해파리에서 추출한 초음파 콜라겐 추출
- 해파리 콜라겐은 고품질의 콜라겐으로 독특하지만 I형, II형, III 형 및 V형 콜라겐과 유사한 특성을 가지고 있습니다.
- 초음파 추출은 수율을 높이고 공정을 가속화하며 높은 분자량의 콜라겐을 생성하는 순수한 기계적 기술입니다.
초음파 해파리 추출
해파리는 미네랄과 단백질이 풍부하며, 콜라겐은 젤라틴 해양 생물의 주요 단백질입니다. 해파리는 바다에서 발견되는 거의 풍부한 원천입니다. 종종 전염병으로 여겨지는 콜라겐 추출을 위해 해파리를 사용하는 것은 두 가지 면에서 유익하며, 우수한 콜라겐을 생산하고, 지속 가능한 천연 공급원을 사용하고, 해파리 꽃을 제거합니다.
초음파 추출은 정밀하게 제어되고 처리 된 원료에 적응 할 수있는 기계적 추출 방법입니다. 초음파 추출은 콜라겐, 당단백질 및 기타 단백질을 해파리로부터 분리하는 데 성공적으로 적용되었습니다.
일반적으로 해파리에서 분리된 단백질은 강력한 항산화 활성을 나타내므로 식품, 보충제 및 제약 산업에 유용한 활성 화합물입니다.
추출을 위해 전체 해파리, 메소글라 (= 해파리 우산의 주요 부분) 또는 구강 팔을 사용할 수 있습니다.
초음파 추출은 대량으로 해파리에서 콜라겐을 생산하는 효율적이고 빠른 기술입니다.
- 식품 / 제약 등급 콜라겐
- 높은 분자량
- 아미노산 조성
- 수율 증가
- 신속한 처리
- 작동이 용이함
초음파 산 & 초음파 효소 추출
초음파 추출은 해파리에서 산 수용성 콜라겐 (ASC)을 방출하기 위해 다양한 산 용액과 함께 사용할 수 있습니다. 초음파 캐비테이션은 세포 구조를 파괴하고 산을 기판으로 플러시하여 해파리 기판과 산 용액 사이의 질량 전달을 촉진합니다. 따라서 콜라겐뿐만 아니라 다른 표적 단백질이 액체로 옮겨질 수 있습니다.
후속 단계에서, 나머지 해파리 기질은 펩신 수용성 콜라겐 (PSC)을 분리하기 위해 초음파 하에서 효소 (즉 펩신)로 처리됩니다. 초음파 처리는 효소 활성을 증가시키는 능력으로 알려져 있습니다. 이 효과는 펩신 응집체의 초음파 분산 및 탈착을 기반으로합니다. 균질적으로 분산된 효소는 더 높은 효소 활성과 상관관계가 있는 질량 전달을 위한 증가된 표면을 제공합니다. 또한 강력한 초음파가 콜라겐 섬유를 열어 콜라겐이 방출됩니다.
연구에 따르면 초음파 보조 효소(펩신) 추출은 더 높은 수율과 더 짧은 추출 과정을 초래합니다.
콜라겐 생산을 위한 고성능 초음파
Hielscher Ultrasonics는 실험실에서 벤치 탑 및 산업 규모까지 강력한 초음파 시스템을 공급합니다. 최적의 추출 출력을 보장하기 위해, 까다로운 조건에서 신뢰할 수있는 초음파 처리를 연속적으로 수행 할 수 있습니다. 모든 산업용 초음파 프로세서는 매우 높은 진폭을 제공 할 수 있습니다. 200μm까지의 진폭은 연중 무휴로 연속적으로 쉽게 작동 할 수 있습니다. 더 높은 진폭의 경우 사용자 정의 초음파 sonotrodes를 사용할 수 있습니다. Hielscher의 초음파 장비의 견고성은 까다로운 환경과 까다로운 환경에서 연중 무휴로 작동 할 수 있습니다.
