초음파 콜라겐 추출
- 콜라겐은 단백질이 풍부하고 다양한 산업 분야, 예를 들어 식품, 제약, 첨가제 등에 널리 사용됩니다.
- Sonication 쉽게 콜라겐의 효소 또는 산 추출과 결합 할 수 있습니다.
- 콜라겐 추출 과정에서 초음파를 구현하면 높은 수율과 빠른 추출이 가능합니다.
콜라겐 추출에 대한 초음파 효과
고강도 초음파는 습식 공정(예: 추출, 초음파 화학 등)에서 질량 전달을 개선하는 데 널리 사용됩니다. 콜라겐의 추출 (콜라겐 격리라고도 함)은 초음파 처리로 크게 개선 될 수 있습니다. 초음파 처리는 콜라겐 기판의 절단 동안, 콜라겐 섬유를 열어, 따라서 효소 가수 분해 또는 산 처리가 촉진된다.
초음파 보조 효소 추출
초음파 처리는 효소 활성을 증가시키는 능력으로 알려져있다. 이 효과는 펩신 응집체의 초음파 분산 및 응집 해제에 기반합니다. 균질하게 분산 된 효소는 대량 전달을 위해 증가 된 표면을 제공하며, 이것은보다 높은 효소 활성과 상관 관계가있다. 또한 강력한 초음파가 콜라겐 원 섬유를 열어 콜라겐이 방출됩니다.
초음파 펩신 추출 : Pepsin은 콜라겐의 수율을 약 50 %까지 증가시킵니다. 124 %이며 종래의 펩신 가수 분해와 비교하여 추출 시간을 현저히 단축시킨다. 원형 이색 성 분석, 원자 힘 현미경 및 FTIR은 추출 된 콜라겐의 3 중 나선 구조가 초음파 처리에 영향을받지 않고 그대로 유지됨을 증명했습니다. (Li et al. 2009) 이것은 매우 짧은 가공 시간으로 단백질 회수율을 높이는 식품 산업에서 매우 도움이되는 초음파 펩신 추출을 가능하게합니다.
소 건에서 콜라겐을 초음파로 추출하지 않고 초음파로 추출한 비교 연구에서, 초음파 처리 (20kHz, 펄스 모드 20/20 초)는 높은 수율과 효율로 확신합니다. 통상적 인 추출은 48 시간 동안 아세트산 중 펩신을 사용하여 수행되었다. 초음파 추출은 동일한 조건에서 추출을 수행하였으나, 초음파 처리 (3 ~ 24 시간) 및 펩신 (24 ~ 45 시간)에 노출 시간을 변경하여 총 48 시간의 치료 결과를 얻었다. 초음파 펩신 추출물은 콜라겐 추출 효율이 뛰어나 기존의 추출 률이 2.4 % 인 경우 6.2 %의 수율을 나타냈다. 18 시간의 초음파 추출 시간에서 최상의 결과를 얻을 수있었습니다. 추출 된 콜라겐은 손상되지 않은 연속 나선 구조, 우수한 용해도 및 상당히 높은 열적 안정성을 보였다. 이는 초음파 - 펩신 추출이 결과 콜라겐의 품질을 손상시키지 않으면 서 천연 콜라겐 추출 효율을 향상 시킨다는 것을 의미합니다. (란과 왕 2014)
초음파 보조 산 추출
Kim et al. (2012), 일본 농어 (Lateolabrax japonicus)의 피부에서 산 가용성 콜라겐의 추출은 0.5M 아세트산에서 20 kHz의 주파수로 초음파 처리 한 후 증가 된 수율과 감소 된 추출 시간을 보였다. 초음파로 추출하면 콜라겐의 주요 성분, 특히 α1, α2 및 β 사슬이 변경되지 않았습니다.
달걀 껍질에서 단백질의 초음파 추출
초음파로 전처리 된 효소 가수 분해물은보다 우수한 기능성을가집니다. 닭고기 달걀 껍질에서 기능성 단백질 가수 분해물을 초음파 추출하기 위해 용해도, 유화, 거품 및 보 유성이 향상됩니다.
난 껍질 막은 천연 자원이 풍부하며 I 형, V 형 및 X 형 콜라겐, 리소자임, 오스테 오 콘틴 및 시알 프로테인을 포함한 약 64 개의 단백질로 구성됩니다. 이것은 달걀 껍질을 단백질 추출을위한 흥미로운 원료로 만듭니다. 초음파 추출을 통해 단백질 방출 및 기능성이 크게 향상되어 빠르고 효율적이며 경제적 인 공정이 가능합니다.
