Estrazione del collagene a ultrasuoni

• Il collagene è ricco di proteine ed è ampiamente utilizzato in molteplici applicazioni industriali, ad esempio nel settore alimentare, farmaceutico, degli additivi, ecc.
• La sonicazione può essere facilmente combinata con l’estrazione enzimatica o acida del collagene.
• L’integrazione degli ultrasuoni nel processo di estrazione del collagene consente di ottenere rese più elevate e un’estrazione più rapida.

Effetti degli ultrasuoni sull’estrazione del collagene

Gli ultrasuoni ad alta intensità sono ampiamente utilizzati per migliorare il trasferimento di massa nei processi a umido, ad esempio nell’estrazione, nella sonochimica, ecc. L’estrazione del collagene (nota anche come isolamento del collagene) può essere notevolmente migliorata mediante il trattamento a ultrasuoni. La sonicazione favorisce la scissione del substrato di collagene e apre le fibrille di collagene, facilitando così l’idrolisi enzimatica o il trattamento acido.

Estrazione enzimatica assistita da ultrasuoni

La sonicazione è nota per la sua capacità di aumentare l’attività enzimatica. Questo effetto si basa sulla dispersione e sulla deagglomerazione a ultrasuoni degli aggregati di pepsina. Gli enzimi dispersi in modo omogeneo offrono una superficie maggiore per il trasferimento di massa, che è correlata a una maggiore attività enzimatica. Inoltre, le potenti onde ultrasoniche aprono le fibrille di collagene, consentendo il rilascio del collagene.

Estrazione con pepsina e ultrasuoni: La pepsina combinata con la sonicazione aumenta la resa del collagene fino a circa il 124% e riduce significativamente il tempo di estrazione rispetto all’idrolisi convenzionale con pepsina. L’analisi del dicroismo circolare, la microscopia a forza atomica e la FTIR hanno dimostrato che la struttura a tripla elica del collagene estratto non era stata alterata dalla sonicazione ed era rimasta intatta. (Li et al. 2009) Ciò rende l’estrazione con pepsina assistita da ultrasuoni particolarmente pratica per l’industria alimentare, offrendo tassi di recupero delle proteine più elevati in tempi di lavorazione significativamente più brevi.

In uno studio comparativo sull’estrazione del collagene dal tendine bovino con e senza ultrasuoni, il trattamento a ultrasuoni (20kHz, modalità pulsata 20/20 sec.) ha dimostrato una resa e un’efficienza maggiori. L’estrazione convenzionale è stata eseguita con pepsina in acido acetico per 48 ore. L’estrazione a ultrasuoni è stata eseguita nelle stesse condizioni, ma sono stati variati i tempi di esposizione alla sonicazione (da 3 a 24 h) e alla pepsina (da 24 a 45 ore), per un totale di 48 ore di trattamento. L’estrazione con ultrasuoni e pepsina ha mostrato una maggiore efficienza nell’estrazione del collagene, raggiungendo una resa del 6,2%, mentre la resa dell’estrazione convenzionale era del 2,4%. I risultati migliori sono stati ottenuti con un tempo di estrazione a ultrasuoni di 18 h. Il collagene estratto presentava una struttura elicoidale continua e intatta, una buona solubilità e una stabilità termica piuttosto elevata. Ciò significa che l’estrazione con ultrasuoni e pepsina ha migliorato l’efficienza dell’estrazione del collagene naturale senza compromettere la qualità del collagene ottenuto. (Ran and Wang 2014)

Estrazione con papaina e ultrasuoni: Il collagene delle scaglie di pesce può essere estratto in modo efficiente mediante idrolisi con papaina combinata con un pretrattamento a ultrasuoni. Per l’estrazione del collagene dalle scaglie di pesce con ultrasuoni e papaina sono stati individuati come ottimali i seguenti parametri di processo: durata del pretrattamento a ultrasuoni di 4min, rapporto tra papaina e scaglie di pesce del 4%, temperatura di 60°C e tempo totale di estrazione di 5h. In queste condizioni ottimali, il tasso di estrazione del collagene ha raggiunto il 90,7%. (Jiang et al. 2011)

Estrazione acida assistita da ultrasuoni

In uno studio di Kim et al. (2012), l’estrazione del collagene solubile in acido dalla pelle del branzino giapponese (Lateolabrax japonicus) ha mostrato una resa maggiore e tempi di estrazione ridotti dopo il trattamento a ultrasuoni a una frequenza di 20 kHz in acido acetico 0,5 M. L’estrazione a ultrasuoni non ha alterato i principali componenti del collagene, più precisamente le catene α1, α2 e β.

