Fakty Warto wiedzieć

kolagen

Kolagen jest białkiem włóknistym o potrójnej strukturze spirali i głównym nierozpuszczalnym białkiem włóknistym w macierzy pozakomórkowej i tkance łącznej. Istnieje co najmniej 16 rodzajów kolagenu, ale większość z nich (ok. 90%) należy do typu I, typu II i typu III. Kolagen jest najobfitszym białkiem w organizmie człowieka, występującym w kościach, mięśniach, skórze i ścięgnach. U ssaków stanowi 25-35% białka w całym organizmie. Poniższa lista zawiera przykłady tkanek, w których typy kolagenu są najliczniejsze: Typ I-kostna, skóra właściwa, ścięgna, więzadła, rogówka; Typ II-chrząstka, ciało szkliste, jądro miażdżyste; Typ III-skóra, ściana naczynia, włókna siatkowe większości tkanek (płuc, wątroby, śledziony itp.); Membrany piwnicowe typu IV, Typ V-często współdystrybuuje kolagen typu I, szczególnie w rogówce. W naturalny sposób sprzyjało to komercyjnemu wykorzystaniu standardowych, bogatych kolagenów (kolageny I-V), poprzez ich izolację i oczyszczanie, głównie z tkanek ludzkich, bydlęcych i wieprzowych, poprzez konwencjonalne, wysokowydajne procesy produkcyjne, prowadzące do uzyskania wysokiej jakości partii kolagenu. (Silva et al., Mar. Drugs 2014, 12)
Kolagen endogenny jest kolagenem naturalnym syntetyzowanym przez organizm, natomiast kolagen egzogenny jest syntetyczny i może pochodzić z zewnętrznego źródła, takiego jak suplementy. Kolagen występuje w organizmie, szczególnie w skórze, kościach i tkankach łącznych. Produkcja kolagenu w organizmie zmniejsza się wraz z wiekiem i ekspozycją na czynniki takie jak palenie tytoniu i promieniowanie UV. W medycynie kolagen może być stosowany w opatrunkach na rany kolagenowe w celu przyciągnięcia nowych komórek skóry do miejsc zranień.
Kolagen jest szeroko stosowany w suplementach i farmaceutykach, ponieważ może być resorbowany. Oznacza to, że można go rozbić, przetransformować i zabrać z powrotem do ciała. Może być również formowana w sprasowane ciała stałe lub żele siatkowe. Szeroki zakres funkcji i naturalne występowanie sprawia, że jest klinicznie wszechstronny i nadaje się do różnych celów medycznych. Do celów medycznych kolagen można otrzymać z bydła, świń, owiec, organizmów morskich.
Istnieją cztery główne metody izolacji kolagenu od zwierząt: metoda solenia, metoda alkaliczna, metoda kwasowa i metoda enzymatyczna.
Metody kwasowe i enzymatyczne są najczęściej stosowane w połączeniu z produkcją wysokiej jakości kolagenu. Ponieważ części kolagenu to kolagen rozpuszczalny w kwasie (ASC), a inne części to kolagen rozpuszczalny w pepsynie (PSC), po zabiegu kwasowym następuje enzymatyczna ekstrakcja pepsyny. Do ekstrakcji kolagenu kwasowego używa się kwasów organicznych, takich jak kwas chlorooctowy, cytrynowy lub mlekowy. Aby uwolnić kolagen rozpuszczalny w pepsynach (PSC) z pozostałego materiału procesu ekstrakcji kolagenu kwasowego, nierozpuszczona substancja jest poddawana działaniu enzymu pepsyny w celu wyizolowania kolagenu rozpuszczalnego w pepsynach (PSC). PSC jest powszechnie stosowany w połączeniu z 0,5M kwasu octowego. Pepsyna jest powszechnym enzymem, ponieważ jest w stanie utrzymać strukturę kolagenu poprzez rozszczepianie do terminala N łańcucha białkowego i peptydu nieheliksowego.
Kolagen jest stosowany w suplementach diety (nutraceutyki), produktach kosmetycznych i medycynie. Kolagen ssaków i morskich (ryb) jest dostępny na rynku i można go kupić w dowolnych ilościach. Kolagen z meduz jest nową formą kolagenu, który jest biokompatybilny z ludźmi i nie jest przeznaczony dla ssaków (wolny od choroby). Kolagen meduz nie pasuje do żadnego konkretnego typu kolagenu (typ I-V), ale wykazuje różne właściwości kolagenu typu I, II i V.

Glikoproteiny

Glikoproteiny występują w wielu organizmach, od bakterii po ludzi i pełnią różne funkcje. Białka te z krótkimi łańcuchami oligosacharydowymi uczestniczą w rozpoznawaniu powierzchni komórek przez hormony, wirusy i inne substancje w wielu zdarzeniach komórkowych. Ponadto antygeny powierzchni komórkowej służą jako wydzielina śluzówkowa elementu macierzy pozakomórkowej, przewodu pokarmowego i moczowo-płciowego. Prawie wszystkie białka globularne w osoczu z wyjątkiem albumin, enzymów wydzielanych i białek mają strukturę glikoproteinową. Membrana komórkowa składa się z cząsteczek białka, lipidów i węglowodanów. Rola glikoprotein w błonie komórkowej wpływa natomiast na liczbę i rozmieszczenie białek. Białka te są zaangażowane w przejście od membrany do substancji. Liczba i rozmieszczenie glikolipidów i glikoprotein daje specyficzność komórkową.
Glikoproteiny są odpowiedzialne za rozpoznawanie komórek, selektywną przepuszczalność błony komórkowej i wychwytywanie hormonów. Istnieje 7 głównych rodzajów cukrów prostych w części węglowodanowej glikoprotein. Te monosacharydy łączą się z różnymi sekwencjonowaniem i różnymi strukturami wiązań, co skutkuje dużą liczbą struktur łańcuchów węglowodanowych. Glikoproteina może zawierać pojedynczą strukturę oligosacharydów związaną z łańcuchem N lub może zawierać więcej niż jeden rodzaj oligosacharydów. Oligosacharydy połączone siecią N mogą mieć taką samą lub inną strukturę lub mogą występować również w oligosacharydach połączonych siecią O. Liczba łańcuchów oligosacharydowych różni się w zależności od białka i funkcji.
Kwasy fizjologiczne w glikoproteinach, będących elementem glikokaliksa, odgrywają ważną rolę w rozpoznawaniu komórek. Jeśli kwasy sialowe zostaną z jakiegokolwiek powodu zniszczone, struktura glikokaliksowa błony zostaje zakłócona, a komórka nie jest w stanie wykonać większości określonych zadań. Są też pewne strukturalne glikoproteiny. Są to fibronektyny, lamininy, fibronektyny płodowe i wszystkie one mają różne misje w organizmie. Również w eukariotycznych glikoproteinach, istnieją pewne monosacharydy, głównie w typie heksozy i aminoheksozy. Pomagają one w składaniu białek, poprawiają stabilność białka i są zaangażowane w sygnalizację komórkową.