Ultrasonically Assisted Alkali Extraction
이들 단백질을 추출하고 가용화한다.
달걀 껍질 막으로부터의 단백질 추출을 위해, 초음파 - 알칼리 처리는 전체 달걀 껍질 막 단백질의 100 %에 가깝게 용해 된 단백질 수율을 가져왔다. 초음파 캐비테이션은 달걀 껍질 막에서 더 큰 단백질 덩어리를 분리하고 그 화합물의 가용화를 촉진했습니다. 단백질 구조와 성질은 초음파 처리로 손상되지 않고 그대로 남아 있습니다. 단백질의 항산화 특성은 초음파 보조 알칼리 처리 및 통상적 인 추출에서 동일했다.
초음파 젤라틴 추출
냉동 및 공기 건조 pollock 스킨은 찬물 염소, 알칼리성 및 산성 솔루션으로 콜라겐 조직을 분리하고 콜라겐 변성에 의해 젤라틴을 추출하여 45 ℃에서 4 시간 동안 처리 보조제로서 초음파 처리 하였다. PAGE-SDS 법에 의해 결정된 젤라틴 수율, pH, 투명도, 겔 강도 및 점탄성 및 분자량 분포를 평가 하였다. 45 ℃의 수조에서 4 시간 동안 추출한 젤라틴을 대조군으로 사용 하였다. 파워 초음파 처리는 대조군에 비해 추출 수율을 11.1 % 증가 시켰으며 겔 강도는 7 % 감소시켰다. 겔화 온도도 초음파 추출 젤라틴 (4.2 ℃)에서 낮았다. 이 거동은 젤라틴에서 폴리펩티드 코일의 분자량 분포의 차이와 관련이 있습니다. 동력 초음파 추출은 냉동 및 공기 건조 된 물고기 스킨에서 젤라틴 추출을 증가 시키는데 사용될 수 있습니다. (올슨 외 2005)
산업용 초음파 시스템
Hielscher Ultrasonics는 실험실에서 벤치 탑 및 산업 규모까지 강력한 초음파 시스템을 공급합니다. 최적의 추출 출력을 보장하기 위해, 까다로운 조건에서 신뢰할 수있는 초음파 처리를 연속적으로 수행 할 수 있습니다. 모든 산업용 초음파 프로세서는 매우 높은 진폭을 제공 할 수 있습니다. 200μm까지의 진폭은 연중 무휴로 연속적으로 쉽게 작동 할 수 있습니다. 더 높은 진폭의 경우 사용자 정의 초음파 sonotrodes를 사용할 수 있습니다. Hielscher의 초음파 장비의 견고성은 까다로운 환경과 까다로운 환경에서 연중 무휴로 작동 할 수 있습니다.
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문학 / 참고 문헌
- 알바레스, 카를로스; Lélu, Pauline; Lynch, Sarah A .; Tiwari, Brijesh K. (2018) : 순차적 산 / 알칼리 등전점 가용 침전 (ISP) 추출을 사용하여 고등어 전체 물고기로부터 단백질을 최적으로 추출. LWT – 식품 과학 기술 Vol. 88, 2018 년 2 월. 210-216.
- 자인, 수랑 나; Kumar Anal, Anil (2016) : 초음파 보조 추출 (UAE) 및 효소 가수 분해에 의한 닭 계란 세포막 (ESM)에서 기능성 단백질 가수 분해물의 추출 최적화. LWT – 식품 과학 기술 Vol. 69, 2016 년 6 월. 295-302.
- 김, 홍콩; Kim, YH; Kim, YJ; Park, HJ; Lee, NH (2012) : 농어 Lateolabrax japonicus의 피부에서 콜라겐 추출에 대한 초음파 처리의 효과. Fisheries Science Volume 78, Issue 78; 2013. 485-490.
- Li, Defu; Mu, Changdao; Sayi; Lin, Wei (2016) : 콜라겐의 효소 추출에서의 초음파 조사. 초음파 Sonochemistry 제 16 권 제 5 호; 2009. 605-609.
- Olson, DA, Avena Bustillos, RD, Olsen, CW, Chiou, B., Yee, E., Bower, CK, Bechtel, PJ, Pan, Z., Mc Hugh, TH (2005) 어류 젤라틴 추출을위한 가공 보조제. 초록 71C-26 회의. IFT 연차 총회. 2005 년 7 월. 뉴 올리언즈, LA.
