokalyx, spielen eine wichtige Rolle bei der Erkennung von Zellen. Werden die Sialinsäuren aus irgendeinem Grund zerstört, wird die Glykokalyxstruktur der Membran unterbrochen und die Zelle kann die meisten der angegebenen Aufgaben nicht erfüllen. Außerdem gibt es einige strukturelle Glykoproteine. Sie sind Fibronektine, Laminine, fetale Fibronektine und sie alle haben unterschiedliche Missionen im Körper. Auch in eukaryontischen Glykoproteinen gibt es einige Monosaccharide, meist in Hexose- und Aminohexose-Form. Sie können bei der Proteinfaltung helfen, die Stabilität des Proteins verbessern und sind an der Zellsignalisierung beteiligt.