Ultralyd kollagenekstraktion fra vandmænd

Fakta, der er værd at vide

Kollagen

Kollagen er fibrøst protein med tredobbelt helixstruktur og det vigtigste uopløselige fibrøse protein i den ekstracellulære matrix og i bindevæv. Der er mindst 16 typer kollagener, men de fleste af dem tilhører (ca. 90%) type I, type II og type III. Kollagen er det mest udbredte protein i den menneskelige krop, der findes i knogler, muskler, hud og sener. Hos pattedyr bidrager det med 25-35% af hele kroppens protein. Følgende liste giver eksempler på væv, hvor kollagentyper er de mest udbredte: Type I - knogler, dermis, sener, ledbånd, hornhinde; Type II - brusk, glaslegeme, nucleus pulposus; Type III - hud, karvæg, retikulære fibre i de fleste væv (lunger, lever, milt osv.); Type IV - basalmembraner, Type V - distribueres ofte sammen med type I-kollagen, især i hornhinden. Dette favoriserede naturligvis den kommercielle udnyttelse af de almindelige rigelige kollagener (kollagener I-V) ved at isolere og rense dem, for det meste fra menneske-, kvæg- og svinevæv, ved konventionelle fremstillingsprocesser med højt udbytte, hvilket førte til kollagenpartier af høj kvalitet. (Silva et al., Mar. Drugs 2014, 12)
Endogent kollagen er et naturligt kollagen, der syntetiseres af kroppen, mens eksogent kollagen er syntetisk og kan komme fra en ekstern kilde såsom kosttilskud. Kollagen forekommer i kroppen, især i hud, knogler og bindevæv. Kollagenproduktionen i en organisme falder med alderen og eksponering for faktorer som rygning og UV-lys. Inden for medicin kan kollagen bruges i kollagensårbandager for at tiltrække nye hudceller til sårsteder.
Kollagen er meget udbredt i kosttilskud og lægemidler, da det kan resorberes. Det betyder, at det kan nedbrydes, omdannes og tages tilbage i kroppen. Det kan også formes til komprimerede faste stoffer eller gitterlignende geler. Dens brede vifte af funktioner og dens naturlige forekomst gør den klinisk alsidig og velegnet til en række medicinske formål. Til medicinsk brug kan kollagen udvindes fra kvæg, svin, får, marine organismer.
Der er fire hovedmetoder til at isolere kollagen fra dyr: saltnings-, alkalisk-, syre- og enzymmetoden.
Syre- og enzymatiske metoder anvendes oftest i kombination til fremstilling af kollagen af høj kvalitet. Da dele af kollagenet er syreopløseligt kollagen (ASC) og andre dele er pepsinopløseligt kollagen (PSC), efterfølges syrebehandlingen af en enzymatisk pepsinekstraktion. Syrekollagenekstraktionen udføres ved hjælp af organiske syrer såsom chloreddikesyre, citronsyre eller mælkesyre. For at frigive pepsinopløseligt kollagen (PSC) fra det resterende materiale i syrekollagenekstraktionsprocessen, behandles det uopløste stof med enzymet pepsin for at isolere det pepsinopløselige kollagen (PSC). PSC anvendes almindeligvis i kombination med 0,5 M eddikesyre. Pepsin er et almindeligt enzym, da det er i stand til at opretholde en kollagenstruktur ved at spalte til N-terminalen af proteinkæden og non-helix-peptidet.
Kollagen bruges i kosttilskud (nutraceuticals), kosmetiske produkter og medicin. Pattedyr- og havkollagen (fisk) er tilgængeligt på markedet og kan købes i alle mængder. Jellyfish kollagen er en ny form for kollagen, som er humant biokompatibelt og ikke-pattedyr (desease-frit). Jellyfish kollagen matcher ikke nogen bestemt type kollagen (type I-V), men det udviser de forskellige egenskaber ved kollagen type I, II og V.

Glykoproteiner

Glykoproteiner findes i mange organismer fra bakterier til mennesker og har forskellige funktioner. Disse proteiner med korte oligosaccharidkæder er involveret i celleoverfladegenkendelse af hormoner, vira og andre stoffer i mange cellulære begivenheder. Derudover tjener celleoverfladeantigener som mucinsekretion af det ekstracellulære matrixelement, mave-tarmkanalen og urogenitalkanalen. Næsten alle kugleformede proteiner i plasma undtagen albumin, udskilte enzymer og proteiner har glykoproteinstruktur. Cellemembranen er sammensat af protein-, lipid- og kulhydratmolekyler. Glykoproteinernes rolle i cellemembranen påvirker på den anden side antallet og fordelingen af proteiner. Disse proteiner er involveret i overgangen fra membran til stof. Antallet og fordelingen af glykolipider og glykoproteiner giver cellespecificitet.
Glykoproteiner er ansvarlige for genkendelse af celler, cellemembranens selektive permeabilitet og optagelsen af hormoner. Der er 7 hovedtyper af monosaccharider i kulhydratdelen af glycoproteiner. Disse monosaccharider kombineres med forskellige sekventering og forskellige bindingsstrukturer, hvilket resulterer i et stort antal kulhydratkædestrukturer. Et glykoprotein kan indeholde en enkelt N-bundet oligosaccharidstruktur eller kan indeholde mere end én type oligosaccharid. De N-bundne oligosaccharider kan være af samme eller forskellige strukturer eller kan også være til stede i O-bundne oligosaccharider. Antallet af oligosaccharidkæder varierer afhængigt af protein og funktion.
Sialinsyrer i glycoproteiner, et element i glycocalyx, spiller en vigtig rolle i genkendelsen af celler. Hvis sialinsyrerne af en eller anden grund ødelægges, forstyrres membranens glykokalyxstruktur, og cellen kan ikke udføre de fleste af de specificerede opgaver. Der er også nogle strukturelle glykoproteiner. De er fibronektiner, lamininer, føtale fibronektiner, og de har alle forskellige missioner i kroppen. Også i eukaryote glykoproteiner er der nogle monosaccharider for det meste i hexose- og aminohexosetype. De kan hjælpe med proteinfoldning, forbedre proteinets stabilitet og er involveret i cellesignalering.