Hielscher Ultrasonics
Z przyjemnością omówimy Twój proces.
Zadzwoń do nas: +49 3328 437-420
Napisz do nas: info@hielscher.com

Ultradźwiękowa ekstrakcja kolagenu

  • Kolagen jest bogaty w białka i jest szeroko stosowany w wielu zastosowaniach przemysłowych, np. w przemyśle spożywczym, farmaceutycznym, dodatkach itp.
  • Sonikację można łatwo połączyć z enzymatyczną lub kwasową ekstrakcją kolagenu.
  • Wdrożenie ultradźwięków do procesu ekstrakcji kolagenu skutkuje wyższą wydajnością i szybszą ekstrakcją.

Wpływ ultradźwięków na ekstrakcję kolagenu

Ultradźwięki o wysokiej intensywności są szeroko stosowane w celu poprawy przenoszenia masy w procesach mokrych, np. ekstrakcji, sonochemii itp. Ekstrakcja (znana również jako izolacja kolagenu) kolagenu może być znacznie poprawiona przez obróbkę ultradźwiękową. Sonikacja pomaga podczas rozszczepiania substratu kolagenowego, otwiera włókna kolagenowe, ułatwiając w ten sposób hydrolizę enzymatyczną lub obróbkę kwasem.

Ekstrakcja enzymatyczna wspomagana ultradźwiękami

Sonikacja jest znana ze swojej zdolności do zwiększania aktywności enzymu. Efekt ten opiera się na ultradźwiękowej dyspersji i deaglomeracji agregatów pepsyny. Jednorodnie zdyspergowane enzymy oferują zwiększoną powierzchnię do przenoszenia masy, co jest skorelowane z wyższą aktywnością enzymu. Ponadto silne fale ultradźwiękowe otwierają włókna kolagenowe, dzięki czemu kolagen jest uwalniany.

Ultradźwiękowa ekstrakcja pepsyny: Pepsyna w połączeniu z ultradźwiękami zwiększa wydajność kolagenu do ok. 124% i znacznie skraca czas ekstrakcji w porównaniu z konwencjonalną hydrolizą pepsyną. Analiza dichroizmu kołowego, mikroskopia sił atomowych i FTIR wykazały, że struktura potrójnej helisy ekstrahowanego kolagenu nie została naruszona przez sonikację i pozostała nienaruszona. (Li et al. 2009) To sprawia, że ultradźwiękowo wspomagana ekstrakcja pepsyny jest wysoce praktyczna dla przemysłu spożywczego, oferując zwiększone wskaźniki odzysku białka w znacznie krótszym czasie przetwarzania.

W badaniu porównawczym ekstrakcji ultradźwiękowej i nieultradźwiękowej kolagenu ze ścięgna bydlęcego, obróbka ultradźwiękowa (20 kHz, tryb impulsowy 20/20 sek.) przekonała wyższą wydajnością i wydajnością. Konwencjonalną ekstrakcję przeprowadzono za pomocą pepsyny w kwasie octowym przez 48 godzin. Ekstrakcję ultradźwiękową przeprowadzono w tych samych warunkach, ale czasy ekspozycji na sonikację (od 3 do 24 godzin) i pepsynę (od 24 do 45 godzin) były zróżnicowane, co dało łącznie 48 godzin leczenia. Ekstrakcja ultradźwiękowo-pepsyną wykazała wyższą skuteczność ekstrakcji kolagenu, osiągając wydajność 6,2%, podczas gdy konwencjonalna wydajność ekstrakcji wynosiła 2,4%. Najlepsze wyniki osiągnięto przy ultradźwiękowym czasie ekstrakcji wynoszącym 18 godzin. Ekstrahowany kolagen wykazywał nieuszkodzoną ciągłą strukturę helisy, dobrą rozpuszczalność i dość wysoką stabilność termiczną. oznacza to, że ekstrakcja ultradźwiękowo-pepsyną poprawiła wydajność ekstrakcji naturalnego kolagenu bez uszkadzania jakości powstałego kolagenu. (Ran i Wang 2014)

