Technologie des ultrasons Hielscher

Extraction par ultrasons collagène

  • Le collagène est riche en protéines et est largement utilisé dans les applications industrielles multiples, par exemple alimentaire, l'industrie pharmaceutique, additifs, etc.
  • La sonication peut être facilement combiné avec extraction enzymatique ou acide de collagène.
  • La mise en œuvre de processus dans les ultrasons d'extraction de collagène se traduit par des rendements plus élevés et plus rapide extraction.

Effets à ultrasons sur le collagène Extraction

Les ultrasons de haute intensité sont largement utilisés pour améliorer le transfert de masse dans les procédés par voie humide, par exemple l'extraction, la sonochimie, etc. L'extraction (également connue sous le nom d'isolement du collagène) du collagène peut être considérablement améliorée par un traitement ultrasonique. La sonication facilite le clivage du substrat de collagène, ouvre les fibrilles de collagène, facilitant ainsi l'hydrolyse enzymatique ou le traitement acide.

Extraction assistée par ultrasons Enzymatic

Sonication est connu pour sa capacité à augmenter l'activité enzymatique. Cet effet est basé sur la dispersion par ultrasons et désagglomération des agrégats de pepsine. enzymes dispersées de manière homogène offrent une surface accrue pour le transfert de masse, qui est corrélé à une activité enzymatique élevée. De plus, les puissantes ondes ultrasonores ouvre les fibrilles de collagène de sorte que le collagène est libéré.

Ultrasons pepsine Extraction: Pepsin combiné l'ultrasonication augmente le rendement de collagène jusqu'à env. 124% et raccourcit significativement le temps d'extraction par rapport à l'hydrolyse conventionnelle de la pepsine. L'analyse du dichroïsme circulaire, la microscopie à force atomique et le FTIR ont prouvé que la structure en triple hélice du collagène extrait n'était pas affectée par la sonication et restait intacte. (Li et al., 2009) Cela rend l'extraction à la pepsine assistée par ultrasons très pratique pour l'industrie alimentaire offrant des taux de récupération de protéines accrus dans un temps de traitement significativement plus court.

Dans une étude comparative de l'extraction ultrasonique et non-ultrasonique du collagène du tendon bovin, le traitement par ultrasons (20kHz, mode pulsé 20/20 sec.) Est convaincu par un rendement et une efficacité supérieurs. L'extraction classique a été réalisée avec de la pepsine dans de l'acide acétique pendant 48 heures. L'extraction par ultrasons a été réalisée par extraction dans les mêmes conditions, mais les temps d'exposition à la sonication (3 à 24 h) et à la pepsine (24 à 45 heures) ont varié, résultant en un total de 48 heures de traitement. L'extraction par ultrasons-pepsine a montré une efficacité supérieure de l'extraction du collagène, atteignant un rendement de 6,2%, lorsque le rendement d'extraction conventionnel était de 2,4%. Les meilleurs résultats ont été obtenus à un temps d'extraction par ultrasons de 18 h. Le collagène extrait présentait une structure en hélice continue non endommagée, une bonne solubilité et une stabilité thermique assez élevée. cela signifie qu'une extraction par ultrasons-pepsine a amélioré l'efficacité de l'extraction du collagène naturel sans endommager la qualité du collagène résultant. (Ran et Wang 2014)

installation à ultrasons avec réservoir agité

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Ultrasons papaïne Extraction: Le collagène de écailles de poisson peut être efficacement extrait par hydrolyse papaïne combinée avec pré-traitement par ultrasons. Pour l'extraction à ultrasons, la papaïne de collagène à partir des écailles de poisson sont les paramètres de procédé suivants trouvés comme optimale: durée de pré-traitement par ultrasons de 4min, le rapport de la papaïne à des écailles de poisson 4%, température 60 ° C et le temps d'extraction totale de 5 heures. Dans ces conditions optimales, le taux de collagène d'extraction a atteint 90,7%. (Jiang et al., 2011)

Acid Extraction assistée par ultrasons

Dans une étude menée par Kim et al. (2012), l'extraction du collagène soluble dans l'acide de la peau de loup de mer japonais (Lateolabrax japonicus) a montré un rendement accru et le temps d'extraction réduite après un traitement aux ultrasons à une fréquence de 20 kHz dans l'acide acétique 0,5 M. Extraction par ultrasons ne modifie pas les principaux composants du collagène, plus particulièrement le α1, α2 et chaînes ß.

