Kollageenin ultraääniuutto meduusoista

Hyödyllistä tietoa

Kollageeni

Kollageeni on kolmoiskierteinen kuituproteiini ja soluväliaineen sekä sidekudoksen tärkein liukenematon kuituproteiini. Kollageenityyppejä on vähintään 16, mutta suurin osa niistä (noin 90%) kuuluu tyyppeihin I, II ja III. Kollageeni on ihmiskehon runsain proteiini, ja sitä esiintyy luissa, lihaksissa, ihossa ja jänteissä. Nisäkkäillä sen osuus koko kehon proteiinista on 25–35%. Seuraavassa luettelossa annetaan esimerkkejä kudoksista, joissa eri kollageenityyppejä esiintyy runsaimmin: tyyppi I – luu, verinahka, jänne, nivelsiteet, sarveiskalvo; tyyppi II – rusto, lasiainen, välilevyn hyytelöydin; tyyppi III – iho, verisuonen seinämä, useimpien kudosten verkkosäikeet (keuhkot, maksa, perna jne.); tyyppi IV – tyvikalvot; tyyppi V – esiintyy usein samoissa paikoissa kuin tyypin I kollageeni, erityisesti sarveiskalvossa. Tämä edisti luonnollisesti tavallisten, runsaasti esiintyvien kollageenien (kollageenit I–V) kaupallista hyödyntämistä: niitä eristettiin ja puhdistettiin pääasiassa ihmisen, naudan ja sian kudoksista tavanomaisilla, suuren saannon tuotantoprosesseilla, jolloin saatiin korkealaatuisia kollageenieriä. (Silva et al., Mar. Drugs 2014, 12)
Endogeeninen kollageeni on kehon syntetisoimaa luonnollista kollageenia, kun taas eksogeeninen kollageeni on synteettistä ja voi olla peräisin ulkoisesta lähteestä, kuten ravintolisistä. Kollageenia esiintyy kehossa erityisesti ihossa, luissa ja sidekudoksissa. Elimistön kollageenintuotanto vähenee iän myötä ja altistuttaessa esimerkiksi tupakoinnille ja UV-valolle. Lääketieteessä kollageenia voidaan käyttää kollageenihaavasidoksissa houkuttelemaan uusia ihosoluja haavakohtiin.
Kollageenia käytetään laajalti ravintolisissä ja lääkevalmisteissa, koska se voi resorboitua. Tämä tarkoittaa, että se voi hajota, muuntua ja imeytyä takaisin kehoon. Siitä voidaan myös muodostaa puristettuja kiinteitä kappaleita tai verkkomaisia geelejä. Sen moninaiset tehtävät ja luonnollinen esiintyminen tekevät siitä kliinisesti monipuolisen ja sopivan erilaisiin lääketieteellisiin tarkoituksiin. Lääketieteelliseen käyttöön kollageenia voidaan saada naudoista, sioista, lampaista ja merieliöistä.
Kollageenin eristämiseen eläimistä on neljä päämenetelmää: suolasaostus sekä emäs-, happo- ja entsyymimenetelmä.
Happo- ja entsymaattista menetelmää käytetään yleisimmin yhdessä korkealaatuisen kollageenin tuotannossa. Koska osa kollageenista on happoliukoista kollageenia (ASC) ja osa pepsiiniliukoista kollageenia (PSC), happokäsittelyä seuraa entsymaattinen pepsiiniuutto. Kollageenin happouutto suoritetaan orgaanisilla hapoilla, kuten kloorietikka-, sitruuna- tai maitohapolla. Pepsiiniliukoisen kollageenin (PSC) vapauttamiseksi kollageenin happouuttoprosessista jäljelle jääneestä materiaalista liukenematonta ainesta käsitellään pepsiinientsyymillä pepsiiniliukoisen kollageenin (PSC) eristämiseksi. PSC:tä käytetään tavallisesti yhdessä 0,5M:n etikkahapon kanssa. Pepsiini on yleinen entsyymi, sillä se pystyy säilyttämään kollageenirakenteen pilkkomalla proteiiniketjun N-terminaaliseen päähän ja ei-kierteiseen peptidiin.
Kollageenia käytetään ravintolisissä (nutraseuttisissa valmisteissa), kosmetiikkatuotteissa ja lääketieteessä. Nisäkkäistä ja merieliöistä (kaloista) saatavaa kollageenia on markkinoilla, ja sitä voi ostaa missä tahansa määrissä. Meduusakollageeni on uusi kollageenin muoto, joka on biologisesti yhteensopiva ihmisen kanssa ja jonka alkuperä on muu kuin nisäkäs (tauditon). Meduusakollageeni ei vastaa mitään tiettyä kollageenityyppiä (tyypit I–V), mutta sillä on kollageenityyppien I, II ja V erilaisia ominaisuuksia.

Glykoproteiinit

Glykoproteiineja esiintyy monissa eliöissä bakteereista ihmisiin, ja niillä on erilaisia tehtäviä. Nämä lyhyitä oligosakkaridiketjuja sisältävät proteiinit osallistuvat monissa solutapahtumissa siihen, että hormonit, virukset ja muut aineet tunnistavat solun pinnan. Lisäksi solupinnan antigeenit toimivat soluväliaineen osan sekä ruoansulatuskanavan ja virtsa- ja sukupuolielinten musiininerityksenä. Lähes kaikilla plasman pallomaisilla proteiineilla albumiinia, eritettyjä entsyymejä ja proteiineja lukuun ottamatta on glykoproteiinirakenne. Solukalvo koostuu proteiini-, lipidi- ja hiilihydraattimolekyyleistä. Glykoproteiinien tehtävä solukalvossa puolestaan vaikuttaa proteiinien määrään ja jakautumiseen. Nämä proteiinit osallistuvat siirtymiseen kalvosta aineeseen. Glykolipidien ja glykoproteiinien määrä ja jakautuminen antavat solulle sen spesifisyyden.
Glykoproteiinit vastaavat solujen tunnistamisesta, solukalvon valikoivasta läpäisevyydestä ja hormonien otosta. Glykoproteiinien hiilihydraattiosassa on 7 päätyyppiä monosakkarideja. Nämä monosakkaridit yhdistyvät eri järjestyksissä ja erilaisin sidosrakentein, jolloin muodostuu suuri määrä hiilihydraattiketjurakenteita. Glykoproteiini voi sisältää yhden N-sidoksisen oligosakkaridirakenteen tai useampia oligosakkaridityyppejä. N-sidoksisten oligosakkaridien rakenteet voivat olla samanlaisia tai erilaisia, tai niitä voi esiintyä myös O-sidoksisissa oligosakkarideissa. Oligosakkaridiketjujen määrä vaihtelee proteiinin ja sen tehtävän mukaan.
Glykoproteiinien siaalihapot, jotka ovat osa glykokalyksia, ovat tärkeitä solujen tunnistamisessa. Jos siaalihapot tuhoutuvat jostakin syystä, kalvon glykokalyksirakenne häiriintyy eikä solu pysty suorittamaan useimpia sille määritettyjä tehtäviä. Lisäksi on joitakin rakenteellisia glykoproteiineja. Niitä ovat fibronektiinit, laminiinit ja sikiön fibronektiinit, ja niillä kaikilla on kehossa erilaisia tehtäviä. Myös eukaryoottien glykoproteiineissa on joitakin monosakkarideja, jotka ovat pääasiassa heksoosi- ja aminoheksoosityyppisiä. Ne voivat auttaa proteiinien laskostumisessa, parantaa proteiinin vakautta ja osallistua solujen viestintään.