Zestaw ultradźwiękowy ze zbiornikiem mieszanym

Zapytanie o informacje







Ultradźwiękowa ekstrakcja papainy: Kolagen z rybich łusek może być skutecznie ekstrahowany przez hydrolizę papainy w połączeniu z ultradźwiękową obróbką wstępną. Dla ultradźwiękowo-papainowej ekstrakcji kolagenu z rybich łusek następujące parametry procesu uznano za optymalne: ultradźwiękowy czas trwania obróbki wstępnej 4 min, stosunek papainy do rybich łusek 4%, temperatura 60°C i całkowity czas ekstrakcji 5 godzin. W tych optymalnych warunkach szybkość ekstrakcji kolagenu osiągnęła 90,7%. (Jiang et al. 2011)

Ekstrakcja kwasem wspomagana ultradźwiękami

W badaniu przeprowadzonym przez Kim et al. (2012), ekstrakcja rozpuszczalnego w kwasie kolagenu ze skóry japońskiego okonia morskiego (Lateolabrax japonicus) wykazała zwiększoną wydajność i skrócony czas ekstrakcji po obróbce ultradźwiękowej przy częstotliwości 20 kHz w 0,5 M kwasie octowym. Ekstrakcja ultradźwiękami nie zmieniła głównych składników kolagenu, w szczególności łańcuchów α1, α2 i β.

Ultradźwiękowa ekstrakcja białka ze skorupek jaj

Hydrolizaty enzymatyczne poddane wstępnej obróbce ultradźwiękowej miały lepsze właściwości funkcjonalne. W przypadku ekstrakcji ultradźwiękowej funkcjonalnych hydrolizatów białkowych ze skorupy jaja kurzego, rozpuszczalność, emulgowanie, pienienie i właściwości zatrzymywania wody ulegają poprawie.
Błona skorupek jaj jest bogatym zasobem naturalnym i składa się z około 64 białek, w tym kolagenu typu I, V i X, lizozymu, osteopontyny i sialoproteiny. To sprawia, że skorupki jaj są interesującym surowcem do ekstrakcji białek. Dzięki ekstrakcji ultradźwiękowej uwalnianie białka i funkcjonalność można znacznie poprawić, co skutkuje szybkim, wydajnym i ekonomicznym procesem.

Hielscher dostarcza wydajne urządzenia ultradźwiękowe od skali laboratoryjnej do przemysłowej (kliknij, aby powiększyć!).

Procesy ultradźwiękowe: Od laboratorium do Przemysł Skala

Ekstrakcja alkaliczna wspomagana ultradźwiękami

do ekstrakcji i solubilizacji tych białek
W przypadku ekstrakcji białka z błony skorupy jaja kurzego, obróbka ultradźwiękowo-alkaliczna spowodowała uzyskanie rozpuszczonego białka o wydajności zbliżonej do 100% całkowitego białka błony skorupy jaja kurzego. Kawitacja ultradźwiękowa oderwała większe grudki białka od błony skorupy jaja i ułatwiła solubilizację jego związków. Struktura i właściwości białka nie zostały uszkodzone przez sonikację i pozostały nienaruszone. Właściwości przeciwutleniające białek były takie same w przypadku obróbki alkalicznej wspomaganej ultradźwiękami i konwencjonalnej ekstrakcji.

Ultradźwiękowa ekstrakcja żelatyny

Zamrożone i wysuszone na powietrzu skóry mintaja poddano działaniu zimnych roztworów soli, zasad i kwasów w celu oddzielenia tkanki kolagenowej i ekstrakcji żelatyny poprzez denaturację kolagenu w temperaturze 45°C przez cztery godziny z zastosowaniem ultradźwięków jako środka wspomagającego przetwarzanie. Oceniono wydajność żelatyny, pH, klarowność, wytrzymałość żelu i właściwości lepkosprężyste, a także rozkład masy cząsteczkowej określony metodą PAGE-SDS. Jako kontrolę zastosowano żelatynę ekstrahowaną w łaźni wodnej w temperaturze 45°C przez cztery godziny. Obróbka ultradźwiękowa mocy zwiększyła wydajność ekstrakcji o 11,1% w porównaniu z kontrolą, podczas gdy wytrzymałość żelu spadła o 7%. Temperatura żelowania była również niższa w żelatynie ekstrahowanej ultradźwiękami (4,2 ° C). To zachowanie jest związane z różnicami w rozkładzie masy cząsteczkowej cewek polipeptydowych w żelatynach. Ekstrakcja ultradźwiękowa mocy może być wykorzystana do zwiększenia ekstrakcji żelatyny z mrożonych i suszonych powietrzem skór rybich. (Olson et al. 2005)

