Technologia ultradźwiękowa firmy Hielscher

Ultradźwiękowy Kolagen Ekstrakcja

  • Kolagen jest bogaty w białka i jest powszechnie używany w różnorodnych zastosowaniach przemysłowych, np żywności, pharma, dodatki itd.
  • Sonikacji można łatwo łączyć z enzymatycznymi lub kwasu ekstrakcji kolagenu.
  • Realizacja ultradźwiękowych do procesu ekstrakcji kolagenu skutkuje wyższymi wydajnościami i szybsze ekstrakcji.

Ultradźwiękowe Wpływ na Collagen Extraction

Ultradźwięki o wysokiej intensywności są szeroko stosowane w celu poprawy transferu masy w procesach mokrych, np. ekstrakcja, sonochemia itp. Ekstrakcja (znana również jako izolacja kolagenu) kolagenu może zostać znacznie poprawiona poprzez leczenie ultradźwiękowe. Pomoce dźwiękowe podczas rozszczepiania podłoża kolagenowego, otwierają włókna kolagenowe, co ułatwia hydrolizę enzymatyczną lub leczenie kwasami.

Ultradźwiękami Assisted Ekstrakcja enzymatyczna

Sonikacja jest znany ze swej zdolności do zwiększenia aktywności enzymatycznej. Efekt ten jest oparty na ultradźwiękowej dyspersji i deaglomeracji agregatów pepsyny. Jednorodnie rozproszone enzymy oferują większą powierzchnię dla wymiany masy, która jest skorelowana z większą aktywnością enzymu. Ponadto, potężne fale ultradźwiękowe otwiera się włókienek kolagenowych tak, że kolagen jest zwolniony.

Ultradźwiękowy pepsyna ekstrakcji: Pepsyna w połączeniu ultradźwięki zwiększa wydajność kolagenu do około. 124% i znacznie skraca czas ekstrakcji w porównaniu do konwencjonalnej hydrolizy pepsyny. Analiza dichroizmu kołowego, mikroskopia sił atomowych i FTIR dowiodły, że struktura potrójnej helisy wyekstrahowanego kolagenu nie została naruszona przez sonikację i pozostała nietknięta. (Li i wsp. 2009) To sprawia, że ​​ekstrakcja pepsyny wspomagana ultradźwiękami jest bardzo praktyczna dla przemysłu spożywczego, oferując zwiększone tempo odzyskiwania białka w znacznie krótszym czasie przetwarzania.

W badaniu porównawczym ultradźwiękowej i nie-ultradźwiękowej ekstrakcji kolagenu ze ścięgna bydlęcego, obróbka ultradźwiękowa (20 kHz, tryb impulsowy 20/20 s) przekonała wyższą wydajnością i wydajnością. Konwencjonalną ekstrakcję przeprowadzono za pomocą pepsyny w kwasie octowym przez 48 godzin. Ekstrakcję ultradźwiękową przeprowadzono ekstrakcji w takich samych warunkach, ale czasy ekspozycji na sonikację (3 do 24 h) i pepsyny (24 do 45 godzin) były różne, co daje w sumie 48 godzin leczenia. Ekstrakcja ultradźwiękami-pepsynami wykazała lepszą wydajność ekstrakcji kolagenu, osiągając wydajność 6,2%, gdy konwencjonalna wydajność ekstrakcji wynosiła 2,4%. Najlepsze wyniki uzyskano przy ultradwi- czebnym czasie ekstrakcji przy użyciu 18 godzin. Wyekstrahowany kolagen wykazywał nieuszkodzoną ciągłą strukturę helisy, dobrą rozpuszczalność i dość wysoką stabilność termiczną. oznacza to, że ekstrakcja ultradźwiękami-pepsynami poprawiła efektywność ekstrakcji naturalnego kolagenu bez szkody dla jakości powstałego kolagenu. (Ran and Wang 2014)

Ultradźwiękowy konfiguracji z mieszalnika

Zapytanie o informacje




Zwróć uwagę na nasze Polityka prywatności.


