Extração de colagénio por ultra-sons a partir de medusas
- O colagénio da medusa é um colagénio de alta qualidade, que é único mas apresenta propriedades semelhantes às do colagénio de tipo I, II, III e V.
- A extração por ultra-sons é uma técnica puramente mecânica, que aumenta o rendimento, acelera o processo e produz colagénio de elevado peso molecular.
Extração de medusas por ultra-sons
As medusas são ricas em minerais e proteínas, e o colagénio é uma das principais proteínas destas criaturas marinhas gelatinosas. A medusa é uma fonte quase abundante encontrada nos oceanos. Muitas vezes vista como uma praga, a utilização de medusas para a extração de colagénio é benéfica em ambos os sentidos, produzindo um excelente colagénio, utilizando uma fonte natural sustentável e eliminando as florescências de medusas.
A extração por ultra-sons é um método de extração mecânica, que pode ser controlado com precisão e adaptado à matéria-prima tratada. A extração por ultra-sons foi aplicada com sucesso para isolar o colagénio, as glicoproteínas e outras proteínas das medusas.
Em geral, as proteínas isoladas das medusas apresentam uma forte atividade antioxidante e são, por isso, compostos activos valiosos para as indústrias alimentar, de suplementos e farmacêutica.
Para a extração, pode ser utilizada a medusa inteira, a mesoglea (= parte principal do guarda-chuva da medusa) ou os braços orais.
A extração por ultra-sons é uma técnica eficaz e rápida para produzir colagénio a partir de medusas em grandes quantidades.
- colagénio de qualidade alimentar / farmacêutica
- elevado peso molecular
- composição de aminoácidos
- aumento dos rendimentos
- Processamento rápido
- Fácil de operar
Ultrassónico-ácido & Extração ultra-sónica-enzimática
A extração ultra-sónica pode ser utilizada em combinação com várias soluções ácidas para libertar o colagénio solúvel em ácido (ASC) das medusas. A cavitação ultra-sónica promove a transferência de massa entre o substrato da medusa e a solução ácida, quebrando as estruturas celulares e libertando os ácidos para o substrato. Deste modo, o colagénio, bem como outras proteínas alvo, são transferidos para o líquido.
Numa fase subsequente, o restante substrato da medusa é tratado com enzimas (i.e. pepsina) sob ultra-sons para isolar o colagénio solúvel em pepsina (PSC). A sonicação é conhecida pela sua capacidade de aumentar a atividade enzimática. Este efeito é baseado na dispersão ultra-sónica e desaglomeração dos agregados de pepsina. As enzimas homogeneamente dispersas oferecem uma maior superfície para a transferência de massa, o que está correlacionado com uma maior atividade enzimática. Além disso, as potentes ondas de ultra-sons abrem as fibrilas de colagénio para que o colagénio seja libertado.
A investigação demonstrou que uma extração enzimática assistida por ultra-sons (pepsina) resulta em rendimentos mais elevados e num processo de extração mais curto.
Ultrasonicators de alto desempenho para a produção de colagénio
A Hielscher Ultrasonics fornece sistemas ultra-sónicos potentes, desde o laboratório até à bancada e à escala industrial. Para garantir uma saída de extração óptima, a sonicação fiável sob condições exigentes pode ser realizada continuamente. Todos os processadores ultra-sônicos industriais podem fornecer amplitudes muito altas. Amplitudes de até 200µm podem ser facilmente executadas continuamente em operação 24/7. Para amplitudes ainda maiores, sonotrodos ultra-sônicos personalizados estão disponíveis. A robustez do equipamento ultrassónico da Hielscher permite uma operação 24/7 em serviço pesado e em ambientes exigentes.
