超音波コラーゲンの抽出
- コラーゲンは、例えば、タンパク質が豊富で、広くマニホールド産業用アプリケーションで使用されています食品、医薬品、添加物など
- 超音波処理は容易コラーゲンの酵素的または酸抽出と組み合わせることができます。
- コラーゲン抽出処理に超音波の実装では、より高い収率およびより速い抽出をもたらします。
コラーゲンの抽出に超音波の影響
高強度超音波は、湿ったプロセス、例えば抽出、ソノケミストリーなどの質量伝達を改善するために広く使用されています。コラーゲンの抽出(コラーゲン単離とも呼ばれる)は、超音波処理によって有意に改善することができる。コラーゲン基板の切断中の超音波処理補助剤は、コラーゲン線維を開き、従って酵素加水分解または酸処理が促進される。
超音波支援酵素抽出
超音波処理は、酵素活性を増加させるその能力のために知られています。この効果は、ペプシン凝集体の超音波分散および解凝集に基づいています。均一に分散酵素はより高い酵素活性と相関する物質移動のための増大した表面を提供します。さらに、強力な超音波は、コラーゲンが放出されるように、コラーゲン原線維を開きます。
超音波ペプシン抽出: ペプシンは超音波処理を組み合わせることで、コラーゲンの収率を約1倍に高めます。 124%であり、従来のペプシン加水分解と比較して抽出時間を有意に短縮する。円二色性分析、原子間力顕微鏡およびFTIRは、抽出されたコラーゲンの三重らせん構造が超音波処理によって影響を受けず、元のままであることを証明した。 (Li et al。2009)これにより、超音波で補助されたペプシン抽出は、食品業界にとって非常に実用的であり、大幅に短い処理時間でタンパク質回収率を高めることができます。
ウシ腱からのコラーゲンの超音波抽出と非超音波抽出の比較研究において、超音波処理(20kHz、パルスモード20/20秒)は、より高い収率および効率によって確証された。従来の抽出は酢酸中のペプシンを用いて48時間行った。超音波抽出は同じ条件で抽出を行ったが、超音波処理(3〜24時間)およびペプシン(24〜45時間)への曝露時間を変えて合計48時間の処理を行った。超音波 - ペプシン抽出は、従来の抽出収率が2.4%である場合、6.2%の収率に達する優れたコラーゲン抽出効率を示した。最良の結果は、18時間の超音波抽出時間で達成された。抽出されたコラーゲンは、損傷を受けていない連続螺旋構造、良好な溶解性およびかなり高い熱安定性を示した。これは、超音波 - ペプシン抽出が、得られたコラーゲンの品質を損なうことなく天然コラーゲンの抽出の効率を改善することを意味する。 (Ran and Wang 2014)

超音波アシスト酸抽出
キムらの研究では。 (2012)、日本のスズキ(スズキ属ミヤコグサ)の皮膚からの酸可溶性コラーゲンの抽出は、0.5 M酢酸中の20キロヘルツの周波数で超音波処理した後に増加した収率および減少抽出時間を示しました。超音波による抽出は、より具体的には、コラーゲンの主要コンポーネント、α1、α2鎖およびβ鎖を変化させませんでした。
卵の殻からのタンパク質の超音波抽出
超音波で前処理した酵素加水分解物は、優れた機能性を持っていました。鶏卵殻、溶解性、乳化、発泡及び保水特性から機能性タンパク質加水分解物の超音波抽出のために改善されています。
卵殻膜は、豊富な天然資源であるとType I、VおよびX型コラーゲン、リゾチーム、オステオポンチン、およびシアロタンパク質を含む約64のタンパク質から構成されています。これは卵の殻にタンパク質の抽出のための興味深い原料になります。超音波抽出を用いて、タンパク質の放出および機能が有意に、迅速、効率的かつ経済的な方法で得られた改善することができます。
超音波支援アルカリ抽出
これらのタンパク質を抽出し、可溶化します
