Ultradźwiękowa ekstrakcja kolagenu z meduz
- Kolagen z meduzy to wysokiej jakości kolagen, który jest unikalny, ale wykazuje podobne właściwości do kolagenu typu I, II, III i V.
- Ekstrakcja ultradźwiękowa jest techniką czysto mechaniczną, która zwiększa wydajność, przyspiesza proces i wytwarza kolagen o wysokiej masie cząsteczkowej.
Ultradźwiękowa ekstrakcja meduz
Meduzy są bogate w minerały i białka, a kolagen jest głównym białkiem tych galaretowatych stworzeń morskich. Meduzy są niemal obfitym źródłem występującym w oceanach. Często postrzegane jako plaga, wykorzystanie meduz do ekstrakcji kolagenu jest korzystne na oba sposoby, produkując doskonały kolagen, wykorzystując zrównoważone naturalne źródło i usuwając zakwity meduz.
Ekstrakcja ultradźwiękowa to metoda ekstrakcji mechanicznej, którą można precyzyjnie kontrolować i dostosowywać do przetwarzanego surowca. Ekstrakcja ultradźwiękowa została z powodzeniem zastosowana do izolacji kolagenu, glikoprotein i innych białek z meduz.
Ogólnie rzecz biorąc, białka wyizolowane z meduz wykazują silną aktywność przeciwutleniającą i dlatego są cennymi związkami aktywnymi dla przemysłu spożywczego, suplementów i farmaceutycznego.
Do ekstrakcji można użyć całej meduzy, mezoglei (= głównej części parasola meduzy) lub ramion ustnych.

Ekstrakcja ultradźwiękowa jest skuteczną i szybką techniką produkcji kolagenu z meduz w dużych ilościach.
- kolagen spożywczy / farmaceutyczny
- wysoka masa cząsteczkowa
- skład aminokwasowy
- zwiększone plony
- Szybkie przetwarzanie
- Łatwy w obsłudze
Kwas ultradźwiękowy & Ekstrakcja ultradźwiękowo-enzymatyczna
Ekstrakcja ultradźwiękowa może być stosowana w połączeniu z różnymi roztworami kwasu w celu uwolnienia rozpuszczalnego w kwasie kolagenu (ASC) z meduz. Kawitacja ultradźwiękowa sprzyja przenoszeniu masy między podłożem meduzy a roztworem kwasu poprzez rozbijanie struktur komórkowych i wypłukiwanie kwasów do podłoża. W ten sposób kolagen, a także inne docelowe białka są przenoszone do cieczy.
W kolejnym etapie pozostały substrat meduzy jest poddawany działaniu enzymów (tj. pepsyny) pod wpływem ultradźwięków w celu wyizolowania kolagenu rozpuszczalnego w pepsynie (PSC). Sonikacja jest znana ze swojej zdolności do zwiększania aktywności enzymów. Efekt ten opiera się na ultradźwiękowej dyspersji i deaglomeracji agregatów pepsyny. Jednorodnie zdyspergowane enzymy oferują zwiększoną powierzchnię do przenoszenia masy, co jest skorelowane z wyższą aktywnością enzymu. Ponadto silne fale ultradźwiękowe otwierają włókna kolagenowe, dzięki czemu kolagen jest uwalniany.
Badania wykazały, że wspomagana ultradźwiękami ekstrakcja enzymatyczna (pepsyną) skutkuje wyższą wydajnością i krótszym procesem ekstrakcji.
Wysokowydajne ultradźwięki do produkcji kolagenu
Hielscher Ultrasonics dostarcza wydajne systemy ultradźwiękowe od laboratoryjnych po stacjonarne i przemysłowe. Aby zapewnić optymalną wydajność ekstrakcji, niezawodna sonikacja w wymagających warunkach może być wykonywana w sposób ciągły. Wszystkie przemysłowe procesory ultradźwiękowe mogą dostarczać bardzo wysokie amplitudy. Amplitudy do 200 µm mogą być łatwo stale uruchamiane w trybie 24/7. Dla jeszcze wyższych amplitud dostępne są niestandardowe sonotrody ultradźwiękowe. Wytrzymałość sprzętu ultradźwiękowego firmy Hielscher pozwala na pracę w trybie 24/7 przy dużych obciążeniach i w wymagających środowiskach.
