Estrazione di collagene a ultrasuoni dalle meduse
- Il collagene di medusa è un collagene di alta qualità, unico nel suo genere ma con proprietà simili a quelle del collagene di tipo I, II, III e V.
- L'estrazione a ultrasuoni è una tecnica puramente meccanica, che aumenta la resa, accelera il processo e produce collagene ad alto peso molecolare.
Estrazione di meduse a ultrasuoni
Le meduse sono ricche di minerali e proteine e il collagene è una delle principali proteine di queste creature marine gelatinose. Le meduse sono una fonte quasi abbondante che si trova negli oceani. Spesso considerata una piaga, l'uso delle meduse per l'estrazione del collagene è vantaggioso sotto entrambi i punti di vista: produce collagene eccellente, utilizza una fonte naturale sostenibile ed elimina le fioriture di meduse.
L'estrazione a ultrasuoni è un metodo di estrazione meccanica che può essere controllato con precisione e adattato alla materia prima trattata. L'estrazione a ultrasuoni è stata applicata con successo per isolare collagene, glicoproteine e altre proteine dalle meduse.
In generale, le proteine isolate dalle meduse presentano una forte attività antiossidante e sono quindi preziosi composti attivi per l'industria alimentare, degli integratori e farmaceutica.
Per l'estrazione si può utilizzare l'intera medusa, la mesoglea (= parte principale dell'ombrello della medusa) o le braccia orali.
L'estrazione a ultrasuoni è una tecnica efficiente e rapida per produrre collagene dalle meduse in grandi quantità.
- collagene di grado alimentare/farmaceutico
- alto peso molecolare
- composizione aminoacidica
- aumento dei rendimenti
- Elaborazione rapida
- Facile da usare
Ultrasuoni-acido & Estrazione ultrasonica-enzimatica
L'estrazione a ultrasuoni può essere utilizzata in combinazione con varie soluzioni acide per rilasciare il collagene solubile in acido (ASC) dalle meduse. La cavitazione a ultrasuoni favorisce il trasferimento di massa tra il substrato di medusa e la soluzione acida, rompendo le strutture cellulari e facendo fluire gli acidi nel substrato. In questo modo, il collagene e altre proteine mirate vengono trasferite nel liquido.
In una fase successiva, il restante substrato di medusa viene trattato con enzimi (ad esempio la pepsina) sotto ultrasuoni per isolare il collagene solubile in pepsina (PSC). La sonicazione è nota per la sua capacità di aumentare l'attività enzimatica. Questo effetto si basa sulla dispersione e sulla deagglomerazione ad ultrasuoni degli aggregati di pepsina. Gli enzimi omogeneamente dispersi offrono una maggiore superficie per il trasferimento di massa, che è correlata a una maggiore attività enzimatica. Inoltre, le potenti onde ultrasoniche aprono le fibrille di collagene in modo che il collagene venga rilasciato.
La ricerca ha dimostrato che un'estrazione enzimatica (pepsina) assistita da ultrasuoni consente di ottenere rese più elevate e un processo di estrazione più breve.
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La tabella seguente fornisce un'indicazione della capacità di lavorazione approssimativa dei nostri ultrasonori:
| Volume di batch | Portata | Dispositivi raccomandati |
|---|---|---|
| 0,5-1,5 mL | n.a. | VialTweeter |
| 1 - 500mL | 10 - 200mL/min | UP100H |
| 10 - 2000mL | 20 - 400mL/min | UP200Ht, UP400St |
| 0,1 - 20L | 0,2 - 4L/min | UIP2000hdT |
| 10 - 100L | 2 - 10L/min | UIP4000hdt |
| n.a. | 10 - 100L/min | UIP16000 |
| n.a. | più grande | cluster di UIP16000 |
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Letteratura/riferimenti
- Yusoff, B. Jamilah, Mahiran Basri, I. Maznah, Kim Wei Chan, Nurdin Armania, Jun Nishikawa (2018): Miglioramento dell'estrazione di collagene da meduse (Acromitus hardenbergi) con un aumento dei processi di solubilizzazione indotti dalla fisica. Food Chemistry Vol. 251, 15 giugno 2018. 41-50.
- Guoyan Ren, Bafang Li, Xue Zhao, Yongliang Zhuang, Mingyan Yan (2008): Tecnologia di estrazione assistita da ultrasuoni per l'estrazione di glicoproteine da braccia orali di medusa (Rhopilema esculentum). Transazioni della Società cinese di ingegneria agraria 2008-02.
- Guoyan Ren, Bafang Li, Xue Zhao, Yongliang Zhuang, Mingyan Yan, Hu Hou, Xiukun Zhang, Li Chen (2009): Screening di metodi di estrazione di glicoproteine da bracci orali di medusa (Rhopilema esculentum) mediante cromatografia liquida ad alta prestazione. Journal of Ocean University of China 2009, volume 8, numero 1. 83-88.
