超音波コラーゲン抽出
- コラーゲンはタンパク質が豊富で、食品、医薬品、添加物など、さまざまな産業用途で広く使用されています。
- 超音波処理は、コラーゲンの酵素抽出または酸抽出と容易に組み合わせることができる。
- コラーゲン抽出プロセスに超音波を導入することで、収率が高くなり、抽出が速くなります。
コラーゲン抽出に対する超音波効果
高強度超音波は、抽出、ソノケミストリーなどの湿式プロセスでの物質移動を改善するために広く使用されています。コラーゲンの抽出(コラーゲン分離とも呼ばれる)は、超音波処理によって大幅に改善することができます。超音波処理は、コラーゲン基質の切断中に、コラーゲン線維を開き、酵素加水分解または酸処理が促進される。
超音波支援酵素抽出
超音波処理は、酵素活性を高める能力で知られています。この効果は、ペプシン凝集体の超音波分散および解凝集に基づいている。均一に分散した酵素は、物質移動のための増加した表面を提供し、これはより高い酵素活性と相関しています。さらに、強力な超音波がコラーゲン線維を開き、コラーゲンが放出されます。
超音波ペプシン抽出: 超音波処理を組み合わせたペプシンは、コラーゲンの収率を最大約124%増加させ、従来のペプシン加水分解と比較して抽出時間を大幅に短縮します。円二色性分析、原子間力顕微鏡およびFTIRは、抽出されたコラーゲンの三重らせん構造が超音波処理の影響を受けず、無傷のままであることを証明した。(Li et al. 2009)これにより、超音波支援ペプシン抽出は食品業界にとって非常に実用的になり、大幅に短い処理時間でタンパク質の回収率が向上します。
ウシ腱からのコラーゲンの超音波抽出と非超音波抽出の比較研究では、超音波治療(20kHz、パルスモード20/20秒)は、より高い収率と効率によって納得しました。従来の抽出は、酢酸中のペプシンを用いて48時間行った。超音波抽出は同じ条件下で抽出を行ったが、超音波処理(3〜24時間)およびペプシン(24〜45時間)への曝露時間は異なり、合計48時間の治療をもたらした。超音波-ペプシン抽出は、コラーゲン抽出の優れた効率を示し、従来の抽出収率が2.4%であったところ、6.2%の収率に達しました。最良の結果は、18時間の使用による超音波抽出時間で達成された。抽出されたコラーゲンは、損傷を受けない連続らせん構造、良好な溶解性、およびかなり高い熱安定性を示しました。これは、超音波 - ペプシン抽出が、得られたコラーゲンの品質を損なうことなく天然コラーゲンの抽出効率を改善したことを意味する。(ランとワン2014)
超音波支援酸抽出
Kimらによる研究では(2012)、スズキ(Lateolabrax japonicus)の皮膚からの酸可溶性コラーゲンの抽出は、0.5M酢酸中の20kHzの周波数で超音波処理後の収率の増加および抽出時間の短縮を示した。超音波による抽出は、コラーゲンの主要成分、より具体的にはα1、α2およびβ鎖を変化させなかった。
卵殻からのタンパク質の超音波抽出
超音波前処理された酵素加水分解物は、より優れた機能特性を有していた。ニワトリの卵殻からの機能性タンパク質加水分解物の超音波抽出のために、溶解性、乳化性、発泡性および保水性が改善される。
卵殻膜は豊富な天然資源であり、I型、V型、X型コラーゲン、リゾチーム、オステオポンチン、シアロタンパク質など約64種類のタンパク質で構成されています。これにより、卵殻はタンパク質の抽出のための興味深い原料になります。超音波抽出により、タンパク質の放出および機能性を大幅に改善することができ、その結果、迅速、効率的かつ経済的なプロセスが実現する。
超音波支援アルカリ抽出
これらのタンパク質を抽出し、可溶化するため
卵殻膜からのタンパク質抽出では、超音波アルカリ処理により、全卵殻膜タンパク質の100%に近い可溶化タンパク質収率が得られました。超音波キャビテーションは、より大きなタンパク質の凝集体を卵殻膜から分離し、その化合物の可溶化を促進しました。タンパク質の構造および特性は、超音波処理によって損傷を受けず、無傷のままであった。タンパク質の抗酸化特性は、超音波支援アルカリ処理と従来の抽出で同じでした。
超音波ゼラチン抽出
凍結および風乾したスケトウダラの皮を、冷たい生理食塩水、アルカリ性および酸性溶液で処理し、コラーゲン組織を分離し、ゼラチンを抽出し、コラーゲンを45°Cで4時間変性させ、処理補助剤としてパワー超音波処理を行った。ゼラチン収率、pH、透明度、ゲル強度、粘弾性特性、およびPAGE-SDS法で決定された分子量分布を評価しました。ゼラチンを45°Cの水浴中で4時間抽出し、対照として使用した。パワー超音波処理は、対照と比較して抽出収率を11.1%増加させましたが、ゲル強度は7%減少しました。ゲル化温度も超音波抽出ゼラチン(4.2°C)で低かった。この挙動は、ゼラチン中のポリペプチドコイルの分子量分布の違いに関連しています。パワー超音波抽出は、冷凍および風乾魚の皮からのゼラチン抽出を増加させるために使用することができます。(Olson et al. 2005)
産業用超音波システム
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文献/参考文献
- アルバレス、カルロス;レル、ポーリーン;リンチ、サラA。;Tiwari、Brijesh K.(2018):超音波による逐次酸/アルカリ等電可溶化沈殿(ISP)抽出を使用したサバ全魚からの最適化されたタンパク質回収。LWTの – Food Science and Technology Vol. 88, 2018年2月.210-216.
