Fatos, vale a pena conhecer

Colágeno

O colágeno é proteína fibrosa com estrutura de hélice tripla e a principal proteína fibrosa insolúvel na matriz extracelular e no tecido conjuntivo. Há pelo menos 16 tipos de colágenos, mas a maioria deles (aprox. 90%) pertencem ao tipo I, tipo II, e tipo III. O colágeno é a proteína mais abundante no corpo humano encontrado em ossos, músculos, pele e tendões. Em mamíferos, contribui 25-35% da proteína do corpo inteiro. A lista a seguir apresenta exemplos de tecidos onde os tipos de colágeno são os mais abundantes: tipo I — osso, derme, tendão, ligamentos, córnea; Tipo II — cartilagem, corpo vítreo, núcleo pulposus; Tipo III — pele, parede do vaso, fibras reticulares da maioria dos tecidos (pulmões, fígado, baço, etc.); Tipo IV — membranas do porão, tipo V — muitas vezes codistribui com colágeno tipo I, especialmente na córnea. Isso favoreceu naturalmente a exploração comercial do padrão de colagens abundantes (colágenos I – V), isolando-os e purificando-os, principalmente de tecidos humanos, bovinos e suínos, por processos de fabricação convencionais e de alto rendimento, levando a alta qualidade lotes de colágeno. (Silva et al., mar. drogas 2014, 12)
O colágeno endógeno é um colágeno natural sintetizado pelo corpo, enquanto o colágeno exógeno é sintético e pode vir de uma fonte externa, como suplementos. O colágeno ocorre no corpo, especialmente na pele, ossos e tecidos conjuntivos. A produção de colágeno em um organismo diminui com a idade e a exposição a fatores como tabagismo e luz UV. Na medicina, o colagénio pode ser usado em curativos da ferida do colagénio para atrair pilhas novas da pele aos locais da ferida.
O colagénio é amplamente utilizado nos suplementos e nos fármacos desde que pode ser resorbed. Isso significa que ele pode ser dividido, transformado e levado de volta para o corpo. Ele também pode ser formado em sólidos compridos ou géis tipo Lattice. Sua escala larga das funções e de sua ocorrência natural fá-lo clìnica versátil e apropriado para uma variedade de finalidades médicas. Para uso médico, o colágeno pode ser obtido a partir de bovinos, suínos, ovinos, um organismos marinhos.
Há quatro métodos principais para isolar o colagénio dos animais: o Salting-para fora, o alcalino, o ácido, e o método da enzima.
Os métodos ácidos e enzimáticos são mais comumente usados em combinação para a produção de colágeno de alta qualidade. Como as partes do colágeno são colágeno solúvel em ácido (ASC) e outras partes são colágeno solúvel em pepsina (PSC), o tratamento ácido é seguido por uma extração de pepsina enzimática. A extração ácida do colagénio é realizada usando ácidos orgânicos tais como o ácido cloracético, cítrico, ou láctico. Para liberar o colágeno solúvel em pepsina (PSC) do material remanescente do processo de extração de colágeno ácido, a matéria não dissolvida é tratada com a enzima pepsina, para isolar o colágeno solúvel em pepsina (PSC). O PSC é comumente aplicado em combinação com 0,5 M de ácido acético. Pepsina é uma enzima comum, pois é capaz de manter uma estrutura de colágeno por clivagem para o N-terminal da cadeia protéica e peptídeo não-hélice.
O colágeno é usado em suplementos nutricionais (nutracêuticos), produtos cosméticos e medicina. O colágeno de mamíferos e marinhos (peixe) está disponível no mercado e pode ser comprado em qualquer quantidade. O colagénio das Medusa é uma forma nova do colagénio, que é biocompatível humano e não-mamífero (desease-livre). O colagénio das medusa não corresponde a nenhum tipo particular de colagénio (tipo I-V), mas apresenta as várias propriedades dos tipos I, II e V do colagénio.

Glicoproteínas

As glicoproteínas são encontradas em muitos organismos das bactérias aos seres humanos e têm funções diferentes. Estas proteínas com correntes curtas do Oligosaccharide são envolvidas no reconhecimento de superfície da pilha por hormonas, por vírus e por outras substâncias em muitos eventos celulares. Além disso, antígenos de superfície celular servem como secreção de mucin do elemento da matriz extracelular, trato gastrointestinal e urogenital. Quase todas as proteínas globulares no plasma, exceto a albumina, as enzimas secretadas e as proteínas têm estrutura de glicoproteína. A membrana celular é composta de proteínas, lipídios e moléculas de carboidratos. O papel das glicoproteínas na membrana celular, por outro lado, afeta o número e a distribuição de proteínas. Estas proteínas estão envolvidas na transição da membrana para a substância. O número e a distribuição de glicolipídeos e glicoproteínas dão especificidade celular.
As glicoproteínas são responsáveis pelo reconhecimento das células, pela permeabilidade seletiva da membrana celular e pela captação de hormônios. Existem 7 tipos principais de monossacarídeos na parte de carboidratos de glicoproteínas. Estes monosacáridos combinam com diferentes sequenciamento e diferentes estruturas de ligação, resultando em um grande número de estruturas de cadeia de carboidratos. Uma glicoproteína pode conter uma única estrutura de oligossacarde ligada ao N ou pode conter mais de um tipo de oligossacarde. Os oligossacarídeos ligados ao N podem ser de estruturas iguais ou diferentes ou podem também estar presentes em oligossacarídeos ligados ao O. O número de cadeias de oligossacardos varia dependendo da proteína e da função.
Os ácidos sialic nas glicoproteínas, um elemento do glycocalyx, jogam um papel importante no reconhecimento das pilhas. Se os ácidos siálico são destruídos por qualquer razão, a estrutura do glicocálix da membrana é interrompida e a pilha não pode executar a maioria das tarefas especificadas. Além disso, existem algumas glicoproteínas estruturais. Eles são fibronectinas, lamininas, fibronectinas fetais e todos eles têm diferentes missões no corpo. Também em glicoproteínas eucarióticas, existem alguns monossacarídeos principalmente no tipo hexose e aminohexose. Eles podem ajudar na dobradura de proteínas, melhorar a estabilidade da proteína e estão envolvidos na sinalização celular.