Ultraäänikollageenin uuttaminen
- Kollageeni sisältää runsaasti proteiineja ja sitä käytetään laajalti monenlaisissa teollisissa sovelluksissa, kuten elintarvikkeissa, lääkkeissä, lisäaineissa jne.
- Sonikaatio voidaan helposti yhdistää kollageenin entsymaattiseen tai happouuttoon.
- Ultraäänien toteuttaminen kollageeniuuttoprosessiin johtaa suurempiin saantoihin ja nopeampaan uuttamiseen.
Ultraäänivaikutukset kollageenin uuttamiseen
Korkean intensiteetin ultraääntä käytetään laajalti massansiirron parantamiseen märissä prosesseissa, kuten uuttamisessa, sonokemiassa jne. Kollageenin uuttamista (tunnetaan myös nimellä kollageenieristys) voidaan parantaa merkittävästi ultraäänikäsittelyllä. Sonikaatio auttaa kollageenisubstraatin pilkkomisen aikana, avaa kollageenifibrillit, jolloin entsymaattinen hydrolyysi tai happokäsittely helpottuu.
Ultraäänellä avustettu entsymaattinen uutto
Sonikaatio tunnetaan kyvystään lisätä entsyymiaktiivisuutta. Tämä vaikutus perustuu pepsiiniaggregaattien ultraäänidispersioon ja deagglomeraatioon. Homogeenisesti dispergoidut entsyymit tarjoavat suuremman pinnan massansiirtoon, mikä korreloi korkeamman entsyymiaktiivisuuden kanssa. Lisäksi voimakkaat ultraääniaallot avaavat kollageenifibrillit niin, että kollageeni vapautuu.
Ultraääni Pepsiinin uuttaminen: Pepsiini yhdistettynä ultrasonication lisää kollageenin saantoa jopa noin 124% ja lyhentää merkittävästi uuttoaikaa verrattuna tavanomaiseen pepsiinihydrolyysiin. Pyöreä dikroismianalyysi, atomivoimamikroskopia ja FTIR osoittivat, että sonikaatio ei vaikuttanut uutetun kollageenin kolminkertaiseen kierrerakenteeseen ja pysyi ehjänä. (Li ym. 2009) Tämä tekee ultraäänellä avustetusta pepsiiniuutosta erittäin käytännöllisen elintarviketeollisuudelle ja tarjoaa lisää proteiinien talteenottonopeutta huomattavasti lyhyemmässä käsittelyajassa.
Vertailevassa tutkimuksessa kollageenin ultraääni- ja ei-ultraääniuutosta naudan jänteestä ultraäänikäsittely (20 kHz, pulssitila 20/20 sek) vakuutti korkeammasta saannosta ja tehokkuudesta. Tavanomainen uutto suoritettiin pepsiinillä etikkahapossa 48 tunnin ajan. Ultraääniuutto suoritettiin uuttamalla samoissa olosuhteissa, mutta altistumisajat sonikaatiolle (3 - 24 h) ja pepsiinille (24 - 45 tuntia) vaihtelivat, mikä johti yhteensä 48 tunnin hoitoon. Ultraääni-pepsiiniuutto osoitti kollageenin uuttamisen erinomaisen tehokkuuden, saavuttaen 6,2%: n saannon, kun tavanomainen uuttosaanto oli 2,4%. Parhaat tulokset saavutettiin ultraääniuuttoajalla käyttäen 18 tuntia. Uutetulla kollageenilla oli vahingoittumaton jatkuva kierrerakenne, hyvä liukoisuus ja melko korkea lämpöstabiilisuus. Tämä tarkoittaa, että ultraääni-pepsiiniuutto paransi luonnollisen kollageenin uuttamisen tehokkuutta vahingoittamatta tuloksena olevan kollageenin laatua. (Ran ja Wang 2014)

Ultraäänellä avustettu happouutto
(2012) tutkimuksessa happoliukoisen kollageenin uuttaminen japanilaisen meribassin (Lateolabrax japonicus) iholta osoitti lisääntynyttä saantoa ja lyhentynyttä uuttoaikaa ultraäänikäsittelyn jälkeen taajuudella 20 kHz 0,5 M etikkahapossa. Uuttaminen ultraäänellä ei muuttanut kollageenin pääkomponentteja, tarkemmin sanottuna a1-, a2- ja β-ketjuja.
Proteiinin ultraääniuutto munankuorista
Ultraäänellä esikäsitellyillä entsymaattisilla hydrolysaateilla oli paremmat toiminnalliset ominaisuudet. Funktionaalisten proteiinihydrolysaattien ultraääniuuttoon kananmunan kuoresta parannetaan liukoisuus-, emulgointi-, vaahtoamis- ja vedenpidätysominaisuuksia.
Munankuoren kalvo on runsas luonnonvara ja koostuu noin 64 proteiinista, mukaan lukien tyypin I, V ja X kollageeni, lysotsyymi, osteopontiini ja sialoproteiini. Tämä tekee munankuorista mielenkiintoisen raaka-aineen proteiinien uuttamiseen. Ultraääniuutolla proteiinin vapautumista ja toimivuutta voidaan parantaa merkittävästi, mikä johtaa nopeaan, tehokkaaseen ja taloudelliseen prosessiin.