卵殻膜からのタンパク質抽出のために、超音波アルカリ処理は、全卵殻膜タンパク質の100%に近い可溶化タンパク質収量をもたらしました。超音波キャビテーションは、卵殻膜から大きなタンパク質塊を取り外し、その化合物の可溶化を促進しました。タンパク質の構造と性質は、超音波処理によって損傷し、無傷で残っていませんでした。タンパク質の抗酸化特性は、超音波アシストアルカリ処理および従来の抽出のために同じでした。
超音波ゼラチン抽出
凍結乾燥した空気乾燥したポロックススキンを冷生理食塩水、アルカリおよび酸溶液で処理してコラーゲン組織を分離し、コラーゲン変性により45℃で4時間処理し、加工助剤としてパワー超音波処理した。 PAGE-SDS法で測定したゼラチン収率、pH、透明度、ゲル強度および粘弾性ならびに分子量分布を評価した。 45℃の水浴中で4時間抽出したゼラチンを対照として使用した。パワー超音波処理は、ゲル強度が7%減少したのに対し、対照と比較して抽出収率を11.1%増加させた。ゲル化温度も超音波抽出ゼラチン(4.2℃)において低かった。この挙動は、ゼラチン中のポリペプチドコイルの分子量分布の差異に関連する。パワー超音波抽出は、凍結乾燥した空気乾燥した魚の皮からのゼラチン抽出を増加させるために使用することができる。 (Olson et al。2005)
産業用超音波システム
ヒールシャー超音波は、ベンチトップや産業規模に研究室からの強力な超音波システムを提供しています。最適な抽出出力を確保するために、厳しい条件の下で信頼性の高い超音波処理を連続的に行うことができます。すべての産業用超音波プロセッサは、非常に高い振幅を提供することができます。 200μMまでの振幅を簡単に連続して24時間365日の操作で実行することができます。さらに高い振幅のために、カスタマイズされた超音波ソノトロードが用意されています。ヒールシャーの超音波機器の堅牢性はヘビーデューティでかつ厳しい環境で24/7の操作が可能になります。
あなたのプロセス要件をいつでもお問い合わせ下さい!私たちはあなたのプロセスに適した超音波システムをお勧めして喜んでいるでしょう!

ヒールシャーの超ハイパワーホモジナイザーは、任意のプロセススケールのために用意されてい – ラボから生産まで。
文学/参考文献
- アルバレス、カルロス。 Lélu、ポーリン。リンチ、サラ・A .; Tiwariさん、Brijesh K.(2018):超音波により補助シーケンシャル酸/アルカリ等電可溶化沈殿(ISP)抽出を使用して、サバ魚全体から最適化タンパク質回収。 LWT – 食品科学巻。 88年2月2018 210-216。
- ジャイナ教、Surangna。クマーアナル、アニル(2016):超音波支援抽出(UAE)と酵素加水分解によって鶏卵殻膜(ESM)から機能性タンパク質加水分解物の抽出の最適化。 LWT – 食品科学巻。 69年6月2016年295-302。
- キム、H.K;キム、Y.H;キム、Y.J;パーク、H.J .;リー、N.H.(2012):スズキスズキ属ミヤコグサの皮からコラーゲン抽出に超音波治療の効果。水産巻78号78。 2013 485-490。
- 李、Defu。ムー、長島。カイ、Sumei。 LIN、ウェイ(2016):コラーゲンの酵素的抽出に超音波を照射します。超音波ソノケミストリーの16巻、5号; 2009年605から609まで。
- オルソン、D.A.、アベナBustillos、R.D.、オルセン、C.W.、Chiou、B.、イー、E.、バウアー、C.K.、ベクテル、P.J.、パン、Z.、Mcのヒュー、T.H. (2005):魚ゼラチン抽出のための加工助剤としてパワー超音波の評価。会議抄録番号71C-26。 IFT年次総会。 2005年7月、ニューオーリンズ、LA。
