Particolarità / Cose da sapere

Collagene

Il collagene è una proteina fibrosa con struttura a tripla elica e la principale proteina fibrosa insolubile nella matrice extracellulare e nel tessuto connettivo. esistono almeno 16 tipi di collagene, ma la maggior parte di essi (circa il 90%) appartengono al tipo I, tipo II e tipo III. Il collagene è la proteina più abbondante nel corpo umano che si trova nelle ossa, nei muscoli, nella pelle e nei tendini. Nei mammiferi, contribuisce al 25-35% delle proteine di tutto il corpo. Il seguente elenco fornisce esempi di tessuti in cui i tipi di collagene sono i più abbondanti: Osso di tipo I, derma, tendine, tendini, legamenti, cornea; cartilagine di tipo II, corpo vitreo, nucleo polposo; pelle di tipo III, parete del vaso, fibre reticolari della maggior parte dei tessuti (polmoni, fegato, milza, ecc.); membrane di tipo IV-basement, tipo V - spesso co-distribuite con collagene di tipo I, specialmente nella cornea. Ciò ha naturalmente favorito lo sfruttamento commerciale dei collageni abbondanti standard (collageni I-V), isolandoli e purificandoli, soprattutto da tessuti umani, bovini e suini, mediante processi di produzione convenzionali e ad alto rendimento, che hanno portato a lotti di collagene di alta qualità. (Silva et al., marzo 2014, 12)
Il collagene endogeno è un collagene naturale sintetizzato dal corpo, mentre il collagene esogeno è sintetico e può provenire da una fonte esterna come gli integratori. Il collagene è presente nel corpo, specialmente nella pelle, nelle ossa e nei tessuti connettivi. La produzione di collagene in un organismo diminuisce con l'età e l'esposizione a fattori come il fumo e la luce UV. In medicina, il collagene può essere utilizzato nelle medicazioni a base di collagene per attirare nuove cellule cutanee nei siti di ferita.
Il collagene è ampiamente utilizzato negli integratori e nei prodotti farmaceutici in quanto può essere riassorbito. Questo significa che può essere scomposto, trasformato e riportato nel corpo. Può anche essere formato in solidi compressi o gel reticolari. La sua ampia gamma di funzioni e la sua naturale presenza lo rendono clinicamente versatile e adatto a diversi scopi medici. Per uso medico, il collagene può essere ottenuto da bovini, suini, ovini, ovini e organismi marini.
Ci sono quattro metodi principali per isolare il collagene dagli animali: il metodo della salatura, alcalino, acido ed enzimatico.
I metodi acidi ed enzimatici sono più comunemente usati in combinazione per la produzione di collagene di alta qualità. Poiché parti del collagene è collagene solubile in acido (ASC) e altre parti sono collagene solubile in pepsina (PSC), il trattamento acido è seguito da un'estrazione enzimatica di pepsina. L'estrazione del collagene acido viene effettuata utilizzando acidi organici come l'acido cloracetico, citrico o lattico. Per liberare il collagene solubile in pepsina (PSC) dal restante materiale del processo di estrazione del collagene acido, la sostanza non disciolta viene trattata con l'enzima pepsina, per isolare il collagene solubile in pepsina (PSC). Il PSC è comunemente applicato in combinazione con 0.5M di acido acetico. La pepsina è un enzima comune in quanto è in grado di mantenere una struttura collagene scissione al terminale N della catena proteica e non-elica peptide.
Il collagene è utilizzato negli integratori alimentari (nutraceutici), nei prodotti cosmetici e in medicina. Il collagene di mammiferi e marino (pesce) è disponibile sul mercato e può essere acquistato in qualsiasi quantità. Il collagene delle meduse è una nuova forma di collagene, che è biocompatibile e non mammifero (privo di desease-free). Il collagene delle meduse non corrisponde a nessun tipo particolare di collagene (tipo I-V), ma presenta le varie proprietà dei tipi di collagene I, II e V.

Glicoproteine

Le glicoproteine si trovano in molti organismi, dai batteri agli esseri umani e hanno funzioni diverse. Queste proteine con brevi catene di oligosaccaridi sono coinvolte nel riconoscimento della superficie cellulare da parte di ormoni, virus e altre sostanze in molti eventi cellulari. Inoltre, gli antigeni della superficie cellulare servono come secrezione di mucina della matrice extracellulare, del tratto gastrointestinale e urogenitale. Quasi tutte le proteine globulari nel plasma ad eccezione dell'albumina, degli enzimi secreti e delle proteine hanno struttura glicoproteica. La membrana cellulare è composta da molecole di proteine, lipidi e carboidrati. Il ruolo delle glicoproteine nella membrana cellulare, invece, influenza il numero e la distribuzione delle proteine. Queste proteine sono coinvolte nella transizione da membrana a sostanza. Il numero e la distribuzione di glicolipidi e glicoproteine conferiscono specificità cellulare.
Le glicoproteine sono responsabili del riconoscimento delle cellule, della permeabilità selettiva della membrana cellulare e dell'assorbimento degli ormoni. Ci sono 7 tipi principali di monosaccaridi nella parte carboidrati delle glicoproteine. Questi monosaccaridi si combinano con diverse sequenze e diverse strutture di legame, dando luogo a un gran numero di strutture a catena di carboidrati. Una glicoproteina può contenere una singola struttura oligosaccaridica legata a N o può contenere più di un tipo di oligosaccaride. Gli oligosaccaridi legati al N possono avere la stessa struttura o strutture diverse o essere presenti anche negli oligosaccaridi legati al N. Il numero di catene di oligosaccaridi varia a seconda delle proteine e della funzione.
Gli acidi sialici nelle glicoproteine, elemento del glicocalice, svolgono un ruolo importante nel riconoscimento delle cellule. Se gli acidi sialici vengono distrutti per qualsiasi motivo, la struttura glicocalice della membrana viene interrotta e la cellula non è in grado di svolgere la maggior parte dei compiti specificati. Inoltre, ci sono delle glicoproteine strutturali. Sono fibronectine, lamine, laminine, fibronectine fetali e hanno tutte missioni diverse nel corpo. Anche nelle glicoproteine eucariotiche, ci sono alcuni monosaccaridi per lo più di tipo esoso e aminoesoso. Possono aiutare a piegare le proteine, migliorare la stabilità delle proteine e sono coinvolti nella segnalazione cellulare.