Ultrahangos kollagén extrakció medúza

Tények, amelyeket érdemes tudni

kollagén

A kollagén hármas hélix szerkezetű rostos fehérje, és a fő oldhatatlan rostos fehérje az extracelluláris mátrixban és a kötőszövetben. Legalább 16 típusú kollagén létezik, de a legtöbbjük (kb. 90%) az I., II. és III. típushoz tartozik. A kollagén a leggyakoribb fehérje az emberi testben, amely a csontokban, az izmokban, a bőrben és az inakban található. Az emlősökben az egész test fehérje 25-35% -át teszi ki. Az alábbi lista példákat mutat be azokra a szövetekre, ahol a kollagéntípusok a leggyakoribbak: I. típus - csont, dermis, inak, szalagok, szaruhártya; II. típus – porc, üvegtest, nucleus pulposus; III. típus – bőr, érfal, a legtöbb szövet retikuláris rostjai (tüdő, máj, lép stb.); A IV. típusú - alapmembránok, az V. típus - gyakran együtt oszlik el az I. típusú kollagénnel, különösen a szaruhártyában. Ez természetesen kedvezett a standard bőséges kollagének (kollagének I–V) kereskedelmi hasznosításának, főként az emberi, szarvasmarha- és sertésszövetekből történő izolálásával és tisztításával hagyományos, nagy hozamú gyártási eljárásokkal, ami kiváló minőségű kollagéntételeket eredményezett. (Silva et al., Mar. Drugs 2014, 12)
Az endogén kollagén a szervezet által szintetizált természetes kollagén, míg az exogén kollagén szintetikus, és külső forrásból, például kiegészítőkből származhat. A kollagén a szervezetben fordul elő, különösen a bőrben, a csontokban és a kötőszövetekben. A szervezet kollagéntermelése csökken az életkorral és olyan tényezőknek való kitettséggel, mint a dohányzás és az UV-fény. Az orvostudományban a kollagén felhasználható kollagén sebkötözőkben, hogy új bőrsejteket vonzzon a sebhelyekre.
A kollagént széles körben használják kiegészítőkben és gyógyszerekben, mivel felszívódhat. Ez azt jelenti, hogy lebontható, átalakítható és visszavihető a testbe. Tömörített szilárd anyagokká vagy rácsszerű gélekké is alakítható. Széles körű funkciói és természetes előfordulása klinikailag sokoldalúvá és különféle orvosi célokra alkalmassá teszi. Orvosi felhasználásra a kollagén szarvasmarha-, sertés-, juh- és tengeri élőlényekből nyerhető.
Négy fő módszer létezik a kollagén izolálására az állatokból: a sózás, a lúgos, savas és enzimes módszer.
A savas és enzimatikus módszereket leggyakrabban kombinációban használják kiváló minőségű kollagén előállítására. Mivel a kollagén egy része savban oldódó kollagén (ASC), más részei pepszinben oldódó kollagén (PSC), a savas kezelést enzimatikus pepszin extrakció követi. A savas kollagén extrakciót szerves savakkal, például klórecetsavval, citromsavval vagy tejsavval végezzük. A pepszinben oldódó kollagén (PSC) felszabadításához a savas kollagén extrakciós folyamat maradék anyagából a fel nem oldott anyagot pepszin enzimmel kezeljük, hogy izoláljuk a pepszin oldható kollagént (PSC). A PSC-t általában 0,5 M ecetsavval kombinálva alkalmazzák. A pepszin gyakori enzim, mivel képes fenntartani a kollagén szerkezetét a fehérjelánc N-termináljához és a nem hélix peptidhez való hasítással.
A kollagént táplálékkiegészítőkben (táplálékkiegészítőkben), kozmetikai termékekben és gyógyszerekben használják. Az emlős és tengeri (hal) kollagén elérhető a piacon, és bármilyen mennyiségben megvásárolható. A medúza kollagén a kollagén új formája, amely humán biokompatibilis és nem emlős (betegségmentes). A medúzakollagén nem felel meg egyetlen kollagéntípusnak sem (I-V típus), de az I., II. és V. típusú kollagén különböző tulajdonságait mutatja.

glikoproteinek

A glikoproteinek számos szervezetben megtalálhatók, a baktériumoktól az emberekig, és különböző funkciókkal rendelkeznek. Ezek a rövid oligoszacharid láncú fehérjék számos sejtes eseményben részt vesznek a sejtekfelszín hormonok, vírusok és más anyagok általi felismerésében. Ezenkívül a sejtfelszíni antigének az extracelluláris mátrixelem, a gyomor-bél és az urogenitális traktus mucinszekréciójaként szolgálnak. A plazmában található globuláris fehérjék szinte mindegyike glikoprotein szerkezetű, kivéve az albumint, a szekretált enzimeket és a fehérjéket. A sejtmembrán fehérje-, lipid- és szénhidrátmolekulákból áll. A glikoproteinek szerepe a sejtmembránban viszont befolyásolja a fehérjék számát és eloszlását. Ezek a fehérjék részt vesznek a membránról az anyagra való átmenetben. A glikolipidek és a glikoproteinek száma és eloszlása sejtspecifitást ad.
A glikoproteinek felelősek a sejtek felismeréséért, a sejtmembrán szelektív permeabilitásáért és a hormonok felvételéért. A glikoproteinek szénhidrát részében 7 fő típusú monoszacharid van. Ezek a monoszacharidok különböző szekvenálással és különböző kötésszerkezetekkel kombinálódnak, ami nagyszámú szénhidrátlánc-szerkezetet eredményez. A glikoprotein tartalmazhat egyetlen N-hez kötött oligoszacharid szerkezetet, vagy tartalmazhat egynél több típusú oligoszacharidot. Az N-hez kötött oligoszacharidok lehetnek azonos vagy eltérő szerkezetűek, vagy jelen lehetnek O-kapcsolt oligoszacharidokban is. Az oligoszacharid láncok száma a fehérjétől és a funkciótól függően változik.
A glikoproteinekben lévő sziálsavak, a glikocalyx egyik eleme, fontos szerepet játszanak a sejtek felismerésében. Ha a sziálsavak bármilyen okból elpusztulnak, a membrán glikocalyx szerkezete megszakad, és a sejt nem tudja elvégezni a megadott feladatok nagy részét. Vannak strukturális glikoproteinek is. Ezek fibronektinek, lamininok, magzati fibronektinek, és mindegyiknek különböző küldetése van a szervezetben. Az eukarióta glikoproteinekben is vannak monoszacharidok, többnyire hexóz és aminohexóz típusúak. Segíthetnek a fehérje hajtogatásában, javíthatják a fehérje stabilitását és részt vehetnek a sejtek jelátvitelében.