Tecnologia ad ultrasuoni Hielscher

Ultrasuoni Collagene Estrazione

  • Il collagene è ricco di proteine ​​ed è ampiamente utilizzato in applicazioni industriali molteplici, ad esempio alimentare, farmaceutico, additivi, ecc
  • Sonicazione può essere combinato con estrazione enzimatica o acida di collagene.
  • L'attuazione degli ultrasuoni nel processo di estrazione collagene traduce in rese più elevate e di estrazione più veloce.

Effetti ultrasuoni sul collagene Estrazione

Gli ultrasuoni ad alta intensità sono ampiamente utilizzati per migliorare il trasferimento di massa nei processi a umido, ad esempio estrazione, ecochimica, ecc. L'estrazione (nota anche come isolamento del collagene) del collagene può essere notevolmente migliorata dal trattamento ad ultrasuoni. Aiuti sonicazione durante la scissione del substrato di collagene, apre le fibrille collagene, in modo da facilitare l'idrolisi enzimatica o il trattamento acido.

Ultrasuoni Assisted enzimatica di estrazione

Sonicazione è noto per la sua capacità di aumentare l'attività enzimatica. Questo effetto si basa sulla dispersione ultrasonica e disagglomerazione degli aggregati pepsina. enzimi omogeneamente dispersi offrono una maggiore superficie di trasferimento di massa, che è correlata all'attività enzimatica superiore. Inoltre, le potenti onde ultrasoniche apre le fibrille di collagene in modo che il collagene viene rilasciato.

Ultrasuoni Pepsin estrazione: La pepsina combinata con l'ultrasonizzazione aumenta la resa del collagene fino a ca. 124% e riduce significativamente il tempo di estrazione rispetto all'idrolisi convenzionale della pepsina. Analisi del dicroismo circolare, microscopia a forza atomica e FTIR hanno dimostrato che la struttura a tripla elica del collagene estratto non era influenzata dalla sonicazione e rimaneva intatta. (Li et al., 2009) Ciò rende l'estrazione di pepsina ultrasonicamente assistita molto pratica per l'industria alimentare che offre un aumento dei tassi di recupero delle proteine ​​in un tempo di elaborazione significativamente più breve.

In uno studio comparativo sull'estrazione ultrasonoro vs. non ultrasonoro del collagene dal tendine bovino, il trattamento ad ultrasuoni (20kHz, modalità a impulsi 20/20 sec.) Convinto da una maggiore resa ed efficienza. L'estrazione convenzionale è stata eseguita con pepsina in acido acetico per 48 ore. L'estrazione con ultrasuoni è stata eseguita estrazione nelle stesse condizioni, ma i tempi di esposizione a sonicazione (da 3 a 24 h) e pepsina (da 24 a 45 ore) sono stati variati, con un totale di 48 ore di trattamento. L'estrazione con pepsina ultrasonica ha mostrato un'efficienza superiore dell'estrazione del collagene, raggiungendo una resa del 6,2%, quando la resa di estrazione convenzionale era del 2,4%. I migliori risultati sono stati raggiunti con un tempo di estrazione ad ultrasuoni usando 18 ore. Il collagene estratto mostrava una struttura a spirale continua non danneggiata, buona solubilità e stabilità termica piuttosto elevata. ciò significa che un'estrazione di pepsina ultrasonica ha migliorato l'efficienza dell'estrazione del collagene naturale senza danneggiare la qualità del collagene risultante. (Ran and Wang 2014)

configurazione ad ultrasuoni con serbatoio agitato

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Ultrasuoni Papaina estrazione: Collagene squame di pesce può essere efficacemente estratta mediante idrolisi papaina combinato con ultrasuoni pretrattamento. Per l'estrazione a ultrasuoni-papaina di collagene da squame di pesce erano i seguenti parametri di processo trovati come ottimale: ultrasuoni durata di pretrattamento 4 min, rapporto di papaina a squame di pesce 4%, temperatura di 60 ° C e tempo di estrazione totale del 5h. In queste condizioni ottimali la velocità di estrazione del collagene raggiunto 90,7%. (Jiang et al. 2011)

Ultrasuoni Assisted Acid Extraction

In uno studio condotto da Kim et al. (2012), l'estrazione di collagene acido solubile dalla pelle di branzino giapponese (lateolabracidae japonicus) ha mostrato una maggiore resa e ridotto tempo di estrazione dopo il trattamento ad ultrasuoni ad una frequenza di 20 kHz in acido acetico 0,5 M. Estrazione con ultrasuoni non altera i componenti principali del collagene, più specificamente la α1, α2 e catene beta.

