Ultralyd kollagen ekstraktion fra Jellyfish

Fakta Værd at vide

Kollagen

Kollagen er fibrøst protein med tredobbelt Helix struktur og det store uopløselige fibrøse protein i den ekstracellulære matrix og i bindevæv. Der er mindst 16 typer af kollagener, men de fleste af dem er (ca. 90%) tilhører type I, type II og type III. Kollagen er den mest rigelige protein i den menneskelige krop findes i knogler, muskler, hud og sener. I pattedyr, det bidrager med 25-35% af hele kroppen protein. Følgende liste giver eksempler på væv, hvor kollagen typer er de mest rigelige: type I-knogle, dermis, sener, ledbånd, hornhinden; Type II — brusk, glasfiber legeme, nucleus pulposus; Type III — hud, fartøjs væg, retikulære fibre i de fleste væv (lunger, lever, milt osv.); Type IV — kælder membraner, type V — ofte Co-distribuerer med type I kollagen, især i hornhinden. Dette favoriserede naturligvis den kommercielle udnyttelse af standarden rigelige kollagener (kollagener I-V), ved at isolere og rense dem, hovedsagelig fra menneske-, kvæg-og svine vævet, ved konventionelle, højtydende fremstillingsprocesser, hvilket fører til høj kvalitet kollagen batches. (Silva et al., Mar. Drugs 2014, 12)
Endogene kollagen er en naturlig kollagen syntetiseret af kroppen, mens eksogen kollagen er syntetisk og kan komme fra en ekstern kilde som kosttilskud. Kollagen forekommer i kroppen, især i huden, knogler og bindevæv. Kollagenproduktionen i en organisme aftager med alderen og eksponering for faktorer som rygning og UV-lys. I medicin, kollagen kan anvendes i kollagen sår dressinger at tiltrække nye hudceller til sår sites.
Kollagen er meget udbredt i kosttilskud og farmaceutiske produkter, da det kan resorbed. Det betyder, at det kan opdeles, omdannes, og tages tilbage i kroppen. Det kan også dannes i komprimerede faste stoffer eller Lattice-lignende geler. Dens brede vifte af funktioner og dens naturlige forekomst gør den klinisk alsidig og egnet til en række medicinske formål. Til medicinsk brug kan kollagen fremstilles af kvæg, svin, får, marine organismer.
Der er fire store metoder til at isolere kollagen fra dyr: saltning-out, alkaliske, syre, og enzym metode.
Den syre og enzymatiske metoder er mest almindeligt anvendt i kombination til produktion af høj kvalitet kollagen. Da dele af kollagen er syre opløseligt kollagen (ASC) og andre dele er pepsin-opløseligt kollagen (PSC), er syrebehandlingen efterfulgt af en enzymatisk pepsin ekstraktion. Den sure kollagen ekstraktion udføres ved hjælp af organiske syrer, såsom chloreddikesyre, citronsyre eller mælkesyre. For at frigive pepsin-opløselige kollagen (PSC) fra det resterende materiale af syre kollagen ekstraktionsprocessen, den uopløste stof behandles med enzymet pepsin, at isolere pepsin opløselige kollagen (PSC). PSC anvendes almindeligvis i kombination med 0,5 M eddikesyre. Pepsin er et fælles enzym, da det er i stand til at opretholde en kollagen struktur ved at kløvende til N-terminalen af protein kæden og ikke-Helix peptid.
Kollagen anvendes i kosttilskud (nutraceuticals), kosmetiske produkter og medicin. Pattedyr og marine (fisk) kollagen er tilgængelige på markedet og kan købes i alle mængder. Jellyfish collagen er en ny form for kollagen, som er humant biokompatibelt og ikke-mammalian (desease-fri). Jellyfish collagen matcher ikke nogen bestemt type kollagen (type I-V), men det udviser de forskellige egenskaber af kollagen typerne I, II og V.

Glykoproteiner

Glykoproteiner findes i mange organismer fra bakterier til mennesker og har forskellige funktioner. Disse proteiner med korte oligosaccharid kæder er involveret i celleoverflade genkendelse af hormoner, vira og andre stoffer i mange cellulære hændelser. Desuden, celle overflade antigener tjene som mucin sekretion af den ekstracellulære matrixelement, gastrointestinale og urogenitale tarmkanalen. Næsten alle de globulære proteiner i plasma undtagen albumin, udskillede enzymer og proteiner har glykoprotein struktur. Cellemembranen består af protein-, lipid-og kulhydrat molekyler. Glykoproteins rolle i cellemembranen påvirker på den anden sideantallet og fordelingen af proteiner. Disse proteiner er involveret i overgangen fra membran til substans. Antallet og fordelingen af glycolipid'er og glykoproteiner giver celle specificitet.
Glycoproteiner er ansvarlige for genkendelse af celler, den selektive permeabilitet af cellemembranen og optagelsen af hormoner. Der er 7 hovedtyper af monosaccharider i kulhydrat delen af glykoproteiner. Disse monosaccharider kombineres med forskellige sekvensering og forskellige obligations strukturer, hvilket resulterer i et stort antal kulhydrat kæde strukturer. Et glykoprotein kan indeholde en enkelt N-forbundet oligosaccharid struktur eller kan indeholde mere end én type oligosaccharid. N-linked oligosaccharider kan være af samme eller forskellige strukturer eller kan også være til stede i O-forbundne oligosaccharider. Antallet af oligosaccharid kæder varierer afhængigt af protein og funktion.
Sialsyrer i glycoproteiner, et element af glycocalyx, spiller en vigtig rolle i anerkendelsen af celler. Hvis sialsyrerne af en eller anden grund ødelægges, afbrydes membranens glycocalyx-struktur, og cellen kan ikke udføre de fleste af de specificerede opgaver. Der er også nogle strukturelle glycoproteiner. De er fibronectins, lamininer, føtal fibronectins og de har alle forskellige missioner i kroppen. Også i eukaryote glycoproteiner, der er nogle monosaccharider for det meste i hexoseenheder og aminohexose type. De kan hjælpe med proteinfoldning, forbedre proteinets stabilitet og er involveret i celle signalering.