Extraction ultrasonique de collagène à partir de méduses
- Le collagène de méduse est un collagène de haute qualité, unique en son genre mais présentant des propriétés similaires à celles du collagène de type I, II, III et de type V.
- L'extraction par ultrasons est une technique purement mécanique qui augmente le rendement, accélère le processus et produit du collagène de poids moléculaire élevé.
Extraction de méduses par ultrasons
La méduse est riche en minéraux et en protéines, et le collagène est une protéine majeure chez ces créatures marines gélatineuses. La méduse est une source presque abondante que l'on trouve dans les océans. Souvent considérée comme un fléau, l'utilisation de méduses pour l'extraction du collagène est bénéfique dans les deux sens, en produisant un excellent collagène, en utilisant une source naturelle durable et en éliminant les fleurs de méduses.
L'extraction par ultrasons est une méthode d'extraction mécanique, qui peut être contrôlée avec précision et adaptée à la matière première traitée. L'extraction par ultrasons a été appliquée avec succès pour isoler le collagène, les glycoprotéines et autres protéines des méduses.
En général, les protéines isolées des méduses présentent une forte activité antioxydante et sont donc de précieux composés actifs pour les industries alimentaire, pharmaceutique et des suppléments.
Pour l'extraction, on peut utiliser la méduse entière, la mésoglée (= partie principale du parapluie de méduse), ou les bras oraux.

L'extraction par ultrasons est une technique efficace et rapide pour produire du collagène à partir de méduses en grande quantité.
- collagène de qualité alimentaire / pharmaceutique
- poids moléculaire élevé
- composition en acides aminés
- rendements accrus
- traitement rapide
- facile à utiliser
Acide Ultrasonique & Extraction ultrasono-enzymatique
L'extraction par ultrasons peut être utilisée en combinaison avec diverses solutions acides pour libérer le collagène soluble dans l'acide (ASC) de la méduse. La cavitation ultrasonique favorise le transfert de masse entre le substrat de la méduse et la solution acide en brisant les structures cellulaires et en rinçant les acides dans le substrat. Ainsi, le collagène ainsi que d'autres protéines ciblées sont transférés dans le liquide.
Dans une étape ultérieure, le substrat de méduse restant est traité avec des enzymes (c'est-à-dire de la pepsine) sous ultrasonication pour isoler le collagène soluble dans la pepsine (PSC). La sonication est connue pour sa capacité à augmenter l'activité enzymatique. Cet effet est basé sur la dispersion ultrasonique et la désagglomération des agrégats de pepsine. Les enzymes dispersées de façon homogène offrent une surface accrue pour le transfert de masse, qui est corrélée à une activité enzymatique plus élevée. De plus, les puissantes ondes ultrasonores ouvrent les fibrilles de collagène, ce qui libère le collagène.
La recherche a montré qu'une extraction enzymatique assistée par ultrasons (pepsine) permet d'obtenir des rendements plus élevés et un processus d'extraction plus court.
Ultrasons haute performance pour la production de collagène
Hielscher Ultrasonics fournit des systèmes à ultrasons puissants du laboratoire au laboratoire et aux échelle industrielle. Pour assurer une sortie d'extraction optimale, sonication fiable dans des conditions difficiles peut être réalisée en continu. Tous les processeurs à ultrasons industriels peuvent fournir des amplitudes très élevées. Amplitudes jusqu'à 200 um peuvent être facilement fonctionner en continu en mode 24/7. Pour amplitudes encore plus élevées, sonotrodes à ultrasons sur mesure sont disponibles. La robustesse des équipements à ultrasons Hielscher permet un fonctionnement 24/7 à usage intensif et dans des environnements exigeants.