Ultraääniprosessit: Alk. laboratorio jotta teollinen Mittakaava
Ultraäänellä avustettu alkaliuutto
näiden proteiinien uuttamiseksi ja liuottamiseksi
Proteiinin uuttamiseksi munankuoren kalvosta ultraäänialkalikäsittely johti liuenneen proteiinin saantoon, joka oli lähes 100% munankuoren kalvon kokonaisproteiinista. Ultraäänikavitaatio irrotti suurempia proteiinimöykkyjä munankuoren kalvosta ja helpotti sen yhdisteiden liukenemista. Sonikaatio ei vahingoittanut proteiinirakennetta ja ominaisuuksia ja pysyi ennallaan. Proteiinien antioksidanttiominaisuudet olivat samat ultraääniavusteisessa emäksisessä käsittelyssä ja tavanomaisessa uuttamisessa.
Ultraääni gelatiinin uuttaminen
Jäädytettyjä ja ilmakuivattuja seitinkuoria käsiteltiin kylmällä suolaliuoksella, emäksisillä ja happamilla liuoksilla kollageenikudoksen erottamiseksi ja gelatiinin uuttamiseksi kollageenidenaturoimalla 45 ° C: ssa neljän tunnin ajan tehoultraäänikäsittelyllä käsittelyn apuaineena. Gelatiinin saanto, pH, kirkkaus, geelin lujuus ja viskoelastiset ominaisuudet sekä PAGE-SDS-menetelmällä määritetty molekyylipainojakauma arvioitiin. Kontrollina käytettiin liivatetta, jota uutettiin vesihauteessa 45 °C:ssa neljän tunnin ajan. Tehon ultraäänikäsittely lisäsi uuttotuottoa 11,1% kontrolliin verrattuna, kun taas geelin lujuus laski 7%. Myös geeliytymislämpötila oli alhaisempi ultraäänellä uutetussa gelatiinissa (4,2 °C). Tämä käyttäytyminen liittyy polypeptidikäämien molekyylipainojakauman eroihin gelatiineissa. Teho-ultraääniuuttoa voidaan käyttää lisäämään gelatiinin uuttamista jäädytetyistä ja ilmakuivatuista kalanahoista. (Olson ym. 2005)
Teollisuuden ultraäänijärjestelmät
Hielscher Ultrasonics toimittaa tehokkaita ultraäänijärjestelmiä laboratoriosta penkkiin ja teolliseen mittakaavaan. Optimaalisen uuttotehon varmistamiseksi luotettava sonikaatio vaativissa olosuhteissa voidaan suorittaa jatkuvasti. Kaikki teolliset ultraääniprosessorit voivat tuottaa erittäin suuria amplitudit. Jopa 200 μm: n amplitudit voidaan helposti ajaa jatkuvasti 24/7 toiminnassa. Vielä suuremmille amplitudille on saatavana räätälöityjä ultraäänisonotrodeja. Hielscherin ultraäänilaitteiden kestävyys mahdollistaa 24/7 toiminnan raskaassa käytössä ja vaativissa ympäristöissä.
Ota meihin yhteyttä jo tänään prosessivaatimuksistasi! Suosittelemme mielellämme sopivaa ultraäänijärjestelmää prosessiisi!

Hielscherin ultraäänitehokkaat homogenisaattorit ovat saatavilla mihin tahansa prosessimittakaavaan – laboratoriosta tuotantoon.
Kirjallisuus/viitteet
- Álvarez, Carlos; Lélu, Pauline; Lynch, Sarah A.; Tiwari, Brijesh K. (2018): Optimoitu proteiinien talteenotto makrillin kokonaisista kaloista käyttämällä peräkkäistä happoa / emäksistä isoelektristä liuotussaostusta (ISP) ultraäänellä avustettuna. LWT – Food Science and Technology Vol. 88, helmikuu 2018. 210-216.
- Jain, Surangna; Kumar Anal, Anil (2016): Funktionaalisten proteiinihydrolysaattien uuttamisen optimointi kananmunan kuoren kalvosta (ESM) ultraääniavusteisella uuttamisella (UAE) ja entsymaattisella hydrolyysillä. LWT – Food Science and Technology Vol. 69, kesäkuu 2016. 295-302.
- Kim, H.K.; Kim, YH; Kim, YJ; Puisto, H.J.; Lee, N.H. (2012): Ultraäänihoidon vaikutukset kollageenin uuttamiseen meribassin nahoista Lateolabrax japonicus. Fisheries Science osa 78, numero 78; 2013. 485-490.
- Li, Defu; Mu, Changdao; Cai, Sumei; Lin, Wei (2016): Ultraäänisäteilytys kollageenin entsymaattisessa uuttamisessa. Ultrasonics Sonochemistry Volume 16, numero 5; 2009. 605-609.
