초음파 콜라겐 추출
- 콜라겐은 단백질이 풍부하며 식품, 제약, 첨가제 등과 같은 다양한 산업 응용 분야에서 널리 사용됩니다.
- 초음파 처리는 콜라겐의 효소 또는 산 추출과 쉽게 결합 될 수 있습니다.
- 콜라겐 추출 공정에 초음파를 구현하면 수율이 높아지고 추출이 빨라집니다.
콜라겐 추출에 대한 초음파 효과
고강도 초음파는 추출, 초음파 화학 등과 같은 습식 공정에서 물질 전달을 개선하는 데 널리 사용됩니다. 콜라겐의 추출(콜라겐 분리라고도 함)은 초음파 처리로 크게 향상될 수 있습니다. 콜라겐 기질의 분열 동안 초음파 처리는 콜라겐 섬유를 열어 효소 가수 분해 또는 산 처리가 촉진됩니다.
Ultrasonically Assisted Enzymatic Extraction
초음파 처리는 효소 활성을 증가시키는 능력으로 알려져 있습니다. 이 효과는 펩신 응집체의 초음파 분산 및 응집 해제를 기반으로 합니다. 균질하게 분산된 효소는 질량 전달을 위한 증가된 표면을 제공하며, 이는 더 높은 효소 활성과 상관관계가 있습니다. 또한 강력한 초음파가 콜라겐 섬유소를 열어 콜라겐이 방출되도록 합니다.
초음파 펩신 추출: 펩신을 결합 한 초음파는 콜라겐의 수율을 약 124 %까지 증가시키고 기존의 펩신 가수 분해에 비해 추출 시간을 크게 단축합니다. 원형 이색성 분석, 원자력 현미경 및 FTIR은 추출 된 콜라겐의 삼중 나선 구조가 초음파 처리의 영향을받지 않고 그대로 유지되었음을 입증했습니다. (Li 외. 2009) 따라서 초음파 보조 펩신 추출은 식품 산업에 매우 실용적이며 훨씬 짧은 처리 시간에 향상된 단백질 회수율을 제공합니다.
소 힘줄에서 콜라겐의 초음파 대 비 초음파 추출에 대한 비교 연구에서 초음파 처리 (20kHz, 펄스 모드 20/20 초)는 더 높은 수율과 효율성으로 확신했습니다. 종래의 추출은 펩신을 아세트산에서 48시간 동안 수행하였다. 초음파 추출은 동일한 조건에서 추출을 수행했지만 초음파 처리 (3-24 시간) 및 펩신 (24-45 시간)에 대한 노출 시간이 다양하여 총 48 시간의 치료가 이루어졌습니다. 초음파-펩신 추출은 콜라겐 추출의 우수한 효율을 보였으며, 기존의 추출 수율이 2.4%일 때 6.2%의 수율에 도달했습니다. 최상의 결과는 18 시간의 초음파 추출 시간에 달성되었습니다. 추출된 콜라겐은 손상되지 않은 연속 나선 구조, 우수한 용해성 및 상당히 높은 열 안정성을 보여주었습니다. 이는 초음파-펩신 추출이 생성 된 콜라겐의 품질을 손상시키지 않고 천연 콜라겐 추출의 효율성을 향상 시켰음을 의미합니다. (란과 왕 2014)

Ultrasonically Assisted Acid Extraction
Kim et al. (2012)의 연구에 따르면 농어(Lateolabrax japonicus)의 피부에서 산성 콜라겐을 추출한 결과 0.5M 아세트산에서 20kHz의 주파수로 초음파 처리 후 수율이 증가하고 추출 시간이 단축되는 것으로 나타났습니다. 초음파를 이용한 추출은 콜라겐의 주요 구성 요소, 특히 α1, α2 및 β 사슬을 변경하지 않았습니다.
달걀 껍질에서 단백질의 초음파 추출
초음파로 전처리 된 효소 가수 분해물은 더 나은 기능적 특성을 가졌습니다. 닭 달걀 껍질에서 기능성 단백질 가수 분해물의 초음파 추출을 위해 용해도, 유화, 발포 및 수분 보유 특성이 향상됩니다.
달걀 껍질 막은 풍부한 천연 자원이며 Type I, V 및 X 콜라겐, 라이소자임, 오스테오폰틴 및 시알로단백질을 포함한 약 64개의 단백질로 구성되어 있습니다. 이것은 달걀 껍질을 단백질 추출을 위한 흥미로운 원료로 만듭니다. 초음파 추출을 사용하면 단백질 방출 및 기능이 크게 향상되어 빠르고 효율적이며 경제적 인 공정이 가능합니다.
초음파 보조 알칼리 추출
이러한 단백질을 추출하고 용해시키기 위해
달걀 껍질 막에서 단백질을 추출하기 위해 초음파 알칼리 처리로 인해 전체 달걀 껍질 막 단백질의 100%에 가까운 가용성 단백질 수율이 나타났습니다. 초음파 캐비테이션은 달걀 껍질 막에서 더 큰 단백질 덩어리를 분리하고 화합물의 용해를 촉진했습니다. 단백질 구조와 특성은 초음파 처리에 의해 손상되지 않았으며 그대로 유지되었습니다. 단백질의 항산화 특성은 초음파 보조 알칼리 처리와 기존 추출과 동일했습니다.