O quadro seguinte dá-lhe uma indicação da capacidade de processamento aproximada dos nossos ultra-sons:
| Volume do lote | caudal | Dispositivos recomendados |
|---|---|---|
| 0.5 a 1,5mL | n.d. | VialTweeter |
| 1 a 500mL | 10 a 200mL/min | UP100H |
| 10 a 2000mL | 20 a 400mL/min | UP200Ht, UP400ST |
| 0.1 a 20L | 0.2 a 4L/min | UIP2000hdT |
| 10 a 100L | 2 a 10L/min | UIP4000hdt |
| n.d. | 10 a 100L/min | UIP16000 |
| n.d. | maior | grupo de UIP16000 |
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Literatura/Referências
- Nicholas M.H. Khonga, Fatimah Md. Yusoff, B. Jamilah, Mahiran Basri, I. Maznah, Kim Wei Chan, Nurdin Armania, Jun Nishikawa (2018): Extração aprimorada de colágeno da água-viva (Acromitus hardenbergi) com aumento dos processos de solubilização induzidos fisicamente. Química Alimentar Vol. 251, 15 de junho de 2018. 41-50.
- Guoyan Ren, Bafang Li, Xue Zhao, Yongliang Zhuang, Mingyan Yan (2008): Tecnologia de extração assistida por ultra-sons para a extração de glicoproteínas de braços orais de medusa (Rhopilema esculentum). Transacções da Sociedade Chinesa de Engenharia Agrícola 2008-02.
- Guoyan Ren, Bafang Li, Xue Zhao, Yongliang Zhuang, Mingyan Yan, Hu Hou, Xiukun Zhang, Li Chen (2009): Triagem de métodos de extração de glicoproteínas de braços orais de medusa (Rhopilema esculentum) por cromatografia líquida de alta eficiência. Journal of Ocean University of China 2009, Volume 8, Número 1. 83-88.
Fatos, vale a pena conhecer
Colagénio
O colagénio é uma proteína fibrosa com estrutura de tripla hélice e a principal proteína fibrosa insolúvel na matriz extracelular e no tecido conjuntivo. Existem pelo menos 16 tipos de colagénios, mas a maioria deles (cerca de 90%) pertence ao tipo I, tipo II e tipo III. O colagénio é a proteína mais abundante no corpo humano, presente nos ossos, músculos, pele e tendões. Nos mamíferos, contribui com 25-35% das proteínas de todo o corpo. A lista seguinte apresenta exemplos de tecidos onde os tipos de colagénio são mais abundantes: Tipo I - osso, derme, tendão, ligamentos, córnea; Tipo II - cartilagem, corpo vítreo, núcleo pulposo; Tipo III - pele, parede dos vasos, fibras reticulares da maioria dos tecidos (pulmões, fígado, baço, etc.); Tipo IV - membranas basais, Tipo V - frequentemente co-distribuído com o colagénio tipo I, especialmente na córnea. Este facto favoreceu naturalmente a exploração comercial dos colagénios padrão abundantes (colagénios I-V), através do seu isolamento e purificação, principalmente a partir de tecidos humanos, bovinos e suínos, por processos de fabrico convencionais e de alto rendimento, conduzindo a lotes de colagénio de elevada qualidade. (Silva et al., Mar. Drugs 2014, 12)
O colagénio endógeno é um colagénio natural sintetizado pelo organismo, enquanto o colagénio exógeno é sintético e pode provir de uma fonte externa, como os suplementos. O colagénio encontra-se no corpo, especialmente na pele, nos ossos e nos tecidos conjuntivos. A produção de colagénio num organismo diminui com a idade e com a exposição a factores como o tabaco e a luz UV. Em medicina, o colagénio pode ser utilizado em pensos de colagénio para feridas para atrair novas células da pele para os locais das feridas.
O colagénio é amplamente utilizado em suplementos e produtos farmacêuticos, uma vez que pode ser reabsorvido. Isto significa que pode ser decomposto, transformado e levado de volta para o corpo. Também pode ser formado em sólidos comprimidos ou géis em forma de rede. A sua vasta gama de funções e a sua ocorrência natural tornam-no clinicamente versátil e adequado para uma variedade de fins médicos. Para uso médico, o colagénio pode ser obtido a partir de bovinos, suínos, ovinos e organismos marinhos.
