Hielscher Ultralydsteknologi

Ultralyd kollagen ekstraktion

  • Kollagen er rig på proteiner og anvendes i vid udstrækning i mange industrielle anvendelser, fx mad, pharma, tilsætningsstoffer mv.
  • Sonikering kan let kombineres med enzymatisk eller sur ekstraktion af kollagen.
  • Implementeringen af ​​ultralyd i kollagenudvindingsprocessen resulterer i højere udbytter og hurtigere udvinding.

Ultralydseffekter på kollagenekstraktion

Høj intensitet ultralyd er almindeligt anvendt til at forbedre masseoverførsel i våde processer, f. eks udvinding, sonochemistry etc. Ekstraktionen (også kendt som kollagen isolation) af kollagen kan forbedres betydeligt ved ultralydsbehandling. Sonication aids under spaltning af kollagen substrat, åbner op for kollagen fibrils, således enzymatisk hydrolyse eller syrebehandling lettes.

Ultrasonisk assisteret enzymatisk ekstraktion

Sonikation er kendt for sin evne til at øge enzymaktiviteten. Denne virkning er baseret på ultralyddispersionen og deagglomerationen af ​​pepsinaggregaterne. Homogent dispergerede enzymer tilbyder en øget overflade til masseoverførsel, som er korreleret med højere enzymaktivitet. Desuden åbner de kraftige ultralydbølger kollagenfibrillerne, så kollagenet frigives.

Ultralyd Pepsin Ekstraktion: Pepsin kombineret ultralydningen øger udbyttet af kollagen op til ca. 124% og forkorter signifikant ekstraktionstiden i sammenligning med den konventionelle pepsinhydrolyse. Cirkulær dikroismeanalyse, atomkraftmikroskopi og FTIR viste, at det tredobbelte helixstruktur af det ekstraherede kollagen ikke var påvirket af sonikering og forblev intakt. (Li et al., 2009) Dette gør ultralydsassistent pepsinudvinding meget praktisk til fødevareindustrien, der giver øget proteinudvindingshastighed i en signifikant kortere behandlingstid.

I en sammenlignende undersøgelse af ultralyd vs ikke-ultralydsekstraktion af kollagen fra kvægsænder overvejes ultralydsbehandlingen (20 kHz, puls-tilstand 20/20 sek.) Overført af højere udbytte og effektivitet. Den konventionelle ekstraktion blev udført med pepsin i eddikesyre i 48 timer. Ultralydsekstraktionen blev udført under samme betingelser, men eksponeringstiderne til sonikering (3 til 24 timer) og pepsin (24 til 45 timer) blev varieret, hvilket resulterede i i alt 48 timers behandling. Ultralyd-pepsinekstraktionen viste overlegen effektivitet af kollagenekstraktion og nåede et udbytte på 6,2%, når det konventionelle ekstraktionsudbytte var 2,4%. De bedste resultater blev opnået ved en ultralydsekstraktionstid ved anvendelse af 18 timer. Det ekstraherede kollagen viste en ubeskadiget kontinuert helixstruktur, god opløselighed og temmelig høj termisk stabilitet. det betyder, at en ultralyd-pepsinekstraktion forbedrede effektiviteten af ​​ekstraktionen af ​​naturligt kollagen uden at skade kvaliteten af ​​det resulterende kollagen. (Ran og Wang 2014)

Ultralyd opsætning med omrørt tank

Anmodning om oplysninger




Bemærk vores Fortrolighedspolitik.


Ultralyd Papain Udvinding: Kollagen fra fiskeskalaer kan effektivt udvindes ved papainhydrolyse kombineret med ultralydsbehandling. Til ultralyd-papainekstraktion af kollagen fra fiskeskalaer blev følgende procesparametre fundet som optimale: ultralydsbehandlingstid på 4 minutter, forholdet mellem papain og fiskeskala 4%, temperatur 60 ° C og total ekstraktionstid på 5 timer. Under disse optimale betingelser nåede udvindingshastigheden af ​​kollagen 90,7%. (Jiang et al., 2011)

Ultralydassisteret syrextraktion

I en undersøgelse af Kim et al. (2012) viste udvindingen af ​​syreopløseligt kollagen fra huden på japansk havabbor (Lateolabrax japonicus) øget udbytte og reduceret ekstraktionstid efter ultralydbehandling ved en frekvens på 20 kHz i 0,5 M eddikesyre. Ekstraktion med ultralyd ændrede ikke hovedkomponenterne i collagenet, mere specifikt α1, α2 og ß-kæderne.

Hielscher leverer kraftfulde ultralyds-enheder fra laboratorium til industriel skala (Klik for større billede!)