- X.G、蘭;王、L.Y. (2014):副産物食肉業界からコラーゲンを抽出するためのタンデムでの超音波とペプシン処理の使用。食糧農業94(3)、2014 585-590の科学誌。
- シュミット、M.M .; Dornelles、R.C.P;メロ、R.O;クボタ、E.H; Mazutti、M.A .; Kempka、A.P; Demiate、筋肉内(2016):コラーゲン抽出プロセス。国際食品産業技術総合研究誌23(3)、2016年913から922まで。
- Siritientong、Tippawan。 Bonani、ウォルター。モッタ、アントネッラ。 Migliaresi、クラウディオ。 Aramwit、Pornanong(2016):セリシンの分子および生物学的特性にカイコの絹株および抽出時間の効果。バイオサイエンス、バイオテクノロジー、および生化学巻。 80、Issと。 2、2016年241から249まで。
- 曽、J.N;江、B.Q;シャオ、Z.Q.、李、S.H. (2011):超音波前処理の下でパパインで魚の鱗からのコラーゲンの抽出。先端材料の研究、ボリューム366、2011年421〜424。
知る価値のある事実
コラーゲン
コラーゲンは、動物の体の様々な結合組織における細胞外空間での主要な構造タンパク質です。結合組織の主成分としては、[1]全身のタンパク質含有量の35%に25%から構成する、哺乳動物の中で最も豊富なタンパク質です。コラーゲンはアミノ酸からなる細長いフィブリルの形態に三重らせんを形成するために一緒に巻か。コラーゲンの最高額は、腱、靭帯および皮膚のような繊維状の組織に存在しています。区別するために、コラーゲンの3つのタイプがあります。
I型コラーゲン: 肌、髪、爪、臓器、骨、靭帯中のタンパク質の90%を提供します
II型コラーゲン: 軟骨中のタンパク質の50〜60%、関節軟骨中のコラーゲンの85〜90%を提供します
III型コラーゲン: 線維性骨中のタンパク質、軟骨、象牙質、腱、および他の結合組織にタンパク質を提供
体内のコラーゲン
3型コラーゲンの各々は、本体内の異なる目的を果たす異なるタンパク質から構成されています。コラーゲンタイプIおよびIIIは、両方の皮膚、筋肉、骨、髪と爪の主成分です。彼らは自分の健康、成長および再構築のために必要とされます。 II型コラーゲンは、主に軟骨や関節に発見されました。
タイプIのコラーゲンおよびIIIは、両方の必須アミノ酸と考えられている19個のアミノ酸を含みます。これらは、I型コラーゲンおよびIIIで【選択最も重要なタンパク質は、グリシン、プロリン、アラニン、およびヒドロキシプロリンが含まれる線維芽細胞(結合組織中の細胞)と骨芽細胞(骨を作る細胞)によって生産されています。タイプIIIは、繊維硬タンパク質です。
グリシンは、コラーゲンで最高量を有するアミノ酸です。プロリンがグリシンから合成し、関節や腱に寄与することができる、非必須アミノ酸、です。ヒドロキシプロリンは、コラーゲンの安定性に寄与するアミノ酸です。アラニンは、タンパク質の生合成のための重要なアミノ酸です。
タイプIとIIIと同様に、II型コラーゲンは、フォーム線維を行います。 ISは、プロテオグリカンの捕捉のために可能にするので、コラーゲンのこの繊維状ネットワークは、軟骨で重要です。また、組織に引張強度を提供します。
ソースおよび使用
コラーゲンは、例えば、哺乳動物の結合組織中に豊富に存在する線維性タンパク質であります牛、豚。ほとんどのコラーゲンが抽出され、
豚の皮や骨からとウシのソースから。コラーゲン抽出のための代替ソースは、魚や鳥です。コラーゲンは広く食品、栄養補助食品、医薬品/薬品、および他の製品の中で化粧品に使用されます。このタンパク質は、様々な工業プロセスで合成薬剤を置き換えることができますので、コラーゲンの抽出が成長している事業です。