Ultraschall-Kollagenextraktion aus Quallen

Wissenswertes

Collagen

Kollagen ist ein Faserprotein mit Dreifach-Helix-Struktur und das wichtigste unlösliche Faserprotein in der extrazellulären Matrix und im Bindegewebe. Es gibt mindestens 16 Arten von Kollagenen, aber die meisten von ihnen (ca. 90 %) gehören zu Typ I, Typ II und Typ III. Kollagen ist das am häufigsten vorkommende Protein im menschlichen Körper und kommt in Knochen, Muskeln, Haut und Sehnen vor. Bei Säugetieren macht es 25-35 % des gesamten Körperproteins aus. Die folgende Liste enthält Beispiele von Geweben, in denen Kollagenarten am häufigsten vorkommen: Typ I - Knochen, Lederhaut, Sehnen, Bänder, Hornhaut; Typ II - Knorpel, Glaskörper, Zellkern; Typ III - Haut, Gefäßwände, netzartige Fasern in den meisten Geweben (Lunge, Leber, Milz usw.); Typ IV - Bodenmembranen; Typ V - häufig gemeinsam mit Kollagen Typ I, insbesondere in der Hornhaut. Dies hat natürlich die kommerzielle Nutzung der reichlich vorhandenen Standardkollagene (Kollagene I-V) begünstigt, indem sie vor allem aus menschlichem, Rinder- und Schweinegewebe isoliert und gereinigt wurden, und zwar durch konventionelle, ertragreiche Herstellungsverfahren, die zu qualitativ hochwertigen Kollagenchargen führten. (Silva et al., Mar. Drugs 2014, 12)
Endogenes Kollagen ist ein natürliches, vom Körper synthetisiertes Kollagen, während exogenes Kollagen synthetisch ist und aus einer externen Quelle, z. B. aus Nahrungsergänzungsmitteln, stammen kann. Kollagen kommt im Körper vor, insbesondere in der Haut, den Knochen und dem Bindegewebe. Die Kollagenproduktion in einem Organismus nimmt mit dem Alter und durch Faktoren wie Rauchen und UV-Licht ab. In der Medizin kann Kollagen in Kollagen-Wundauflagen verwendet werden, um neue Hautzellen in die Wunde zu locken.
Kollagen wird häufig in Nahrungsergänzungsmitteln und Arzneimitteln verwendet, da es resorbiert werden kann. Das bedeutet, dass es abgebaut, umgewandelt und dem Körper wieder zugeführt werden kann. Es kann auch zu komprimierten Festkörpern oder gitterartigen Gelen geformt werden. Aufgrund seines breiten Funktionsspektrums und seines natürlichen Vorkommens ist es klinisch vielseitig einsetzbar und eignet sich für eine Vielzahl medizinischer Zwecke. Für die medizinische Verwendung kann Kollagen von Rindern, Schweinen, Schafen und Meeresorganismen gewonnen werden.
Es gibt vier Hauptmethoden, um Kollagen aus Tieren zu isolieren: das Aussalzen, die alkalische, die saure und die enzymatische Methode.
Die Säure- und die enzymatische Methode werden am häufigsten in Kombination zur Herstellung von hochwertigem Kollagen eingesetzt. Da ein Teil des Kollagens säurelösliches Kollagen (ASC) und ein anderer Teil pepsinlösliches Kollagen (PSC) ist, folgt auf die Säurebehandlung eine enzymatische Pepsinextraktion. Die saure Kollagenextraktion wird mit organischen Säuren wie Chloressig-, Zitronen- oder Milchsäure durchgeführt. Um das pepsinlösliche Kollagen (PSC) aus dem verbleibenden Material der sauren Kollagenextraktion freizusetzen, wird das ungelöste Material mit dem Enzym Pepsin behandelt, um das pepsinlösliche Kollagen (PSC) zu isolieren. PSC wird in der Regel in Kombination mit 0,5 M Essigsäure verwendet. Pepsin ist ein gängiges Enzym, da es in der Lage ist, die Kollagenstruktur zu erhalten, indem es das N-terminale Ende der Proteinkette und das nicht-helikale Peptid spaltet.
Kollagen wird in Nahrungsergänzungsmitteln (Nutraceuticals), kosmetischen Produkten und in der Medizin verwendet. Säugetier- und Meereskollagen (Fischkollagen) ist auf dem Markt erhältlich und kann in beliebigen Mengen gekauft werden. Quallenkollagen ist eine neue Form von Kollagen, die für den Menschen biokompatibel ist und nicht von Säugetieren stammt (frei von Krankheiten). Quallenkollagen entspricht keinem bestimmten Kollagentyp (Typ I-V), sondern weist die verschiedenen Eigenschaften der Kollagentypen I, II und V auf.

Glykoproteine

Glykoproteine kommen in vielen Organismen von Bakterien bis zum Menschen vor und haben unterschiedliche Funktionen. Diese Proteine mit kurzen Oligosaccharidketten sind an der Erkennung der Zelloberfläche durch Hormone, Viren und andere Substanzen bei vielen zellulären Vorgängen beteiligt. Darüber hinaus dienen Zelloberflächenantigene als Muzinsekretion des extrazellulären Matrixelements, des Magen-Darm-Trakts und des Urogenitaltrakts. Fast alle globulären Proteine im Plasma, mit Ausnahme von Albumin, sezernierten Enzymen und Proteinen, haben eine Glykoproteinstruktur. Die Zellmembran setzt sich aus Protein-, Lipid- und Kohlenhydratmolekülen zusammen. Die Rolle der Glykoproteine in der Zellmembran wiederum beeinflusst die Anzahl und Verteilung der Proteine. Diese Proteine sind an dem Übergang von der Membran zur Substanz beteiligt. Die Anzahl und Verteilung der Glykolipide und Glykoproteine verleihen der Zelle ihre Spezifität.
Glykoproteine sind für die Erkennung von Zellen, die selektive Durchlässigkeit der Zellmembran und die Aufnahme von Hormonen verantwortlich. Es gibt 7 Haupttypen von Monosacchariden im Kohlenhydratteil von Glykoproteinen. Diese Monosaccharide verbinden sich in unterschiedlicher Reihenfolge und mit unterschiedlichen Bindungsstrukturen, was zu einer großen Anzahl von Kohlenhydratkettenstrukturen führt. Ein Glykoprotein kann eine einzige N-gebundene Oligosaccharidstruktur oder mehr als eine Art von Oligosaccharid enthalten. Die N-gebundenen Oligosaccharide können die gleichen oder unterschiedliche Strukturen aufweisen oder auch in O-gebundenen Oligosacchariden vorhanden sein. Die Anzahl der Oligosaccharidketten variiert je nach Protein und Funktion.
Sialinsäuren in Glykoproteinen, einem Element der Glykokalyx, spielen eine wichtige Rolle bei der Erkennung von Zellen. Wenn die Sialinsäuren aus irgendeinem Grund zerstört werden, wird die Glykokalyxstruktur der Membran gestört, und die Zelle kann die meisten der vorgegebenen Aufgaben nicht erfüllen. Außerdem gibt es einige strukturelle Glykoproteine. Dazu gehören Fibronektine, Laminine und fetale Fibronektine, die alle unterschiedliche Aufgaben im Körper haben. Auch in eukaryotischen Glykoproteinen gibt es einige Monosaccharide, meist in Form von Hexose und Aminohexose. Sie können bei der Proteinfaltung helfen, die Stabilität von Proteinen verbessern und sind an der Zellsignalisierung beteiligt.