아래 표는 초음파 장비의 대략적인 처리 용량을 보여줍니다.
| 일괄 볼륨 | 유량 | 권장 장치 |
|---|---|---|
| 0.5 ~ 1.5mL | N.A. | 유리 병 |
| 1 ~ 500mL | 10 ~ 200mL / min | UP100H |
| 10 ~ 2000mL | 20 ~ 400 mL / min | UP200Ht, UP400St |
| 0.1 ~ 20L | 0.2 ~ 4L / min | UIP2000hdT |
| 10 ~ 100L | 2 ~ 10L / min | UIP4000hdT |
| N.A. | 10 ~ 100L / min | UIP16000 |
| N.A. | 더 큰 | 의 클러스터 UIP16000 |
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문학 / 참고 문헌
- 니콜라스 M.H. Khonga, 파티마 MD. 유소프, B. 자밀라, 마히란 바스리, I. 마즈나, 김웨이찬, 누르딘 아르마니아, 준 니시카와 (2018) : 증가 된 물리적 유도 용해 과정으로 해파리 (Acromitus hardenbergi)에서 개선 된 콜라겐 추출 . 식품 화학 Vol. 251, 2018년 6월 15일. 41-50.
- Guoyan Ren, Bafang Li, 쉬에 자오, 용량 좡어, 밍얀 얀 (2008) : 해파리 (로필마 에스컬렌텀) 구강 팔에서 당단백질추출을 위한 초음파 보조 추출 기술. 중국 농업 공학 협회의 거래 2008-02.
- Guoyan Ren, Bafang Li, 쉬에 자오, 용량 좡어, 밍얀 얀, 후후우, 시쿤 장, 리 첸 (2009) : 고성능 액체 크로마토그래피에 의한 해파리 (Rhopilema esculentum) 구강 팔에서 당단백질추출 방법의 스크리닝. 중국 의 바다 대학의 저널 2009, 볼륨 8, 문제 1. 83-88.
알만한 가치가있는 사실
콜라겐
콜라겐은 삼중 나선 구조와 세포 외 매트릭스 및 결합 조직에서 주요 투용성 섬유질 단백질을 가진 섬유질 단백질입니다. 적어도 16 종류의 콜라겐이 있지만 대부분은 (약 90 %)입니다. 유형 I, 유형 II 및 유형 III에 속합니다. 콜라겐은 뼈, 근육, 피부 및 힘줄에서 발견되는 인체에서 가장 풍부한 단백질입니다. 포유류에서는 전신 단백질의 25-35%를 기여합니다. 다음 목록은 콜라겐 유형이 가장 풍부한 조직의 예를 제공합니다 : 유형 I - 뼈, 진피, 힘줄, 인대, 각막; 유형 II-연골, 유리체, 핵 pulposus; 유형 III-피부, 혈관 벽, 대부분의 조직의 망상 섬유 (폐, 간, 비장, 등등); 타입 IV-지하 막, 타입 V-는 수시로 타입 I 콜라겐, 특히 각막에서 와 병용합니다. 이것은 자연적으로 표준 풍부한 콜라겐 (콜라겐 I-V)의 상업적 착취를 선호, 분리 하고 그들을 정화함으로써, 주로 인간, 소와 돼지 조직에서, 기존의, 높은 수율 제조 공정에 의해, 높은 품질로 이어지는 콜라겐 배치. (실바 외, 3 월 마약 2014, 12)
내 인 성 콜라겐은 신체에 의해 합성 된 천연 콜라겐, 외 인 콜라겐은 합성 하 고 보충 교재 등 외부 소스에서 올 수 있습니다 하는 동안. 콜라겐은 신체, 특히 피부, 뼈 및 결합 조직에서 발생합니다. 유기체에 있는 교원질 생산은 연기가 나고는 UV 빛과 같은 요인에 나이 그리고 노출에 따라 감소합니다. 의학에서 콜라겐은 콜라겐 상처 드레싱에 사용하여 상처 부위에 새로운 피부 세포를 유치 할 수 있습니다.
콜라겐은 재소자가 될 수 있기 때문에 보충제와 의약품에 널리 사용됩니다. 즉, 그것은 분해 될 수 있습니다., 변환, 그리고 몸으로 다시 촬영. 또한 압축 된 고체 또는 격자 모양의 젤로 형성 될 수 있습니다. 다양한 기능과 자연 발생으로 인해 임상적으로 다재다능하고 다양한 의료 목적에 적합합니다. 의료용으로, 콜라겐은 소, 돼지, 양, 해양 생물로부터 수득될 수 있다.