Poniższa tabela przedstawia przybliżoną wydajność przetwarzania naszych ultradźwiękowców:
Wielkość partii | natężenie przepływu | Polecane urządzenia |
---|---|---|
0.5-1,5 mL | b.d. | VialTweeter |
1 do 500mL | 10-200mL/min | UP100H |
10 do 2000mL | 20-400mL/min | UP200Ht, UP400St |
0.1 do 20L | 0.2 do 4L/min | UIP2000hdT |
10-100L | 2 do 10L/min | UIP4000hdT |
b.d. | 10-100L/min | UIP16000 |
b.d. | większe | klaster UIP16000 |
Skontaktuj się z nami! / Zapytaj nas!

Procesory ultradźwiękowe o dużej mocy od laboratorium do pilotowania i Przemysł skala.
Literatura/Referencje
- Nicholas M.H. Khonga, Fatimah Md. Yusoff, B. Jamilah, Mahiran Basri, I. Maznah, Kim Wei Chan, Nurdin Armania, Jun Nishikawa (2018): Ulepszona ekstrakcja kolagenu z meduz (Acromitus hardenbergi) ze zwiększonymi procesami solubilizacji indukowanymi fizycznie. Food Chemistry Vol. 251, 15 czerwca 2018. 41-50.
- Guoyan Ren, Bafang Li, Xue Zhao, Yongliang Zhuang, Mingyan Yan (2008): Technologia ekstrakcji wspomaganej ultradźwiękami do ekstrakcji glikoprotein z ramion ustnych meduzy (Rhopilema esculentum). Transactions of the Chinese Society of Agricultural Engineering 2008-02.
- Guoyan Ren, Bafang Li, Xue Zhao, Yongliang Zhuang, Mingyan Yan, Hu Hou, Xiukun Zhang, Li Chen (2009): Screening of extraction methods for glycoproteins from jellyfish (Rhopilema esculentum) oral-arms by high performance liquid chromatography. Journal of Ocean University of China 2009, tom 8, wydanie 1. 83-88.
Fakty, które warto znać
kolagen
Kolagen jest białkiem włóknistym o strukturze potrójnej helisy i głównym nierozpuszczalnym białkiem włóknistym w macierzy zewnątrzkomórkowej i tkance łącznej. Istnieje co najmniej 16 rodzajów kolagenów, ale większość z nich (około 90%) należy do typu I, typu II i typu III. Kolagen jest najobficiej występującym białkiem w ludzkim organizmie, znajdującym się w kościach, mięśniach, skórze i ścięgnach. U ssaków stanowi on 25-35% białka całego ciała. Poniższa lista zawiera przykłady tkanek, w których występuje najwięcej typów kolagenu: Typ I - kości, skóra właściwa, ścięgna, więzadła, rogówka; Typ II - chrząstka, ciało szkliste, jądro miażdżyste; Typ III - skóra, ściana naczyń krwionośnych, włókna siateczkowe większości tkanek (płuca, wątroba, śledziona itp.); Typ IV - błony podstawne, Typ V - często współwystępuje z kolagenem typu I, zwłaszcza w rogówce. To naturalnie sprzyjało komercyjnemu wykorzystaniu standardowych kolagenów (kolagenów I-V), poprzez ich izolację i oczyszczanie, głównie z tkanek ludzkich, bydlęcych i świńskich, za pomocą konwencjonalnych procesów produkcyjnych o wysokiej wydajności, prowadzących do wysokiej jakości partii kolagenu. (Silva et al., Mar. Drugs 2014, 12)
Kolagen endogenny to naturalny kolagen syntetyzowany przez organizm, podczas gdy kolagen egzogenny jest syntetyczny i może pochodzić z zewnętrznego źródła, takiego jak suplementy. Kolagen występuje w organizmie, zwłaszcza w skórze, kościach i tkankach łącznych. Produkcja kolagenu w organizmie spada wraz z wiekiem i ekspozycją na czynniki takie jak palenie tytoniu i promieniowanie UV. W medycynie kolagen może być stosowany w kolagenowych opatrunkach na rany w celu przyciągnięcia nowych komórek skóry do miejsc zranienia.
Kolagen jest szeroko stosowany w suplementach i farmaceutykach, ponieważ może być resorbowany. Oznacza to, że może być rozkładany, przekształcany i wchłaniany z powrotem do organizmu. Może być również formowany w sprasowane ciała stałe lub żele przypominające siatkę. Jego szeroki zakres funkcji i naturalne występowanie sprawiają, że jest on wszechstronny klinicznie i nadaje się do różnych celów medycznych. Do celów medycznych kolagen może być pozyskiwany z bydła, świń, owiec i organizmów morskich.
