Extração ultra-sônica do colagénio
- O colagénio é rico em proteínas e é amplamente usado em múltiplas aplicações industriais, por exemplo alimentar, farmacêutica, aditivos, etc.
- A sonicação pode ser facilmente combinado com extração enzimática ou ácida do colagénio.
- A aplicação de ultra-sons no processo de extracção de colagénio resulta em rendimentos mais elevados e mais rápido de extracção.
Efeitos de ultra-sons em colagénio Extracção
Ultra-som de alta intensidade é amplamente utilizado para melhorar a transferência de massa em processos molhados, por exemplo, extração, sonoquímica etc. A extração (também conhecido como isolamento de colágeno) de colágeno pode ser significativamente melhorada pelo tratamento ultra-sônico. Sonication auxilia durante a clivagem do substrato de colágeno, abre as fibrilas de colágeno, assim hidrólise enzimática ou tratamento ácido são facilitados.
Ultra-som Assisted enzimática Extraction
A sonicação é conhecida pela sua capacidade de aumentar a actividade da enzima. Este efeito baseia-se na dispersão ultra-sónica e desaglomeração dos agregados pepsina. enzimas homogeneamente dispersos oferecer um aumento da superfície para transferência de massa, a qual está correlacionada com a maior actividade da enzima. Além disso, as poderosas ondas de ultra-som abre as fibrilas de colágeno para que o colágeno é liberado.
Ultrasonic pepsina extração: Pepsin combinou a ultra-sonografia aumenta o rendimento de colágeno até aprox. 124% e reduz significativamente o tempo de extração em comparação com a hidrólise de pepsina convencional. Análise de dicroísmo circular, microscopia de força atômica e FTIR provaram que a estrutura de hélice tripla do colágeno extraído não foi afetada pela sonicação e permaneceu intacta. (Li et al., 2009) Isso faz com que a extração de pepsina assistida por ultra-som seja altamente prática para a indústria de alimentos, oferecendo taxas de recuperação de proteína aumentadas em um tempo de processamento significativamente mais curto.
Em um estudo comparativo da extração ultra-sônica versus não ultra-sônica de colágeno do tendão bovino, o tratamento com ultra-som (20kHz, modo pulso 20/20 seg.) Convencido por maior rendimento e eficiência. A extração convencional foi realizada com pepsina em ácido acético durante 48 horas. A extração ultra-sônica foi realizada na mesma condição, mas os tempos de exposição à sonicação (3 a 24 h) e a pepsina (24 a 45 horas) foram variados, resultando em um total de 48 horas de tratamento. A extração de pepsina ultra-sônica mostrou eficiência superior de extração de colágeno, atingindo um rendimento de 6,2%, quando o rendimento de extração convencional foi de 2,4%. Os melhores resultados foram alcançados em um tempo de extração ultra-sônica usando 18 h. O colágeno extraído mostrou uma estrutura de hélice contínua intacta, boa solubilidade e estabilidade térmica bastante alta. isto significa que uma extração de pepina ultra-sônica melhorou a eficiência da extração de colágeno natural sem prejudicar a qualidade do colágeno resultante. (Ran e Wang 2014)

Extracção ácido ultrassonicamente assistida
Num estudo realizado por Kim et al. (2012), a extracção de colagénio solúvel em ácido a partir da pele de robalo japonesa (Lateolabrax japonicus) mostraram um aumento de rendimento e tempo de extracção reduzido após o tratamento ultra-sónico a uma frequência de 20 kHz em ácido acético 0,5 M. A extracção com ultra-som não alterou os principais componentes do colagénio, mais especificamente a α1, α2 e cadeias p.
Extracção de Proteína de ultra-sons a partir de cascas de ovo
hidrolisados enzimáticos Ultrassonicamente pré-tratadas tinham melhores propriedades funcionais. Para a extracção de ultra-sons de hidrolisados de proteínas funcionais a partir de casca de ovo de galinha, solubilidade, emulsionantes, formação de espuma e as propriedades de retenção de água são melhoradas.
membrana de casca de ovo é um recurso natural, abundante e é composto por cerca de 64 proteínas, incluindo Tipo I, V e colagio X, lisozima, osteopontina, sialoproteína e. Isso faz com cascas de ovo uma matéria-prima interessante para a extracção de proteínas. Com extracção de ultra-sons, a libertação de proteína e de funcionalidade pode ser significativamente melhorada, resultando em um processo rápido, eficiente e económico.