przemysłowe systemy ultradźwiękowe

Hielscher Ultrasonics dostarcza wydajne systemy ultradźwiękowe od laboratoryjnych po stacjonarne i przemysłowe. Aby zapewnić optymalną wydajność ekstrakcji, niezawodna sonikacja w wymagających warunkach może być wykonywana w sposób ciągły. Wszystkie przemysłowe procesory ultradźwiękowe mogą dostarczać bardzo wysokie amplitudy. Amplitudy do 200 µm mogą być łatwo stale uruchamiane w trybie 24/7. Dla jeszcze wyższych amplitud dostępne są niestandardowe sonotrody ultradźwiękowe. Wytrzymałość sprzętu ultradźwiękowego firmy Hielscher pozwala na pracę w trybie 24/7 przy dużych obciążeniach i w wymagających środowiskach.
Skontaktuj się z nami już dziś i przedstaw swoje wymagania procesowe! Z przyjemnością polecimy Ci odpowiedni system ultradźwiękowy dla Twojego procesu!

Poproś o więcej informacji

Skorzystaj z formularza poniżej, jeśli chcesz zażądać dodatkowych informacji na temat ultradźwiękowej homogenizacji. Chętnie zaoferujemy Państwu system ultradźwiękowy, spełniający Państwa wymagań.









Zwróć uwagę na nasze Polityka prywatności.




Dyspergatory ultradźwiękowe są dostępne od małych ręcznych urządzeń po stacjonarne i w pełni przemysłowe systemy ultradźwiękowe do przetwarzania dużych ilości (kliknij, aby powiększyć!).

Homogenizatory ultradźwiękowe o dużej mocy firmy Hielscher są dostępne dla każdej skali procesu – od laboratorium do produkcji.

Literatura/Referencje

  • Álvarez, Carlos; Lélu, Pauline; Lynch, Sarah A.; Tiwari, Brijesh K. (2018): Zoptymalizowany odzysk białka z całych ryb makreli przy użyciu sekwencyjnej ekstrakcji kwasowo-alkalicznej izoelektrycznej solubilizacji (ISP) wspomaganej ultradźwiękami. LWT – Food Science and Technology Vol. 88, luty 2018. 210-216.
  • Jain, Surangna; Kumar Anal, Anil (2016): Optymalizacja ekstrakcji funkcjonalnych hydrolizatów białkowych z membrany skorupy jaja kurzego (ESM) za pomocą ekstrakcji wspomaganej ultradźwiękami (UAE) i hydrolizy enzymatycznej. LWT – Food Science and Technology Vol. 69, czerwiec 2016. 295-302.
  • Kim, H.K.; Kim, Y.H.; Kim, Y.J.; Park, H.J.; Lee, N.H. (2012): Wpływ obróbki ultradźwiękowej na ekstrakcję kolagenu ze skór okonia morskiego Lateolabrax japonicus. Fisheries Science Volume 78, Issue 78; 2013. 485-490.
  • Li, Defu; Mu, Changdao; Cai, Sumei; Lin, Wei (2016): Promieniowanie ultradźwiękowe w enzymatycznej ekstrakcji kolagenu. Ultradźwięki Sonochemia Tom 16, Wydanie 5; 2009. 605-609.
  • Olson, D.A., Avena Bustillos, R.D., Olsen, C.W., Chiou, B., Yee, E., Bower, C.K., Bechtel, P.J., Pan, Z., Mc Hugh, T.H. (2005): Ocena ultradźwięków mocy jako pomoc w przetwarzaniu do ekstrakcji żelatyny rybnej. Streszczenie spotkania nr 71C-26. IFT doroczne spotkanie. Lipiec 2005. Nowy Orlean, LA.
  • Ran, X.G.; Wang, L.Y. (2014): Zastosowanie obróbki ultradźwiękowej i pepsyny w tandemie do ekstrakcji kolagenu z produktów ubocznych przemysłu mięsnego. Journal of the Science of Food and Agriculture 94(3), 2014. 585-590.
  • Schmidt, M.M.; Dornelles, R.C.P.; Mello, R.O.; Kubota, E.H.; Mazutti, M.A.; Kempka, A.P.; Demiate, I.M. (2016): Proces ekstrakcji kolagenu. International Food Research Journal 23(3), 2016. 913-922.
  • Siritientong, Tippawan; Bonani, Walter; Motta, Antonella; Migliaresi, Claudio; Aramwit, Pornanong (2016): Wpływ szczepu jedwabiu Bombyx mori i czasu ekstrakcji na molekularne i biologiczne właściwości serycyny. Bioscience, Biotechnology, and Biochemistry Vol. 80, Iss. 2, 2016. 241-249.
  • Zeng, J.N.; Jiang, B.Q.; Xiao, Z.Q., Li, S.H. (2011): Ekstrakcja kolagenu z rybich łusek z papainą w ultradźwiękowej obróbce wstępnej. Advanced Materials Research, tom 366, 2011. 421-424.


