Extraction ultrasonique de collagène à partir de méduses
- Le collagène de méduse est un collagène de haute qualité, qui est unique mais présente des propriétés similaires à celles du collagène de type I, II, III et V.
- L'extraction par ultrasons est une technique purement mécanique qui augmente le rendement, accélère le processus et produit un collagène de poids moléculaire élevé.
Extraction de méduses par ultrasons
Les méduses sont riches en minéraux et en protéines, et le collagène est une protéine majeure de ces créatures marines gélatineuses. Les méduses sont une source presque abondante dans les océans. Souvent considérée comme un fléau, l'utilisation de méduses pour l'extraction de collagène est bénéfique à double titre : elle permet de produire un excellent collagène, d'utiliser une source naturelle durable et d'éliminer la prolifération des méduses.
L'extraction par ultrasons est une méthode d'extraction mécanique qui peut être contrôlée avec précision et adaptée à la matière première traitée. L'extraction par ultrasons a été appliquée avec succès pour isoler le collagène, les glycoprotéines et d'autres protéines des méduses.
En général, les protéines isolées des méduses présentent une forte activité antioxydante et sont donc des composés actifs précieux pour l'industrie alimentaire, les compléments alimentaires et l'industrie pharmaceutique.
Pour l'extraction, on peut utiliser la méduse entière, la mésoglée (= partie principale de l'ombrelle de la méduse) ou les bras buccaux.

L'extraction par ultrasons est une technique efficace et rapide pour produire du collagène à partir de méduses en grandes quantités.
- collagène de qualité alimentaire/pharmaceutique
- poids moléculaire élevé
- composition d'acides aminés
- l'augmentation des rendements
- Traitement rapide
- facile à utiliser
Ultrasonique-Acide & Extraction enzymatique par ultrasons
L'extraction par ultrasons peut être utilisée en combinaison avec diverses solutions acides pour libérer le collagène soluble dans l'acide (ASC) de la méduse. La cavitation ultrasonique favorise le transfert de masse entre le substrat de la méduse et la solution acide en brisant les structures cellulaires et en faisant pénétrer les acides dans le substrat. Ainsi, le collagène et d'autres protéines ciblées sont transférés dans le liquide.
Dans une étape ultérieure, le substrat de méduse restant est traité avec des enzymes (c'est-à-dire de la pepsine) sous ultrasons pour isoler le collagène soluble dans la pepsine (PSC). La sonication est connue pour sa capacité à augmenter l'activité enzymatique. Cet effet est basé sur la dispersion ultrasonique et la désagglomération des agrégats de pepsine. Les enzymes dispersées de manière homogène offrent une surface accrue pour le transfert de masse, ce qui est corrélé à une activité enzymatique plus élevée. En outre, les puissantes ondes ultrasoniques ouvrent les fibrilles de collagène, ce qui libère le collagène.
Des recherches ont montré qu'une extraction enzymatique (pepsine) assistée par ultrasons permet d'obtenir des rendements plus élevés et un processus d'extraction plus court.
Ultrasons à haute performance pour la production de collagène
Hielscher Ultrasonics fournit des systèmes à ultrasons puissants, du laboratoire à la paillasse et à l'échelle industrielle. Pour garantir un rendement d'extraction optimal, une sonication fiable dans des conditions exigeantes peut être effectuée en continu. Tous les processeurs ultrasoniques industriels peuvent fournir des amplitudes très élevées. Des amplitudes allant jusqu'à 200 µm peuvent être facilement exploitées en continu, 24 heures sur 24 et 7 jours sur 7. Pour des amplitudes encore plus élevées, des sonotrodes ultrasoniques personnalisées sont disponibles. La robustesse de l'équipement ultrasonique de Hielscher permet un fonctionnement 24 heures sur 24, 7 jours sur 7, dans des conditions difficiles et dans des environnements exigeants.
