Estrazione a ultrasuoni del collagene dalle meduse

Informazioni utili

Collagene

Il collagene è una proteina fibrosa con una struttura a tripla elica ed è la principale proteina fibrosa insolubile della matrice extracellulare e del tessuto connettivo. Esistono almeno 16 tipi di collagene, ma la maggior parte (circa il 90%) appartiene ai tipi I, II e III. Il collagene è la proteina più abbondante nel corpo umano ed è presente nelle ossa, nei muscoli, nella pelle e nei tendini. Nei mammiferi costituisce il 25–35% delle proteine dell’intero organismo. L’elenco seguente riporta esempi di tessuti in cui i diversi tipi di collagene sono più abbondanti: tipo I – osso, derma, tendine, legamenti, cornea; tipo II – cartilagine, corpo vitreo, nucleo polposo; tipo III – pelle, parete dei vasi, fibre reticolari della maggior parte dei tessuti (polmoni, fegato, milza, ecc.); tipo IV – membrane basali; tipo V – spesso distribuito insieme al collagene di tipo I, soprattutto nella cornea. Ciò ha naturalmente favorito lo sfruttamento commerciale dei collageni comuni e abbondanti (collageni I–V), mediante isolamento e purificazione, principalmente da tessuti umani, bovini e suini, attraverso processi produttivi convenzionali ad alta resa, ottenendo lotti di collagene di alta qualità. (Silva et al., Mar. Drugs 2014, 12)
Il collagene endogeno è un collagene naturale sintetizzato dall’organismo, mentre il collagene esogeno è sintetico e può provenire da una fonte esterna, come gli integratori. Il collagene è presente nell’organismo, soprattutto nella pelle, nelle ossa e nei tessuti connettivi. La produzione di collagene in un organismo diminuisce con l’età e con l’esposizione a fattori come il fumo e la luce UV. In medicina, il collagene può essere utilizzato nelle medicazioni a base di collagene per attirare nuove cellule cutanee nei siti delle ferite.
Il collagene è ampiamente utilizzato negli integratori e nei prodotti farmaceutici poiché può essere riassorbito. Ciò significa che può essere degradato, trasformato e riassorbito dall’organismo. Può inoltre essere modellato in solidi compressi o gel con struttura reticolare. La sua ampia gamma di funzioni e la sua presenza naturale lo rendono versatile in ambito clinico e adatto a diversi scopi medici. Per uso medico, il collagene può essere ottenuto da bovini, suini, ovini e organismi marini.
Esistono quattro metodi principali per isolare il collagene dagli animali: precipitazione salina, metodo alcalino, metodo acido e metodo enzimatico.
I metodi acido ed enzimatico vengono più comunemente utilizzati in combinazione per la produzione di collagene di alta qualità. Poiché una parte del collagene è solubile in acido (ASC) e un’altra parte è solubile in pepsina (PSC), il trattamento acido è seguito da un’estrazione enzimatica con pepsina. L’estrazione acida del collagene viene effettuata utilizzando acidi organici come l’acido cloroacetico, citrico o lattico. Per liberare il collagene solubile in pepsina (PSC) dal materiale residuo del processo di estrazione acida del collagene, la materia non disciolta viene trattata con l’enzima pepsina, così da isolare il collagene solubile in pepsina (PSC). Il PSC viene comunemente utilizzato in combinazione con acido acetico 0,5M. La pepsina è un enzima comune in quanto è in grado di mantenere la struttura del collagene operando una scissione all’estremità N-terminale della catena proteica e del peptide non elicoidale.
Il collagene viene utilizzato negli integratori alimentari (nutraceutici), nei prodotti cosmetici e in medicina. Il collagene di mammiferi e quello marino (di pesce) sono disponibili sul mercato e possono essere acquistati in qualsiasi quantità. Il collagene delle meduse è una nuova forma di collagene, biocompatibile con l’essere umano e di origine non mammifera (privo di malattie). Il collagene delle meduse non corrisponde a un particolare tipo di collagene (tipi I–V), ma presenta le diverse proprietà dei collageni di tipo I, II e V.

Glicoproteine

Le glicoproteine si trovano in molti organismi, dai batteri agli esseri umani, e svolgono diverse funzioni. Queste proteine con brevi catene oligosaccaridiche sono coinvolte nel riconoscimento della superficie cellulare da parte di ormoni, virus e altre sostanze in numerosi eventi cellulari. Inoltre, gli antigeni della superficie cellulare fungono da secrezione di mucina dell’elemento della matrice extracellulare, del tratto gastrointestinale e di quello urogenitale. Quasi tutte le proteine globulari del plasma, ad eccezione dell’albumina, degli enzimi secreti e delle proteine, hanno una struttura glicoproteica. La membrana cellulare è composta da molecole di proteine, lipidi e carboidrati. Il ruolo delle glicoproteine nella membrana cellulare, d’altra parte, influisce sul numero e sulla distribuzione delle proteine. Queste proteine sono coinvolte nel passaggio dalla membrana alla sostanza. Il numero e la distribuzione dei glicolipidi e delle glicoproteine conferiscono specificità alle cellule.
Le glicoproteine sono responsabili del riconoscimento delle cellule, della permeabilità selettiva della membrana cellulare e dell’assorbimento degli ormoni. Nella porzione glucidica delle glicoproteine esistono 7 tipi principali di monosaccaridi. Questi monosaccaridi si combinano con sequenze e strutture di legame diverse, dando origine a un gran numero di strutture delle catene glucidiche. Una glicoproteina può contenere una singola struttura oligosaccaridica N-legata oppure più di un tipo di oligosaccaride. Gli oligosaccaridi N-legati possono avere strutture uguali o diverse oppure possono essere presenti anche negli oligosaccaridi O-legati. Il numero di catene oligosaccaridiche varia a seconda della proteina e della funzione.
Gli acidi sialici delle glicoproteine, un elemento del glicocalice, svolgono un ruolo importante nel riconoscimento delle cellule. Se gli acidi sialici vengono distrutti per qualsiasi motivo, la struttura del glicocalice della membrana viene alterata e la cellula non può svolgere la maggior parte dei compiti specificati. Esistono inoltre alcune glicoproteine strutturali: fibronectine, laminine e fibronectine fetali, che svolgono tutte compiti diversi nell’organismo. Anche nelle glicoproteine eucariotiche sono presenti alcuni monosaccaridi, prevalentemente di tipo esoso e amminoesoso. Possono contribuire al ripiegamento delle proteine, migliorarne la stabilità e partecipare alla segnalazione cellulare.