Estrazione delle proteine dai gusci d’uovo a ultrasuoni

Gli idrolizzati enzimatici pretrattati con ultrasuoni presentavano migliori proprietà funzionali. Nell’estrazione a ultrasuoni di idrolizzati proteici funzionali dal guscio delle uova di gallina, migliorano la solubilità, le proprietà emulsionanti e schiumogene e la capacità di ritenzione idrica.
La membrana del guscio d’uovo è una risorsa naturale abbondante ed è costituita da circa 64 proteine, tra cui collagene di tipo I, V e X, lisozima, osteopontina e sialoproteina. Ciò rende i gusci d’uovo una materia prima interessante per l’estrazione delle proteine. Con l’estrazione a ultrasuoni, il rilascio e la funzionalità delle proteine possono essere notevolmente migliorati, ottenendo un processo rapido, efficiente ed economico.

Estrazione alcalina assistita da ultrasuoni

per estrarre e solubilizzare queste proteine
Per l’estrazione delle proteine dalla membrana del guscio d’uovo, il trattamento alcalino a ultrasuoni ha consentito di ottenere una resa di proteine solubilizzate prossima al 100% delle proteine totali della membrana del guscio d’uovo. La cavitazione ultrasonica ha distaccato dalla membrana del guscio d’uovo gli aggregati proteici più grandi e ha facilitato la solubilizzazione dei suoi composti. La struttura e le proprietà delle proteine non sono state danneggiate dalla sonicazione e sono rimaste intatte. Le proprietà antiossidanti delle proteine erano le stesse per il trattamento alcalino assistito da ultrasuoni e per l’estrazione convenzionale.

Estrazione della gelatina a ultrasuoni

Le pelli di pollock congelate ed essiccate all’aria sono state trattate con soluzioni saline fredde, alcaline e acide per separare il tessuto di collagene ed estrarre la gelatina mediante denaturazione del collagene a 45°C per quattro ore, utilizzando un trattamento con ultrasuoni di potenza come ausilio alla lavorazione. Sono stati valutati la resa della gelatina, il pH, la limpidezza, la resistenza del gel e le proprietà viscoelastiche, nonché la distribuzione del peso molecolare determinata mediante il metodo PAGE-SDS. Come controllo è stata utilizzata gelatina estratta a bagnomaria a 45°C per quattro ore. Il trattamento con ultrasuoni di potenza ha aumentato la resa di estrazione dell’11,1% rispetto al controllo, mentre la resistenza del gel è diminuita del 7%. Anche la temperatura di gelificazione era inferiore nella gelatina estratta con ultrasuoni (4,2°C). Questo comportamento è legato alle differenze nella distribuzione del peso molecolare delle catene polipeptidiche avvolte nelle gelatine. L’estrazione con ultrasuoni di potenza può essere utilizzata per aumentare l’estrazione della gelatina dalle pelli di pesce congelate ed essiccate all’aria. (Olson et al. 2005)

Sistemi a ultrasuoni industriali

Hielscher Ultrasonics fornisce potenti sistemi a ultrasuoni per il laboratorio, da banco e su scala industriale. Per garantire risultati di estrazione ottimali, è possibile eseguire in continuo una sonicazione affidabile in condizioni impegnative. Tutti i processori a ultrasuoni industriali possono erogare ampiezze molto elevate. Ampiezze fino a 200µm possono essere facilmente mantenute in continuo durante il funzionamento 24/7. Per ampiezze ancora maggiori sono disponibili sonotrodi a ultrasuoni personalizzati. La robustezza delle apparecchiature a ultrasuoni Hielscher consente il funzionamento 24/7 per impieghi gravosi e in ambienti impegnativi.
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