초음파 젤라틴 추출
냉동 및 공기 건조된 명태 껍질을 냉염수, 알칼리성 및 산성 용액으로 처리하여 콜라겐 조직을 분리하고 45°C에서 4시간 동안 콜라겐 변성으로 젤라틴을 추출하고 가공 보조제로 파워 초음파 처리를 했습니다. 젤라틴 수율, pH, 투명도, 겔 강도 및 점탄성 특성뿐만 아니라 PAGE-SDS 방법에 의해 결정된 분자량 분포를 평가했습니다. 45°C의 수조에서 4시간 동안 추출한 젤라틴을 대조군으로 사용했습니다. 파워 초음파 치료는 대조군에 비해 추출 수율은 11.1% 증가한 반면 겔 강도는 7% 감소했습니다. 겔화 온도는 초음파 추출 젤라틴(4.2°C)에서도 더 낮았다. 이 거동은 젤라틴에서 폴리펩티드 코일의 분자량 분포 차이와 관련이 있습니다. 파워 초음파 추출은 냉동 및 공기 건조 생선 피부에서 젤라틴 추출을 늘리는 데 사용할 수 있습니다. (Olson 외. 2005)
산업용 초음파 시스템
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문헌/참고문헌
- 알바레스, 카를로스; 렐루, 폴린; 린치, 사라 A.; Tiwari, Brijesh K. (2018): 초음파를 이용한 순차적 산/알칼리 등전용해동화 침전(ISP) 추출을 사용하여 고등어 전체 생선의 단백질 회수를 최적화했습니다. LWT (영문) – 식품과학기술권88권, 2018년 2월. 210-216.
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알아 둘 만한 가치가 있는 사실
콜라겐
콜라겐은 동물의 몸에 있는 다양한 결합 조직의 세포외 공간에 있는 주요 구조 단백질입니다. 결합 조직의 주성분으로서 포유류에서 가장 풍부한 단백질이며[1] 전신 단백질 함량의 25%에서 35%를 구성합니다. 콜라겐은 아미노산이 서로 감겨 삼중 나선을 형성하고 길쭉한 피브릴을 형성하는 것으로 구성됩니다. 가장 많은 양의 콜라겐은 힘줄, 인대 및 피부와 같은 섬유 조직에 존재합니다. 구별해야 할 콜라겐에는 세 가지 유형이 있습니다.
I형 콜라겐: 피부, 모발, 손발톱, 장기, 뼈, 인대에 단백질의 90%를 제공합니다.
II형 콜라겐: 연골 단백질 50-60%, 관절 연골 내 콜라겐 85-90% 제공
III형 콜라겐: 뼈, 연골, 상아질, 힘줄 및 기타 결합 조직의 섬유질 단백질에 단백질을 제공합니다.
체내 콜라겐
세 가지 유형의 콜라겐은 각각 신체에서 서로 다른 목적을 수행하는 서로 다른 단백질로 구성되어 있습니다. 콜라겐 유형 I과 III은 모두 피부, 근육, 뼈, 모발 및 손발톱의 주요 구성 요소입니다. 그들은 건강, 성장 및 재건에 필요합니다. 콜라겐 II형은 주로 연골과 관절에서 발견됩니다.
I형과 III형의 콜라겐에는 필수 아미노산으로 간주되는 19가지 아미노산이 함유되어 있습니다. 섬유아세포(결합 조직의 세포)와 조골세포(뼈를 만드는 세포)에 의해 생성됩니다. 콜라겐 유형 I 및 III에서 가장 중요한 단백질에는 글리신, 프롤린, 알라닌 및 하이드록시프롤린이 포함됩니다. III형은 섬유성 경화단백질입니다.
글리신은 콜라겐이 가장 많이 함유된 아미노산입니다. 프롤린은 비필수 아미노산으로, 글리신에서 합성될 수 있으며 관절과 힘줄에 기여합니다. 하이드록시프롤린은 콜라겐의 안정성에 기여하는 아미노산입니다. 알라닌은 단백질의 생합성에 중요한 아미노산입니다.
I형 및 III형과 마찬가지로 II형 콜라겐은 섬유소를 형성합니다. 이 콜라겐의 섬유소 네트워크는 프로테오글리칸의 포획을 가능하게 하기 때문에 연골에서 중요합니다. 게다가, 그것은 조직에 장력 강도를 제공합니다.
출처 및 용도
콜라겐은 포유류(예: 소, 돼지)의 결합 조직에 풍부하게 존재하는 섬유질 단백질입니다. 대부분의 콜라겐이 추출됩니다.
돼지 가죽과 뼈 그리고 소의 출처에서. 콜라겐 추출을 위한 대체 공급원은 물고기와 가금류입니다. 콜라겐은 식품, 건강 보조 식품, 의약품 / 의료 및 화장품 등에 널리 사용됩니다. 콜라겐 추출은 이 단백질이 다양한 산업 공정에서 합성 제제를 대체할 수 있기 때문에 성장하는 사업입니다.