Le tableau ci-dessous vous donne une indication de la capacité de traitement approximative de nos ultrasons :
Volume du lot | Débit | Dispositifs recommandés |
---|---|---|
00,5 à 1,5 ml | n.d. | VialTweeter |
1 à 500mL | 10 à 200mL/min | UP100H |
10 à 2000mL | 20 à 400mL/min | UP200Ht, UP400St |
0.1 à 20L | 0.2 à 4L/min | UIP2000hdT |
10 à 100L | 2 à 10L/min | UIP4000hdT |
n.d. | 10 à 100L/min | UIP16000 |
n.d. | plus grande | groupe de UIP16000 |
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Littérature/références
- Nicholas M.H. Khonga, Fatimah Md. Yusoff, B. Jamilah, Mahiran Basri, I. Maznah, Kim Wei Chan, Nurdin Armania, Jun Nishikawa (2018) : Amélioration de l'extraction du collagène de la méduse (Acromitus hardenbergi) avec une augmentation des processus de solubilisation induits par la physique. Food Chemistry Vol. 251, 15 juin 2018. 41-50.
- Guoyan Ren, Bafang Li, Xue Zhao, Yongliang Zhuang, Mingyan Yan (2008) : Ultrasound-assisted extraction technology for the extraction of glycoprotein from jellyfish (Rhopilema esculentum) oral-arms (Technologie d'extraction assistée par ultrasons pour l'extraction de glycoprotéines à partir de bras oraux de méduses (Rhopilema esculentum). Transactions of the Chinese Society of Agricultural Engineering 2008-02.
- Guoyan Ren, Bafang Li, Xue Zhao, Yongliang Zhuang, Mingyan Yan, Hu Hou, Xiukun Zhang, Li Chen (2009) : Screening of extraction methods for glycoproteins from jellyfish (Rhopilema esculentum) oral-arms by high performance liquid chromatography. Journal of Ocean University of China 2009, Volume 8, Issue 1. 83-88.
Qu'il faut savoir
collagène
Le collagène est une protéine fibreuse à structure en triple hélice et la principale protéine fibreuse insoluble de la matrice extracellulaire et du tissu conjonctif. Il existe au moins 16 types de collagènes, mais la plupart d'entre eux (environ 90 %) appartiennent au type I, au type II et au type III. Le collagène est la protéine la plus abondante du corps humain, présente dans les os, les muscles, la peau et les tendons. Chez les mammifères, il représente 25 à 35 % des protéines du corps entier. La liste suivante donne des exemples de tissus où les types de collagène sont les plus abondants : Type I - os, derme, tendon, ligaments, cornée ; Type II - cartilage, corps vitré, noyau pulpeux ; Type III - peau, paroi des vaisseaux, fibres réticulaires de la plupart des tissus (poumons, foie, rate, etc.) ; Type IV - membranes du sous-sol, Type V - souvent codistribué avec le collagène de type I, en particulier dans la cornée. Cela a naturellement favorisé l'exploitation commerciale des collagènes abondants standard (collagènes I-V), en les isolant et en les purifiant, principalement à partir de tissus humains, bovins et porcins, par des procédés de fabrication conventionnels à haut rendement, conduisant à des lots de collagène de haute qualité. (Silva et al., Mar. Drugs 2014, 12)
Le collagène endogène est un collagène naturel synthétisé par l'organisme, tandis que le collagène exogène est synthétique et peut provenir d'une source externe telle que des suppléments. Le collagène est présent dans l'organisme, en particulier dans la peau, les os et les tissus conjonctifs. La production de collagène dans un organisme diminue avec l'âge et l'exposition à des facteurs tels que le tabagisme et la lumière UV. En médecine, le collagène peut être utilisé dans les pansements au collagène pour attirer de nouvelles cellules cutanées sur les sites des blessures.
Le collagène est largement utilisé dans les compléments alimentaires et les produits pharmaceutiques car il peut être résorbé. Cela signifie qu'il peut être décomposé, transformé et réintroduit dans l'organisme. Il peut également être transformé en solides comprimés ou en gels en forme de treillis. Son large éventail de fonctions et sa présence naturelle le rendent cliniquement polyvalent et adapté à une variété d'objectifs médicaux. À des fins médicales, le collagène peut être obtenu à partir d'organismes bovins, porcins, ovins ou marins.