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Processi ad ultrasuoni: da laboratorio a Industriale Scala

Ultrasuoni Estrazione di proteine ​​da Coperture dell'uovo

idrolizzati enzimatici ultrasuoni pre-trattati hanno migliori proprietà funzionali. Per l'estrazione a ultrasuoni di idrolizzati proteici funzionali dalle coperture uova di pollo, solubilità, emulsionante, formazione di schiuma e ritenzione di acqua proprietà sono migliorate.
membrana guscio d'uovo è una risorsa naturale abbondante e consiste di circa 64 proteine ​​compreso tipo I, V e X collagene, lisozima, osteopontina, e sialoproteina. Questo rende eggshells una materia prima interessante per l'estrazione delle proteine. Con estrazione a ultrasuoni, il rilascio di proteine ​​e funzionalità possono essere notevolmente migliorate conseguente un processo rapido, efficiente ed economico.

Ultrasuoni Assisted Alkali Estrazione

per estrarre e solubilizzare queste proteine
Per l'estrazione delle proteine ​​dal membrana guscio d'uovo, il trattamento ultrasonico-alcalino determinato una resa di proteine ​​solubilizzato vicino al 100% della proteina totale della membrana guscio d'uovo. Ultrasuoni cavitazione rimosso grandi proteine ​​ciuffi dalla membrana guscio e facilitato la solubilizzazione dei suoi composti. La struttura e le proprietà della proteina non sono stati danneggiati mediante sonicazione e rimasti intatti. Le proprietà antiossidanti delle proteine ​​erano gli stessi per il trattamento alcalino ultrasuoni assistita ed estrazione convenzionale.

Ultrasuoni Gelatina Estrazione

Le pelli di pollock congelate e asciugate all'aria sono state trattate con soluzioni saline fredde, alcaline e acide per separare il tessuto di collagene ed estrarre gelatina mediante denaturazione del collagene a 45 ° C per quattro ore con un trattamento a ultrasuoni di potenza come ausilio di trattamento. Sono stati valutati la resa in gelatina, il pH, la chiarezza, la resistenza al gel e le proprietà viscoelastiche nonché la distribuzione del peso molecolare determinata dal metodo PAGE-SDS. Come controllo veniva usata gelatina estratta a bagnomaria a 45 ° C per quattro ore. Il trattamento con ultrasuoni di potenza ha aumentato la resa di estrazione del 11,1% rispetto al controllo, mentre la forza del gel è diminuita del 7%. Anche la gelificazione della temperatura era inferiore nella gelatina estratta con ultrasuoni (4,2 ° C). Questo comportamento è correlato alle differenze nella distribuzione del peso molecolare delle bobine di polipeptide nelle gelatine. L'estrazione con ultrasuoni di potenza può essere utilizzata per aumentare l'estrazione di gelatina dalle pelli di pesce congelate e essiccate all'aria. (Olson et al., 2005)

sistemi ad ultrasuoni industriali

Hielscher Ultrasonics fornisce potenti sistemi ad ultrasuoni da laboratorio a banco e su scala industriale. Per garantire un output ottimale estrazione, sonicazione affidabile in condizioni difficili può essere eseguita in modo continuo. Tutti i processori ultrasuoni industriali possono fornire molto elevate ampiezze. Le ampiezze fino a 200μm può essere facilmente eseguito in modo continuo il funzionamento 24/7. Per ampiezze ancora più elevate, personalizzati sonotrodi ultrasuoni sono disponibili. La robustezza delle apparecchiature ad ultrasuoni di Hielscher permette 24/7 funzionamento a pesanti e in ambienti esigenti.
Vi preghiamo di contattarci oggi con le vostre esigenze di processo! Saremo lieti di consigliarvi un sistema ad ultrasuoni adatto per il vostro processo!

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Ultrasuoni dispersore sono disponibili dal piccolo dispositivo palmare da banco e full-industriali Sistemi ad ultrasuoni per il grande volume di elaborazione (clicca per ingrandire!)

ultrasuoni omogeneizzatori ad alta potenza di Hielscher sono disponibili per qualsiasi scala processo – dal laboratorio alla produzione.