Processos ultra-sônicos: de Laboratório para Industrial Escala
Ultra-som Assisted Alkali Extraction
para extrair e solubilizar estas proteínas
Para a extracção de proteínas de membrana de casca de ovo, o tratamento de ultra-sons e álcalis, resultou num rendimento de proteína solubilizada perto de 100% da proteína de membrana de casca de ovo total. Cavitação ultra-sons individual proteínas maiores aglomerados a partir da membrana de casca de ovo e facilitou a solubilização dos seus compostos. A estrutura da proteína e propriedades não foram danificados por sonicação e manteve-se intacta. As propriedades antioxidantes das proteínas foram os mesmos para o tratamento de ultra-sons alcalino-assistida e extracção convencional.
Ultrasonic Gelatina Extraction
As peles de pauzina congeladas e secas ao ar foram tratadas com solução salina fria, alcalina e ácida para separar o tecido de colágeno e extrair a gelatina por desnaturação de colágeno a 45 ° C durante quatro horas com um tratamento de ultra-som de potência como auxiliar de processamento. O rendimento de gelatina, o pH, a clareza, a força do gel e as propriedades viscoelásticas bem como a distribuição do peso molecular, determinadas pelo método PAGE-SDS, foram avaliadas. A gelatina extraída em banho-maria a 45 ° C durante quatro horas foi utilizada como controle. O tratamento de ultra-som de potência aumentou o rendimento de extração em 11,1% em comparação com o controle, enquanto a força do gel diminuiu 7%. A temperatura de gelação também foi menor na gelatina extraída por ultra-som (4,2 ° C). Este comportamento está relacionado às diferenças na distribuição do peso molecular das bobinas polipeptídicas nas gelatinas. A extração de ultra-som de potência pode ser usada para aumentar a extração de gelatina de peles de peixe congeladas e secas ao ar. (Olson et al., 2005)
sistemas ultra-sônicos industriais
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Literatura / Referências
- Álvarez, Carlos; Lelu, Pauline; Lynch, Sarah A .; Tiwari, Brijesh K. (2018): a recuperação de proteína a partir de Optimized todo cavala peixe usando extracção sequencial ácido / alcalina isoeléctrico precipitação solubilização (ISP) assistida por ultra-som. LWT – Ciência e Tecnologia de Alimentos Vol. 88 de fevereiro de 2018. 210-216.
- Jain, Surangna; Kumar Anal, Anil (2016): Optimização de extracção de hidrolisados de proteínas funcionais a partir de membrana da casca de ovo de galinha (ESM) por extracção de ultra-som assistido (EAU) e hidrólise enzimática. LWT – Ciência e Tecnologia de Alimentos Vol. 69, junho de 2016. 295-302.
- Kim, H.K .; Kim, Y.H .; Kim, Y.J .; Park, H.J .; Lee, N. H. (2012): Efeitos do tratamento com ultra-sons sobre a extracção de colagénio a partir de peles do robalo Lateolabrax japonicus. Ciência da Pesca Volume 78, Issue 78; 2013. 485-490.
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- Olson, D. A., Avena Bustillos, R.D., Olsen, C. W., Chiou, B., Yee, E., Bower, C. K., Bechtel, P.J., Pan, Z., Mc Hugh, T. H. (2005): Avaliação de ultra-som de energia como um auxiliar de processamento para a extracção de gelatina de peixe. Abstract Reunião No. 71C-26. Reunião Anual IFT. Julho de 2005. New Orleans, LA.
- Ran, X.G .; Wang, L.Y. (2014): Use de tratamento ultra-sónico e a pepsina em conjunto para a extracção de colagénio a partir da indústria de carne por-produtos. Journal of the Science of Food and Agriculture 94 (3), 2014. 585-590.
