Tecnologia ad ultrasuoni Hielscher

Estrazione ultrasonica del collagene

  • Il collagene è ricco di proteine ed è ampiamente utilizzato in molteplici applicazioni industriali, ad esempio nel settore alimentare, farmaceutico, additivi, ecc.
  • L'sonicazione può essere facilmente combinata con l'estrazione enzimatica o acida del collagene.
  • L'implementazione degli ultrasuoni nel processo di estrazione del collagene si traduce in rendimenti più elevati e un'estrazione più rapida.

Effetti ultrasonici sull'estrazione del collagene

Gli ultrasuoni ad alta intensità sono ampiamente utilizzati per migliorare il trasferimento di massa nei processi a umido, ad esempio estrazione, ecochimica, ecc. L'estrazione (nota anche come isolamento del collagene) del collagene può essere notevolmente migliorata dal trattamento ad ultrasuoni. Aiuti sonicazione durante la scissione del substrato di collagene, apre le fibrille collagene, in modo da facilitare l'idrolisi enzimatica o il trattamento acido.

Estrazione enzimatica ad ultrasuoni assistita

La sonicazione è nota per la sua capacità di aumentare l'attività enzimatica. Questo effetto si basa sulla dispersione ultrasonica e sulla deagglomerazione degli aggregati di pepsina. Gli enzimi omogeneamente dispersi offrono una maggiore superficie per il trasferimento di massa, che è correlata ad una maggiore attività enzimatica. Inoltre, le potenti onde ultrasoniche aprono le fibrille di collagene in modo che il collagene viene rilasciato.

Estrazione ad ultrasuoni della Pepsina: La pepsina combinata con l'ultrasonicazione aumenta la resa di collagene fino a circa il 124% e riduce significativamente il tempo di estrazione rispetto all'idrolisi convenzionale della pepsina. L'analisi del dicroismo circolare, la microscopia a forza atomica e l'FTIR hanno dimostrato che la struttura a tripla elica del collagene estratto non è stata influenzata dalla sonicazione ed è rimasta intatta. (Li et al. 2009) Questo rende l'estrazione della pepsina ad ultrasuoni altamente pratica per l'industria alimentare, offrendo tassi di recupero proteico più elevati in un tempo di lavorazione significativamente più breve.

In uno studio comparativo di estrazione ultrasonica vs. non-ultrasonica del collagene dal tendine bovino, il trattamento ad ultrasuoni (20kHz, pulse mode 20/20 sec.) convinto dalla maggiore resa ed efficienza. L'estrazione convenzionale è stata effettuata con pepsina in acido acetico per 48 ore. L'estrazione ad ultrasuoni è stata effettuata nelle stesse condizioni, ma i tempi di esposizione alla sonicazione (da 3 a 24 ore) e alla pepsina (da 24 a 45 ore) sono stati variati, per un totale di 48 ore di trattamento. L'estrazione a ultrasuono-pepsina ha mostrato un'efficienza superiore di estrazione del collagene, raggiungendo una resa del 6,2%, quando la resa di estrazione convenzionale era del 2,4%. I migliori risultati sono stati ottenuti con un tempo di estrazione ad ultrasuoni di 18 h. Il collagene estratto ha mostrato una struttura elicoidale continua non danneggiata, una buona solubilità e una stabilità termica abbastanza elevata. ciò significa che un'estrazione ad ultrasuono-pepsina ha migliorato l'efficienza dell'estrazione del collagene naturale senza danneggiare la qualità del collagene risultante. (Ran e Wang 2014)

Configurazione ad ultrasuoni con serbatoio agitato

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Estrazione ultrasonica della papaina: Il collagene delle scaglie di pesce può essere estratto in modo efficiente dall'idrolisi della papaina combinata con un pretrattamento ad ultrasuoni. Per l'estrazione ultrasonica di collagene da scaglie di pesce sono stati trovati come ottimali i seguenti parametri di processo: durata del pretrattamento ultrasonico di 4 minuti, rapporto della papaina rispetto alle scaglie di pesce 4%, temperatura 60°C e tempo totale di estrazione di 5 ore. In queste condizioni ottimali il tasso di estrazione del collagene ha raggiunto il 90,7%. (Jiang et al. 2011)

Estrazione Acido ad Ultrasuoni Assistito

In uno studio di Kim et al. (2012), l'estrazione di collagene solubile in acido dalla pelle del branzino giapponese (Lateolabrax japonicus) ha mostrato un aumento del rendimento e una riduzione del tempo di estrazione dopo un trattamento ultrasonico a una frequenza di 20 kHz in acido acetico 0,5 M. L'estrazione con gli ultrasuoni non ha alterato i principali componenti del collagene, in particolare le catene α1, α2 e β.

