Extraction de collagène par ultrasons
- Le collagène est riche en protéines et est largement utilisé dans de nombreuses applications industrielles, par exemple dans l'alimentation, la pharmacie, les additifs, etc.
- La sonication peut être facilement combinée avec l'extraction enzymatique ou acide du collagène.
- La mise en œuvre des ultrasons dans le processus d'extraction du collagène permet d'obtenir des rendements plus élevés et une extraction plus rapide.
Effets des ultrasons sur l'extraction du collagène
Les ultrasons de haute intensité sont largement utilisés pour améliorer le transfert de masse dans les procédés humides, par exemple l'extraction, la sonochimie, etc. L'extraction (également connue sous le nom d'isolation du collagène) du collagène peut être considérablement améliorée par un traitement aux ultrasons. La sonication facilite le clivage du substrat de collagène, ouvre les fibrilles de collagène, ce qui facilite l'hydrolyse enzymatique ou le traitement à l'acide.
Extraction enzymatique assistée par ultrasons
La sonication est connue pour sa capacité à augmenter l'activité enzymatique. Cet effet est basé sur la dispersion ultrasonique et la désagglomération des agrégats de pepsine. Les enzymes dispersées de manière homogène offrent une surface accrue pour le transfert de masse, ce qui est corrélé à une activité enzymatique plus élevée. En outre, les puissantes ondes ultrasoniques ouvrent les fibrilles de collagène, ce qui libère le collagène.
Extraction de pepsine par ultrasons : La pepsine combinée à l'ultrasonication augmente le rendement du collagène jusqu'à environ 124% et raccourcit considérablement le temps d'extraction par rapport à l'hydrolyse conventionnelle à la pepsine. L'analyse par dichroïsme circulaire, la microscopie à force atomique et l'IRTF ont prouvé que la structure en triple hélice du collagène extrait n'était pas affectée par la sonication et restait intacte. (Li et al. 2009) Cela rend l'extraction de pepsine assistée par ultrasons très pratique pour l'industrie alimentaire, offrant des taux de récupération des protéines plus élevés dans un temps de traitement nettement plus court.
Dans une étude comparative de l'extraction ultrasonique et non ultrasonique du collagène du tendon bovin, le traitement ultrasonique (20kHz, mode d'impulsion 20/20 sec.) a convaincu par un rendement et une efficacité plus élevés. L'extraction conventionnelle a été réalisée avec de la pepsine dans de l'acide acétique pendant 48 heures. L'extraction par ultrasons a été réalisée dans les mêmes conditions, mais les temps d'exposition à la sonication (3 à 24 heures) et à la pepsine (24 à 45 heures) ont été modifiés, ce qui a donné un total de 48 heures de traitement. L'extraction par ultrasons et pepsine a montré une efficacité supérieure dans l'extraction du collagène, atteignant un rendement de 6,2 %, alors que le rendement de l'extraction conventionnelle était de 2,4 %. Les meilleurs résultats ont été obtenus avec un temps d'extraction ultrasonique de 18 heures. Le collagène extrait a montré une structure en hélice continue non endommagée, une bonne solubilité et une stabilité thermique assez élevée. Cela signifie qu'une extraction ultrasonique-pepsine a amélioré l'efficacité de l'extraction du collagène naturel sans endommager la qualité du collagène résultant. (Ran et Wang 2014)
Extraction d'acide assistée par ultrasons
Dans une étude de Kim et al. (2012), l'extraction du collagène acido-soluble de la peau du bar japonais (Lateolabrax japonicus) a montré une augmentation du rendement et une réduction du temps d'extraction après un traitement ultrasonique à une fréquence de 20 kHz dans de l'acide acétique 0,5 M. L'extraction par ultrasons n'a pas altéré les composants majeurs du collagène, plus particulièrement les chaînes α1, α2 et β.
Extraction ultrasonique de protéines à partir de coquilles d'œufs
Les hydrolysats enzymatiques prétraités par ultrasons ont de meilleures propriétés fonctionnelles. L'extraction par ultrasons d'hydrolysats de protéines fonctionnelles de coquilles d'œufs de poule améliore la solubilité, les propriétés émulsifiantes, moussantes et de rétention d'eau.
La membrane de la coquille d'œuf est une ressource naturelle abondante et se compose d'environ 64 protéines, dont le collagène de type I, V et X, le lysozyme, l'ostéopontine et la sialoprotéine. Cela fait de la coquille d'œuf une matière première intéressante pour l'extraction des protéines. L'extraction par ultrasons permet d'améliorer considérablement la libération et la fonctionnalité des protéines, ce qui se traduit par un processus rapide, efficace et économique.
