해파리에서 초음파 콜라겐 추출
- 해파리 콜라겐은 독특하지만 I, II, III 형 및 V 형 콜라겐과 유사한 특성을 나타내는 고품질 콜라겐입니다.
- 초음파 추출은 수율을 높이고 공정을 가속화하며 고분자량 콜라겐을 생성하는 순전히 기계적인 기술입니다.
초음파 해파리 추출
해파리는 미네랄과 단백질이 풍부하며 콜라겐은 이 젤라틴 해양 생물의 주요 단백질입니다. 해파리는 바다에서 발견되는 거의 풍부한 자원입니다. 종종 전염병으로 여겨지지만, 콜라겐 추출을 위해 해파리를 사용하면 우수한 콜라겐을 생산하고, 지속 가능한 천연 원료를 사용하고, 해파리 꽃을 제거하는 두 가지 방법 모두에 유익합니다.
초음파 추출은 기계적 추출 방법으로 정밀하게 제어되고 처리되는 원료에 맞게 조정할 수 있습니다. 초음파 추출은 성공적으로 해파리에서 콜라겐, 당단백질 및 기타 단백질을 분리하는 데 적용되었습니다.
일반적으로 해파리에서 분리한 단백질은 강력한 항산화 활성을 나타내므로 식품, 보충제 및 제약 산업에 귀중한 활성 화합물입니다.
추출을 위해 전체 해파리, mesoglea (= 해파리 우산의 주요 부분) 또는 구강 팔을 사용할 수 있습니다.
초음파 추출은 해파리에서 콜라겐을 대량으로 생산하는 효율적이고 신속한 기술입니다.
- 식품/제약 등급 콜라겐
- 고분자량
- 아미노산 조성
- 수율 증가
- 신속한 처리
- 간편한 작동
초음파산 & 초음파-효소 추출
초음파 추출은 다양한 산성 용액과 함께 사용하여 해파리에서 산성 용해성 콜라겐(ASC)을 방출할 수 있습니다. 초음파 캐비테이션은 세포 구조를 파괴하고 산을 기판으로 플러시함으로써 해파리 기질과 산성 용액 사이의 질량 전달을 촉진합니다. 이에 의해, 콜라겐과 다른 표적 단백질이 액체로 전달됩니다.
후속 단계에서, 남아있는 해파리 기질은 펩신 가용성 콜라겐 (PSC)을 분리하기 위해 초음파하에 효소 (즉, 펩신)로 처리됩니다. 초음파 처리는 효소 활성을 증가시키는 능력으로 알려져 있습니다. 이 효과는 펩신 응집체의 초음파 분산 및 응집 해제를 기반으로 합니다. 균질하게 분산된 효소는 질량 전달을 위한 증가된 표면을 제공하며, 이는 더 높은 효소 활성과 상관관계가 있습니다. 또한 강력한 초음파가 콜라겐 섬유소를 열어 콜라겐이 방출되도록 합니다.
연구에 따르면 초음파 보조 효소(펩신) 추출은 더 높은 수율과 더 짧은 추출 과정을 초래합니다.
콜라겐 생산을위한 고성능 초음파 발생기
Hielscher 초음파는 실험실에서 벤치 탑 및 산업 규모에 이르기까지 강력한 초음파 시스템을 공급합니다. 최적의 추출 출력을 보장하기 위해 까다로운 조건에서 신뢰할 수있는 초음파 처리를 지속적으로 수행 할 수 있습니다. 모든 산업용 초음파 프로세서는 매우 높은 진폭을 제공 할 수 있습니다. 최대 200μm의 진폭을 24/7 작동에서 쉽게 연속적으로 실행할 수 있습니다. 더 높은 진폭을 위해 맞춤형 초음파 소노트로드를 사용할 수 있습니다. Hielscher의 초음파 장비의 견고 함은 중장비 및 까다로운 환경에서 24/7 작동을 가능하게합니다.
