Ultraäänikollageeniuutto meduusoista

Faktoja, jotka kannattaa tietää

kollageeni

Kollageeni on kuituproteiini, jolla on kolmoiskierrerakenne ja tärkein liukenematon kuituproteiini soluväliaineessa ja sidekudoksessa. Kollageenityyppejä on ainakin 16, mutta suurin osa niistä kuuluu (noin 90%) tyyppeihin I, II ja III. Kollageeni on ihmiskehon runsain proteiini, jota löytyy luista, lihaksista, ihosta ja jänteistä. Nisäkkäissä se tuottaa 25-35% koko kehon proteiinista. Seuraavassa luettelossa on esimerkkejä kudoksista, joissa kollageenityyppejä on eniten: tyyppi I - luu, dermis, jänne, nivelsiteet, sarveiskalvo; Tyyppi II – rusto, lasiaiskappale, nucleus pulposus; Tyyppi III - iho, verisuonen seinämä, useimpien kudosten verkkokuidut (keuhkot, maksa, perna jne.); Tyyppi IV - tyvikalvot, tyyppi V - jakautuvat usein yhdessä tyypin I kollageenin kanssa, erityisesti sarveiskalvossa. Tämä luonnollisesti suosi tavanomaisten runsaiden kollageenien (kollageenit I–V) kaupallista hyödyntämistä eristämällä ja puhdistamalla ne, lähinnä ihmisten, nautojen ja sikojen kudoksista, tavanomaisilla, korkeatuottoisilla valmistusprosesseilla, mikä johti korkealaatuisiin kollageenieriin. (Silva et al., Mar. Drugs 2014, 12)
Endogeeninen kollageeni on kehon syntetisoima luonnollinen kollageeni, kun taas eksogeeninen kollageeni on synteettistä ja voi olla peräisin ulkoisesta lähteestä, kuten lisäravinteista. Kollageenia esiintyy kehossa, erityisesti ihossa, luissa ja sidekudoksissa. Kollageenin tuotanto elimistössä vähenee iän ja altistumisen myötä esimerkiksi tupakoinnille ja UV-valolle. Lääketieteessä kollageenia voidaan käyttää kollageenihaavasidoksissa houkuttelemaan uusia ihosoluja haavakohtiin.
Kollageenia käytetään laajalti lisäravinteissa ja lääkkeissä, koska se voidaan resorboitua. Tämä tarkoittaa, että se voidaan hajottaa, muuntaa ja viedä takaisin kehoon. Se voidaan myös muodostaa puristetuiksi kiinteiksi aineiksi tai ristikkomaisiksi geeleiksi. Sen laaja valikoima toimintoja ja luonnollinen esiintyminen tekevät siitä kliinisesti monipuolisen ja sopivan erilaisiin lääketieteellisiin tarkoituksiin. Lääketieteellistä käyttöä varten kollageenia voidaan saada nautaeläimistä, sioista, lampaista ja meren eliöistä.
Kollageenin eristämiseksi eläimistä on neljä päämenetelmää: suolaus-, emäksinen, happo- ja entsyymimenetelmä.
Happo- ja entsymaattisia menetelmiä käytetään yleisimmin yhdessä korkealaatuisen kollageenin tuottamiseksi. Koska osa kollageenista on happoliukoista kollageenia (ASC) ja muut osat pepsiiniliukoista kollageenia (PSC), happokäsittelyä seuraa entsymaattinen pepsiiniuutto. Happokollageeniuutto suoritetaan käyttämällä orgaanisia happoja, kuten kloorietikka-, sitruuna- tai maitohappoa. Pepsiiniliukoisen kollageenin (PSC) vapauttamiseksi happokollageeniuuttoprosessin jäljellä olevasta materiaalista liukenematonta ainetta käsitellään pepsiinientsyymillä pepsiiniliukoisen kollageenin (PSC) eristämiseksi. PSC: tä käytetään yleisesti yhdessä 0,5 M etikkahapon kanssa. Pepsiini on yleinen entsyymi, koska se pystyy ylläpitämään kollageenirakennetta pilkkoutumalla proteiiniketjun N-terminaaliin ja ei-heliksipeptidiin.
Kollageenia käytetään ravintolisissä (ravitsemuksellisissa valmisteissa), kosmeettisissa valmisteissa ja lääkkeissä. Nisäkkäiden ja meren (kalojen) kollageenia on saatavana markkinoilla ja sitä voi ostaa missä tahansa määrin. Meduusojen kollageeni on uusi kollageenin muoto, joka on ihmisen biologisesti yhteensopiva ja ei-nisäkäs (epätoivoton). Meduusojen kollageeni ei vastaa mitään tiettyä kollageenityyppiä (tyypit I-V), mutta sillä on kollageenityyppien I, II ja V erilaiset ominaisuudet.

Glykoproteiinit

Glykoproteiineja löytyy monista organismeista bakteereista ihmisiin ja niillä on erilaisia toimintoja. Nämä proteiinit, joilla on lyhyet oligosakkaridiketjut, osallistuvat solujen pinnan tunnistamiseen hormonien, virusten ja muiden aineiden avulla monissa solutapahtumissa. Lisäksi solupinnan antigeenit toimivat solunulkoisen matriisielementin, maha-suolikanavan ja urogenitaalikanavan musiinierityksenä. Lähes kaikilla plasman pallomaisilla proteiineilla paitsi albumiinilla, erittyvillä entsyymeillä ja proteiineilla on glykoproteiinirakenne. Solukalvo koostuu proteiini-, lipidi- ja hiilihydraattimolekyyleistä. Glykoproteiinien rooli solukalvossa puolestaan vaikuttaa proteiinien määrään ja jakautumiseen. Nämä proteiinit osallistuvat siirtymiseen kalvosta aineeseen. Glykolipidien ja glykoproteiinien lukumäärä ja jakautuminen antavat soluspesifisyyden.
Glykoproteiinit ovat vastuussa solujen tunnistamisesta, solukalvon selektiivisestä läpäisevyydestä ja hormonien ottamisesta. Glykoproteiinien hiilihydraattiosassa on 7 päätyyppiä monosakkarideja. Nämä monosakkaridit yhdistyvät erilaiseen sekvensointiin ja erilaisiin sidosrakenteisiin, mikä johtaa suureen määrään hiilihydraattiketjurakenteita. Glykoproteiini voi sisältää yhden N-sidoksen oligosakkaridirakenteen tai useamman kuin yhden oligosakkaridityypin. N-sidoksiset oligosakkaridit voivat olla rakenteeltaan samoja tai erilaisia tai niitä voi esiintyä myös O-sidoksisissa oligosakkarideissa. Oligosakkaridiketjujen määrä vaihtelee proteiinin ja toiminnan mukaan.
Glykoproteiinien siaalihapoilla, glykokalyksin elementillä, on tärkeä rooli solujen tunnistamisessa. Jos siaalihapot tuhoutuvat jostain syystä, kalvon glykokalyksirakenne häiriintyy ja solu ei pysty suorittamaan suurinta osaa määritellyistä tehtävistä. Lisäksi on olemassa joitakin rakenteellisia glykoproteiineja. Ne ovat fibronektiinejä, laminiineja, sikiön fibronektiinejä ja niillä kaikilla on erilaiset tehtävät kehossa. Myös eukaryoottisissa glykoproteiineissa on joitakin monosakkarideja, jotka ovat enimmäkseen heksoosi- ja aminoheksoosityyppisiä. Ne voivat auttaa proteiinien laskostumisessa, parantaa proteiinin stabiilisuutta ja osallistua solujen signalointiin.