Existem quatro métodos principais para isolar o colagénio dos animais: o método da salga, o método alcalino, o método ácido e o método enzimático.
Os métodos ácido e enzimático são mais frequentemente utilizados em combinação para a produção de colagénio de alta qualidade. Uma vez que partes do colagénio são colagénio solúvel em ácido (ASC) e outras partes são colagénio solúvel em pepsina (PSC), o tratamento ácido é seguido por uma extração enzimática de pepsina. A extração ácida do colagénio é efectuada com ácidos orgânicos, como o ácido cloracético, cítrico ou lático. Para libertar o colagénio solúvel em pepsina (PSC) do material remanescente do processo de extração ácida do colagénio, a matéria não dissolvida é tratada com a enzima pepsina, para isolar o colagénio solúvel em pepsina (PSC). O PSC é normalmente aplicado em combinação com 0,5M de ácido acético. A pepsina é uma enzima comum, uma vez que é capaz de manter a estrutura do colagénio através da clivagem do terminal N da cadeia proteica e do péptido não hélice.
O colagénio é utilizado em suplementos nutricionais (nutracêuticos), produtos cosméticos e medicamentos. O colagénio de mamíferos e marinho (peixe) está disponível no mercado e pode ser comprado em qualquer quantidade. O colagénio de medusa é uma nova forma de colagénio, biocompatível com o ser humano e não-mamífero (sem doenças). O colagénio da medusa não corresponde a nenhum tipo específico de colagénio (tipo I-V), mas apresenta as várias propriedades dos tipos de colagénio I, II e V.
Glicoproteínas
As glicoproteínas encontram-se em muitos organismos, desde bactérias a seres humanos, e têm diferentes funções. Estas proteínas com cadeias curtas de oligossacáridos estão envolvidas no reconhecimento da superfície celular por hormonas, vírus e outras substâncias em muitos eventos celulares. Além disso, os antigénios da superfície celular servem como secreção de mucina do elemento da matriz extracelular, do trato gastrointestinal e urogenital. Quase todas as proteínas globulares no plasma, exceto a albumina, as enzimas segregadas e as proteínas, têm uma estrutura glicoproteica. A membrana celular é composta por moléculas de proteínas, lípidos e hidratos de carbono. O papel das glicoproteínas na membrana celular, por outro lado, afecta o número e a distribuição das proteínas. Estas proteínas estão envolvidas na transição da membrana para a substância. O número e a distribuição dos glicolípidos e das glicoproteínas conferem especificidade à célula.
As glicoproteínas são responsáveis pelo reconhecimento das células, pela permeabilidade selectiva da membrana celular e pela absorção de hormonas. Existem 7 tipos principais de monossacáridos na parte dos hidratos de carbono das glicoproteínas. Estes monossacáridos combinam-se com diferentes sequências e diferentes estruturas de ligação, dando origem a um grande número de estruturas de cadeias de hidratos de carbono. Uma glicoproteína pode conter uma única estrutura de oligossacárido ligado ao N ou pode conter mais do que um tipo de oligossacárido. Os oligossacáridos ligados à N podem ser da mesma estrutura ou de estruturas diferentes ou podem também estar presentes em oligossacáridos ligados à O. O número de cadeias de oligossacáridos varia consoante a proteína e a função.
Os ácidos siálicos nas glicoproteínas, um elemento do glicocálix, desempenham um papel importante no reconhecimento das células. Se os ácidos siálicos forem destruídos por qualquer motivo, a estrutura do glicocálix da membrana é rompida e a célula não pode realizar a maioria das tarefas especificadas. Além disso, existem algumas glicoproteínas estruturais. São elas as fibronectinas, as lamininas, as fibronectinas fetais e todas elas têm missões diferentes no organismo. Também nas glicoproteínas eucarióticas, existem alguns monossacáridos, maioritariamente do tipo hexose e aminohexose. Podem ajudar a dobrar as proteínas, melhorar a sua estabilidade e estão envolvidos na sinalização celular.