Ultradźwiękowy Papaina ekstrakcji: Kolageny łuski ryb może być skutecznie ekstrahowane przez hydrolizę papainą połączeniu z ultradźwiękowej obróbki wstępnej. Dla ultradźwiękowej papaina ekstrakcji kolagenu z rybich łusek były znalezione optymalne następujące parametry procesu: ultradźwiękowej obróbki wstępnej okres 4 min, wskaźnik papaina do rybich łusek 4%, temperatura 60 ° C, a całkowity czas ekstrakcji 5h. W tych warunkach optymalnych szybkość ekstrakcji kolagenu osiągnęła 90,7%. (Jiang i wsp. 2011)

Ultradźwiękami wspomaganego ekstrakcję kwasem

W badaniu przeprowadzonym przez Kim et al. (2012), ekstrakcję kwasu rozpuszczalnego kolagenu ze skóry japońskiego okonia (Lateolabrax japonicus) wykazały zwiększenie wydajności i zmniejszenie czasu ekstrakcji po działaniu ultradźwięków o częstotliwości 20 kHz, w 0,5 M kwasu octowego. Ekstrakcja za pomocą ultradźwięków nie zmienia główne składniki kolagenowe, konkretniej a1, a2 i łańcuchów beta.

Hielscher dostarcza potężne urządzenia ultradźwiękowe od laboratorium do skali przemysłowej (kliknij, aby powiększyć!)

Procesy ultradźwiękowe: od laboratorium do Przemysł Skala

Ultradźwiękowy ekstrakcji białka z skorupki jaj

Ultradźwiękami wstępnie traktowane hydrolizatów enzymatycznych miał lepsze własności funkcjonalne. Do ekstrakcji ultradźwiękowej funkcjonalnych hydrolizatów białkowych ze skorupy jaja kurzego, rozpuszczalność, emulgowania, spieniania i właściwości zatrzymywania wody jest ulepszona.
Membrana skorupy jest bogaty zasobów naturalnych i składa się z około 64 białek, w tym typu I, V i X, kolagen, lizozym, osteopontyny i niekolagenowe. To sprawia, że ​​Eggshells interesujący surowiec do ekstrakcji białek. Ultradźwiękami ekstrakcji uwalniania i funkcji białka może być znacznie ulepszony w wyniku szybkiego, wydajnego i ekonomicznego procesu.

Ultradźwiękami Assisted Alkali Ekstrakcja

wyodrębnić i rozpuszczenia tych białek
Do ekstrakcji białka z błony skorupki, obróbka ultradźwiękowa alkalicznych spowodowało rozpuszczonych białek z wydajnością bliską 100% całkowitego białka błony skorupki. Kawitacji ultradźwiękowej jednej większych bryłek białka z błony skorupki i ułatwia solubilizację jego związków. Strukturę i właściwości białek nie zostały uszkodzone przez sonikację i pozostały nienaruszone. Przeciwutleniające właściwości białka były takie same dla ultradźwiękowej metody wspomaganego alkalicznych i konwencjonalnej ekstrakcji.

Ultradźwiękowy Żelatyna Ekstrakcja

Zamrożone i suszone na powietrzu skórki mintaja potraktowano zimnym roztworem soli, roztworami zasadowymi i kwasowymi w celu oddzielenia tkanki kolagenu i ekstraktu z żelatyny przez denaturację kolagenu w temperaturze 45 ° C przez cztery godziny z zastosowaniem ultradźwiękowej terapii energetycznej jako środka wspomagającego proces. Określono wydajność żelatyny, pH, klarowność, wytrzymałość żelu i właściwości lepkosprężyste, a także rozkład ciężaru cząsteczkowego oznaczony metodą PAGE-SDS. Żelatynę wyekstrahowano w łaźni wodnej w 45 ° C przez cztery godziny jako kontrolę. Energia ultradźwiękowa zwiększyła wydajność ekstrakcji o 11,1% w porównaniu z kontrolą, podczas gdy siła żelu zmniejszyła się o 7%. Temperatura żelowania była również niższa w żelatynie ekstrahowanej ultradźwiękami (4,2 ° C). Zachowanie to związane jest z różnicami w rozkładzie masy cząsteczkowej cewek polipeptydowych w żelatynach. Mocy ultradźwiękowej ekstrakcji można użyć do zwiększenia ekstrakcji żelatyny z mrożonych i suszonych na powietrzu skór ryb. (Olson i wsp. 2005)