Procédés ultrasoniques : De laboratoires à Industriel Échelle
Extraction d'alcali assistée par ultrasons
pour extraire et solubiliser ces protéines
Pour l'extraction des protéines de la membrane de la coquille d'œuf, le traitement par ultrasons et alcali a permis d'obtenir un rendement en protéines solubilisées proche de 100 % des protéines totales de la membrane de la coquille d'œuf. La cavitation ultrasonique a détaché les plus gros amas de protéines de la membrane de la coquille d'œuf et a facilité la solubilisation de ses composés. La structure et les propriétés des protéines n'ont pas été endommagées par la sonication et sont restées intactes. Les propriétés antioxydantes des protéines étaient les mêmes pour le traitement alcalin assisté par ultrasons et l'extraction conventionnelle.
Extraction de gélatine par ultrasons
Des peaux de colin congelées et séchées à l'air ont été traitées avec des solutions salines froides, alcalines et acides pour séparer le tissu collagène et extraire la gélatine par dénaturation du collagène à 45°C pendant quatre heures avec un traitement par ultrasons puissants comme aide au traitement. Le rendement en gélatine, le pH, la clarté, la force du gel et les propriétés viscoélastiques ainsi que la distribution du poids moléculaire déterminée par la méthode PAGE-SDS ont été évalués. La gélatine extraite au bain-marie à 45°C pendant quatre heures a servi de contrôle. Le traitement aux ultrasons de puissance a permis d'augmenter le rendement d'extraction de 11,1 % par rapport au contrôle, tandis que la résistance du gel a diminué de 7 %. La température de gélification était également plus basse dans la gélatine extraite par ultrasons (4,2°C). Ce comportement est lié aux différences de distribution du poids moléculaire des bobines de polypeptides dans les gélatines. L'extraction par ultrasons puissants peut être utilisée pour augmenter l'extraction de gélatine à partir de peaux de poisson congelées et séchées à l'air. (Olson et al. 2005)
systèmes industriels à ultrasons
Hielscher Ultrasonics fournit des systèmes à ultrasons puissants, du laboratoire à la paillasse et à l'échelle industrielle. Pour garantir un rendement d'extraction optimal, une sonication fiable dans des conditions exigeantes peut être effectuée en continu. Tous les processeurs ultrasoniques industriels peuvent fournir des amplitudes très élevées. Des amplitudes allant jusqu'à 200 µm peuvent être facilement exploitées en continu, 24 heures sur 24 et 7 jours sur 7. Pour des amplitudes encore plus élevées, des sonotrodes ultrasoniques personnalisées sont disponibles. La robustesse de l'équipement ultrasonique de Hielscher permet un fonctionnement 24 heures sur 24, 7 jours sur 7, dans des conditions difficiles et dans des environnements exigeants.
N'hésitez pas à nous contacter dès aujourd'hui pour nous faire part de vos exigences en matière de processus ! Nous nous ferons un plaisir de vous recommander un système ultrasonique adapté à votre procédé !
Les homogénéisateurs ultrasoniques de grande puissance de Hielscher sont disponibles pour toutes les échelles de processus. – du laboratoire à la production.
Littérature/références
- Álvarez, Carlos ; Lélu, Pauline ; Lynch, Sarah A. ; Tiwari, Brijesh K. (2018) : Récupération optimisée des protéines du poisson entier de maquereau par l'utilisation d'une extraction séquentielle acide/alcaline par précipitation isoélectrique de solubilisation (ISP) assistée par ultrasons. LWT – Science et technologie de l'alimentation Vol. 88, février 2018. 210-216.
- Jain, Surangna ; Kumar Anal, Anil (2016) : Optimisation de l'extraction des hydrolysats de protéines fonctionnelles de la membrane de coquille d'œuf de poulet (ESM) par extraction assistée par ultrasons (UAE) et hydrolyse enzymatique. LWT – Science et technologie de l'alimentation Vol. 69, juin 2016. 295-302.
- Kim, H.K. ; Kim, Y.H. ; Kim, Y.J. ; Park, H.J. ; Lee, N.H. (2012) : Effets du traitement ultrasonique sur l'extraction du collagène des peaux du bar Lateolabrax japonicus. Fisheries Science Volume 78, Issue 78 ; 2013. 485-490.
- Li, Defu ; Mu, Changdao ; Cai, Sumei ; Lin, Wei (2016) : L'irradiation ultrasonique dans l'extraction enzymatique du collagène. Ultrasonics Sonochemistry Volume 16, Issue 5 ; 2009. 605-609.
