Technologia ultradźwiękowa firmy Hielscher

Ekstrakcja kolagenu ultradźwiękowego z meduz

  • Kolagen meduz jest wysokiej jakości kolagenem, który jest unikalny, ale wykazuje podobne właściwości do kolagenu typu I, II, III i typu V.
  • Ekstrakcja ultradźwiękowa jest techniką czysto mechaniczną, która zwiększa wydajność, przyspiesza proces i wytwarza kolagen o dużej masie cząsteczkowej.

 

Ultrasonic Jellyfish Extraction (Ekstrakcja meduz)

Meduza jest bogata w minerały i białka, a kolagen jest głównym białkiem w tych galaretowatych morskich stworzeń. Meduza jest niemalże bogatym źródłem występującym w oceanach. Często postrzegane jako plaga, stosowanie meduz do ekstrakcji kolagenu jest korzystne w obu kierunkach, wytwarzając doskonały kolagen, wykorzystując zrównoważone źródło naturalne i usuwając kwiaty meduz.
Ekstrakcja ultradźwiękowa jest metodą ekstrakcji mechanicznej, która może być precyzyjnie kontrolowana i dostosowana do obrabianego surowca. Ekstrakcja ultradźwiękowa jest z powodzeniem stosowana do izolowania kolagenu, glikoprotein i innych białek z meduz.
Ogólnie rzecz biorąc, białka wyizolowane z meduz wykazują silne działanie przeciwutleniające i dlatego są cennymi składnikami aktywnymi dla przemysłu spożywczego, suplementów i przemysłu farmaceutycznego.
Do ekstrakcji można użyć całej meduzy, mezoglei (=większa część parasola meduzy) lub broni jamy ustnej.

Ultradźwiękowa ekstrakcja kolagenu z meduz.

Ekstrakcja ultradźwiękowa jest skuteczną i szybką techniką produkcji kolagenu z meduz w dużych ilościach.

Zalety ekstrakcji kolagenu ultradźwiękowego

  • kolagen klasy spożywczej / farmaceutycznej
  • wysoka masa cząsteczkowa
  • skład aminokwasów
  • zwiększone plony
  • szybkie przetwarzanie
  • łatwy w obsłudze
Ultradźwiękowa ekstrakcja kolagenu z meduzy

Zapytanie o informacje




Zwróć uwagę na nasze Polityka prywatności.


System ekstrakcji ultradźwiękowej UIP4000hdT

UIP4000hdT (4 kW) system ekstrakcji ultradźwiękowej

Kwas ultradźwiękowy & Ekstrakcja ultradźwiękowo-enzymatyczna

Ekstrakcja ultradźwiękowa może być stosowana w połączeniu z różnymi roztworami kwasów w celu uwolnienia rozpuszczalnego w kwasie kolagenu (ASC) z meduz. Kawitacja ultradźwiękowa wspomaga przenoszenie masy pomiędzy substratem meduzy a roztworem kwasu poprzez rozbijanie struktur komórkowych i przepłukiwanie kwasów do podłoża. W ten sposób kolagen oraz inne białka są przenoszone do cieczy.
W kolejnym etapie, pozostały substrat meduzy jest poddawany działaniu enzymów (np. pepsyny) pod kontrolą ultradźwiękową w celu wyizolowania kolagenu rozpuszczalnego w pepsynie (PSC). Sonizacja znana jest ze swojej zdolności do zwiększania aktywności enzymatycznej. Efekt ten opiera się na dyspersji ultradźwiękowej i deagregacji agregatów pepsyny. Jednorodnie rozproszone enzymy oferują zwiększoną powierzchnię do przenoszenia masy, co jest skorelowane z większą aktywnością enzymów. Ponadto, potężne fale ultradźwiękowe otwierają włókna kolagenowe, dzięki czemu kolagen jest uwalniany.
Badania wykazały, że ultrasonicznie wspomagana ekstrakcja enzymatyczna (pepsyna) prowadzi do zwiększenia wydajności i skrócenia procesu ekstrakcji.

Wysokowydajne ultradźwięki do produkcji kolagenu

UIP2000hdT - Ultradźwiękowiec 2kW do obróbki płynów.Hielscher Ultrasonics dostarcza potężnych systemów ultradźwiękowych z laboratorium na ławce-top i skalę przemysłową. Aby zapewnić optymalne wyniki ekstrakcji, niezawodne działanie ultradźwiękami w trudnych warunkach można w sposób ciągły. Wszystkie procesory przemysłowe ultradźwiękowe mogą przynieść bardzo wysokie amplitudy. Amplitud do 200 urn może być łatwo prowadzony w sposób ciągły pracy 24/7. Dla jeszcze większych amplitudach, dostosowanych ultradźwiękowe sonotrody są dostępne. Odporność urządzenia ultradźwiękowe Hielscher pozwala do pracy 24/7 w ciężkich i środowisk wymagających.
Poniższa tabela daje wskazanie przybliżonej mocy przerobowych naszych ultrasonicators:

Wielkość partii natężenie przepływu Polecane urządzenia
0.5-1,5 mL b.d. VialTweeter
1 do 500mL 10-200mL/min UP100H
10 do 2000mL 20-400mL/min UP200Ht, UP400St
0.1 do 20L 0.2 do 4L/min UIP2000hdT
10-100L 2 do 10L/min UIP4000hdT
b.d. 10-100L/min UIP16000
b.d. większe klaster UIP16000

Skontaktuj się z nami! / Zapytaj nas!

