Tudni érdemes

A kollagén

A kollagén rostos fehérje hármas spirál szerkezete és a főbb oldhatatlan rostos fehérje az extracelluláris mátrix és a kötőszövet. Legalább 16 féle eló van, de többségük (kb. 90%) I. típusú, II-es típusú és III. A kollagén a leggyakoribb fehérje az emberi testben található csontok, izmok, a bőr és inak. Az emlősök, hozzájárul 25-35%-a teljes test fehérje. Az alábbi lista ad példákat a szövetek, ahol a kollagén típusok a leggyakoribb: I. típusú — csont, bőrben, ín, szalagok, szaruhártya; Type II – porc, üveges test, nucleus pulposus; Type III – bőr, hajófal, retikuláris rostok a legtöbb szövetből (tüdő, máj, lép, stb.); Type IV – Basement membránok, Type V – gyakran együtt osztja az I. típusú kollagén, különösen a szaruhártya. Ez természetesen kedvezett a standard gazdag eló (eló I-V) kereskedelmi felhasználásának, azáltal, hogy elszigetelése és megtisztítja őket, főleg az emberi, szarvasmarha és sertés szövetekből, hagyományos, magas hozamú gyártási folyamatokból, ami magas színvonalú kollagén-keverékek. (Silva és társai, Mar. drogok 2014, 12)
Endogén kollagén természetes kollagén által szintetizált, a test, míg exogén kollagén szintetikus, és származhat egy külső forrásból, mint a kiegészítők. Kollagén fordul elő a szervezetben, különösen a bőr, a csontok és a kötőszövetek. A kollagén termelést egy szervezetben csökken a kor és az expozíció tényezők, mint a dohányzás és az UV-fény. Az orvostudományban, kollagén lehet használni a kollagén seb kötszerek vonzza az új bőrsejtek seb telek.
Kollagén széles körben használják a kiegészítők és gyógyszerek, mivel lehet resorbed. Ez azt jelenti, hogy lehet bontani, átalakítani, és visszavált a szervezetbe. Azt is lehet formált sűrített szilárd vagy rácsos-szerű gél. Funkciói széles skálája és természetes előfordulása klinikailag sokoldalúbb és különféle gyógyászati célokra alkalmas. Orvosi felhasználás céljából a kollagén szarvasmarhafélékből, sertésekből, juhból, tengeri élőlényekből származhat.
Négy fő módszer, hogy izolálja a kollagén állatok: a sózás, lúgos, savas, és enzim módszer.
A savas és enzimatikus módszerek leggyakrabban használt kombinálva a termelés kiváló minőségű kollagén. Mivel a kollagén egyes részei savas oldékony kollagén (ASC) és más alkatrészek, pepszin-oldható kollagén (PSC), a savas kezelést követi enzimes pepszin kitermelés. A savas kollagén extrahálása szerves savak, mint a klórsav, citromsav vagy tejsavas. Felszabadítását pepszin oldódó kollagén (PSC) a maradék anyagot a savas kollagén extrakciós folyamat, az oldatlan anyag kezelik az enzim pepszin, elkülöníteni a pepszin oldható kollagén (PSC). A PSC-t általában 0,5 M ecetsavval kombinálva alkalmazzák. Pepsin egy közös enzim, mivel képes fenntartani a kollagén szerkezetét a Cleaving az N-terminál a fehérje lánc és a nem-Helix peptid.
Kollagén használják táplálék-kiegészítők (gyógyászati készítmények), kozmetikai termékek és gyógyszerek. Az emlős-és tengeri (hal) kollagén rendelkezésre áll a piacon, és bármilyen mennyiségben megvásárolhatók. Medúza kollagén egy új formája a kollagén, amely az emberi biokompatibilis és nem emlősök (Desease-mentes). Medúza kollagén nem egyezik semmilyen meghatározott típusú kollagén (I-V-típusú), de ez mutat a különböző tulajdonságait a kollagén típusú I., II. és V.

Glikoproteinek

Glikcoproteinek találhatók sok szervezet a baktériumok az emberre és a különböző funkciókat. Ezek a fehérjék rövid oligoszacharidokkal láncok a sejtfelszíni felismerés hormonok, vírusok és egyéb anyagok sok celluláris eseményeket. Ezen túlmenően, sejtfelszíni antigének szolgálnak Mucin váladék az extracelluláris mátrix elem, gyomor-és urogenitalis traktus. Szinte minden a gömb fehérje plazma kivéve albumin, kiválasztódik enzimek és fehérjék glikkoprotein szerkezete. A sejtmembrán a fehérje-, lipid-és szénhidrát molekulákból áll. A glikkoproteinek szerepe a sejtmembránban, másrészt befolyásolja a fehérjék számát és eloszlását. Ezek a fehérjék részt vesznek a átmenet a membrán az anyag. A glikolipidek és glikkoproteinek száma és eloszlása a sejtek specifikusságát adja.
A glikkoproteinek felelősek a sejtek felismeréséért, a sejtmembrán szelektív permeabilitásáért és a hormonok felvételért. A glikozproteinek szénhidrát részében a monoszacharidok 7 fő típusa létezik. Ezek monoszacharidok össze a különböző szekvenálás és a különböző kötvények szerkezetek, ami a nagyszámú szénhidrát lánc struktúrák. Egy glikozinfehérje tartalmazhat egyetlen N-linked oligoszacharid-struktúrát, vagy több, mint egy oligoszacharid-típust is tartalmazhat. Az N-linked oligoszacharidok lehetnek azonos vagy különböző szerkezetek, illetve lehetnek jelen az O-linked oligoszacharidban is. Az oligoszacharid láncok száma a proteintől és a funkciótól függően változik.
A glikolproteinek sialic-savai, a glycocalyx egyik eleme, fontos szerepet játszanak a sejtek felismerésben. Ha a sialic savakat bármilyen okból megsemmisítik, akkor a membrán glycocalyx szerkezete megszakad, és a cella nem tudja elvégezni a legtöbb meghatározott feladatot. Is, van néhány strukturális glikkoproteinek. Ezek fibronectinok, lamininok, magzati fibronectins és mindannyian különböző küldetések a szervezetben. Szintén eukarióta glikoproteinek, van néhány monoszacharidok többnyire hexóz és aminohexóz típus. Ezek segíthetnek a fehérje-hajtogatás, javítja a fehérje stabilitását, és részt vesznek a sejt jelzés.