Ultrasonic processer: Fra Lab til Industriel vægt

Ultralydsekstraktion af protein fra æggeskaller

Ultralydsforbehandlede enzymatiske hydrolysater havde bedre funktionelle egenskaber. Til ultralydsekstraktion af funktionelle proteinhydrolysater fra kyllingeskalleskal, opløselighed, emulgerende, skummende og vandholdende egenskaber forbedres.
Æggeskallemembran er en rigelig naturressource og består af ca. 64 proteiner, herunder type I, V og X kollagen, lysozym, osteopontin og sialoprotein. Dette gør æggeskaller til et interessant råmateriale til udvinding af proteiner. Med ultralydsekstraktion kan proteinfrigivelsen og funktionaliteten forbedres betydeligt, hvilket resulterer i en hurtig, effektiv og økonomisk proces.

Ultralydassisteret alkalikstraktion

at ekstrahere og opløse disse proteiner
Til proteinekstraktionen fra æggeskallemembran resulterede ultralyd-alkalibehandlingen i et opløseligt proteinudbytte tæt på 100% af det totale æggeskallemembranprotein. Ultralydkavitation frigjorte større proteinklynger fra æggeskallemembranen og lette solubiliseringen af ​​dets forbindelser. Proteinstrukturen og egenskaberne blev ikke beskadiget ved sonikering og forblev intakt. Proteinernes antioxidantegenskaber var de samme for ultralydassisteret alkalisk behandling og konventionel ekstraktion.

Ultralyd Gelatinekstraktion

Frosne og lufttørrede polskind blev behandlet med kold saltvand, alkaliske og sure opløsninger til adskillelse af kollagenvæv og ekstraktgelatine ved kollagen-denaturering ved 45 ° C i fire timer med en effekt-ultralydbehandling som et proceshjælpemiddel. Gelatineudbytte, pH, klarhed, gelstyrke og viskoelastiske egenskaber såvel som molekylvægtfordeling bestemt ved PAGE-SDS-metoden blev evalueret. Gelatine ekstraheret i et vandbad ved 45 ° C i fire timer blev anvendt som kontrol. Effekt ultralydsbehandling øgede udvindingsudbyttet med 11,1% sammenlignet med kontrollen, mens gelstyrken faldt 7%. Geleringstemperaturen var også lavere i ultralydekstraheret gelatine (4,2 ° C). Denne opførsel er relateret til forskelle i molekylvægtfordeling af polypeptidspoler i gelatiner. Effekt ultralyd ekstraktion kan bruges til at øge gelatinekstraktion fra frosne og lufttørrede fiskeskind. (Olson et al., 2005)

industrielle ultralydssystemer

Hielscher Ultrasonics leverer kraftfulde ultralydsystemer fra laboratorium til bænk og industriel skala. For at sikre optimal udtræksudgang kan pålidelig sonikering under krævende forhold udføres kontinuerligt. Alle industrielle ultralydsprocessorer kan levere meget høje amplituder. Amplituder på op til 200 μm kan let løbende køre i 24/7 drift. Til endnu højere amplituder er der til rådighed tilpassede ultralydssonotroder. Robustheden af ​​Hielscher's ultralyd udstyr giver mulighed for døgnet rundt drift i tunge og krævende omgivelser.
Kontakt os i dag med dine proceskrav! Vi vil gerne anbefale dig et passende ultralydsystem til din proces!

Bed om mere information

Brug venligst nedenstående formular, hvis du ønsker at anmode om yderligere oplysninger om ultralydshomogenisering. Vi vil være glade for at tilbyde dig en ultralyds-system opfylder dine krav.









Bemærk venligst, at vores Fortrolighedspolitik.


Ultralyd disperger er tilgængelig fra den lille håndholdte enhed til bænk og fuldindustrielle ultralydsystemer til stor volumenbehandling (Klik for større billede!)

Hielscher's ultralydseffektive homogenisatorer er tilgængelige for enhver processkala – fra laboratorium til produktion.

