Extraction du collagène de méduse par ultrasons

Bon à savoir

Collagène

Le collagène est une protéine fibreuse à structure en triple hélice et la principale protéine fibreuse insoluble de la matrice extracellulaire et du tissu conjonctif. Il existe au moins 16 types de collagènes, mais la plupart d’entre eux (environ 90%) appartiennent aux types I, II et III. Le collagène est la protéine la plus abondante du corps humain ; on le trouve dans les os, les muscles, la peau et les tendons. Chez les mammifères, il représente 25-35% de l’ensemble des protéines corporelles. La liste suivante donne des exemples de tissus dans lesquels les différents types de collagène sont les plus abondants : type I – os, derme, tendons, ligaments, cornée ; type II – cartilage, corps vitré, nucleus pulposus ; type III – peau, paroi vasculaire, fibres réticulaires de la plupart des tissus (poumons, foie, rate, etc.) ; type IV – membranes basales ; type V – souvent co-distribué avec le collagène de type I, en particulier dans la cornée. Cela a naturellement favorisé l’exploitation commerciale des collagènes abondants standard (collagènes I–V), en les isolant et en les purifiant, principalement à partir de tissus humains, bovins et porcins, au moyen de procédés de fabrication conventionnels à haut rendement, permettant d’obtenir des lots de collagène de haute qualité. (Silva et al., Mar. Drugs 2014, 12)
Le collagène endogène est un collagène naturel synthétisé par l’organisme, tandis que le collagène exogène est synthétique et peut provenir d’une source externe telle que les compléments alimentaires. Le collagène est présent dans l’organisme, notamment dans la peau, les os et les tissus conjonctifs. La production de collagène dans un organisme diminue avec l’âge et l’exposition à des facteurs tels que le tabagisme et les rayons UV. En médecine, le collagène peut être utilisé dans des pansements au collagène afin d’attirer de nouvelles cellules cutanées vers les plaies.
Le collagène est largement utilisé dans les compléments alimentaires et les produits pharmaceutiques, car il est résorbable. Cela signifie qu’il peut être décomposé, transformé et réabsorbé par l’organisme. Il peut également être mis sous forme de solides compressés ou de gels en forme de réseau. Son large éventail de fonctions et sa présence naturelle le rendent cliniquement polyvalent et adapté à diverses applications médicales. Pour un usage médical, le collagène peut être obtenu à partir d’organismes bovins, porcins, ovins et marins.
Il existe quatre méthodes principales pour isoler le collagène à partir d’animaux : la méthode par relargage, la méthode alcaline, la méthode acide et la méthode enzymatique.
Les méthodes acide et enzymatique sont le plus souvent combinées pour la production de collagène de haute qualité. Étant donné qu’une partie du collagène est du collagène soluble dans l’acide (ASC) et qu’une autre partie est du collagène soluble dans la pepsine (PSC), le traitement acide est suivi d’une extraction enzymatique à la pepsine. L’extraction acide du collagène est réalisée à l’aide d’acides organiques tels que l’acide chloracétique, citrique ou lactique. Pour libérer le collagène soluble dans la pepsine (PSC) de la matière restante du processus d’extraction acide du collagène, la matière non dissoute est traitée avec l’enzyme pepsine afin d’isoler le collagène soluble dans la pepsine (PSC). Le PSC est couramment appliqué en combinaison avec 0,5M d’acide acétique. La pepsine est une enzyme courante, car elle est capable de préserver la structure du collagène en effectuant une coupure à l’extrémité N-terminale de la chaîne protéique et du peptide non hélicoïdal.
Le collagène est utilisé dans les compléments nutritionnels (nutraceutiques), les produits cosmétiques et la médecine. Le collagène de mammifères et le collagène marin (de poisson) sont disponibles sur le marché et peuvent être achetés en toutes quantités. Le collagène de méduse est une nouvelle forme de collagène, biocompatible pour l’humain et non issu de mammifères (exempt de maladies). Le collagène de méduse ne correspond à aucun type particulier de collagène (types I-V), mais il présente les diverses propriétés des collagènes de types I, II et V.

Glycoprotéines

Les glycoprotéines sont présentes dans de nombreux organismes, des bactéries à l’être humain, et remplissent différentes fonctions. Ces protéines à courtes chaînes oligosaccharidiques interviennent dans la reconnaissance de la surface cellulaire par des hormones, des virus et d’autres substances lors de nombreux événements cellulaires. En outre, les antigènes de surface cellulaire servent de sécrétion de mucine de l’élément de la matrice extracellulaire, du tractus gastro-intestinal et urogénital. Presque toutes les protéines globulaires du plasma, à l’exception de l’albumine, des enzymes sécrétées et des protéines, ont une structure de glycoprotéine. La membrane cellulaire est composée de molécules de protéines, de lipides et de glucides. Le rôle des glycoprotéines dans la membrane cellulaire, en revanche, influe sur le nombre et la répartition des protéines. Ces protéines interviennent dans la transition de la membrane vers la substance. Le nombre et la répartition des glycolipides et des glycoprotéines confèrent sa spécificité à la cellule.
Les glycoprotéines sont responsables de la reconnaissance des cellules, de la perméabilité sélective de la membrane cellulaire et de l’absorption des hormones. La partie glucidique des glycoprotéines comporte 7 principaux types de monosaccharides. Ces monosaccharides se combinent selon des séquences et des structures de liaison différentes, ce qui donne un grand nombre de structures de chaînes glucidiques. Une glycoprotéine peut contenir une seule structure oligosaccharidique N-liée ou plus d’un type d’oligosaccharide. Les oligosaccharides N-liés peuvent avoir des structures identiques ou différentes, ou peuvent également être présents dans des oligosaccharides O-liés. Le nombre de chaînes oligosaccharidiques varie en fonction de la protéine et de sa fonction.
Les acides sialiques des glycoprotéines, un élément du glycocalyx, jouent un rôle important dans la reconnaissance des cellules. Si les acides sialiques sont détruits pour une raison quelconque, la structure du glycocalyx de la membrane est perturbée et la cellule ne peut plus accomplir la plupart des tâches spécifiées. Il existe également certaines glycoprotéines structurales. Il s’agit des fibronectines, des laminines et des fibronectines fœtales, qui ont toutes des missions différentes dans l’organisme. Par ailleurs, les glycoprotéines eucaryotes contiennent certains monosaccharides, principalement de type hexose et aminohexose. Ils peuvent contribuer au repliement des protéines, améliorer la stabilité des protéines et interviennent dans la signalisation cellulaire.