Particolarità / Cose da sapere
collagene
Il collagene è una proteina fibrosa con struttura a tripla elica ed è la principale proteina fibrosa insolubile della matrice extracellulare e del tessuto connettivo. Esistono almeno 16 tipi di collagene, ma la maggior parte di essi (circa il 90%) appartiene ai tipi I, II e III. Il collagene è la proteina più abbondante nel corpo umano e si trova nelle ossa, nei muscoli, nella pelle e nei tendini. Nei mammiferi contribuisce al 25-35% delle proteine dell'intero organismo. Il seguente elenco fornisce esempi di tessuti in cui i tipi di collagene sono più abbondanti: Tipo I - ossa, derma, tendini, legamenti, cornea; Tipo II - cartilagine, corpo vitreo, nucleo polposo; Tipo III - pelle, parete dei vasi, fibre reticolari della maggior parte dei tessuti (polmoni, fegato, milza, ecc.); Tipo IV - membrane sotterranee; Tipo V - spesso co-distribuito con il collagene di Tipo I, soprattutto nella cornea. Ciò ha naturalmente favorito lo sfruttamento commerciale dei collageni standard abbondanti (collageni I-V), isolandoli e purificandoli, per lo più da tessuti umani, bovini e suini, mediante processi di produzione convenzionali ad alta resa, che portano a lotti di collagene di alta qualità. (Silva et al., Mar. Drugs 2014, 12)
Il collagene endogeno è un collagene naturale sintetizzato dall'organismo, mentre il collagene esogeno è sintetico e può provenire da una fonte esterna, come gli integratori. Il collagene è presente nell'organismo, soprattutto nella pelle, nelle ossa e nei tessuti connettivi. La produzione di collagene in un organismo diminuisce con l'età e l'esposizione a fattori come il fumo e i raggi UV. In medicina, il collagene può essere utilizzato nelle medicazioni al collagene per le ferite per attirare nuove cellule cutanee nei siti delle ferite.
Il collagene è ampiamente utilizzato negli integratori e nei prodotti farmaceutici perché può essere riassorbito. Ciò significa che può essere scomposto, trasformato e reintrodotto nell'organismo. Può anche essere formato in solidi compressi o gel reticolari. L'ampia gamma di funzioni e la sua presenza naturale lo rendono versatile dal punto di vista clinico e adatto a diversi scopi medici. Per uso medico, il collagene può essere ottenuto da organismi bovini, suini, ovini o marini.
Esistono quattro metodi principali per isolare il collagene dagli animali: il metodo salino, alcalino, acido ed enzimatico.
I metodi acido ed enzimatico sono più comunemente utilizzati in combinazione per la produzione di collagene di alta qualità. Poiché parte del collagene è collagene solubile in acido (ASC) e altre parti sono collagene solubile in pepsina (PSC), il trattamento acido è seguito da un'estrazione enzimatica di pepsina. L'estrazione acida del collagene viene effettuata utilizzando acidi organici come l'acido cloracetico, citrico o lattico. Per liberare il collagene solubile in pepsina (PSC) dal materiale rimanente del processo di estrazione del collagene acido, la materia non disciolta viene trattata con l'enzima pepsina, per isolare il collagene solubile in pepsina (PSC). Il PSC viene comunemente applicato in combinazione con acido acetico 0,5M. La pepsina è un enzima comune in quanto è in grado di mantenere la struttura del collagene attraverso la scissione dell'N-terminale della catena proteica e del peptide non-elica.
Il collagene è utilizzato negli integratori alimentari (nutraceutici), nei prodotti cosmetici e in medicina. Il collagene di mammifero e marino (pesce) è disponibile sul mercato e può essere acquistato in qualsiasi quantità. Il collagene di medusa è una nuova forma di collagene, biocompatibile per l'uomo e non di origine mammifera (privo di malattie). Il collagene di medusa non corrisponde a nessun tipo particolare di collagene (tipo I-V), ma presenta le diverse proprietà dei tipi di collagene I, II e V.
Glicoproteine
Le glicoproteine sono presenti in molti organismi, dai batteri all'uomo, e hanno funzioni diverse. Queste proteine con brevi catene di oligosaccaridi sono coinvolte nel riconoscimento della superficie cellulare da parte di ormoni, virus e altre sostanze in molti eventi cellulari. Inoltre, gli antigeni della superficie cellulare servono come mucina di secrezione dell'elemento della matrice extracellulare, del tratto gastrointestinale e urogenitale. Quasi tutte le proteine globulari presenti nel plasma, ad eccezione dell'albumina, degli enzimi e delle proteine secrete, hanno una struttura glicoproteica. La membrana cellulare è composta da molecole di proteine, lipidi e carboidrati. Il ruolo delle glicoproteine nella membrana cellulare, invece, influenza il numero e la distribuzione delle proteine. Queste proteine sono coinvolte nel passaggio dalla membrana alla sostanza. Il numero e la distribuzione dei glicolipidi e delle glicoproteine conferiscono specificità alla cellula.
Le glicoproteine sono responsabili del riconoscimento delle cellule, della permeabilità selettiva della membrana cellulare e dell'assorbimento degli ormoni. Esistono 7 tipi principali di monosaccaridi nella parte carboidratica delle glicoproteine. Questi monosaccaridi si combinano con sequenze e strutture di legame diverse, dando origine a un gran numero di strutture di catene di carboidrati. Una glicoproteina può contenere una singola struttura di oligosaccaridi N-linked o più di un tipo di oligosaccaridi. Gli oligosaccaridi N-linked possono avere la stessa struttura o strutture diverse o possono essere presenti anche in oligosaccaridi O-linked. Il numero di catene di oligosaccaridi varia a seconda della proteina e della funzione.
Gli acidi sialici nelle glicoproteine, un elemento del glicocalice, svolgono un ruolo importante nel riconoscimento delle cellule. Se gli acidi sialici vengono distrutti per qualsiasi motivo, la struttura del glicocalice della membrana viene interrotta e la cellula non può svolgere la maggior parte dei compiti previsti. Esistono inoltre alcune glicoproteine strutturali. Si tratta delle fibronectine, delle laminine e delle fibronectine fetali, che hanno tutte una funzione diversa nell'organismo. Anche nelle glicoproteine eucariotiche sono presenti alcuni monosaccaridi, per lo più di tipo esoso e aminoesoso. Possono aiutare il ripiegamento delle proteine, migliorarne la stabilità e sono coinvolti nella segnalazione cellulare.