przemysłowe systemy ultradźwiękowe

Hielscher Ultrasonics dostarcza potężnych systemów ultradźwiękowych z laboratorium na ławce-top i skalę przemysłową. Aby zapewnić optymalne wyniki ekstrakcji, niezawodne działanie ultradźwiękami w trudnych warunkach można w sposób ciągły. Wszystkie procesory przemysłowe ultradźwiękowe mogą przynieść bardzo wysokie amplitudy. Amplitud do 200 urn może być łatwo prowadzony w sposób ciągły pracy 24/7. Dla jeszcze większych amplitudach, dostosowanych ultradźwiękowe sonotrody są dostępne. Odporność urządzenia ultradźwiękowe Hielscher pozwala do pracy 24/7 w ciężkich i środowisk wymagających.
Proszę skontaktować się z nami dzisiaj ze swoimi wymaganiami procesu! Będziemy zadowoleni polecić odpowiedni system ultradźwiękowy dla procesu!

Poproś o więcej informacji

Skorzystaj z formularza poniżej, jeśli chcesz zażądać dodatkowych informacji na temat ultradźwiękowej homogenizacji. Chętnie zaoferujemy Państwu system ultradźwiękowy, spełniający Państwa wymagań.









Proszę zwrócić uwagę na nasze Polityka prywatności.


Ultradźwiękowy rozprowadzający są dostępne w małym urządzeniu przenośnym do bench-top i pełnym przemysłowych systemów ultradźwiękowych o dużej objętości przetwarzania (kliknij aby powiększyć!)

homogenizatory ultradźwiękowe o dużej mocy Hielscher są dostępne dla każdej skali procesowej – z laboratorium do produkcji.

Literatura / Referencje

  • Álvarez, Carlos; Lelu, Pauline; Lynch Sarah A .; Tiwari, Brijesh K. (2018): Optymalne odzyskiwanie białka z makreli całe ryby przy użyciu sekwencyjnego kwas / alkaliczne roztwarzanie wytrącanie izoelektryczne (ISP) wspomaganych ekstrakcji za pomocą ultradźwięków. LWT – Food Science and Technology Vol. 88 lutego 2018 210-216.
  • Jain, Surangna; Kumar Anal Anil (2016): Optymalizacja ekstrakcji funkcjonalnych hydrolizatów białkowych z błony skorupki jaja kurzego (EMS) ultradźwiękową ekstrakcji pomocą (UAE) i hydrolizy enzymatycznej. LWT – Food Science and Technology Vol. 69 czerwca 2016 roku 295-302.
  • Kim, H.K .; Kim, Y.H .; Kim, Y.J .; Park, H.J .; Lee, N.H. (2012): Wpływ obróbki ultradźwiękowej na ekstrakcji kolagenu ze skór okonia morskiego Lateolabrax japonicus. Fisheries Science Volume 78, Issue 78; 2013 485-490.
  • Li Defu; Mu, Changdao; Cai, Sumei; Lin Wei (2016) napromieniowania ultradźwiękowego ekstrakcji enzymatycznej kolagenu. Ultradźwięki Sonochemia tom 16, wydanie 5; 2009. 605-609.
  • Olson, D.A. Avena Bustillos, R.D. Olsen, C.W., Chiou B. Yee E. Bower, C.K., Bechtel P.J., Pan, Z., Mc Hugh T.H. (2005): Ocena mocy ultradźwięków jako środka ułatwiającego przetwórstwo do ekstrakcji żelatyny ryb. Spotkanie Abstract nr 71C-26. IFT Annual Meeting. Lipca 2005 Nowy Orlean, Luizjana.
  • Ran X.G .; Wang, L.Y. (2014): Zastosowanie ultradźwięków i pepsynę w tandemie ekstrakcji kolagenu z przemysłu mięsnego produktów ubocznych. Journal of Science Żywności i Rolnictwa 94 (3), 2014 585-590.
  • Schmidt, m.cz. .; Dornelles, R.C.P .; Mello, R.O .; Kubota E.H .; Mazutti, M.A .; Kempka, A.P .; Demiate, I. M. (2016) Collagen procesu ekstrakcji. Międzynarodowe Badania Żywności Journal 23 (3), 2016 913-922.
  • Siritientong, Tippawan; Bonani Walter; Motta, Antonella; Migliaresi Claudio; Aramwit, Pornanong (2016): Wpływ Bombyx mori szczepu jedwabiu i czas ekstrakcji na molekularnych i biologicznych właściwości serycyny. Bioscience, Biotechnology, i Biochemii Vol. 80, Iss. 2, 2016 241-249.
  • Zeng, J.N .; Jiang, B.Q .; Xiao, Z.Q. Li, S.H. (2011): Ekstrakcja kolagenu z rybich łusek papainą pod Ultrasonic obróbki wstępnej. Advanced Materials Research, tom 366, 2011. 421-424.