Litteratur / Referencer

  • Álvarez, Carlos; Lélu, Pauline; Lynch, Sarah A .; Tiwari, Brijesh K. (2018): Optimeret proteingenvinding fra makrelhelefisk ved anvendelse af sekventiel syre / alkalisk isoelektrisk opløsningsudfældning (ISP) ekstraktion assisteret af ultralyd. LWT – Food Science and Technology Vol. 88, februar 2018. 210-216.
  • Jain, Surangna; Kumar Anal, Anil (2016): Optimalisering af ekstraktion af funktionelle proteinhydrolysater fra kyllingeskallemembran (ESM) ved ultralydassisteret ekstraktion (UAE) og enzymatisk hydrolyse. LWT – Food Science and Technology Vol. 69, juni 2016. 295-302.
  • Kim, HK; Kim, YH; Kim, YJ; Park, HJ; Lee, NH (2012): Effekter af ultralydsbehandling ved kollagenekstraktion fra skind af havabboret Lateolabrax japonicus. Fisheries Science Volume 78, Issue 78; 2013. 485-490.
  • Li, Defu; Mu, Changdao; Cai, Sumei; Lin, Wei (2016): Ultralydbestråling i den enzymatiske ekstraktion af collagen. Ultrasonics Sonochemistry Volume 16, Issue 5; 2009. 605-609.
  • Olson, DA, Avena Bustillos, RD, Olsen, CW, Chiou, B., Yee, E., Bower, CK, Bechtel, PJ, Pan, Z., Mc Hugh, TH (2005): Evaluering af effekt ultralyd som en forarbejdningshjælp til fiskelatinekstraktion. Møde abstrakt nr. 71C-26. IFT årsmøde. Juli 2005. New Orleans, LA.
  • Ran, XG; Wang, LY (2014): Anvendelse af ultralyd og pepsinbehandling i tandem til kollagenudvinding fra biprodukter fra kødindustrien. Journal of Science of Food and Agriculture 94 (3), 2014. 585-590.
  • Schmidt, MM; Dornelles, RCP; Mello, RO; Kubota, EH; Mazutti, MA; Kempka, AP; Demiat, IM (2016): Kollagenudvindingsproces. International Food Research Journal 23 (3), 2016. 913-922.
  • Siritientong, Tippawan; Bonani, Walter; Motta, Antonella; Migliaresi, Claudio; Aramwit, Pornanong (2016): Virkningerne af Bombyx mori silkestamme og ekstraktionstid på sericinens molekylære og biologiske egenskaber. Bioscience, Biotechnology, and Biochemistry Vol. 80, udg. 2, 2016. 241-249.
  • Zeng, JN; Jiang, BQ; Xiao, ZQ, Li, SH (2011): Udvinding af kollagen fra fiskeskalaer med papain under ultralydsbehandling. Advanced Materials Research, bind 366, 2011. 421-424.


Fakta Værd at vide

Kollagen

Kollagen er det vigtigste strukturelle protein i det ekstracellulære rum i de forskellige bindevæv i dyreorganer. Som hovedkomponent i bindevæv er det det mest forekommende protein hos pattedyr [1], der udgør 25% til 35% af hele kroppens proteinindhold. Kollagen består af aminosyrer viklet sammen til dannelse af triple-helixer til dannelse af langstrakte fibriller. De højeste mængder af kollagen er til stede i fibervæv, såsom sener, ledbånd og hud. Der er tre forskellige typer af kollagen:
Type I kollagen: giver 90% af proteinet i hud, hår, negle, organer, knogler, ledbånd
Type II kollagen: giver 50-60% protein i brusk, 85-90% kollagen i ledbrusk
Type III kollagen: giver proteiner til fibrøst protein i knogle, brusk, dentin, sener og andet bindevæv

Kollagen i kroppen

Hver af de tre kollagentyper er sammensat af forskellige proteiner, der opfylder forskellige formål i kroppen. Kollagen typerne I og III begge er hovedkomponenter af hud, muskler, knogle, hår og negle. De er påkrævet for deres helbred, vækst og genopbygning. Kollagen type II findes mest i brusk og led.
Kollagen af ​​type I og III indeholder begge 19 aminosyrer, der betragtes som essentielle aminosyrer. De fremstilles af fibroblaster (celler i bindevæv) og osteoblaster (celler, der gør knogler). De vigtigste proteiner i kollagen type I og III omfatter glycin, prolin, alanin og hydroxyprolin. Type III er et fibrøst scleroprotein.
Glycin er aminosyren med den højeste mængde i collagen. Prolin er en ikke-essentiel aminosyre, som kan syntetiseres fra glycin og bidrager til led og sener. Hydroxyprolin er en aminosyre, som bidrager til stabiliteten af ​​kollagen. Alanin er en aminosyre, der er vigtig for biosyntese af proteiner.
Ligesom type I og III danner kollagen af ​​type II fibriller. Dette fibrillar netværk af collagen er vigtigt i brusk, da det muliggør indfangning af proteoglycaner. Desuden giver den trækstyrke til vævet.

Kilder og anvendelser

Kollagen er et fibrøst protein, der er rigeligt til stede i bindevæv hos pattedyr, f.eks. Kvæg, gris. De fleste kollagen ekstraheres
fra svineskind og knogler og fra kvægkilder. En alternativ kilde til kollagenekstraktion er fisk og fugle. Kollagen er meget udbredt i fødevarer, kosttilskud, lægemidler / medicin og kosmetik blandt andre produkter. Kollagenekstraktionen er en voksende forretning, da dette protein kan erstatte syntetiske stoffer i forskellige industrielle processer.