- Schmidt, M.M .; Dornelles, R.C.P .; Mello, R.O. .; Kubota, E.H .; Mazutti, M. A .; Kempka, A.P .; Demiate, I. M. (2016): processo de extracção de colagénio. Internacional Food Research Journal 23 (3), 2016. 913-922.
- Siritientong, Tippawan; Bonani, Walter; Motta, Antonella; Migliaresi, Claudio; Aramwit, Pornanong (2016): Os efeitos da estirpe seda Bombyx mori e tempo de extracção sobre as características moleculares e biológicas de sericina. Bioscience, Biotechnology, Biochemistry e Vol. 80, Iss. 2, 2016. 241-249.
- Zeng, J.N .; Jiang, B.Q .; Xiao, Z.Q., Li, S. H. (2011): A extracção de colagénio a partir de escalas de peixes com papaína pré-tratamento sob ultra-som. Advanced Materials Research, Volume 366, 2011. 421-424.
Fatos, vale a pena conhecer
Colágeno
O colagénio é a principal proteína estrutural no espaço extracelular em vários tecidos conjuntivos em órgãos de animais. À medida que o componente principal do tecido conjuntivo, que é a proteína mais abundante em mamíferos, [1], tornando-se a partir de 25% a 35% do teor de proteínas em todo o corpo. O colagénio é composto por aminoácidos da ferida em conjunto para formar triplas hélices para formar fibrilas de alongados. As maiores quantidades de colagénio estão presentes nos tecidos fibrosos, tais como tendões, ligamentos e pele. Existem três tipos de colagénio para ser distinguidas:
Colágeno tipo I: fornece 90% de proteína na pele, cabelo, unhas, órgãos, ossos, ligamentos
colágeno tipo II: proporciona 50-60% de proteína em cartilagem, 85-90% de colagénio na cartilagem articular
Colagénio do tipo III: fornece proteínas de proteína fibrosa em osso, cartilagem, dentina, tendão, e de outros tecidos conjuntivos
Colágeno no corpo
Cada um dos três tipos de colagénio é composto a partir de diferentes proteas que cumpram os propósitos diferentes no corpo. Os tipos de colágeno I e III ambos são componentes principais da pele, músculos, ossos, cabelos e unhas. Eles são necessários para a sua saúde, crescimento e reconstrução. O colagénio do tipo II é principalmente encontrado na cartilagem e articulações.
O colagénio de tipo I e III, ambos contêm 19 aminoácidos que são considerados como os aminoácidos essenciais. Elas são produzidas por fibroblastos (células em tecidos conjuntivos) e osteoblastos (células que formam os ossos) .As proteínas mais importantes em colagénio do tipo I e III incluem glicina, prolina, alanina, hidroxiprolina e. Tipo III é uma escleroproteína fibroso.
A glicina é o aminoácido com o montante mais elevado em colagénio. A prolina é um aminoácido não essencial, que pode ser sintetizada a partir de glicina e contribui para as articulações e tendões. A hidroxiprolina é um aminoácido que contribui para a estabilidade de colagénio. A alanina é um aminoácido importante para a biossíntese de proteínas.
Como tipo I e III, colagénio do tipo II se forma fibrilas. Esta rede fibrilar de colágeno é importante na cartilagem desde IS permite para o aprisionamento de proteoglicanos. Além disso, proporciona resistência à tracção ao tecido.
Origens e Aplicações
O colagénio é uma proteína fibrosa que existe em abundância no tecido conjuntivo de mamífero, por exemplo bovino, porco. A maior parte colagénio é extraído
a partir de peles porcinas e ossos e a partir de fontes de bovinos. Uma fonte alternativa para a extracção de colagénio são peixes e aves. O colágeno é amplamente utilizado em alimentos, suplementos alimentares, produtos farmacêuticos / exames médicos e cosméticos, entre outros produtos. A extracção de colagénio é um negócio em crescimento uma vez que esta proteína pode substituir agentes sintéticos em vários processos industriais.