Ultradźwiękowa ekstrakcja kolagenu z meduz

Fakty, które warto znać

kolagen

Kolagen jest białkiem włóknistym o strukturze potrójnej helisy i głównym nierozpuszczalnym białkiem włóknistym w macierzy zewnątrzkomórkowej i tkance łącznej. Istnieje co najmniej 16 rodzajów kolagenów, ale większość z nich (około 90%) należy do typu I, typu II i typu III. Kolagen jest najobficiej występującym białkiem w ludzkim organizmie, znajdującym się w kościach, mięśniach, skórze i ścięgnach. U ssaków stanowi on 25-35% białka całego ciała. Poniższa lista zawiera przykłady tkanek, w których występuje najwięcej typów kolagenu: Typ I - kości, skóra właściwa, ścięgna, więzadła, rogówka; Typ II - chrząstka, ciało szkliste, jądro miażdżyste; Typ III - skóra, ściana naczyń krwionośnych, włókna siateczkowe większości tkanek (płuca, wątroba, śledziona itp.); Typ IV - błony podstawne, Typ V - często współwystępuje z kolagenem typu I, zwłaszcza w rogówce. To naturalnie sprzyjało komercyjnemu wykorzystaniu standardowych kolagenów (kolagenów I-V), poprzez ich izolację i oczyszczanie, głównie z tkanek ludzkich, bydlęcych i świńskich, za pomocą konwencjonalnych procesów produkcyjnych o wysokiej wydajności, prowadzących do wysokiej jakości partii kolagenu. (Silva et al., Mar. Drugs 2014, 12)
Kolagen endogenny to naturalny kolagen syntetyzowany przez organizm, podczas gdy kolagen egzogenny jest syntetyczny i może pochodzić z zewnętrznego źródła, takiego jak suplementy. Kolagen występuje w organizmie, zwłaszcza w skórze, kościach i tkankach łącznych. Produkcja kolagenu w organizmie spada wraz z wiekiem i ekspozycją na czynniki takie jak palenie tytoniu i promieniowanie UV. W medycynie kolagen może być stosowany w kolagenowych opatrunkach na rany w celu przyciągnięcia nowych komórek skóry do miejsc zranienia.
Kolagen jest szeroko stosowany w suplementach i farmaceutykach, ponieważ może być resorbowany. Oznacza to, że może być rozkładany, przekształcany i wchłaniany z powrotem do organizmu. Może być również formowany w sprasowane ciała stałe lub żele przypominające siatkę. Jego szeroki zakres funkcji i naturalne występowanie sprawiają, że jest on wszechstronny klinicznie i nadaje się do różnych celów medycznych. Do celów medycznych kolagen może być pozyskiwany z bydła, świń, owiec i organizmów morskich.
Istnieją cztery główne metody izolacji kolagenu od zwierząt: metoda solna, alkaliczna, kwasowa i enzymatyczna.
Metody kwasowe i enzymatyczne są najczęściej stosowane w połączeniu do produkcji wysokiej jakości kolagenu. Ponieważ część kolagenu to kolagen rozpuszczalny w kwasie (ASC), a inne części to kolagen rozpuszczalny w pepsynie (PSC), po obróbce kwasem następuje enzymatyczna ekstrakcja pepsyną. Ekstrakcja kolagenu kwasem jest przeprowadzana przy użyciu kwasów organicznych, takich jak kwas octowy, cytrynowy lub mlekowy. Aby uwolnić kolagen rozpuszczalny w pepsynie (PSC) z pozostałego materiału z procesu ekstrakcji kolagenu kwasem, nierozpuszczoną substancję poddaje się działaniu enzymu pepsyny w celu wyizolowania kolagenu rozpuszczalnego w pepsynie (PSC). PSC jest powszechnie stosowany w połączeniu z 0,5M kwasem octowym. Pepsyna jest powszechnie stosowanym enzymem, ponieważ jest w stanie utrzymać strukturę kolagenu poprzez rozszczepienie N-końca łańcucha białkowego i peptydu innego niż helisa.
Kolagen jest stosowany w suplementach diety (nutraceutykach), produktach kosmetycznych i medycynie. Na rynku dostępny jest kolagen pochodzenia ssaczego i morskiego (rybi), który można kupić w dowolnych ilościach. Kolagen z meduz jest nową formą kolagenu, który jest biokompatybilny z ludzkim organizmem i nie pochodzi od ssaków (jest wolny od chorób). Kolagen z meduz nie odpowiada żadnemu konkretnemu typowi kolagenu (typ I-V), ale wykazuje różne właściwości kolagenu typu I, II i V.

Glikoproteiny

Glikoproteiny występują w wielu organizmach, od bakterii po ludzi, i pełnią różne funkcje. Te białka z krótkimi łańcuchami oligosacharydowymi biorą udział w rozpoznawaniu powierzchni komórek przez hormony, wirusy i inne substancje w wielu zdarzeniach komórkowych. Ponadto antygeny powierzchniowe komórek służą jako wydzielina mucyny elementu macierzy zewnątrzkomórkowej, przewodu pokarmowego i układu moczowo-płciowego. Prawie wszystkie białka globularne w osoczu, z wyjątkiem albuminy, wydzielanych enzymów i białek, mają strukturę glikoproteinową. Błona komórkowa składa się z cząsteczek białek, lipidów i węglowodanów. Z drugiej strony rola glikoprotein w błonie komórkowej wpływa na liczbę i rozmieszczenie białek. Białka te biorą udział w przejściu od błony do substancji. Liczba i rozmieszczenie glikolipidów i glikoprotein nadaje komórce specyficzność.
Glikoproteiny są odpowiedzialne za rozpoznawanie komórek, selektywną przepuszczalność błony komórkowej i wchłanianie hormonów. Istnieje 7 głównych typów monosacharydów w części węglowodanowej glikoprotein. Te monosacharydy łączą się z różnymi sekwencjami i różnymi strukturami wiązań, co skutkuje dużą liczbą struktur łańcuchów węglowodanowych. Glikoproteina może zawierać pojedynczą strukturę oligosacharydu związanego z N lub może zawierać więcej niż jeden rodzaj oligosacharydu. N-związane oligosacharydy mogą mieć taką samą lub różną strukturę lub mogą być również obecne w O-związanych oligosacharydach. Liczba łańcuchów oligosacharydowych różni się w zależności od białka i funkcji.
Kwasy sialowe w glikoproteinach, element glikokaliksu, odgrywają ważną rolę w rozpoznawaniu komórek. Jeśli kwasy sialowe zostaną zniszczone z jakiegokolwiek powodu, struktura glikokaliksu błony zostaje zakłócona, a komórka nie może wykonywać większości określonych zadań. Istnieją również pewne strukturalne glikoproteiny. Są to fibronektyny, lamininy, fibronektyny płodowe i wszystkie mają różne misje w organizmie. Również w glikoproteinach eukariotycznych występują pewne monosacharydy, głównie typu heksozy i aminoheksozy. Mogą one pomagać w fałdowaniu białek, poprawiać ich stabilność i brać udział w sygnalizacji komórkowej.