Le tableau ci-dessous vous donne une indication de la capacité de traitement approximative de nos ultrasonicators:
lot Volume | Débit | Appareils recommandés |
---|---|---|
00,5 à 1,5 ml | n / a. | VialTweeter |
1 à 500 ml | 10 à 200 ml / min | UP100H |
10 à 2000mL | 20 à 400 ml / min | UP200Ht, UP400St |
0.1 20L | 00,2 à 4L / min | UIP2000hdT |
10 à 100l | 2 à 10 L / min | UIP4000hdT |
n / a. | 10 à 100 litres / min | UIP16000 |
n / a. | plus grand | groupe de UIP16000 |
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Littérature / Références
- Nicholas M.H. Khonga, Fatimah Md. Yusoff, B. Jamilah, Mahiran Basri, I. Maznah, Kim Wei Chan, Nurdin Armania, Jun Nishikawa (2018) : Amélioration de l'extraction du collagène des méduses (Acromitus hardenbergi) avec augmentation des processus de solubilisation induits physiquement. Food Chemistry Vol. 251, 15 juin 2018. 41-50.
- Guoyan Ren, Bafang Li, Xue Zhao, Yongliang Zhuang, Mingyan Yan (2008) : Technologie d'extraction assistée par ultrasons pour l'extraction de glycoprotéines des bras oraux de méduses (Rhopilema esculentum). Transactions of the Chinese Society of Agricultural Engineering 2008-02.
- Guoyan Ren, Bafang Li, Xue Zhao, Yongliang Zhuang, Mingyan Yan, Hu Hou, Xiukun Zhang, Li Chen (2009) : Screening of extraction methods for glycoproteins from jellyfish (Rhopilema esculentum) oral-arms by high performance liquid chromatography. Journal of Ocean University of China 2009, Volume 8, numéro 1. 83–88.
Qu'il faut savoir
Le collagène
Le collagène est une protéine fibreuse à structure triple hélice et la principale protéine fibreuse insoluble dans la matrice extracellulaire et dans le tissu conjonctif. 16 types de collagènes au moins existent, mais la plupart (environ 90%) appartiennent au type I, type II et type III. Le collagène est la protéine la plus abondante dans le corps humain que l'on trouve dans les os, les muscles, la peau et les tendons. Chez les mammifères, elle contribue à 25-35% des protéines du corps entier. La liste suivante donne des exemples de tissus où les types de collagène sont les plus abondants : Os de type I, derme, tendon, ligaments, cornée ; cartilage de type II, corps vitreux, noyau pulpeux ; peau de type III, paroi vasculaire, fibres réticulaires de la plupart des tissus (poumons, foie, rate, etc.) ; membranes du sous-sol de type IV, type V - souvent co-distribuées avec le collagène de type I, particulièrement dans la cornée. Cela a naturellement favorisé l'exploitation commerciale des collagènes standard abondants (collagènes I-V), en les isolant et en les purifiant, principalement à partir de tissus humains, bovins et porcins, par des procédés de fabrication conventionnels à haut rendement, conduisant à des lots de collagène de haute qualité. (Silva et coll., Mar. Drugs 2014, 12)
Le collagène endogène est un collagène naturel synthétisé par l'organisme, tandis que le collagène exogène est synthétique et peut provenir d'une source externe comme des suppléments. Le collagène est présent dans l'organisme, en particulier dans la peau, les os et les tissus conjonctifs. La production de collagène dans un organisme diminue avec l'âge et l'exposition à des facteurs tels que le tabagisme et la lumière UV. En médecine, le collagène peut être utilisé dans les pansements de collagène pour attirer de nouvelles cellules de la peau aux sites des plaies.
Le collagène est largement utilisé dans les suppléments et les produits pharmaceutiques puisqu'il peut être résorbé. Cela signifie qu'il peut être décomposé, transformé et ramené dans le corps. Il peut également être formé en solides comprimés ou en gels en forme de treillis. Son large éventail de fonctions et sa présence naturelle le rendent cliniquement polyvalent et adapté à une variété d'applications médicales. Pour usage médical, le collagène peut être obtenu à partir d'organismes bovins, porcins, ovins et marins.
Il existe quatre méthodes principales pour isoler le collagène des animaux : la méthode du salage, la méthode alcaline, la méthode acide et la méthode enzymatique.
