Tosiasiat, jotka kannattaa tietää

kollageeni

Kollageeni on kuitumainen proteiini, jossa on Triple Helix-rakenne ja merkittävä liukenematon kuitu proteiini ekstrasellulaarisen matriisin ja Side kudoksen kanssa. On ainakin 16 tyyppisiä kollagens mutta useimmat niistä ovat (n. 90%) kuuluvat tyyppiin I, tyyppi II ja tyyppi III. Kollageeni on ihmis kehossa runsain proteiini, joka löytyy luista, lihaksista, ihosta ja jänteistä. Nisäkkäissä se edistää 25-35% koko kehon proteiinia. Seuraavassa luettelossa on esimerkkejä kudoksista, joissa kollageeni tyypit ovat runsaimpia: tyyppi I — luu, dermis, jänne, nivel siteet, sarveiskalvo; Tyyppi II – rustoa, lasiaisen runko, tuma pulposus; Tyyppi III – iho, astian seinämä, reticular kuidut useimpien kudosten (keuhkot, maksa, perna, jne.); Tyyppi IV — kellari kalvot, tyyppi V — usein Co-jakelee tyypin I kollageenin kanssa, erityisesti sarveiskalvossa. Tämä luonnollisesti suosi tavan omaisten runsaiden kollageenien (kollageenien I – V) kaupallista hyödyntämistä eristämällä ja puhdistamalla niitä, lähinnä ihmisten, nauta eläinten ja sikojen kudoksista, perinteisillä, riittävien valmistus prosessien avulla, mikä johti korkealaatuisiin Kollageeni eriä. (Silva et al., Mar. Drugs 2014, 12)
Endogeenisen kollageenin on luonnollinen kollageeni syntetisoitu kehon, kun taas eksogeeninen kollageeni on synteettinen ja voi tulla ulkoisesta lähteestä kuten täydentää. Kollageeni esiintyy kehossa, erityisesti iholla, luissa ja Side kudoksissa. Elimistön kollageeni tuotanto vähenee iän myötä ja altistuu esimerkiksi tupakoinnin ja UV-valon kaltaisille tekijöille. Lääke tieteessä kollageeni voidaan käyttää kollageeni haavan sidokset houkutella uusia ihosoluja haavan sivustoja.
Kollageeni on laajalti käytetty täydentää ja lääkkeitä, koska se voidaan resorboivat. Tämä tarkoittaa, että se voidaan jakaa, muuntaa, ja ottaa takaisin kehoon. Se voidaan myös muodostaa pakattuja kiinto aineita tai ristikko-kuin geelit. Sen laaja valikoima toimintoja ja sen luonnollista esiintyminen tekee siitä kliinisesti monipuolinen ja sopii erilaisiin lääketieteellisiin tarkoituksiin. Lääketieteelliseen käyttöön, kollageeni voidaan saada nauta, sika, lammas, meren eliöt.
On neljä päämenetelmää eristää kollageenin eläimistä: suola veden, emäksinen, happo, ja entsyymi menetelmä.
Happo-ja entsymaattisia menetelmiä käytetään yleisimmin yhdistelmänä korkealaatuisen kollageenin tuotantoon. Koska osat kollageenin on happo-liukeneva kollageeni (ASC) ja muut osat ovat pepsiiniliukoinen kollageeni (PSC), happo hoitoa seuraa entsymaattinen pepsiiniä uuttamalla. Happo kollageenin uuttaminen suoritetaan käyttämällä orgaanisia happoja, kuten kloorihappoa, sitruuna-tai maito happoa. Vapauttaa pepsiiniliukoinen kollageeni (PSC) jäljellä olevasta materiaalista happo kollageenin uuttoprosessi, liukenematon aine hoidetaan entsyymi pepsiiniä, eristää pepsiiniliukoinen kollageeni (PSC). PSC on yleisesti käytetty yhdessä 0,5 M etikka hapon kanssa. Pepsiini on yleinen entsyymi, koska se kykenee ylläpitämään kollageenin rakennetta pilkkastamalla proteiini ketjun ja ei-Helix-peptidin N-Terminalia.
Kollageenia käytetään ravinto Lisissä (Nutraceuticals), kosmetiikka tuotteissa ja lääke tieteessä. Nisäkäs-ja meri (kala) kollageeni on saatavilla markkinoilla ja voidaan ostaa missä tahansa määrin. Jellyfish kollageeni on uusi kollageenin muoto, joka on ihmisen bioyhteensopiva ja ei-nisäkäs (desease-Free). Jellyfish kollageeni ei vastaa mitään tietyntyyppistä kollageenia (tyyppi I-V), mutta se esittelee kollageeni tyyppien I, II ja V eri ominaisuuksia.

Glykoproteiineja

Glykoproteiinit löytyvät monista organismeista bakteereista ihmisiin ja niillä on erilaisia toimintoja. Nämä proteiinit, joissa on lyhyitä oligosakkarideja ketjuja, ovat mukana solujen pinnan tunnistamisessa hormoneilla, viruksilla ja muilla aineilla monissa solu tapahtumissa. Lisäksi solujen pinnan anti geenit toimivat musiini eritystä solunulkoisen matriisin elementti, ruoan sulatus kanavan ja urogenitaalisen. Lähes kaikki globulaariset proteiinit plasmassa, paitsi albumiini, erittynyt entsyymit ja proteiinit ovat glykoproteiinin rakennetta. Solu kalvo koostuu proteiinista, lipidi-ja hiilihydraattimolekyyleistä. Glykoproteiinien rooli solu kalvossa vaikuttaa toisaalta proteiinien määrään ja jakautumiseen. Nämä proteiinit ovat mukana siirtymisessä kalvosta aineeseen. Glykolipidien ja glykoproteiinien määrä ja jakautuminen antavat solujen spesifisyyden.
Glykoproteiinit ovat vastuussa solujen tunnustamisesta, solu kalvon selektiivistä läpäisevyyttä ja hormonien käyttöönottoa. Glykoproteiinien hiilihydraattien osassa on 7 päätyyppiä monosakkarideja. Nämä monosakkaridit yhdistyvät eri sekvensointiin ja erilaisiin joukko velka kirja rakenteisiin, mikä johtaa suureen määrään hiili hydraatti ketjun rakenteita. Glykoproteiiniin voi sisältyä yksi N-yhdistetty oligosakkaridirakenne tai se voi sisältää useampaa kuin yhtä oligosakkaridityyppiä. N-liittyvät oligosakkaridit voivat olla samoja tai eri rakenteita tai ne voivat esiintyä myös O-linkitetyissä oligosakkarideissa. Oligosakkaridiketjujen määrä vaihtelee proteiinin ja toiminnan mukaan.
Glykoproteiinien, glykocalyxin elementin, siaalihapot ovat tärkeässä asemassa solujen tunnistamisessa. Jos siaalihapot tuhoutuvat jostain syystä, kalvon glykocalyxin rakenne häiriintyi ja solu ei pysty suorittamaan useimpia määritettyjä tehtäviä. Lisäksi on olemassa rakenteellisia glykoproteiineja. Ne ovat fibronectins, laminaatit, sikiön fibronectins ja niillä kaikilla on erilaisia tehtäviä elimistössä. Myös eukaryoottiglykoproteiineilla on joitakin monosakkarideja enimmäkseen heksoosissa ja aminohexose-tyypissä. Ne voivat auttaa proteiinien taittumisen, parantaa proteiinin vakautta ja osallistuvat solun signalointi.