아래 표는 초음파기의 대략적인 처리 용량을 나타냅니다.
| 배치 볼륨(Batch Volume) | 유량 | 권장 장치 |
|---|---|---|
| 0.5에서 1.5mL | N.A. 개시 | 바이알트위터 |
| 1 내지 500mL | 10 내지 200mL/분 | 업100H |
| 10 내지 2000mL | 20 내지 400mL/분 | UP200HT, UP400ST |
| 0.1 내지 20L | 0.2 내지 4L/min | UIP2000hdT 님 |
| 10에서 100L | 2 내지 10L/min | UIP4000hdt 님 |
| N.A. 개시 | 10 내지 100L/min | UIP16000 |
| N.A. 개시 | 큰 | 의 클러스터 UIP16000 |
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문헌/참고문헌
- Nicholas M.H. Khonga, Fatimah Md. Yusoff, B. Jamilah, Mahiran Basri, I. Maznah, Kim Wei Chan, Nurdin Armania, Jun Nishikawa (2018): 물리적 유도 가용화 과정이 증가하여 해파리(Acromitus hardenbergi)에서 콜라겐 추출이 개선되었습니다. Food Chemistry Vol. 251, 2018년 6월 15일. 41-50.
- Guoyan Ren, Bafang Li, Xue Zhao, Yongliang Zhuang, Mingyan Yan (2008): 해파리(Rhopilema esculentum) 구강 팔에서 당단백질을 추출하기 위한 초음파 보조 추출 기술. 중국농업공학회 회보2008-02.
- Guoyan Ren, Bafang Li, Xue Zhao, Yongliang Zhuang, Mingyan Yan, Hu Hou, Xiukun Zhang, Li Chen (2009): 고성능 액체 크로마토그래피에 의한 해파리(Rhopilema esculentum) 구강 암의 당단백질 추출 방법 스크리닝. Journal of Ocean University of China 2009, 8권, 1호. 83–88.
알아 둘 만한 가치가 있는 사실
콜라겐
콜라겐은 삼중 나선 구조를 가진 섬유질 단백질이며 세포외 기질과 결합 조직에 있는 주요 불용성 섬유질 단백질입니다. 콜라겐에는 적어도 16가지 종류가 있지만 대부분(약 90%)이 I형, II형, III형에 속합니다. 콜라겐은 뼈, 근육, 피부 및 힘줄에서 발견되는 인체에서 가장 풍부한 단백질입니다. 포유류의 경우 전신 단백질의 25-35%를 차지합니다. 다음 목록은 콜라겐 유형이 가장 풍부한 조직의 예를 제공합니다 : 유형 I - 뼈, 진피, 힘줄, 인대, 각막; II형 - 연골, 유리체, pulposus핵; III형 - 피부, 혈관벽, 대부분의 조직(폐, 간, 비장 등)의 망상 섬유; IV형(기저막, V형)은 특히 각막에서 I형 콜라겐과 함께 분포하는 경우가 많습니다. 이는 자연히 표준 풍부한 콜라겐(콜라겐 I-V)의 상업적 이용을 선호했으며, 주로 인간, 소 및 돼지 조직에서 기존의 고수율 제조 공정으로 분리하고 정제하여 고품질 콜라겐 배치로 이어졌습니다. (Silva et al., Mar. Drugs 2014, 12쪽)
내인성 콜라겐은 신체에서 합성되는 천연 콜라겐인 반면, 외인성 콜라겐은 합성이며 보충제와 같은 외부 공급원에서 얻을 수 있습니다. 콜라겐은 신체, 특히 피부, 뼈 및 결합 조직에서 발생합니다. 유기체의 콜라겐 생성은 나이가 들고 흡연 및 자외선과 같은 요인에 노출됨에 따라 감소합니다. 의학에서 콜라겐은 콜라겐 상처 드레싱에 사용하여 상처 부위에 새로운 피부 세포를 끌어들일 수 있습니다.
콜라겐은 재흡수가 가능하기 때문에 보충제 및 의약품에 널리 사용됩니다. 이것은 그것이 분해되고, 변형되고, 몸으로 다시 들어갈 수 있다는 것을 의미합니다. 또한 압축된 고체 또는 격자와 같은 겔로 형성될 수 있습니다. 광범위한 기능과 자연적인 발생으로 인해 임상적으로 다재다능하고 다양한 의료 목적에 적합합니다. 의료용으로 콜라겐은 소, 돼지, 양, 해양 생물에서 얻을 수 있습니다.
동물에서 콜라겐을 분리하는 4가지 주요 방법은 염장법, 알칼리성, 산성, 효소법입니다.