Poproś o więcej informacji

Skorzystaj z formularza poniżej, jeśli chcesz zażądać dodatkowych informacji na temat ultradźwiękowej homogenizacji. Chętnie zaoferujemy Państwu system ultradźwiękowy, spełniający Państwa wymagań.









Proszę zwrócić uwagę na nasze Polityka prywatności.


Hielscher Ultrasonics produkuje wysokowydajne ultradźwięki do zastosowań sonochemicznych.

Wysokowydajne procesory ultradźwiękowe od laboratorium do pilota i Przemysł skala.

Literatura / Referencje

  • Nicholas M.H. Khonga, Fatimah Md. Yusoff, B. Jamilah, Mahiran Basri, I. Maznah, Kim Wei Chan, Nurdin Armania, Jun Nishikawa (2018): Lepsza ekstrakcja kolagenu z meduz (Acromitus hardenbergi) przy wzmożonym fizycznie wywołanym procesie rozpuszczania. Chemia żywności, tom 251, 15 czerwca 2018 r. 41-50.
  • Guoyan Ren, Bafang Li, Xue Zhao, Yongliang Zhuang, Mingyan Yan (2008): Technologia ekstrakcji wspomagana ultradźwiękami do ekstrakcji glikoproteiny z jamy ustnej meduz (Rhopilema esculentum). Transakcje chińskiego Towarzystwa Inżynierii Rolniczej 2008-02.
  • Guoyan Ren, Bafang Li, Xue Zhao, Yongliang Zhuang, Mingyan Yan, Hu Hou, Xiukun Zhang, Li Chen (2009): Badanie przesiewowe metod ekstrakcji glikoprotein z ucha meduz (Rhopilema esculentum) metodą wysokosprawnej chromatografii cieczowej. Journal of Ocean University of China 2009, tom 8, wydanie 1. 83–88.


Fakty Warto wiedzieć

kolagen

Kolagen jest białkiem włóknistym o potrójnej strukturze spirali i głównym nierozpuszczalnym białkiem włóknistym w macierzy pozakomórkowej i tkance łącznej. Istnieje co najmniej 16 rodzajów kolagenu, ale większość z nich (ok. 90%) należy do typu I, typu II i typu III. Kolagen jest najobfitszym białkiem w organizmie człowieka, występującym w kościach, mięśniach, skórze i ścięgnach. U ssaków stanowi 25-35% białka w całym organizmie. Poniższa lista zawiera przykłady tkanek, w których typy kolagenu są najliczniejsze: Typ I-kostna, skóra właściwa, ścięgna, więzadła, rogówka; Typ II-chrząstka, ciało szkliste, jądro miażdżyste; Typ III-skóra, ściana naczynia, włókna siatkowe większości tkanek (płuc, wątroby, śledziony itp.); Membrany piwnicowe typu IV, Typ V-często współdystrybuuje kolagen typu I, szczególnie w rogówce. W naturalny sposób sprzyjało to komercyjnemu wykorzystaniu standardowych, bogatych kolagenów (kolageny I-V), poprzez ich izolację i oczyszczanie, głównie z tkanek ludzkich, bydlęcych i wieprzowych, poprzez konwencjonalne, wysokowydajne procesy produkcyjne, prowadzące do uzyskania wysokiej jakości partii kolagenu. (Silva et al., Mar. Drugs 2014, 12)
Kolagen endogenny jest kolagenem naturalnym syntetyzowanym przez organizm, natomiast kolagen egzogenny jest syntetyczny i może pochodzić z zewnętrznego źródła, takiego jak suplementy. Kolagen występuje w organizmie, szczególnie w skórze, kościach i tkankach łącznych. Produkcja kolagenu w organizmie zmniejsza się wraz z wiekiem i ekspozycją na czynniki takie jak palenie tytoniu i promieniowanie UV. W medycynie kolagen może być stosowany w opatrunkach na rany kolagenowe w celu przyciągnięcia nowych komórek skóry do miejsc zranień.
Kolagen jest szeroko stosowany w suplementach i farmaceutykach, ponieważ może być resorbowany. Oznacza to, że można go rozbić, przetransformować i zabrać z powrotem do ciała. Może być również formowana w sprasowane ciała stałe lub żele siatkowe. Szeroki zakres funkcji i naturalne występowanie sprawia, że jest klinicznie wszechstronny i nadaje się do różnych celów medycznych. Do celów medycznych kolagen można otrzymać z bydła, świń, owiec, organizmów morskich.
Istnieją cztery główne metody izolacji kolagenu od zwierząt: metoda solenia, metoda alkaliczna, metoda kwasowa i metoda enzymatyczna.
Metody kwasowe i enzymatyczne są najczęściej stosowane w połączeniu z produkcją wysokiej jakości kolagenu. Ponieważ części kolagenu to kolagen rozpuszczalny w kwasie (ASC), a inne części to kolagen rozpuszczalny w pepsynie (PSC), po zabiegu kwasowym następuje enzymatyczna ekstrakcja pepsyny. Do ekstrakcji kolagenu kwasowego używa się kwasów organicznych, takich jak kwas chlorooctowy, cytrynowy lub mlekowy. Aby uwolnić kolagen rozpuszczalny w pepsynach (PSC) z pozostałego materiału procesu ekstrakcji kolagenu kwasowego, nierozpuszczona substancja jest poddawana działaniu enzymu pepsyny w celu wyizolowania kolagenu rozpuszczalnego w pepsynach (PSC). PSC jest powszechnie stosowany w połączeniu z 0,5M kwasu octowego. Pepsyna jest powszechnym enzymem, ponieważ jest w stanie utrzymać strukturę kolagenu poprzez rozszczepianie do terminala N łańcucha białkowego i peptydu nieheliksowego.
Kolagen jest stosowany w suplementach diety (nutraceutyki), produktach kosmetycznych i medycynie. Kolagen ssaków i morskich (ryb) jest dostępny na rynku i można go kupić w dowolnych ilościach. Kolagen z meduz jest nową formą kolagenu, który jest biokompatybilny z ludźmi i nie jest przeznaczony dla ssaków (wolny od choroby). Kolagen meduz nie pasuje do żadnego konkretnego typu kolagenu (typ I-V), ale wykazuje różne właściwości kolagenu typu I, II i V.

