Kollagén ultrahangos extrakciója medúzákból

Hasznos tudnivalók

Kollagén

A kollagén hármas hélixszerkezetű rostos fehérje, az extracelluláris mátrix és a kötőszövet fő oldhatatlan rostos fehérjéje. Legalább 16 kollagéntípus létezik, de többségük (kb. 90%) az I., II. és III. típushoz tartozik. A kollagén az emberi szervezetben legnagyobb mennyiségben előforduló fehérje, amely a csontokban, izmokban, bőrben és inakban található meg. Emlősökben a teljes test fehérjetartalmának 25–35%-át teszi ki. Az alábbi felsorolás példákat ad azokra a szövetekre, amelyekben az egyes kollagéntípusok a legnagyobb mennyiségben fordulnak elő: I. típus – csont, irha, ín, szalagok, szaruhártya; II. típus – porc, üvegtest, nucleus pulposus; III. típus – bőr, érfal, a legtöbb szövet retikuláris rostjai (tüdő, máj, lép stb.); IV. típus – bazális membránok; V. típus – gyakran az I. típusú kollagénnel együtt fordul elő, különösen a szaruhártyában. Ez természetesen kedvezett a szokásos, nagy mennyiségben előforduló kollagének (I–V. típusú kollagének) kereskedelmi hasznosításának: főként emberi, szarvasmarha- és sertésszövetekből izolálták és tisztították őket hagyományos, nagy hozamú gyártási eljárásokkal, kiváló minőségű kollagéntételeket előállítva. (Silva et al., Mar. Drugs 2014, 12)
Az endogén kollagén a szervezet által szintetizált természetes kollagén, míg az exogén kollagén szintetikus, és külső forrásból, például étrend-kiegészítőkből származhat. A kollagén a szervezetben különösen a bőrben, a csontokban és a kötőszövetekben fordul elő. A szervezet kollagéntermelése az életkor előrehaladtával és olyan tényezők hatására csökken, mint a dohányzás és az UV-fény. Az orvoslásban a kollagén kollagénalapú sebkötszerekben használható arra, hogy új bőrsejteket vonzzon a seb területére.
A kollagént széles körben használják étrend-kiegészítőkben és gyógyszerkészítményekben, mivel felszívódhat. Ez azt jelenti, hogy lebontható, átalakítható és visszavehető a szervezetbe. Préselt szilárd anyagok vagy rácsszerű gélek is kialakíthatók belőle. Sokféle funkciója és természetes előfordulása klinikailag sokoldalúvá és különféle orvosi célokra alkalmassá teszi. Orvosi felhasználásra kollagén szarvasmarhából, sertésből, juhból és tengeri élőlényekből nyerhető.
A kollagén állatokból történő izolálására négy fő módszer létezik: a kisózásos, a lúgos, a savas és az enzimes módszer.
Kiváló minőségű kollagén előállítására leggyakrabban a savas és az enzimes módszereket alkalmazzák kombinálva. Mivel a kollagén egy része savban oldható kollagén (ASC), más része pedig pepszinben oldható kollagén (PSC), a savas kezelést enzimes, pepszines extrakció követi. A kollagén savas extrakcióját szerves savakkal, például klórecetsavval, citromsavval vagy tejsavval végzik. A savas kollagénextrakciós folyamatból visszamaradt anyagból a pepszinben oldható kollagén (PSC) felszabadításához a fel nem oldódott anyagot pepszin enzimmel kezelik, hogy izolálják a pepszinben oldható kollagént (PSC). A PSC-t általában 0,5M ecetsavval kombinálva alkalmazzák. A pepszin gyakran használt enzim, mivel a fehérjelánc N-terminálisánál és a nem helikális peptidnél végzett hasítással képes megőrizni a kollagén szerkezetét.
A kollagént táplálékkiegészítőkben (nutraceutikumokban), kozmetikai termékekben és az orvoslásban használják. Emlősökből és tengeri élőlényekből (halakból) származó kollagén kapható a piacon, és bármilyen mennyiségben megvásárolható. A medúzakollagén a kollagén új formája, amely az emberi szervezettel biokompatibilis, és nem emlős eredetű (betegségmentes). A medúzakollagén nem felel meg egyetlen konkrét kollagéntípusnak sem (I–V. típus), de az I., II. és V. típusú kollagének különféle tulajdonságait mutatja.

Glikoproteinek

A glikoproteinek a baktériumoktól az emberig számos élőlényben megtalálhatók, és különböző funkciókat látnak el. Ezek a rövid oligoszacharidláncokkal rendelkező fehérjék számos sejtszintű esemény során részt vesznek a sejtfelszín hormonok, vírusok és más anyagok általi felismerésében. Emellett a sejtfelszíni antigének az extracelluláris mátrix elemének, a gyomor-bél traktusnak és az urogenitális traktusnak a mucinszekréciójaként szolgálnak. Az albumin, a szekretált enzimek és fehérjék kivételével a plazma szinte valamennyi globuláris fehérjéje glikoprotein-szerkezetű. A sejtmembrán fehérje-, lipid- és szénhidrátmolekulákból áll. A glikoproteinek sejtmembránban betöltött szerepe ugyanakkor befolyásolja a fehérjék számát és eloszlását. Ezek a fehérjék részt vesznek a membránból az anyagba történő átmenetben. A glikolipidek és glikoproteinek száma és eloszlása adja a sejtek specificitását.
A glikoproteinek felelősek a sejtek felismeréséért, a sejtmembrán szelektív áteresztőképességéért és a hormonok felvételéért. A glikoproteinek szénhidrátrészében 7 fő monoszacharidtípus található. Ezek a monoszacharidok eltérő sorrendben és különböző kötésszerkezetekkel kapcsolódnak össze, ami nagyszámú szénhidrátlánc-szerkezetet eredményez. Egy glikoprotein tartalmazhat egyetlen N-kötésű oligoszacharid-szerkezetet, vagy többféle oligoszacharidot is tartalmazhat. Az N-kötésű oligoszacharidok szerkezete lehet azonos vagy eltérő, illetve O-kötésű oligoszacharidokban is jelen lehetnek. Az oligoszacharidláncok száma a fehérjétől és annak funkciójától függően változik.
A glikoproteinekben található sziálsavak, amelyek a glikokalix részét képezik, fontos szerepet játszanak a sejtek felismerésében. Ha a sziálsavak bármilyen okból elpusztulnak, a membrán glikokalixszerkezete megbomlik, és a sejt a meghatározott feladatok többségét nem képes ellátni. Emellett szerkezeti glikoproteinek is léteznek. Ezek a fibronektinek, lamininek és magzati fibronektinek, amelyek mind eltérő feladatokat látnak el a szervezetben. Az eukarióta glikoproteinekben is találhatók bizonyos monoszacharidok, többnyire hexózok és aminohexózok. Ezek segíthetik a fehérjék feltekeredését, javíthatják a fehérje stabilitását, és részt vesznek a sejtek jelátvitelében.