Hielscher Ultrasonics
Z przyjemnością omówimy Twój proces.
Zadzwoń do nas: +49 3328 437-420
Napisz do nas: info@hielscher.com

Ultradźwiękowa ekstrakcja kolagenu z meduz

  • Kolagen z meduzy to wysokiej jakości kolagen, który jest unikalny, ale wykazuje podobne właściwości do kolagenu typu I, II, III i V.
  • Ekstrakcja ultradźwiękowa jest techniką czysto mechaniczną, która zwiększa wydajność, przyspiesza proces i wytwarza kolagen o wysokiej masie cząsteczkowej.

Ultradźwiękowa ekstrakcja meduz

Meduzy są bogate w minerały i białka, a kolagen jest głównym białkiem tych galaretowatych stworzeń morskich. Meduzy są niemal obfitym źródłem występującym w oceanach. Często postrzegane jako plaga, wykorzystanie meduz do ekstrakcji kolagenu jest korzystne na oba sposoby, produkując doskonały kolagen, wykorzystując zrównoważone naturalne źródło i usuwając zakwity meduz.
Ekstrakcja ultradźwiękowa to metoda ekstrakcji mechanicznej, którą można precyzyjnie kontrolować i dostosowywać do przetwarzanego surowca. Ekstrakcja ultradźwiękowa została z powodzeniem zastosowana do izolacji kolagenu, glikoprotein i innych białek z meduz.
Ogólnie rzecz biorąc, białka wyizolowane z meduz wykazują silną aktywność przeciwutleniającą i dlatego są cennymi związkami aktywnymi dla przemysłu spożywczego, suplementów i farmaceutycznego.
Do ekstrakcji można użyć całej meduzy, mezoglei (= głównej części parasola meduzy) lub ramion ustnych.

Ultradźwiękowa ekstrakcja kolagenu z meduz.

Ekstrakcja ultradźwiękowa jest skuteczną i szybką techniką produkcji kolagenu z meduz w dużych ilościach.

Zalety ultradźwiękowej ekstrakcji kolagenu

  • kolagen spożywczy / farmaceutyczny
  • wysoka masa cząsteczkowa
  • skład aminokwasowy
  • zwiększone plony
  • Szybkie przetwarzanie
  • Łatwy w obsłudze

Kwas ultradźwiękowy & Ekstrakcja ultradźwiękowo-enzymatyczna

Ekstrakcja ultradźwiękowa może być stosowana w połączeniu z różnymi roztworami kwasu w celu uwolnienia rozpuszczalnego w kwasie kolagenu (ASC) z meduz. Kawitacja ultradźwiękowa sprzyja przenoszeniu masy między podłożem meduzy a roztworem kwasu poprzez rozbijanie struktur komórkowych i wypłukiwanie kwasów do podłoża. W ten sposób kolagen, a także inne docelowe białka są przenoszone do cieczy.
W kolejnym etapie pozostały substrat meduzy jest poddawany działaniu enzymów (tj. pepsyny) pod wpływem ultradźwięków w celu wyizolowania kolagenu rozpuszczalnego w pepsynie (PSC). Sonikacja jest znana ze swojej zdolności do zwiększania aktywności enzymów. Efekt ten opiera się na ultradźwiękowej dyspersji i deaglomeracji agregatów pepsyny. Jednorodnie zdyspergowane enzymy oferują zwiększoną powierzchnię do przenoszenia masy, co jest skorelowane z wyższą aktywnością enzymu. Ponadto silne fale ultradźwiękowe otwierają włókna kolagenowe, dzięki czemu kolagen jest uwalniany.
Badania wykazały, że wspomagana ultradźwiękami ekstrakcja enzymatyczna (pepsyną) skutkuje wyższą wydajnością i krótszym procesem ekstrakcji.

Ultradźwiękowa ekstrakcja kolagenu z meduz

Zapytanie o informacje







Ultradźwiękowy system ekstrakcji UIP4000hdT

UIP4000hdT (4kW) Ultradźwiękowy system ekstrakcji

Wysokowydajne ultradźwięki do produkcji kolagenu

UIP2000hdT - ultradźwiękowiec o mocy 2 kW do przetwarzania cieczy.Hielscher Ultrasonics dostarcza wydajne systemy ultradźwiękowe od laboratoryjnych po stacjonarne i przemysłowe. Aby zapewnić optymalną wydajność ekstrakcji, niezawodna sonikacja w wymagających warunkach może być wykonywana w sposób ciągły. Wszystkie przemysłowe procesory ultradźwiękowe mogą dostarczać bardzo wysokie amplitudy. Amplitudy do 200 µm mogą być łatwo stale uruchamiane w trybie 24/7. Dla jeszcze wyższych amplitud dostępne są niestandardowe sonotrody ultradźwiękowe. Wytrzymałość sprzętu ultradźwiękowego firmy Hielscher pozwala na pracę w trybie 24/7 przy dużych obciążeniach i w wymagających środowiskach.
Poniższa tabela przedstawia przybliżoną wydajność przetwarzania naszych ultradźwiękowców:

Wielkość partii natężenie przepływu Polecane urządzenia
0.5-1,5 mL b.d. VialTweeter
1 do 500mL 10-200mL/min UP100H
10 do 2000mL 20-400mL/min UP200Ht, UP400St
0.1 do 20L 0.2 do 4L/min UIP2000hdT
10-100L 2 do 10L/min UIP4000hdT
b.d. 10-100L/min UIP16000
b.d. większe klaster UIP16000

Skontaktuj się z nami! / Zapytaj nas!

Poproś o więcej informacji

Skorzystaj z formularza poniżej, jeśli chcesz zażądać dodatkowych informacji na temat ultradźwiękowej homogenizacji. Chętnie zaoferujemy Państwu system ultradźwiękowy, spełniający Państwa wymagań.









Zwróć uwagę na nasze Polityka prywatności.




Hielscher Ultrasonics produkuje wysokowydajne ultrasonografy do zastosowań sonochemicznych.

Procesory ultradźwiękowe o dużej mocy od laboratorium do pilotowania i Przemysł skala.

Literatura/Referencje

  • Nicholas M.H. Khonga, Fatimah Md. Yusoff, B. Jamilah, Mahiran Basri, I. Maznah, Kim Wei Chan, Nurdin Armania, Jun Nishikawa (2018): Ulepszona ekstrakcja kolagenu z meduz (Acromitus hardenbergi) ze zwiększonymi procesami solubilizacji indukowanymi fizycznie. Food Chemistry Vol. 251, 15 czerwca 2018. 41-50.
  • Guoyan Ren, Bafang Li, Xue Zhao, Yongliang Zhuang, Mingyan Yan (2008): Technologia ekstrakcji wspomaganej ultradźwiękami do ekstrakcji glikoprotein z ramion ustnych meduzy (Rhopilema esculentum). Transactions of the Chinese Society of Agricultural Engineering 2008-02.
  • Guoyan Ren, Bafang Li, Xue Zhao, Yongliang Zhuang, Mingyan Yan, Hu Hou, Xiukun Zhang, Li Chen (2009): Screening of extraction methods for glycoproteins from jellyfish (Rhopilema esculentum) oral-arms by high performance liquid chromatography. Journal of Ocean University of China 2009, tom 8, wydanie 1. 83-88.


Fakty, które warto znać

kolagen

Kolagen jest białkiem włóknistym o strukturze potrójnej helisy i głównym nierozpuszczalnym białkiem włóknistym w macierzy zewnątrzkomórkowej i tkance łącznej. Istnieje co najmniej 16 rodzajów kolagenów, ale większość z nich (około 90%) należy do typu I, typu II i typu III. Kolagen jest najobficiej występującym białkiem w ludzkim organizmie, znajdującym się w kościach, mięśniach, skórze i ścięgnach. U ssaków stanowi on 25-35% białka całego ciała. Poniższa lista zawiera przykłady tkanek, w których występuje najwięcej typów kolagenu: Typ I - kości, skóra właściwa, ścięgna, więzadła, rogówka; Typ II - chrząstka, ciało szkliste, jądro miażdżyste; Typ III - skóra, ściana naczyń krwionośnych, włókna siateczkowe większości tkanek (płuca, wątroba, śledziona itp.); Typ IV - błony podstawne, Typ V - często współwystępuje z kolagenem typu I, zwłaszcza w rogówce. To naturalnie sprzyjało komercyjnemu wykorzystaniu standardowych kolagenów (kolagenów I-V), poprzez ich izolację i oczyszczanie, głównie z tkanek ludzkich, bydlęcych i świńskich, za pomocą konwencjonalnych procesów produkcyjnych o wysokiej wydajności, prowadzących do wysokiej jakości partii kolagenu. (Silva et al., Mar. Drugs 2014, 12)
Kolagen endogenny to naturalny kolagen syntetyzowany przez organizm, podczas gdy kolagen egzogenny jest syntetyczny i może pochodzić z zewnętrznego źródła, takiego jak suplementy. Kolagen występuje w organizmie, zwłaszcza w skórze, kościach i tkankach łącznych. Produkcja kolagenu w organizmie spada wraz z wiekiem i ekspozycją na czynniki takie jak palenie tytoniu i promieniowanie UV. W medycynie kolagen może być stosowany w kolagenowych opatrunkach na rany w celu przyciągnięcia nowych komórek skóry do miejsc zranienia.
Kolagen jest szeroko stosowany w suplementach i farmaceutykach, ponieważ może być resorbowany. Oznacza to, że może być rozkładany, przekształcany i wchłaniany z powrotem do organizmu. Może być również formowany w sprasowane ciała stałe lub żele przypominające siatkę. Jego szeroki zakres funkcji i naturalne występowanie sprawiają, że jest on wszechstronny klinicznie i nadaje się do różnych celów medycznych. Do celów medycznych kolagen może być pozyskiwany z bydła, świń, owiec i organizmów morskich.
Istnieją cztery główne metody izolacji kolagenu od zwierząt: metoda solna, alkaliczna, kwasowa i enzymatyczna.
Metody kwasowe i enzymatyczne są najczęściej stosowane w połączeniu do produkcji wysokiej jakości kolagenu. Ponieważ część kolagenu to kolagen rozpuszczalny w kwasie (ASC), a inne części to kolagen rozpuszczalny w pepsynie (PSC), po obróbce kwasem następuje enzymatyczna ekstrakcja pepsyną. Ekstrakcja kolagenu kwasem jest przeprowadzana przy użyciu kwasów organicznych, takich jak kwas octowy, cytrynowy lub mlekowy. Aby uwolnić kolagen rozpuszczalny w pepsynie (PSC) z pozostałego materiału z procesu ekstrakcji kolagenu kwasem, nierozpuszczoną substancję poddaje się działaniu enzymu pepsyny w celu wyizolowania kolagenu rozpuszczalnego w pepsynie (PSC). PSC jest powszechnie stosowany w połączeniu z 0,5M kwasem octowym. Pepsyna jest powszechnie stosowanym enzymem, ponieważ jest w stanie utrzymać strukturę kolagenu poprzez rozszczepienie N-końca łańcucha białkowego i peptydu innego niż helisa.
Kolagen jest stosowany w suplementach diety (nutraceutykach), produktach kosmetycznych i medycynie. Na rynku dostępny jest kolagen pochodzenia ssaczego i morskiego (rybi), który można kupić w dowolnych ilościach. Kolagen z meduz jest nową formą kolagenu, który jest biokompatybilny z ludzkim organizmem i nie pochodzi od ssaków (jest wolny od chorób). Kolagen z meduz nie odpowiada żadnemu konkretnemu typowi kolagenu (typ I-V), ale wykazuje różne właściwości kolagenu typu I, II i V.

