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超音波コラーゲン抽出

  • コラーゲンはタンパク質が豊富で、食品、医薬品、添加物など、さまざまな工業用途に広く使用されている。
  • 超音波処理は、コラーゲンの酵素抽出や酸抽出と簡単に組み合わせることができる。
  • コラーゲン抽出プロセスに超音波を導入することで、より高い収率と迅速な抽出が可能になる。

コラーゲン抽出における超音波効果

高強度超音波は、抽出、ソノケミストリーなどの湿式プロセスにおける物質移動を改善するために広く使用されている。コラーゲンの抽出(コラーゲンの単離としても知られる)は、超音波処理によって著しく改善される。超音波処理はコラーゲン基質の切断を助け、コラーゲン線維を開き、酵素加水分解や酸処理を容易にします。

超音波アシスト酵素抽出法

超音波処理には酵素活性を高める効果があることが知られている。この効果は、ペプシン凝集体の超音波分散と脱凝集に基づく。均質に分散された酵素は、物質移動のための表面積が増加し、酵素活性の上昇につながる。さらに、強力な超音波がコラーゲン線維を開き、コラーゲンが放出される。

超音波ペプシン抽出: ペプシンと超音波処理を組み合わせることで、従来のペプシン加水分解と比較して、コラーゲンの収量が約124%まで増加し、抽出時間が大幅に短縮された。円偏光二色性分析、原子間力顕微鏡、FTIRにより、抽出されたコラーゲンの三重らせん構造は超音波処理による影響を受けず、無傷のままであることが証明された(Li et al.(Liら、2009年) このことから、超音波アシストによるペプシン抽出は、食品産業にとって非常に実用的であり、大幅に短い処理時間でタンパク質の回収率を高めることができる。

牛腱からのコラーゲンの超音波抽出と非超音波抽出の比較試験では、超音波処理(20kHz、パルスモード20/20秒)の方が収量と効率が高かった。従来の抽出は、酢酸中のペプシンを用いて48時間行った。超音波抽出は同じ条件で抽出を行ったが、超音波処理(3~24時間)とペプシン(24~45時間)への曝露時間を変え、合計48時間の処理を行った。超音波-ペプシン抽出は優れたコラーゲン抽出効率を示し、従来の抽出収率が2.4%であったのに対し、収率は6.2%に達した。抽出されたコラーゲンは、損傷を受けていない連続らせん構造、良好な溶解性、かなり高い熱安定性を示した。これは、超音波-ペプシン抽出が、得られるコラーゲンの品質を損なうことなく、天然コラーゲンの抽出効率を改善したことを意味する。(Ran and Wang 2014)

攪拌タンク付き超音波セットアップ

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超音波パパイン抽出: 魚鱗からのコラーゲンは、超音波前処理と組み合わせたパパイン加水分解によって効率的に抽出できる。魚鱗からのコラーゲンの超音波-パパイン抽出において、以下のプロセスパラメーターが最適であることが判明した:超音波前処理時間4分、魚鱗に対するパパインの割合4%、温度60℃、総抽出時間5時間。これらの最適条件下で、コラーゲンの抽出率は90.7%に達した。(Jiang et al. 2011)

超音波アシスト酸抽出

Kimら(2012)による研究では、スズキ(Lateolabrax japonicus)の皮膚から酸可溶性コラーゲンを抽出したところ、0.5 M酢酸中、周波数20 kHzの超音波処理により、収量の増加と抽出時間の短縮が見られた。超音波による抽出は、コラーゲンの主要成分、特にα1、α2、β鎖に変化を与えなかった。

卵殻からのタンパク質の超音波抽出

超音波による前処理を施した酵素加水分解物は、より優れた機能性を有していた。鶏卵殻からの機能性タンパク質加水分解物の超音波抽出では、溶解性、乳化性、起泡性、保水性が改善された。
卵殻膜は豊富な天然資源であり、I型、V型、X型コラーゲン、リゾチーム、オステオポンチン、シアロプロテインなど約64種類のタンパク質から構成されている。このため、卵殻はタンパク質を抽出するための興味深い原料になる。超音波抽出により、タンパク質の放出と機能性が大幅に改善され、迅速かつ効率的で経済的なプロセスとなる。