- Ran, XG; Wang, LY (2014) : 고기 산업 부산물로부터 콜라겐 추출을 위해 초음파 및 펩신 처리를 병행 사용. 식량 농업 과학 잡지, 94 (3), 2014, 585-590.
- 슈미트, MM; Dornelles, RCP; Mello, RO; Kubota, EH; Mazutti, MA; Kempka, AP; Demiate, IM (2016) : 콜라겐 추출 과정. 국제 식품 연구 저널 23 (3), 2016. 913-922.
- Siritientong, Tippawan; 보니, 월터; Motta, Antonella; Migliaresi, Claudio; Aramwit, Pornanong (2016) : Bombyx mori silk strain과 추출 시간이 sericin의 분자 및 생물학적 특성에 미치는 영향. Bioscience, Biotechnology and Biochemistry Vol. 80, Iss. 2, 2016. 241-249.
- Zeng, JN; Jiang, BQ; Xiao, ZQ, Li, SH (2011) : 초음파 전처리에서 Papain을 이용한 물고기 저울의 콜라겐 추출. Advanced Materials Research, Volume 366, 2011. 421-424.
알만한 가치가있는 사실
콜라겐
콜라겐은 동물의 몸에서 다양한 결합 조직의 세포 외 공간에서 주요 구조 단백질입니다. 결합 조직의 주성분 인 포유 동물에서 가장 풍부한 단백질이며 [1] 전신 단백질 함량의 25 %에서 35 %를 차지합니다. 콜라겐은 길쭉한 섬유소를 형성하기 위해 삼중 - 나선을 형성하기 위해 함께 감긴 아미노산으로 구성됩니다. 가장 많은 양의 콜라겐은 힘줄, 인대 및 피부와 같은 섬유질 조직에 존재합니다. 구분할 세 가지 유형의 콜라겐이 있습니다 :
타입 I 콜라겐 : 피부, 모발, 손톱, 장기, 뼈, 인대에 90 %의 단백질을 공급합니다.
타입 II 콜라겐 : 연골에 단백질을 50-60 %, 관절 연골에 콜라겐을 85-90 %
타입 III 콜라겐 : 뼈, 연골, 상아질, 힘줄 및 기타 결합 조직에서 섬유 단백질에 단백질을 제공합니다
몸의 콜라겐
세 가지 콜라겐 유형은 신체의 다른 목적을 충족시키는 서로 다른 단백질로 구성됩니다. 콜라겐 I 형과 III 형은 피부, 근육, 뼈, 모발 및 손톱의 주성분입니다. 그들은 건강, 성장 및 재건을 위해 필요합니다. II 형 콜라겐은 주로 연골과 관절에서 발견됩니다.
타입 I 및 III의 콜라겐은 필수 아미노산으로 간주되는 19 개의 아미노산을 함유하고 있습니다. 그들은 섬유 아세포 (결합 조직의 세포)와 골아 세포 (뼈를 만드는 세포)에 의해 생산됩니다. 콜라겐 I 및 III 유형의 가장 중요한 단백질에는 글리신, 프롤린, 알라닌 및 하이드 록시 프롤린이 있습니다. III 형은 섬유 성 공막 단백질입니다.
글리신은 콜라겐이 가장 많은 아미노산입니다. 프롤린은 글리신으로부터 합성 될 수 있고 관절과 힘줄에 기여하는 비 필수 아미노산입니다. Hydroxyproline은 콜라겐의 안정성에 기여하는 아미노산입니다. 알라닌은 단백질의 생합성에 중요한 아미노산입니다.
유형 I 및 III와 마찬가지로 II 형 콜라겐은 피 브릴을 형성합니다. 이 콜라겐 원 섬유 네트워크는 프로테오글리칸의 함입을 가능하게하기 때문에 연골에서 중요합니다. 또한, 조직에 인장 강도를 제공합니다.
출처와 용도
콜라겐은 소, 돼지와 같은 포유 동물의 결합 조직에 풍부하게 존재하는 섬유 성 단백질입니다. 대부분의 콜라겐이 추출됩니다.
돼지 가죽과 뼈 및 소 소스로부터. 콜라겐 추출을위한 대체 소스는 물고기와 닭입니다. 콜라겐은 식품,식이 보조제, 의약품 / 의약품 및 화장품에 널리 사용됩니다. 이 단백질은 다양한 산업 공정에서 합성 물질을 대체 할 수 있기 때문에 콜라겐 추출은 성장하는 사업입니다.