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Processi ad ultrasuoni: Da laboratorio a Industriale Scala

Estrazione ultrasonica di proteine da gusci d'uovo

Gli idrolizzati enzimatici pretrattati ad ultrasuoni avevano migliori proprietà funzionali. Per l'estrazione ad ultrasuoni di idrolizzati proteici funzionali dal guscio dell'uovo di gallina, sono migliorate le proprietà di solubilità, emulsione, schiumatura e ritenzione idrica.
La membrana a guscio d'uovo è una risorsa naturale abbondante e consiste di circa 64 proteine tra cui collagene di tipo I, V e X, lisozima, osteopontin e sialoproteine. Questo fa dei gusci d'uovo un'interessante materia prima per l'estrazione delle proteine. Con l'estrazione ad ultrasuoni, il rilascio di proteine e la funzionalità possono essere notevolmente migliorate, con il risultato di un processo veloce, efficiente ed economico.

Estrazione di alcali a ultrasuoni assistiti

per estrarre e solubilizzare queste proteine
Per l'estrazione delle proteine dalla membrana del guscio d'uovo, il trattamento ultrasonico-alcalino ha portato ad una resa proteica solubilizzata vicina al 100% della proteina totale della membrana del guscio d'uovo. La cavitazione ultrasonica ha staccato i grumi di proteine più grandi dalla membrana del guscio d'uovo e ha facilitato la solubilizzazione dei suoi composti. La struttura e le proprietà delle proteine non sono state danneggiate dalla sonicazione e sono rimaste intatte. Le proprietà antiossidanti delle proteine erano le stesse per il trattamento alcalino assistito da ultrasuoni e l'estrazione convenzionale.

Estrazione ultrasonica della gelatina

Le pelli congelate ed essiccate all'aria sono state trattate con soluzioni saline, alcaline ed acide a freddo per separare il tessuto collagene ed estrarre la gelatina mediante denaturazione del collagene a 45°C per quattro ore con un potente trattamento ad ultrasuoni come ausilio alla lavorazione. Sono state valutate la resa della gelatina, il pH, la chiarezza, la forza del gel e le proprietà viscoelastiche, nonché la distribuzione del peso molecolare determinata con il metodo PAGE-SDS. La gelatina estratta in un bagno d'acqua a 45°C per quattro ore è stata utilizzata come controllo. Il trattamento ad ultrasuoni di potenza ha aumentato la resa dell'estrazione dell'11,1% rispetto al controllo, mentre la forza del gel è diminuita del 7%. La temperatura della gelatina estratta dagli ultrasuoni (4,2°C) è risultata inferiore. Questo comportamento è legato alle differenze nella distribuzione del peso molecolare delle bobine di polipeptide nelle gelatine. L'estrazione ad ultrasuoni ad alta potenza può essere utilizzata per aumentare l'estrazione della gelatina dalle pelli di pesce congelate ed essiccate all'aria. (Olson et al. 2005)

sistemi industriali ad ultrasuoni

Hielscher Ultrasonics fornisce potenti sistemi a ultrasuoni da laboratorio, da banco e su scala industriale. Per garantire un rendimento di estrazione ottimale, è possibile eseguire in modo continuo un'affidabile sonicazione in condizioni difficili. Tutti i processori ad ultrasuoni industriali sono in grado di fornire ampiezze molto elevate. Ampiezze fino a 200µm possono essere facilmente gestite ininterrottamente in funzionamento 24/7. Per ampiezze ancora maggiori, sono disponibili sonotrodi ad ultrasuoni personalizzati. La robustezza delle apparecchiature ad ultrasuoni Hielscher consente un funzionamento 24/7 in ambienti gravosi e impegnativi.
Contattateci oggi stesso con le vostre esigenze di processo! Saremo lieti di consigliarvi un sistema a ultrasuoni adatto al vostro processo!

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I disperditori ad ultrasuoni sono disponibili dal piccolo dispositivo portatile ai sistemi ad ultrasuoni da banco e full-industriale per l'elaborazione di grandi volumi (clicca per ingrandire!).

Gli omogeneizzatori ad ultrasuoni ad alta potenza di Hielscher sono disponibili per qualsiasi scala di processo. – dal laboratorio alla produzione.