- ジャイナ教、スランナ;Kumar Anal、Anil(2016):超音波支援抽出(UAE)および酵素加水分解による鶏卵殻膜(ESM)からの機能性タンパク質加水分解物の抽出の最適化。LWTの – Food Science and Technology Vol. 69, 2016年6月.295-302.
- キム、HK;キム、Y.H.;キム、Y.J.;パーク、HJ;リー、ニューハンプシャー州(2012):スズキLateolabrax japonicusの皮膚からのコラーゲン抽出に対する超音波治療の影響。Fisheries Science Volume 78, Issue 78;2013. 485-490.
- 李、出夫;ムー、チャンダオ;蔡、杏明;Lin、Wei(2016):コラーゲンの酵素抽出における超音波照射。超音波ソノケミストリー第16巻、第5号。2009. 605-609.
- Olson、DA、Avena Bustillos、RD、Olsen、CW、Chiou、B.、Yee、E.、Bower、CK、Bechtel、PJ、Pan、Z.、Mc Hugh、TH(2005):魚のゼラチン抽出のための処理助剤としてのパワー超音波の評価。会議アブストラクトNo.71C-26。IFT年次総会。2005年7月。ルイジアナ州ニューオーリンズ。
- ラン、X.G.;Wang、L.Y.(2014):食肉産業の副産物からのコラーゲン抽出のための超音波処理とペプシン処理の併用。Journal of the Science of Food and Agriculture 94(3), 2014.585-590.
- シュミット、M.M.;ドルネルズ、RCP;メロ、RO;久保田、E.H.;マズッティ、MA;ケンプカ、A.P.;Demiate、IM(2016):コラーゲン抽出プロセス。国際食品研究ジャーナル 23(3)、2016年。913-922.
- シリティエントン、ティッパワン;ボナニ、ウォルター;モッタ、アントネッラ;ミリアレシ、クラウディオ;Aramwit、Pornanong(2016):セリシンの分子的および生物学的特性に対するBombyxmoriシルク株と抽出時間の影響。Bioscience, Biotechnology, and Biochemistry Vol. 80 , Iss.2, 2016.241-249.
- ゼン、J.N.;江、BQ;Xiao、ZQ、Li、SH(2011):超音波前処理下のパパインと魚の鱗屑からのコラーゲンの抽出。先端材料研究、第366巻、2011年。421-424.
知っておく価値のある事実
コラーゲン
コラーゲンは、動物体内のさまざまな結合組織の細胞外空間にある主要な構造タンパク質です。結合組織の主成分として、哺乳類に最も豊富に存在するタンパク質であり[1]、全身のタンパク質含有量の25%から35%を占めています。コラーゲンは、アミノ酸を巻き合わせて三重らせんを形成し、細長い原線維を形成することで構成されています。コラーゲンの量が最も多いのは、腱、靭帯、皮膚などの線維組織です。コラーゲンには3つのタイプがあります。
I型コラーゲン: 皮膚、髪、爪、臓器、骨、靭帯にタンパク質の90%を提供します
II型コラーゲン: 軟骨のタンパク質の50〜60%、関節軟骨のコラーゲンの85〜90%を提供します
III型コラーゲン: 骨、軟骨、象牙質、腱、およびその他の結合組織に繊維状タンパク質にタンパク質を提供します
体内のコラーゲン
3種類のコラーゲンはそれぞれ、体内で異なる目的を果たす異なるタンパク質から構成されています。I型とIII型のコラーゲンは、どちらも皮膚、筋肉、骨、髪、爪の主成分です。彼らは健康、成長、再建に必要です。II型コラーゲンは、主に軟骨と関節に見られます。
I.型とIII.型のコラーゲンには、必須アミノ酸とされる19種類のアミノ酸が含まれています。それらは、線維芽細胞(結合組織の細胞)と骨芽細胞(骨を作る細胞)によって産生されます。I型およびIII型コラーゲンの最も重要なタンパク質には、グリシン、プロリン、アラニン、ヒドロキシプロリンが含まれます。III型は線維性硬化タンパク質です。
グリシンは、コラーゲンが最も多く含まれるアミノ酸です。プロリンは非必須アミノ酸であり、グリシンから合成でき、関節や腱に貢献します。ヒドロキシプロリンは、コラーゲンの安定性に寄与するアミノ酸です。アラニンは、タンパク質の生合成に重要なアミノ酸です。
I型やIII型と同様に、II型コラーゲンは線維を形成します。このコラーゲンの繊維状ネットワークは、プロテオグリカンの捕捉を可能にするため、軟骨において重要です。さらに、組織に引張強度を提供します。
ソースと用途
コラーゲンは、ウシ、ブタなどの哺乳類の結合組織に豊富に存在する繊維状タンパク質です。ほとんどのコラーゲンが抽出されます
豚の皮と骨、そして牛の供給源から。コラーゲン抽出の代替供給源は、魚や家禽です。コラーゲンは、食品、栄養補助食品、医薬品/医療、化粧品などに広く使用されています。コラーゲン抽出は、このタンパク質がさまざまな工業プロセスで合成剤に取って代わることができるため、成長しているビジネスです。