Hielscher社はラボ用から工業用まで強力な超音波装置を提供しています。

超音波プロセスから ラブ への インダストリアル スケール

超音波アシストアルカリ抽出

これらのタンパク質を抽出し、可溶化する
卵殻膜からのタンパク質抽出では、超音波-アルカリ処理により、全卵殻膜タンパク質の100%に近い可溶化タンパク質収量が得られた。超音波キャビテーションは、卵殻膜から大きなタンパク質の塊を剥離し、その化合物の可溶化を促進した。タンパク質の構造と特性は超音波処理によって損傷されず、無傷のままであった。タンパク質の抗酸化特性は、超音波アシストアルカリ処理と従来の抽出で同じであった。

超音波ゼラチン抽出

スケトウダラの冷凍皮と風乾皮を生理食塩水、アルカリ水溶液、酸水溶液で処理し、コラーゲン組織を分離し、コラーゲン変性によりゼラチンを抽出した。ゼラチン収量、pH、透明度、ゲル強度、粘弾性特性、PAGE-SDS法による分子量分布を評価した。対照として、45℃の水浴中で4時間抽出したゼラチンを用いた。パワー超音波処理により、抽出収率はコントロールと比較して11.1%増加したが、ゲル強度は7%低下した。ゲル化温度も超音波抽出ゼラチンの方が低かった(4.2℃)。この挙動は、ゼラチン中のポリペプチドコイルの分子量分布の違いに関連している。パワー超音波抽出は、冷凍および風乾魚皮からのゼラチン抽出を増加させるために使用できる。(Olson et al.)

産業用超音波システム

Hielscher Ultrasonicsは、ラボ用からベンチトップ用、工業用スケールまで、強力な超音波システムを提供しています。最適な抽出出力を確保するため、厳しい条件下での信頼性の高い超音波処理を連続的に行うことができます。すべての工業用超音波プロセッサーは、非常に高い振幅を供給することができます。最大200µmまでの振幅を、24時間365日の連続運転で簡単に行うことができます。さらに高い振幅を実現するために、カスタマイズされた超音波ソノトロードをご用意しています。Hielscherの超音波装置は堅牢であるため、高負荷や過酷な環境下でも24時間365日の稼働が可能です。
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超音波分散機は、小型のハンドヘルド装置から、大量処理用の卓上型や完全な産業用超音波システムまで利用可能です。

Hielscher社の超音波ハイパワーホモジナイザーは、あらゆるプロセス規模に対応可能です。 – 研究室から生産現場まで。

文献/参考文献

  • Álvarez, Carlos; Lélu, Pauline; Lynch, Sarah A.; Tiwari, Brijesh K. (2018):超音波アシストによる酸/アルカリ等電点可溶化沈殿(ISP)抽出の連続使用によるサバ全魚からのタンパク質回収の最適化。LWT – 食品科学と技術第88巻、2018年2月。210-216.
  • Jain, Surangna; Kumar Anal, Anil (2016):超音波アシスト抽出(UAE)と酵素加水分解によるニワトリ卵殻膜(ESM)からの機能性タンパク質加水分解物の抽出の最適化。LWT – 食品科学と技術第69巻、2016年6月。295-302.
  • Kim, H.K.; Kim, Y.H.; Kim, Y.J.; Park, H.J.; Lee, N.H. (2012):スズキの皮からのコラーゲン抽出に及ぼす超音波処理の影響.Fisheries Science Volume 78, Issue 78; 2013.485-490.
  • Li, Defu; Mu, Changdao; Cai, Sumei; Lin, Wei (2016):コラーゲンの酵素抽出における超音波照射。Ultrasonics Sonochemistry Volume 16, Issue 5; 2009.605-609.
  • Olson, D.A., Avena Bustillos, R.D., Olsen, C.W., Chiou, B., Yee, E., Bower, C.K., Bechtel, P.J., Pan, Z., Mc Hugh, T.H. (2005):魚ゼラチン抽出のための加工助剤としてのパワー超音波の評価。会議抄録番号 71C-26.IFT 年次総会。2005年7月。ニューオーリンズ、LA。
  • Ran, X.G.; Wang, L.Y. (2014):食肉産業副産物からのコラーゲン抽出のための超音波処理とペプシン処理の併用。Journal of the Science of Food and Agriculture 94(3), 2014.585-590.
  • Schmidt, M.M.; Dornelles, R.C.P.; Mello, R.O.; Kubota, E.H.; Mazutti, M.A.; Kempka, A.P.; Demiate, I.M. (2016):コラーゲン抽出プロセス。International Food Research Journal 23(3), 2016.913-922.
  • Siritientong, Tippawan; Bonani, Walter; Motta, Antonella; Migliaresi, Claudio; Aramwit, Pornanong (2016):Bombyx mori silk strain and extraction time on the molecular and biological characteristics of sericin.Bioscience, Biotechnology, and Biochemistry Vol.80 , Iss.2, 2016.241-249.
  • Zeng, J.N.; Jiang, B.Q.; Xiao, Z.Q., Li, S.H. (2011):魚鱗からのパパインによるコラーゲンの超音波前処理による抽出。Advanced Materials Research, Volume 366, 2011.421-424.