Il existe quatre méthodes principales pour isoler le collagène des animaux : le salage, la méthode alcaline, la méthode acide et la méthode enzymatique.
Les méthodes acide et enzymatique sont le plus souvent utilisées en combinaison pour la production de collagène de haute qualité. Étant donné qu'une partie du collagène est soluble dans l'acide (ASC) et que l'autre partie est soluble dans la pepsine (PSC), le traitement acide est suivi d'une extraction enzymatique à la pepsine. L'extraction acide du collagène est réalisée à l'aide d'acides organiques tels que l'acide chloracétique, l'acide citrique ou l'acide lactique. Pour libérer le collagène soluble dans la pepsine (CSP) de la matière restante du processus d'extraction du collagène acide, la matière non dissoute est traitée avec l'enzyme pepsine, afin d'isoler le collagène soluble dans la pepsine (CSP). Le PSC est généralement utilisé en combinaison avec de l'acide acétique 0,5M. La pepsine est une enzyme courante car elle est capable de maintenir la structure du collagène en clivant l'extrémité N-terminale de la chaîne protéique et le peptide non hélicoïdal.
Le collagène est utilisé dans les compléments alimentaires (nutraceutiques), les produits cosmétiques et la médecine. Le collagène mammalien et marin (poisson) est disponible sur le marché et peut être acheté en toutes quantités. Le collagène de méduse est une nouvelle forme de collagène, biocompatible pour l'homme et non mammifère (sans maladie). Le collagène de méduse ne correspond à aucun type particulier de collagène (type I-V), mais il présente les diverses propriétés des collagènes de type I, II et V.
Glycoprotéines
Les glycoprotéines sont présentes dans de nombreux organismes, des bactéries à l'homme, et ont différentes fonctions. Ces protéines à courtes chaînes d'oligosaccharides sont impliquées dans la reconnaissance de la surface cellulaire par les hormones, les virus et d'autres substances dans de nombreux événements cellulaires. En outre, les antigènes de la surface cellulaire servent à la sécrétion de mucine de l'élément de la matrice extracellulaire, du tractus gastro-intestinal et urogénital. Presque toutes les protéines globulaires du plasma, à l'exception de l'albumine, des enzymes et des protéines sécrétées ont une structure glycoprotéique. La membrane cellulaire est composée de molécules de protéines, de lipides et d'hydrates de carbone. Le rôle des glycoprotéines dans la membrane cellulaire, en revanche, affecte le nombre et la répartition des protéines. Ces protéines sont impliquées dans le passage de la membrane à la substance. Le nombre et la répartition des glycolipides et des glycoprotéines confèrent une spécificité cellulaire.
Les glycoprotéines sont responsables de la reconnaissance des cellules, de la perméabilité sélective de la membrane cellulaire et de l'absorption des hormones. Il existe 7 types principaux de monosaccharides dans la partie glucidique des glycoprotéines. Ces monosaccharides se combinent selon des séquences et des structures de liaison différentes, ce qui donne lieu à un grand nombre de structures de chaînes d'hydrates de carbone. Une glycoprotéine peut contenir une seule structure d'oligosaccharide lié à l'azote ou plus d'un type d'oligosaccharide. Les oligosaccharides liés à l'azote peuvent être de structures identiques ou différentes, ou peuvent également être présents dans les oligosaccharides liés à l'oxygène. Le nombre de chaînes d'oligosaccharides varie en fonction de la protéine et de la fonction.
Les acides sialiques des glycoprotéines, un élément du glycocalyx, jouent un rôle important dans la reconnaissance des cellules. Si les acides sialiques sont détruits pour une raison quelconque, la structure du glycocalyx de la membrane est perturbée et la cellule ne peut pas accomplir la plupart des tâches spécifiées. Il existe également des glycoprotéines structurelles. Il s'agit des fibronectines, des laminines et des fibronectines fœtales, qui ont toutes des missions différentes dans l'organisme. Les glycoprotéines eucaryotes contiennent également des monosaccharides, principalement de type hexose et aminohexose. Ils peuvent contribuer au repliement des protéines, améliorer leur stabilité et jouer un rôle dans la signalisation cellulaire.