Extração ultrassónica de colagénio de medusas

Informações úteis

Colagénio

O colagénio é uma proteína fibrosa com uma estrutura em tripla hélice e a principal proteína fibrosa insolúvel da matriz extracelular e do tecido conjuntivo. Existem pelo menos 16 tipos de colagénio, mas a maioria (aprox. 90%) pertence aos tipos I, II e III. O colagénio é a proteína mais abundante no corpo humano, presente nos ossos, músculos, pele e tendões. Nos mamíferos, representa 25–35% da totalidade das proteínas do corpo. A lista seguinte apresenta exemplos de tecidos onde os tipos de colagénio são mais abundantes: Tipo I – osso, derme, tendão, ligamentos, córnea; Tipo II – cartilagem, corpo vítreo, núcleo pulposo; Tipo III – pele, parede dos vasos, fibras reticulares da maioria dos tecidos (pulmões, fígado, baço, etc.); Tipo IV – membranas basais; Tipo V – frequentemente distribuído em conjunto com o colagénio do tipo I, especialmente na córnea. Isto favoreceu naturalmente a exploração comercial dos colagénios abundantes habituais (colagénios I–V), através do seu isolamento e purificação, sobretudo a partir de tecidos humanos, bovinos e suínos, por processos de fabrico convencionais de elevado rendimento, dando origem a lotes de colagénio de elevada qualidade. (Silva et al., Mar. Drugs 2014, 12)
O colagénio endógeno é um colagénio natural sintetizado pelo corpo, enquanto o colagénio exógeno é sintético e pode provir de uma fonte externa, como os suplementos. O colagénio está presente no corpo, especialmente na pele, nos ossos e nos tecidos conjuntivos. A produção de colagénio num organismo diminui com a idade e com a exposição a fatores como o tabagismo e a luz UV. Em medicina, o colagénio pode ser utilizado em pensos de colagénio para feridas, para atrair novas células da pele para os locais das feridas.
O colagénio é amplamente utilizado em suplementos e produtos farmacêuticos, uma vez que pode ser reabsorvido. Isto significa que pode ser decomposto, transformado e novamente absorvido pelo corpo. Pode também ser moldado em sólidos comprimidos ou géis com estrutura reticulada. A sua vasta gama de funções e a sua ocorrência natural tornam-no clinicamente versátil e adequado a uma variedade de fins médicos. Para uso médico, o colagénio pode ser obtido a partir de bovinos, suínos, ovinos e organismos marinhos.
Existem quatro métodos principais para isolar colagénio de animais: precipitação por adição de sal, método alcalino, método ácido e método enzimático.
Os métodos ácido e enzimático são os mais frequentemente utilizados em combinação para a produção de colagénio de elevada qualidade. Uma vez que algumas partes do colagénio são colagénio solúvel em ácido (ASC) e outras são colagénio solúvel em pepsina (PSC), o tratamento ácido é seguido de uma extração enzimática com pepsina. A extração ácida de colagénio é realizada utilizando ácidos orgânicos, como o ácido cloroacético, cítrico ou láctico. Para libertar o colagénio solúvel em pepsina (PSC) do material remanescente do processo de extração ácida de colagénio, a matéria não dissolvida é tratada com a enzima pepsina, para isolar o colagénio solúvel em pepsina (PSC). O PSC é habitualmente utilizado em combinação com 0,5M de ácido acético. A pepsina é uma enzima comum, pois é capaz de manter uma estrutura de colagénio por clivagem na extremidade N-terminal da cadeia proteica e no péptido não helicoidal.
O colagénio é utilizado em suplementos nutricionais (nutracêuticos), produtos cosméticos e medicina. O colagénio de mamíferos e o colagénio marinho (de peixe) estão disponíveis no mercado e podem ser adquiridos em quaisquer quantidades. O colagénio de medusas é uma nova forma de colagénio, biocompatível com o ser humano e de origem não mamífera (isento de doenças). O colagénio de medusas não corresponde a nenhum tipo específico de colagénio (tipos I–V), mas apresenta as várias propriedades dos colagénios dos tipos I, II e V.

Glicoproteínas

As glicoproteínas encontram-se em muitos organismos, desde bactérias até seres humanos, e têm diferentes funções. Estas proteínas com cadeias curtas de oligossacáridos estão envolvidas no reconhecimento da superfície celular por hormonas, vírus e outras substâncias em muitos eventos celulares. Além disso, os antigénios da superfície celular servem como secreção de mucina do elemento da matriz extracelular e dos tratos gastrointestinal e urogenital. Quase todas as proteínas globulares do plasma, exceto a albumina, as enzimas e as proteínas secretadas, têm uma estrutura de glicoproteína. A membrana celular é composta por moléculas de proteínas, lípidos e hidratos de carbono. O papel das glicoproteínas na membrana celular, por sua vez, afeta o número e a distribuição das proteínas. Estas proteínas estão envolvidas na transição da membrana para a substância. O número e a distribuição dos glicolípidos e das glicoproteínas conferem especificidade celular.
As glicoproteínas são responsáveis pelo reconhecimento das células, pela permeabilidade seletiva da membrana celular e pela captação de hormonas. Existem 7 tipos principais de monossacáridos na parte glucídica das glicoproteínas. Estes monossacáridos combinam-se em diferentes sequências e com diferentes estruturas de ligação, resultando num grande número de estruturas de cadeias de hidratos de carbono. Uma glicoproteína pode conter uma única estrutura de oligossacárido ligado por N ou pode conter mais do que um tipo de oligossacárido. Os oligossacáridos ligados por N podem ter estruturas iguais ou diferentes, ou podem também estar presentes em oligossacáridos ligados por O. O número de cadeias de oligossacáridos varia consoante a proteína e a função.
Os ácidos siálicos nas glicoproteínas, um elemento do glicocálix, desempenham um papel importante no reconhecimento das células. Se os ácidos siálicos forem destruídos por qualquer razão, a estrutura do glicocálix da membrana é perturbada e a célula não consegue desempenhar a maioria das tarefas especificadas. Existem também algumas glicoproteínas estruturais. São as fibronectinas, as lamininas e as fibronectinas fetais, e todas têm diferentes funções no corpo. Também nas glicoproteínas eucarióticas existem alguns monossacáridos, sobretudo dos tipos hexose e amino-hexose. Podem auxiliar o enovelamento das proteínas, melhorar a estabilidade das proteínas e estão envolvidos na sinalização celular.