知っておくべき事実

コラーゲン

コラーゲンは、動物の体内の様々な結合組織における細胞外空間の主要な構造タンパク質である。結合組織の主成分であるコラーゲンは、哺乳類において最も豊富なタンパク質であり[1]、全身のタンパク質含有量の25%から35%を占める。コラーゲンは、アミノ酸が三重らせんを形成するように巻き合わされ、細長い線維を形成している。コラーゲンが最も多く存在するのは、腱、靭帯、皮膚などの線維組織である。コラーゲンには3つのタイプがある:
I型コラーゲン: 皮膚、髪、爪、臓器、骨、靭帯に含まれるタンパク質の90%を供給する
II型コラーゲン: 軟骨に含まれるタンパク質の50~60%、関節軟骨に含まれるコラーゲンの85~90%を占める。
III型コラーゲン: 骨、軟骨、象牙質、腱、その他の結合組織の繊維状タンパク質にタンパク質を供給する。

体内のコラーゲン

3種類のコラーゲンはそれぞれ、体内で異なる目的を果たす異なるタンパク質から構成されている。コラーゲンI型とIII型はどちらも、皮膚、筋肉、骨、髪、爪の主成分です。これらのコラーゲンは、健康、成長、再構築のために必要である。II型コラーゲンは主に軟骨や関節に存在する。
I型とIII型のコラーゲンは、どちらも必須アミノ酸とされる19種類のアミノ酸を含んでいる。I型とIII型のコラーゲンで最も重要なタンパク質は、グリシン、プロリン、アラニン、ヒドロキシプロリンなどである。III型は繊維状の硬化タンパク質である。
グリシンは、コラーゲンに最も多く含まれるアミノ酸である。プロリンは非必須アミノ酸で、グリシンから合成され、関節や腱に寄与する。ヒドロキシプロリンはアミノ酸の一種で、コラーゲンの安定性に寄与する。アラニンはタンパク質の生合成に重要なアミノ酸です。
I型やIII型と同様に、II型コラーゲンも線維を形成する。このコラーゲンの線維ネットワークは、プロテオグリカンの封じ込めを可能にするため、軟骨において重要である。さらに、組織に引っ張り強度を与えている。

情報源と用途

コラーゲンは繊維状のタンパク質で、ウシやブタなどの哺乳類の結合組織に多く存在する。ほとんどのコラーゲンは
ブタの皮や骨、ウシから抽出される。コラーゲン抽出の代替源としては、魚や家禽がある。コラーゲンは、食品、栄養補助食品、医薬品/医療品、化粧品などに広く使用されています。コラーゲン抽出は、このタンパク質が様々な工業プロセスにおいて合成薬剤に取って代わることができるため、成長ビジネスとなっている。

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