- Olson, D.A., Avena Bustillos, R.D., Olsen, C.W., Chiou, B., Yee, E., Bower, C.K., Bechtel, P.J., Pan, Z., Mc Hugh, T.H. (2005): Tehon ultraäänen arviointi kalagelatiinin uuttamisen jalostusaineena. Kokouksen abstrakti nro 71C-26. IFT:n vuosikokous. Heinäkuu 2005. New Orleans, LA.
- Ran, X.G.; Wang, L.Y. (2014): Ultraääni- ja pepsiinikäsittelyn käyttö yhdessä kollageenin uuttamiseksi lihateollisuuden sivutuotteista. Elintarvike- ja maataloustieteen lehti 94(3), 2014. 585-590.
- Schmidt, M.M.; Dornelles, RCP; Mello, R.O.; Kubota, E.H.; Mazutti, FM; Kempka, A.P.; Demiate, I.M. (2016): Kollageenin uuttoprosessi. Kansainvälinen elintarviketutkimuslehti 23(3), 2016. 913-922.
- Siritientong, Tippawan; Bonani, Walter; Motta, Antonella; Migliaresi, Claudio; Aramwit, Pornanong (2016): Bombyx mori -silkkikannan ja uuttoajan vaikutukset serisiinin molekyylisiin ja biologisiin ominaisuuksiin. Biotiede, biotekniikka ja biokemia Vol. 80, ISS. 2, 2016. 241-249.
- Zeng, J.N.; Jiang, B.Q.; Xiao, Z.Q., Li, S.H. (2011): Kollageenin uuttaminen kalavaa'oista papaiinilla ultraääniesikäsittelyssä. Advanced Materials Research, osa 366, 2011. 421-424.
Faktoja, jotka kannattaa tietää
kollageeni
Kollageeni on tärkein rakenneproteiini solunulkoisessa tilassa eläinten kehon eri sidekudoksissa. Sidekudoksen pääkomponenttina se on nisäkkäiden runsain proteiini,[1] joka muodostaa 25–35% koko kehon proteiinipitoisuudesta. Kollageeni koostuu aminohapoista, jotka on kääritty yhteen muodostamaan kolmoiskierteitä pitkänomaisten fibrillien muodostamiseksi. Suurimmat määrät kollageenia ovat kuitukudoksissa, kuten jänteissä, nivelsiteissä ja ihossa. Kollageenia on erotettava kolmesta tyypistä:
Tyypin I kollageeni: tarjoaa 90% proteiinista ihossa, hiuksissa, kynsissä, elimissä, luussa, nivelsiteissä
Tyypin II kollageeni: tarjoaa 50-60% proteiinista rustossa, 85-90% kollageenista nivelrustossa
Tyypin III kollageeni: tarjoaa proteiineja kuitumaiselle proteiinille luussa, rustossa, dentiinissä, jänteessä ja muissa sidekudoksissa
Kollageeni kehossa
Jokainen kolmesta kollageenityypistä koostuu eri proteiineista, joilla on eri tarkoitus kehossa. Kollageenityypit I ja III ovat molemmat ihon, lihasten, luun, hiusten ja kynsien pääkomponentteja. Niitä tarvitaan heidän terveyteensä, kasvuunsa ja jälleenrakentamiseensa. Tyypin II kollageenia esiintyy enimmäkseen rustossa ja nivelissä.
Tyypin I ja III kollageeni sisältävät molemmat 19 aminohappoa, joita pidetään välttämättöminä aminohappoina. Niitä tuottavat fibroblastit (sidekudosten solut) ja osteoblastit (luut muodostavat solut). Kollageenityyppien I ja III tärkeimpiä proteiineja ovat glysiini, proliini, alaniini ja hydroksiproliini. Tyyppi III on kuitumainen skleroproteiini.
Glysiini on aminohappo, jolla on suurin määrä kollageenia. Proliini on ei-välttämätön aminohappo, joka voidaan syntetisoida glysiinistä ja edistää niveliä ja jänteitä. Hydroksiproliini on aminohappo, joka edistää kollageenin stabiilisuutta. Alaniini on aminohappo, joka on tärkeä proteiinien biosynteesille.
Kuten tyypin I ja III, tyypin II kollageeni muodostaa fibrillejä. Tämä fibrillaarinen kollageeniverkosto on tärkeä rustossa, koska se mahdollistaa proteoglykaanien vangitsemisen. Lisäksi se antaa vetolujuuden kudokselle.
Lähteet ja käyttötarkoitukset
Kollageeni on kuituproteiini, jota on runsaasti nisäkkäiden, kuten nautojen ja sikojen, sidekudoksessa. Suurin osa kollageenista uutetaan
siannahoista ja -luista sekä nautaeläimistä peräisin olevista lähteistä. Vaihtoehtoinen kollageeniuuton lähde on kalat ja kanat. Kollageenia käytetään laajalti muun muassa elintarvikkeissa, ravintolisissä, lääkkeissä / lääkkeissä ja kosmetiikassa. Kollageeniuutto on kasvava liiketoiminta, koska tämä proteiini voi korvata synteettisiä aineita erilaisissa teollisissa prosesseissa.