- Olson, D.A., Avena Bustillos, R.D., Olsen, C.W., Chiou, B., Yee, E., Bower, C.K., Bechtel, P.J., Pan, Z., Mc Hugh, T.H. (2005) : Evaluation of power ultrasound as a processing aid for fish gelatin extraction (Évaluation des ultrasons de puissance en tant qu'aide au traitement pour l'extraction de la gélatine de poisson). Meeting Abstract No. 71C-26. Réunion annuelle de l'IFT. Juillet 2005. Nouvelle-Orléans, LA.
- Ran, X.G. ; Wang, L.Y. (2014) : Use of ultrasonic and pepsin treatment in tandem for collagen extraction from meat industry by-products. Journal of the Science of Food and Agriculture 94(3), 2014. 585-590.
- Schmidt, M.M. ; Dornelles, R.C.P. ; Mello, R.O. ; Kubota, E.H. ; Mazutti, M.A. ; Kempka, A.P. ; Demiate, I.M. (2016) : Collagen extraction process. International Food Research Journal 23(3), 2016. 913-922.
- Siritientong, Tippawan ; Bonani, Walter ; Motta, Antonella ; Migliaresi, Claudio ; Aramwit, Pornanong (2016) : Les effets de la souche de soie de Bombyx mori et du temps d'extraction sur les caractéristiques moléculaires et biologiques de la séricine. Bioscience, Biotechnology, and Biochemistry Vol. 80 , Iss. 2, 2016. 241-249.
- Zeng, J.N. ; Jiang, B.Q. ; Xiao, Z.Q., Li, S.H. (2011) : Extraction du collagène des écailles de poisson avec de la papaïne sous prétraitement ultrasonique. Advanced Materials Research, Volume 366, 2011. 421-424.
Qu'il faut savoir
collagène
Le collagène est la principale protéine structurelle de l'espace extracellulaire dans les différents tissus conjonctifs du corps des animaux. En tant que principal composant du tissu conjonctif, c'est la protéine la plus abondante chez les mammifères[1], représentant de 25 à 35 % de la teneur en protéines de l'ensemble du corps. Le collagène est constitué d'acides aminés enroulés ensemble pour former des triples hélices et des fibrilles allongées. Les plus grandes quantités de collagène sont présentes dans les tissus fibreux tels que les tendons, les ligaments et la peau. On distingue trois types de collagène :
Collagène de type I : fournit 90 % des protéines de la peau, des cheveux, des ongles, des organes, des os et des ligaments
Collagène de type II : fournit 50 à 60 % des protéines du cartilage, 85 à 90 % du collagène du cartilage articulaire
Collagène de type III : fournit des protéines aux protéines fibreuses des os, du cartilage, de la dentine, des tendons et d'autres tissus conjonctifs
Le collagène dans l'organisme
Chacun des trois types de collagène est composé de protéines différentes qui remplissent des fonctions différentes dans l'organisme. Les collagènes de type I et III sont les principaux composants de la peau, des muscles, des os, des cheveux et des ongles. Ils sont nécessaires à leur santé, leur croissance et leur reconstruction. Le collagène de type II se trouve principalement dans le cartilage et les articulations.
Les collagènes de type I et III contiennent tous deux 19 acides aminés, considérés comme des acides aminés essentiels. Ils sont produits par les fibroblastes (cellules des tissus conjonctifs) et les ostéoblastes (cellules qui fabriquent les os). Les protéines les plus importantes du collagène de type I et III sont la glycine, la proline, l'alanine et l'hydroxyproline. Le type III est une scléroprotéine fibreuse.
La glycine est l'acide aminé le plus présent dans le collagène. La proline est un acide aminé non essentiel, qui peut être synthétisé à partir de la glycine et qui contribue aux articulations et aux tendons. L'hydroxyproline est un acide aminé qui contribue à la stabilité du collagène. L'alanine est un acide aminé important pour la biosynthèse des protéines.
Comme les types I et III, le collagène de type II forme des fibrilles. Ce réseau fibrillaire de collagène est important dans le cartilage car il permet d'emprisonner les protéoglycanes. En outre, il confère une résistance à la traction au tissu.
Sources et utilisations
Le collagène est une protéine fibreuse abondamment présente dans le tissu conjonctif des mammifères (bovins, porcins, etc.). La plupart du collagène est extrait
à partir de peaux et d'os de porcs et de bovins. Le poisson et la volaille constituent une autre source d'extraction du collagène. Le collagène est largement utilisé dans l'alimentation, les compléments alimentaires, les produits pharmaceutiques/médicaux et les cosmétiques, entre autres. L'extraction du collagène est une activité en plein essor car cette protéine peut remplacer les agents synthétiques dans divers processus industriels.