Istnieją cztery główne metody izolacji kolagenu od zwierząt: metoda solna, alkaliczna, kwasowa i enzymatyczna.
Metody kwasowe i enzymatyczne są najczęściej stosowane w połączeniu do produkcji wysokiej jakości kolagenu. Ponieważ część kolagenu to kolagen rozpuszczalny w kwasie (ASC), a inne części to kolagen rozpuszczalny w pepsynie (PSC), po obróbce kwasem następuje enzymatyczna ekstrakcja pepsyną. Ekstrakcja kolagenu kwasem jest przeprowadzana przy użyciu kwasów organicznych, takich jak kwas octowy, cytrynowy lub mlekowy. Aby uwolnić kolagen rozpuszczalny w pepsynie (PSC) z pozostałego materiału z procesu ekstrakcji kolagenu kwasem, nierozpuszczoną substancję poddaje się działaniu enzymu pepsyny w celu wyizolowania kolagenu rozpuszczalnego w pepsynie (PSC). PSC jest powszechnie stosowany w połączeniu z 0,5M kwasem octowym. Pepsyna jest powszechnie stosowanym enzymem, ponieważ jest w stanie utrzymać strukturę kolagenu poprzez rozszczepienie N-końca łańcucha białkowego i peptydu innego niż helisa.
Kolagen jest stosowany w suplementach diety (nutraceutykach), produktach kosmetycznych i medycynie. Na rynku dostępny jest kolagen pochodzenia ssaczego i morskiego (rybi), który można kupić w dowolnych ilościach. Kolagen z meduz jest nową formą kolagenu, który jest biokompatybilny z ludzkim organizmem i nie pochodzi od ssaków (jest wolny od chorób). Kolagen z meduz nie odpowiada żadnemu konkretnemu typowi kolagenu (typ I-V), ale wykazuje różne właściwości kolagenu typu I, II i V.
Glikoproteiny
Glikoproteiny występują w wielu organizmach, od bakterii po ludzi, i pełnią różne funkcje. Te białka z krótkimi łańcuchami oligosacharydowymi biorą udział w rozpoznawaniu powierzchni komórek przez hormony, wirusy i inne substancje w wielu zdarzeniach komórkowych. Ponadto antygeny powierzchniowe komórek służą jako wydzielina mucyny elementu macierzy zewnątrzkomórkowej, przewodu pokarmowego i układu moczowo-płciowego. Prawie wszystkie białka globularne w osoczu, z wyjątkiem albuminy, wydzielanych enzymów i białek, mają strukturę glikoproteinową. Błona komórkowa składa się z cząsteczek białek, lipidów i węglowodanów. Z drugiej strony rola glikoprotein w błonie komórkowej wpływa na liczbę i rozmieszczenie białek. Białka te biorą udział w przejściu od błony do substancji. Liczba i rozmieszczenie glikolipidów i glikoprotein nadaje komórce specyficzność.
Glikoproteiny są odpowiedzialne za rozpoznawanie komórek, selektywną przepuszczalność błony komórkowej i wchłanianie hormonów. Istnieje 7 głównych typów monosacharydów w części węglowodanowej glikoprotein. Te monosacharydy łączą się z różnymi sekwencjami i różnymi strukturami wiązań, co skutkuje dużą liczbą struktur łańcuchów węglowodanowych. Glikoproteina może zawierać pojedynczą strukturę oligosacharydu związanego z N lub może zawierać więcej niż jeden rodzaj oligosacharydu. N-związane oligosacharydy mogą mieć taką samą lub różną strukturę lub mogą być również obecne w O-związanych oligosacharydach. Liczba łańcuchów oligosacharydowych różni się w zależności od białka i funkcji.
Kwasy sialowe w glikoproteinach, element glikokaliksu, odgrywają ważną rolę w rozpoznawaniu komórek. Jeśli kwasy sialowe zostaną zniszczone z jakiegokolwiek powodu, struktura glikokaliksu błony zostaje zakłócona, a komórka nie może wykonywać większości określonych zadań. Istnieją również pewne strukturalne glikoproteiny. Są to fibronektyny, lamininy, fibronektyny płodowe i wszystkie mają różne misje w organizmie. Również w glikoproteinach eukariotycznych występują pewne monosacharydy, głównie typu heksozy i aminoheksozy. Mogą one pomagać w fałdowaniu białek, poprawiać ich stabilność i brać udział w sygnalizacji komórkowej.