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Processus à ultrasons: De laboratoires à Industriel Échelle

Extraction par ultrasons de protéines de coquilles d'oeufs

Hydrolysats enzymatiques pré ultra-sons traités avaient de meilleures propriétés fonctionnelles. Pour l'extraction par ultrasons d'hydrolysats de protéines fonctionnelles à partir de coquille d'oeuf de poulet, de solubilité, d'émulsification, de la formation de mousse et les propriétés de rétention d'eau sont améliorées.
membrane de coquille d'oeuf est une ressource naturelle abondante et se compose d'environ 64 protéines, y compris de type I, V et le collagène X, le lysozyme, l'ostéopontine, la sialoprotéine et. Cela fait une matière première coquilles d'œufs intéressant pour l'extraction des protéines. Avec l'extraction par ultrasons, la libération de protéines et de fonctionnalité peuvent être améliorées de manière significative résultant en un processus rapide, efficace et économique.

Extraction assistée par ultrasons Alkali

pour extraire et solubiliser ces protéines
Pour l'extraction des protéines de membrane de coquille d'oeuf, le traitement aux ultrasons en milieu alcalin conduit à un rendement de protéine solubilisée proche de 100% de la protéine de membrane de coquille d'oeuf totale. cavitation ultrasonique détaché des touffes de plus grandes protéines de la membrane de coquille d'oeuf et facilite la solubilisation des composés. La structure des protéines et des propriétés ont été pas endommagées par sonication et sont restés intacts. Les propriétés antioxydantes des protéines sont les mêmes pour le traitement alcaline assistée par ultrasons et d'extraction classique.

Extraction Gélatine à ultrasons

Des peaux de goberge congelées et séchées à l'air ont été traitées avec des solutions salines, alcalines et acides froides pour séparer le tissu de collagène et extraire la gélatine par dénaturation du collagène à 45 ° C pendant quatre heures avec un traitement par ultrasons de puissance comme aide à la transformation. Le rendement en gélatine, le pH, la clarté, la force du gel et les propriétés viscoélastiques ainsi que la répartition des masses moléculaires déterminée par la méthode PAGE-SDS ont été évaluées. La gélatine extraite dans un bain d'eau à 45 ° C pendant quatre heures a été utilisée comme témoin. Le traitement par ultrasons de puissance a augmenté le rendement d'extraction de 11,1% par rapport au contrôle tandis que la force du gel a diminué de 7%. La température de gélification était également plus faible dans la gélatine extraite par ultrasons (4,2 ° C). Ce comportement est lié aux différences de distribution du poids moléculaire des spirales polypeptidiques dans les gélatines. L'extraction par ultrasons de puissance peut être utilisée pour augmenter l'extraction de gélatine à partir de peaux de poisson congelées et séchées à l'air. (Olson et al., 2005)

systèmes à ultrasons industriels

Hielscher Ultrasonics fournit des systèmes à ultrasons puissants du laboratoire au laboratoire et aux échelle industrielle. Pour assurer une sortie d'extraction optimale, sonication fiable dans des conditions difficiles peut être réalisée en continu. Tous les processeurs à ultrasons industriels peuvent fournir des amplitudes très élevées. Amplitudes jusqu'à 200 um peuvent être facilement fonctionner en continu en mode 24/7. Pour amplitudes encore plus élevées, sonotrodes à ultrasons sur mesure sont disponibles. La robustesse des équipements à ultrasons Hielscher permet un fonctionnement 24/7 à usage intensif et dans des environnements exigeants.
S'il vous plaît contactez-nous aujourd'hui avec vos exigences de processus! Nous serons heureux de vous recommander un système à ultrasons adapté à votre processus!

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disperseur à ultrasons sont disponibles à partir du petit appareil de poche aux systèmes à ultrasons paillasse et plein-industrielles pour la transformation de volumes (Cliquez pour agrandir!)

Homogénéiseur à ultrasons haute puissance de Hielscher sont disponibles pour toute échelle de processus – du laboratoire à la production.