Glikoproteiny

Glikoproteiny występują w wielu organizmach, od bakterii po ludzi, i pełnią różne funkcje. Te białka z krótkimi łańcuchami oligosacharydowymi biorą udział w rozpoznawaniu powierzchni komórek przez hormony, wirusy i inne substancje w wielu zdarzeniach komórkowych. Ponadto antygeny powierzchniowe komórek służą jako wydzielina mucyny elementu macierzy zewnątrzkomórkowej, przewodu pokarmowego i układu moczowo-płciowego. Prawie wszystkie białka globularne w osoczu, z wyjątkiem albuminy, wydzielanych enzymów i białek, mają strukturę glikoproteinową. Błona komórkowa składa się z cząsteczek białek, lipidów i węglowodanów. Z drugiej strony rola glikoprotein w błonie komórkowej wpływa na liczbę i rozmieszczenie białek. Białka te biorą udział w przejściu od błony do substancji. Liczba i rozmieszczenie glikolipidów i glikoprotein nadaje komórce specyficzność.
Glikoproteiny są odpowiedzialne za rozpoznawanie komórek, selektywną przepuszczalność błony komórkowej i wchłanianie hormonów. Istnieje 7 głównych typów monosacharydów w części węglowodanowej glikoprotein. Te monosacharydy łączą się z różnymi sekwencjami i różnymi strukturami wiązań, co skutkuje dużą liczbą struktur łańcuchów węglowodanowych. Glikoproteina może zawierać pojedynczą strukturę oligosacharydu związanego z N lub może zawierać więcej niż jeden rodzaj oligosacharydu. N-związane oligosacharydy mogą mieć taką samą lub różną strukturę lub mogą być również obecne w O-związanych oligosacharydach. Liczba łańcuchów oligosacharydowych różni się w zależności od białka i funkcji.
Kwasy sialowe w glikoproteinach, element glikokaliksu, odgrywają ważną rolę w rozpoznawaniu komórek. Jeśli kwasy sialowe zostaną zniszczone z jakiegokolwiek powodu, struktura glikokaliksu błony zostaje zakłócona, a komórka nie może wykonywać większości określonych zadań. Istnieją również pewne strukturalne glikoproteiny. Są to fibronektyny, lamininy, fibronektyny płodowe i wszystkie mają różne misje w organizmie. Również w glikoproteinach eukariotycznych występują pewne monosacharydy, głównie typu heksozy i aminoheksozy. Mogą one pomagać w fałdowaniu białek, poprawiać ich stabilność i brać udział w sygnalizacji komórkowej.

Z przyjemnością omówimy Twój proces.

Let's get in contact.