Letteratura/riferimenti

  • Álvarez, Carlos; Lelu, Pauline; Lynch, Sarah A .; Tiwari, Brijesh K. (2018): recupero proteina ottimizzato da sgombro pesce intero utilizzando sequenziale estrazione acida / alcalina isoelettrico solubilizzazione precipitazioni (ISP) assistita da ultrasuoni. LWT – Scienze e Tecnologie Alimentari Vol. 88 febbraio 2018. 210-216.
  • Jain, Surangna; Kumar anale, Anil (2016): Ottimizzazione di estrazione di idrolizzati proteici funzionali dal guscio dell'uovo del pollo membrana (MES) per estrazione a ultrasuoni assistita (UAE) e idrolisi enzimatica. LWT – Scienze e Tecnologie Alimentari Vol. 69, giugno 2016. 295-302.
  • Kim, H.K .; Kim, Y.H .; Kim, Y.J .; Park, H.J .; Lee, N.H. (2012): Effetti del trattamento ad ultrasuoni sull'estrazione di collagene dalla pelle del branzino lateolabracidae japonicus. La scienza della pesca Volume 78, Numero 78; 2013. 485-490.
  • Li, Defu; Mu, Changdao; Cai, Sumei; Lin, Wei (2016): L'irradiazione ultrasonica nell'estrazione enzimatica del collagene. Ultrasuoni Sonochimica Volume 16, Issue 5; 2009. 605-609.
  • Olson, D.A., Avena Bustillos, R.D., Olsen, C.W., Chiou, B., Yee, E., Bower, C.K., Bechtel, P.J., Pan, Z., Mc Hugh, T.H. (2005): Valutazione della potenza ultrasuoni come coadiuvante tecnologico per l'estrazione gelatina di pesce. Incontro n ° Estratto 71C-26. IFT Annual Meeting. Luglio 2005. New Orleans, LA.
  • Ran, X.G .; Wang, L.Y. (2014): l'uso del trattamento ultrasonico e pepsina in tandem per l'estrazione collagene dall'industria sottoprodotti della carne. Ufficiale delle Scienze dell'Alimentazione e dell'Agricoltura 94 (3), 2014. 585-590.
  • Schmidt, M.M .; Dornelles, R.C.P .; Mello, R.O .; Kubota, E.H .; Mazutti, M.A .; Kempka, A.P .; Demiate, I.M. (2016): processo di estrazione collagene. International Food Research Journal 23 (3), 2016. 913-922.
  • Siritientong, Tippawan; Bonani, Walter; Motta, Antonella; Migliaresi, Claudio; Aramwit, Pornanong (2016): Gli effetti del ceppo seta Bombyx mori e tempo di estrazione sulle caratteristiche molecolari e biologiche di sericina. Bioscience, Biotechnology, and Biochemistry Vol. 80, Iss. 2, 2016. 241-249.
  • Zeng, J.N .; Jiang, B.Q .; Xiao, Z.Q., Li, S.H. (2011): Estrazione di collagene da Fish Scales con papaina sotto ultrasuoni pretrattamento. Advanced Materials Research, Volume 366, 2011. 421-424.


Particolarità / Cose da sapere

collagene

Il collagene è la principale proteina strutturale nello spazio extracellulare nei vari tessuti connettivi corpi animali. Come il componente principale del tessuto connettivo, è la proteina più abbondante nei mammiferi, [1] che costituiscono dal 25% al ​​35% del contenuto proteico corpo intero. Il collagene è composto da aminoacidi avvolti insieme per formare triple eliche a forma di fibrille allungate. La più alta quantità di collagene sono presenti nei tessuti fibrosi come tendini, legamenti e la pelle. Ci sono tre tipi di collagene da distinguere:
Collagene di tipo I: fornisce il 90% di proteine ​​nella pelle, capelli, unghie, organi, ossa, legamenti
Collagene di tipo II: fornisce il 50-60% di proteine ​​nella cartilagine, 85-90% di collagene nella cartilagine articolare
Collagene di tipo III: fornisce proteine ​​per proteina fibrosa in osso, cartilagine, dentina, tendini e altri tessuti connettivi

Collagene nel corpo

Ognuno dei tre tipi di collagene è composto da differenti proteine ​​che soddisfano scopi diversi nel corpo. I tipi di collagene I e III sono entrambi componenti principali di pelle, muscoli, ossa, capelli e unghie. Essi sono tenuti per la loro salute, la crescita e la ricostruzione. Il collagene di tipo II si trova soprattutto nella cartilagine e le articolazioni.
Il collagene di tipo I e III contengono entrambi 19 amminoacidi che sono considerati come aminoacidi essenziali. Sono prodotti da fibroblasti (cellule in tessuti connettivi) e osteoblasti (cellule che compongono ossa) .I proteine ​​più importanti collagene di tipo I e III comprende glicina, prolina, alanina, e idrossiprolina. Tipo III è uno scleroproteina fibroso.
Glycine è l'aminoacido con la più alta quantità di collagene. Prolina è un aminoacido non essenziale, che può essere sintetizzato da glicina e contribuisce ad articolazioni e tendini. Idrossiprolina è un aminoacido che contribuisce alla stabilità del collagene. L'alanina è un aminoacido importante per la biosintesi delle proteine.
Come tipo I e III, collagene di tipo II fa fibrille di forma. Questa rete fibrillare del collagene è importante nella cartilagine dal 'attivata per l'intrappolamento di proteoglicani. Inoltre, esso fornisce resistenza alla trazione al tessuto.

Fonti e impieghi

Il collagene è una proteina fibrosa che è abbondantemente presente nel tessuto connettivo dei mammiferi, ad esempio bovina, maiale. La maggior parte del collagene viene estratto
da pelli suine e ossa e da fonti bovina. Una fonte alternativa per l'estrazione di collagene sono il pesce e pollame. Il collagene è ampiamente utilizzati nei prodotti alimentari, integratori alimentari, prodotti farmaceutici / visite mediche, e cosmetici tra gli altri prodotti. L'estrazione collagene è una crescente attività poiché questa proteina può sostituire gli agenti sintetici in vari processi industriali.