Littérature / Références

  • Álvarez, Carlos; Lélu, Pauline; Lynch, Sarah A .; Tiwari, Brijesh K. (2018): extraction récupération des protéines optimisée de maquereau poisson entier en utilisant l'acide séquentiel / précipitation alcaline de solubilisation isoélectrique (ISP) assisté par ultrasons. LWT – Food Science and Technology Vol. 88, Février 2018. 210-216.
  • Jain, Surangna; Kumar Anal, Anil (2016): Optimisation de l'extraction des hydrolysats de protéines fonctionnelles à partir de membrane de coquille d'oeuf de poulet (ESM) par extraction assistée par ultrasons (EAU) et l'hydrolyse enzymatique. LWT – Food Science and Technology Vol. 69, Juin 2016. 295-302.
  • Kim, H.K .; Kim, Y.H .; Kim, Y.J .; Park, H.J .; Lee, N.H. (2012): Les effets du traitement par ultrasons sur l'extraction de collagène de peaux de loup de mer Lateolabrax japonicus. Sciences de la pêche Volume 78, numéro 78; 2013. 485-490.
  • Li, Defu; Mu, Changdao; Cai, Sumei; Lin, Wei (2016): irradiation ultrasonique dans l'extraction enzymatique du collagène. Ultrasonics Sonochemistry Volume 16, Numéro 5; 2009. 605-609.
  • Olson, D. A., Avena Bustillos, R.D., Olsen, C.W., Chiou, B., Yee, E., Bower, C.K., Bechtel, P.J., Pan, Z., Mc Hugh, T.H. (2005): L'évaluation de la puissance des ultrasons comme adjuvant de traitement pour l'extraction de la gélatine de poisson. Réunion Résumé n ° 71C-26. Réunion annuelle IFT. Juillet 2005. La Nouvelle-Orléans.
  • Ran, X.G .; Wang, L.Y. (2014): L'utilisation d'un traitement aux ultrasons et de la pepsine en tandem pour l'extraction du collagène de industrie de la viande sous-produits. Journal de la science de l'alimentation et l'agriculture 94 (3), 2014. 585-590.
  • Schmidt, m.m .; Dornelles, R.C.P .; Mello, R.O .; Kubota, E.H .; Mazutti, M.Un .; Kempka, A.P .; Demiate, I.M. (2016): procédé d'extraction du collagène. International Journal Food Research 23 (3), 2016. 913-922.
  • Siritientong, Tippawan; Bonani, Walter; Motta, Antonella; Migliaresi, Claudio; Aramwit, Pornanong (2016): Les effets de la souche de soie Bombyx mori et le temps d'extraction sur les caractéristiques moléculaires et biologiques de la séricine. Sciences biologiques, biotechnologie et biochimie Vol. 80, Iss. 2, 2016. 241-249.
  • Zeng, J.N .; Jiang, B.Q .; Xiao, Z.Q., Li, S. H. (2011): Extraction du collagène de écailles de poisson avec de la papaïne sous ultrasons Prétraitement. Advanced Materials Research, Volume 366, 2011. 421-424.


Qu'il faut savoir

Le collagène

Le collagène est la principale protéine structurale dans l'espace extracellulaire dans les divers tissus conjonctifs dans le corps des animaux. En tant que composant principal du tissu conjonctif, il est la protéine la plus abondante chez les mammifères, [1] constituant de 25% à 35% de la teneur en protéines du corps entier. Le collagène est constitué d'acides aminés enroulés ensemble pour former triples hélices pour former des fibrilles allongées. Les plus grandes quantités de collagène sont présentes dans des tissus fibreux tels que des tendons, des ligaments et la peau. Il existe trois types de collagène à distinguer:
Collagène de type I: fournit 90% des protéines dans la peau, les cheveux, les ongles, les organes, les os, les ligaments
Le collagène de type II: fournit 50 à 60% de la protéine dans le cartilage, 85-90% de collagène dans le cartilage articulaire
Le collagène de type III: fournit des protéines à la protéine fibreuse de l'os, du cartilage, de la dentine, des tendons, et d'autres tissus conjonctifs

Le collagène dans le corps

Chacun des trois types de collagène est composé de différentes protéines qui remplissent différentes fins dans le corps. Les types de collagène I et III sont tous deux principaux composants de la peau, les muscles, les os, les cheveux et les ongles. Ils sont nécessaires pour leur santé, la croissance et la reconstruction. Le collagène de type II se trouve principalement dans le cartilage et les articulations.
Le collagène de type I et III contiennent tous les deux 19 acides aminés qui sont considérés comme des acides aminés essentiels. Elles sont produites par les fibroblastes (cellules dans les tissus conjonctifs) et les ostéoblastes (cellules qui produisent des os) .Les protéines les plus importantes de collagène de type I et III comprennent la glycine, la proline, l'alanine, et hydroxyproline. Type III est une scléroprotéine fibreuse.
La glycine est l'acide aminé avec la quantité la plus élevée de collagène. La proline est un acide aminé non essentiel, qui peut être synthétisé à partir de glycine et contribue aux articulations et aux tendons. L'hydroxyproline est un acide aminé qui contribue à la stabilité du collagène. L'alanine est un acide aminé important pour la biosynthèse des protéines.
Comme type I et III, le collagène de type II ne fibrilles forment. Ce réseau fibrillaire de collagène est important dans le cartilage puisqu'est permet le piégeage des protéoglycanes. En outre, il offre une résistance à la traction du tissu.

Sources et utilisations

Le collagène est une protéine fibreuse qui est présent en abondance dans le tissu conjonctif des mammifères, par exemple, bovin, porc. La plupart du collagène est extrait
à partir de peaux de porc et des os et des sources de l'espèce bovine. Une autre source pour l'extraction de collagène sont des poissons et des volailles. Le collagène est largement utilisé dans les aliments, les compléments alimentaires, les produits pharmaceutiques / cosmétiques et examens médicaux entre autres produits. L'extraction de collagène est une entreprise en pleine croissance car cette protéine peut remplacer les agents synthétiques dans divers procédés industriels.