산법과 효소법은 고품질 콜라겐 생성을 위해 가장 일반적으로 조합되어 사용됩니다. 콜라겐의 일부는 산에 녹는 콜라겐(ASC)이고 다른 부분은 펩신에 녹는 콜라겐(PSC)이기 때문에 산 처리 후에는 효소 펩신 추출이 이루어집니다. 산 콜라겐 추출은 클로라세트산, 구연산 또는 젖산과 같은 유기산을 사용하여 수행됩니다. 산성 교원질 적출 과정의 잔여 물자에서 펩신 녹는 교원질 (PSC)를 풀어 놓기 위하여는, 녹지 않는 사정은 효소 펩신으로, 펩신 녹는 교원질 (PSC)를 고립시키기 위하여 대우됩니다. PSC는 일반적으로 0.5M의 아세트산과 함께 적용됩니다. 펩신은 단백질 사슬의 N-말단과 비나선 펩타이드에 결합하여 콜라겐 구조를 유지할 수 있는 일반적인 효소입니다.
콜라겐은 영양 보충제 (nutraceuticals), 화장품 및 의약품에 사용됩니다. 포유류 및 해양(어류) 콜라겐은 시중에서 구할 수 있으며 수량에 제한이 없습니다. 해파리 콜라겐은 인체 생체 적합성 및 비포유류(탈염 방지)인 새로운 형태의 콜라겐입니다. 해파리 콜라겐은 특정 유형의 콜라겐 (I-V 형)과 일치하지 않지만 콜라겐 유형 I, II 및 V의 다양한 특성을 나타냅니다.
당단백질(Glycoproteins)
당단백질은 박테리아에서 인간에 이르기까지 많은 유기체에서 발견되며 다양한 기능을 가지고 있습니다. 짧은 올리고당 사슬을 가진 이러한 단백질은 많은 세포 이벤트에서 호르몬, 바이러스 및 기타 물질에 의한 세포 표면 인식에 관여합니다. 또한 세포 표면 항원은 세포외 기질 요소, 위장관 및 비뇨생식기의 점액 분비 역할을 합니다. 알부민, 분비 효소 및 단백질을 제외한 혈장 내 거의 모든 구상 단백질은 당단백질 구조를 가지고 있습니다. 세포막은 단백질, 지질 및 탄수화물 분자로 구성되어 있습니다. 반면에 세포막에서 당단백질의 역할은 단백질의 수와 분포에 영향을 미칩니다. 이 단백질은 막에서 물질로의 전환에 관여합니다. 당지질(glycolipid)과 당단백질(glycoprotein)의 수와 분포는 세포에 특이성을 부여합니다.
당단백질은 세포의 인식, 세포막의 선택적 투과성 및 호르몬 흡수를 담당합니다. 당단백질의 탄수화물 부분에는 7가지 주요 유형의 단당류가 있습니다. 이러한 단당류는 서로 다른 염기서열 분석 및 서로 다른 결합 구조와 결합하여 많은 수의 탄수화물 사슬 구조를 생성합니다. 당단백질은 단일 N-결합 올리고당 구조를 포함하거나 한 가지 이상의 유형의 올리고당을 함유할 수 있습니다. N-결합 올리고당은 동일하거나 상이한 구조를 가질 수 있거나, O-결합 올리고당에 존재할 수도 있다. 올리고당 사슬의 수는 단백질과 기능에 따라 다릅니다.
글리코칼릭스(glycocalyx)의 한 요소인 당단백질(glycoproteins)에 함유된 시알산은 세포 인식에 중요한 역할을 합니다. 어떤 이유로든 시알산이 파괴되면 막의 글리코칼릭스 구조가 파괴되고 세포는 지정된 대부분의 작업을 수행할 수 없습니다. 또한 일부 구조적 당단백질이 있습니다. 그들은 피브로넥틴, 라미닌, 태아 피브로넥틴이며 모두 신체에서 다른 임무를 가지고 있습니다. 또한 진핵 계열 당단백질에는 주로 hexose 및 aminohexose 유형의 일부 단당류가 있습니다. 그들은 단백질 접힘을 돕고 단백질의 안정성을 향상시키며 세포 신호 전달에 관여할 수 있습니다.