Letteratura/riferimenti

  • Álvarez, Carlos; Lélu, Pauline; Lynch, Sarah A.; Tiwari, Brijesh K. (2018): Recupero ottimizzato delle proteine da sgombri interi utilizzando l'estrazione per solubilizzazione isoelettrica sequenziale acido/alcalina con l'ausilio di ultrasuoni. LWT – Food Science and Technology Vol. 88, febbraio 2018. 210-216.
  • Jain, Surangna; Kumar Anal, Anil (2016): Ottimizzazione dell'estrazione di idrolisati proteici funzionali dalla membrana del guscio dell'uovo di gallina (ESM) mediante estrazione assistita da ultrasuoni (UAE) e idrolisi enzimatica. LWT – Food Science and Technology Vol. 69, giugno 2016. 295-302.
  • Kim, H.K.; Kim, Y.H.; Kim, Y.J.; Park, H.J.; Lee, N.H. (2012): Effetti del trattamento ad ultrasuoni sull'estrazione del collagene dalle pelli del branzino Lateolabrax japonicus. Fisheries Science Volume 78, numero 78, edizione 78; 2013. 485-490.
  • Li, Defu; Mu, Changdao; Cai, Sumei; Lin, Wei (2016): Irradiazione ultrasonica nell'estrazione enzimatica del collagene. Ultrasonics Sonochemistry Volume 16, numero 5; 2009. 605-609.
  • Olson, D.A., Avena Bustillos, R.D., Olsen, C.W., Chiou, B., Yee, E., Bower, C.K., Bechtel, P.J., Pan, Z., Mc Hugh, T.H. (2005): Valutazione della potenza degli ultrasuoni come ausilio alla lavorazione per l'estrazione della gelatina di pesce. Riunione dell'Abstract No. 71C-26. Riunione annuale IFT. Luglio 2005. New Orleans, Los Angeles.
  • Ran, X.G.; Wang, L.Y. (2014): Uso di ultrasuoni e pepsina in tandem per l'estrazione del collagene dai sottoprodotti dell'industria della carne. Journal of the Science of Food and Agriculture 94(3), 2014. 585-590.
  • Schmidt, M.M.; Dornelles, R.C.P.; Mello, R.O.; Kubota, E.H.; Mazutti, M.A.; Kempka, A.P.; Demiate, I.M. (2016): Processo di estrazione del collagene. International Food Research Journal 23(3), 2016. 913-922.
  • Siritientong, Tippawan; Bonani, Walter; Motta, Antonella; Migliaresi, Claudio; Aramwit, Pornanong (2016): Gli effetti del ceppo di seta Bombyx mori e il tempo di estrazione sulle caratteristiche molecolari e biologiche della sericina. Bioscienza, biotecnologia e biochimica Vol. 80 , Iss. 2, 2016. 241-249.
  • Zeng, J.N.; Jiang, B.Q.; Xiao, Z.Q., Li, S.H. (2011): Estrazione di collagene da Bilance di pesce con papaina in pretrattamento ad ultrasuoni. Ricerca avanzata sui materiali, Volume 366, 2011. 421-424.


Particolarità / Cose da sapere

Collagene

Il collagene è la principale proteina strutturale nello spazio extracellulare nei vari tessuti connettivi dei corpi animali. Come componente principale del tessuto connettivo, è la proteina più abbondante nei mammiferi[1], che rappresenta dal 25% al 35% del contenuto proteico del corpo intero. Il collagene è costituito da amminoacidi avvolti insieme per formare triple-eliche a forma di fibrille allungate. Le maggiori quantità di collagene sono presenti nei tessuti fibrosi come i tendini, i legamenti e la pelle. Ci sono tre tipi di collagene da distinguere:
Collagene di tipo I: fornisce il 90% di proteine in pelle, capelli, unghie, organi, ossa, legamenti, legamenti
Collagene di tipo II: fornisce il 50-60% di proteine nella cartilagine, 85-90% di collagene nella cartilagine articolare
Collagene di tipo III: fornisce proteine alle proteine fibrose nelle ossa, nella cartilagine, nella dentina, nei tendini e in altri tessuti connettivi

Il collagene nel corpo

Ognuno dei tre tipi di collagene è composto da proteine diverse che svolgono scopi diversi nel corpo. I tipi di collagene I e III sono entrambi componenti principali di pelle, muscoli, ossa, capelli e unghie. Sono necessari per la loro salute, la crescita e la ricostruzione. Il collagene di tipo II si trova principalmente nella cartilagine e nelle articolazioni.
Il collagene di tipo I e III contengono entrambi 19 aminoacidi, considerati come aminoacidi essenziali. Sono prodotti da fibroblasti (cellule dei tessuti connettivi) e osteoblasti (cellule che formano le ossa). le proteine più importanti del collagene di tipo I e III sono la glicina, la prolina, l'alanina e l'idrossiprolina. Il tipo III è una scleroproteina fibrosa.
La glicina è l'amminoacido con la più alta quantità di collagene. Proline è un aminoacido non essenziale, che può essere sintetizzato dalla glicina e contribuisce alle articolazioni e ai tendini. L'idrossiprolina è un aminoacido che contribuisce alla stabilità del collagene. L'alanina è un aminoacido importante per la biosintesi delle proteine.
Come i tipi I e III, il collagene di tipo II forma le fibrille. Questa rete fibrillare di collagene è importante nella cartilagine poiché consente l'intrappolamento dei proteoglicani. Inoltre, fornisce resistenza alla trazione al tessuto.

Fonti e usi

Il collagene è una proteina fibrosa che è abbondantemente presente nel tessuto connettivo dei mammiferi, ad esempio bovini, suini. La maggior parte del collagene viene estratto
da pelli e ossa di suini e di bovini. Una fonte alternativa per l'estrazione del collagene sono i pesci e gli uccelli. Il collagene è ampiamente usato in alimenti, integratori alimentari, integratori alimentari, prodotti farmaceutici/medici e cosmetici, tra gli altri prodotti. L'estrazione del collagene è un'attività in crescita in quanto questa proteina può sostituire gli agenti sintetici in vari processi industriali.