Fakty, które warto znać

kolagen

Kolagen jest głównym białkiem strukturalnym w przestrzeni pozakomórkowej w różnych tkankach łącznych w ciałach zwierząt. Jako główny składnik tkanki łącznej, jest najobficiej występującym białkiem u ssaków[1], stanowiąc od 25% do 35% zawartości białka w całym organizmie. Kolagen składa się z aminokwasów zwiniętych razem w potrójne helisy, tworząc wydłużone włókna. Największe ilości kolagenu występują w tkankach włóknistych, takich jak ścięgna, więzadła i skóra. Wyróżnia się trzy rodzaje kolagenu:
Kolagen typu I: zapewnia 90% białka w skórze, włosach, paznokciach, narządach, kościach, więzadłach
Kolagen typu II: dostarcza 50-60% białka w chrząstce, 85-90% kolagenu w chrząstce stawowej
Kolagen typu III: dostarcza białka do białek włóknistych w kościach, chrząstkach, zębinie, ścięgnach i innych tkankach łącznych

Kolagen w organizmie

Każdy z trzech typów kolagenu składa się z różnych białek, które pełnią różne funkcje w organizmie. Kolageny typu I i III są głównymi składnikami skóry, mięśni, kości, włosów i paznokci. Są one niezbędne dla ich zdrowia, wzrostu i odbudowy. Kolagen typu II występuje głównie w chrząstkach i stawach.
Kolagen typu I i III zawiera 19 aminokwasów, które są uważane za niezbędne aminokwasy. Są one wytwarzane przez fibroblasty (komórki tkanki łącznej) i osteoblasty (komórki wytwarzające kości). Najważniejsze białka w kolagenie typu I i III obejmują glicynę, prolinę, alaninę i hydroksyprolinę. Typ III jest włóknistą skleroproteiną.
Glicyna jest aminokwasem o najwyższej zawartości w kolagenie. Prolina jest aminokwasem nieistotnym, który może być syntetyzowany z glicyny i przyczynia się do budowy stawów i ścięgien. Hydroksyprolina to aminokwas, który przyczynia się do stabilności kolagenu. Alanina jest aminokwasem ważnym dla biosyntezy białek.
Podobnie jak typ I i III, kolagen typu II tworzy fibryle. Ta fibrylarna sieć kolagenu jest ważna w chrząstce, ponieważ umożliwia uwięzienie proteoglikanów. Ponadto zapewnia tkance wytrzymałość na rozciąganie.

Źródła i zastosowania

Kolagen to włókniste białko, które jest obficie obecne w tkance łącznej ssaków, np. bydła i świń. Większość kolagenu jest ekstrahowana
ze skór i kości wieprzowych oraz bydlęcych. Alternatywnym źródłem pozyskiwania kolagenu są ryby i ptactwo. Kolagen jest szeroko stosowany między innymi w żywności, suplementach diety, farmaceutykach i kosmetykach. Ekstrakcja kolagenu jest rozwijającym się biznesem, ponieważ białko to może zastąpić syntetyczne środki w różnych procesach przemysłowych.

Z przyjemnością omówimy Twój proces.

Let's get in contact.