동물로부터 콜라겐을 분리하는 네 가지 주요 방법은 소금에 절인, 알칼리성, 산 및 효소 방법입니다.
산 및 효소 방법은 고품질 콜라겐 생산을 위해 가장 일반적으로 사용됩니다. 콜라겐의 일부는 산 용해성 콜라겐 (ASC)이고 다른 부분은 펩신 수용성 콜라겐 (PSC)이기 때문에, 산 처리는 효소 펩신 추출에 선행됩니다. 산 성 콜라겐 추출은 염화염, 구연산 또는 젖산과 같은 유기산을 사용하여 수행됩니다. 산성 콜라겐 추출 과정의 잔존 물질로부터 펩신 수용성 콜라겐(PSC)을 방출하기 위해, 용해되지 않은 물질은 효소 펩신으로 처리되고, 펩신 수용성 콜라겐(PSC)을 분리한다. PSC는 일반적으로 아세트산의 0.5M와 함께 적용됩니다. 펩신은 단백질 사슬및 비나선 펩티드의 N-말단으로 절단함으로써 콜라겐 구조를 유지할 수 있는 일반적인 효소이다.
콜라겐은 영양 보충제 (건강 기능 식품), 화장품 및 의약품에 사용됩니다. 포유류와 해양 (물고기) 콜라겐은 시장에서 사용할 수 있으며 어떤 수량으로 구입하실 수 있습니다. 해파리 콜라겐은 인간의 생체 적합성 및 비 포유류 (desease-free)인 새로운 형태의 콜라겐입니다. 해파리 콜라겐은 특정 유형의 콜라겐(I-V형)과 일치하지 않지만, I, II 및 V형의 다양한 특성을 나타낸다.
당단백질
당단백질은 박테리아에서 인간에 많은 유기체에서 찾아내고 다른 기능을 가지고 있습니다. 짧은 올리고당 사슬을 가진 이 단백질은 많은 세포 사건에 있는 호르몬, 바이러스 및 그밖 물질에 의하여 세포 표면 인식에서 관련시입니다. 또한, 세포 표면 항원은 세포외 매트릭스 원소, 위장관 및 비뇨생식기 의 뮤신 분비역할을 한다. 알부민, 분비 효소 및 단백질을 제외한 혈장 내 구형 단백질의 거의 모든 것은 당단백질 구조를 가지고 있습니다. 세포막은 단백질, 지질 및 탄수화물 분자로 구성됩니다. 반면 세포막에서 당단백질의 역할은 단백질의 수와 분포에 영향을 미칩니다. 이 단백질은 막에서 물질로의 전환에 관여합니다. 글리콜리파이드및당단백질의수분포는세포특이성을준다.
당단백질은 세포의 인식, 세포막의 선택적 투과성 및 호르몬의 섭취에 대한 책임이 있습니다. 당단백질의 탄수화물 부분에는 7가지 주요 단당류 가 있습니다. 이 단당류는 다른 순서 및 다른 결합 구조와 결합하여 많은 수의 탄수화물 사슬 구조를 생성합니다. 당단백질은 단일 N-연결된 올리고당 구조를 함유할 수 있거나 하나 이상의 유형의 올리고당을 함유할 수 있다. N-연결된 올리고당은 동일하거나 상이한 구조일 수도 있거나 O-연결된 올리고당에 존재할 수도 있다. 올리고당 사슬의 수는 단백질과 기능에 따라 다릅니다.
글리코콜릭스의 원소인 당단백질의 시실산은 세포 인식에 중요한 역할을 합니다. 어떤 이유로든 시실산이 파괴되면 막의 글리코칼리x 구조가 중단되고 세포가 지정된 대부분의 작업을 수행 할 수 없습니다. 또한 일부 구조적 당단백질이 있습니다. 그들은 섬유넥틴, 라미닌, 태아 섬유넥틴이며 모두 신체에서 다른 임무를 가지고 있습니다. 또한 진핵 당단백질에는 주로 헥소오스와 아미노헥소오스 유형의 단당류가 있습니다. 그(것)들은 단백질 폴딩에서 지원할 수 있고, 단백질의 안정성을 향상하고 세포 신호에 관여합니다.