Les méthodes acide et enzymatique sont le plus souvent utilisées en combinaison pour la production de collagène de haute qualité. Puisque certaines parties du collagène sont du collagène soluble dans l'acide (ASC) et d'autres parties sont du collagène soluble dans la pepsine (PSC), le traitement acide est suivi par une extraction enzymatique de pepsine. L'extraction acide du collagène s'effectue à l'aide d'acides organiques tels que l'acide chloracétique, citrique ou lactique. Pour libérer le collagène soluble dans la pepsine (PSC) de la matière restante du processus d'extraction du collagène acide, la matière non dissoute est traitée avec l'enzyme pepsine, pour isoler le collagène soluble dans la pepsine (PSC). Le PSC est couramment appliqué en combinaison avec 0,5 M d'acide acétique. La pepsine est une enzyme courante, car elle est capable de maintenir une structure de collagène en se clivant en N-terminal de la chaîne protéique et en peptide non héliceux.
Le collagène est utilisé dans les suppléments nutritionnels (nutraceutiques), les produits cosmétiques et les médicaments. Le collagène de mammifères et de poissons marins est disponible sur le marché et peut être acheté en toute quantité. Le collagène de méduse est une nouvelle forme de collagène, biocompatible pour l'homme et non mammifère (sans maladie). Le collagène de méduse ne correspond à aucun type particulier de collagène (type I-V), mais il présente les différentes propriétés des types de collagène I, II et V.
Glycoprotéines
Les glycoprotéines se trouvent dans de nombreux organismes, des bactéries aux humains, et ont des fonctions différentes. Ces protéines à chaînes oligosaccharidiques courtes sont impliquées dans la reconnaissance de la surface cellulaire par les hormones, les virus et autres substances dans de nombreux événements cellulaires. En outre, les antigènes de surface cellulaire servent de sécrétion de mucine de l'élément de la matrice extracellulaire, du tractus gastro-intestinal et urogénital. Presque toutes les protéines globulaires du plasma, à l'exception de l'albumine, des enzymes sécrétées et des protéines, ont une structure glycoprotéique. La membrane cellulaire est composée de molécules de protéines, de lipides et de glucides. Le rôle des glycoprotéines dans la membrane cellulaire, d'autre part, affecte le nombre et la distribution des protéines. Ces protéines sont impliquées dans la transition de la membrane à la substance. Le nombre et la distribution des glycolipides et des glycoprotéines donnent une spécificité cellulaire.
Les glycoprotéines sont responsables de la reconnaissance des cellules, de la perméabilité sélective de la membrane cellulaire et de l'absorption des hormones. Il existe 7 principaux types de monosaccharides dans la partie glucidique des glycoprotéines. Ces monosaccharides se combinent avec différents séquençages et différentes structures de liaison, ce qui donne un grand nombre de structures de chaînes glucidiques. Une glycoprotéine peut contenir une seule structure oligosaccharidique liée à l'azote ou peut contenir plus d'un type d'oligosaccharide. Les oligosaccharides liés à l'azote peuvent avoir la même structure ou des structures différentes ou peuvent également être présents dans les oligosaccharides liés à l'oxygène. Le nombre de chaînes oligosaccharidiques varie selon la protéine et la fonction.
Les acides sialiques contenus dans les glycoprotéines, un élément du glycocalyx, jouent un rôle important dans la reconnaissance des cellules. Si les acides sialiques sont détruits pour quelque raison que ce soit, la structure glycocalytique de la membrane est perturbée et la cellule ne peut effectuer la plupart des tâches spécifiées. Il existe aussi des glycoprotéines structurales. Ce sont des fibronectines, des laminines, des fibronectines foetales et elles ont toutes des missions différentes dans le corps. Aussi dans les glycoprotéines eucaryotes, il y a quelques monosaccharides surtout dans l'hexose et le type aminohexose. Ils peuvent aider au repliement des protéines, améliorer leur stabilité et sont impliqués dans la signalisation cellulaire.