Glikoproteiny

Glikoproteiny występują w wielu organizmach, od bakterii po ludzi i pełnią różne funkcje. Białka te z krótkimi łańcuchami oligosacharydowymi uczestniczą w rozpoznawaniu powierzchni komórek przez hormony, wirusy i inne substancje w wielu zdarzeniach komórkowych. Ponadto antygeny powierzchni komórkowej służą jako wydzielina śluzówkowa elementu macierzy pozakomórkowej, przewodu pokarmowego i moczowo-płciowego. Prawie wszystkie białka globularne w osoczu z wyjątkiem albumin, enzymów wydzielanych i białek mają strukturę glikoproteinową. Membrana komórkowa składa się z cząsteczek białka, lipidów i węglowodanów. Rola glikoprotein w błonie komórkowej wpływa natomiast na liczbę i rozmieszczenie białek. Białka te są zaangażowane w przejście od membrany do substancji. Liczba i rozmieszczenie glikolipidów i glikoprotein daje specyficzność komórkową.
Glikoproteiny są odpowiedzialne za rozpoznawanie komórek, selektywną przepuszczalność błony komórkowej i wychwytywanie hormonów. Istnieje 7 głównych rodzajów cukrów prostych w części węglowodanowej glikoprotein. Te monosacharydy łączą się z różnymi sekwencjonowaniem i różnymi strukturami wiązań, co skutkuje dużą liczbą struktur łańcuchów węglowodanowych. Glikoproteina może zawierać pojedynczą strukturę oligosacharydów związaną z łańcuchem N lub może zawierać więcej niż jeden rodzaj oligosacharydów. Oligosacharydy połączone siecią N mogą mieć taką samą lub inną strukturę lub mogą występować również w oligosacharydach połączonych siecią O. Liczba łańcuchów oligosacharydowych różni się w zależności od białka i funkcji.
Kwasy fizjologiczne w glikoproteinach, będących elementem glikokaliksa, odgrywają ważną rolę w rozpoznawaniu komórek. Jeśli kwasy sialowe zostaną z jakiegokolwiek powodu zniszczone, struktura glikokaliksowa błony zostaje zakłócona, a komórka nie jest w stanie wykonać większości określonych zadań. Są też pewne strukturalne glikoproteiny. Są to fibronektyny, lamininy, fibronektyny płodowe i wszystkie one mają różne misje w organizmie. Również w eukariotycznych glikoproteinach, istnieją pewne monosacharydy, głównie w typie heksozy i aminoheksozy. Pomagają one w składaniu białek, poprawiają stabilność białka i są zaangażowane w sygnalizację komórkową.