Fakty Warto wiedzieć

kolagen

Kolagen jest głównym białkiem strukturalnym pozakomórkowej przestrzeni w różnych tkankach łącznych w organach zwierzęcych. Jako główny składnik tkanki łącznej, to jest najliczniejszym białkiem ssaków [1], składających się z 25% do 35% zawartości białka na całe ciało. Kolagen zawiera aminokwasy skręconych ze sobą, z wytworzeniem potrójnych helis w celu utworzenia podłużnych włókien. Najwyższe ilości kolagenu są obecne w tkanki włóknistej, takich jak więzadła, ścięgna i skóry. Istnieją trzy typy kolagenu należy odróżnić:
Kolagen typu I: zapewnia 90% białka skóry, włosów, paznokci, narządów, kości, więzadeł
Kolagenu typu II: zawiera 50-60% białka chrząstki 85-90% kolagenu w chrząstce stawowej
Kolagen typu III: dostarcza białek z białka włóknistej, chrząstki, kości, ścięgna, zębiny i inne tkanki łącznej

Kolagen w Ciele

Każdy z trzech typów kolagenu składa się z różnymi białkami, które spełniają inne cele w organizmie. Rodzaje kolagenu I i III oba są głównymi składnikami skóry, mięśni, kości, włosów i paznokci. Są one konieczne dla ich zdrowia, wzrostu i odbudowy. Kolagen typu II jest przeważnie w chrząstki i stawów.
Kolagen typu I i III zawierają zarówno 19 aminokwasów, które są uważane za podstawowe aminokwasy. Są one wytwarzane przez fibroblasty (komórek tkanki łącznej), a osteoblasty (komórki, które tworzą kości) .the najważniejszych białek kolagenu typu I i III są glicyna, prolina, alanina i hydroksyproliny. Typ III jest włóknista białka fibrylarne.
Glicyna jest aminokwasem o najwyższej wartości w kolagenie. Prolina jest nieistotnego aminokwasu, który może być syntetyzowany z glicyny i przyczynia się do stawów i ścięgien. Hydroksyproliny jest aminokwasem, który przyczynia się do stabilizacji kolagenu. Alanina jest aminokwasem ważne dla biosyntezy białek.
Jak typ I i ​​III, kolagen typu II ma włókienka formularza. Ta sieć włókniste kolagenu jest ważne w chrząstce od IS umożliwia do uwięzienia proteoglikanów. Ponadto zapewnia wytrzymałość na rozciąganie do tkanki.

Źródeł i wykorzystania

Kolagen jest włóknistym białkiem, które jest obecne w dużych ilościach w tkance łącznej ssaków, np bydła, świni. Większość kolagen jest pobierany
od świńskich skór i kości oraz ze źródeł bydła. Alternatywnym źródłem ekstrakcji kolagenu ryby i drób. Kolagen jest powszechnie stosowany w żywności, suplementów diety, środków farmaceutycznych / medyków i kosmetyków wśród innych produktów. Po ekstrakcji kolagenu rośnie komercyjnej, ponieważ białko to można wymienić substancje syntetyczne w różnych procesach przemysłowych.