Extração ultrassônica de colágeno de água-viva

Fatos, vale a pena conhecer

colagénio

O colágeno é uma proteína fibrosa com estrutura de tripla hélice e a principal proteína fibrosa insolúvel na matriz extracelular e no tecido conjuntivo. Existem pelo menos 16 tipos de colágenos, mas a maioria deles (aprox. 90%) pertence ao tipo I, tipo II e tipo III. O colágeno é a proteína mais abundante no corpo humano encontrada nos ossos, músculos, pele e tendões. Nos mamíferos, contribui com 25-35% da proteína de todo o corpo. A lista a seguir dá exemplos de tecidos onde os tipos de colágeno são mais abundantes: Tipo I - osso, derme, tendão, ligamentos, córnea; Tipo II - cartilagem, corpo vítreo, núcleo pulposo; Tipo III - pele, parede do vaso, fibras reticulares da maioria dos tecidos (pulmões, fígado, baço, etc.); O tipo IV - membranas basais, tipo V - geralmente co-distribui com o colágeno tipo I, especialmente na córnea. Isso naturalmente favoreceu a exploração comercial dos colágenos abundantes padrão (colágenos I-V), isolando-os e purificando-os, principalmente de tecidos humanos, bovinos e suínos, por processos de fabricação convencionais de alto rendimento, levando a lotes de colágeno de alta qualidade. (Silva et al., Mar. Drugs 2014, 12)
O colágeno endógeno é um colágeno natural sintetizado pelo corpo, enquanto o colágeno exógeno é sintético e pode vir de uma fonte externa, como suplementos. O colágeno ocorre no corpo, especialmente na pele, ossos e tecidos conjuntivos. A produção de colágeno em um organismo diminui com a idade e a exposição a fatores como tabagismo e luz ultravioleta. Na medicina, o colágeno pode ser usado em curativos de colágeno para atrair novas células da pele para os locais das feridas.
O colágeno é amplamente utilizado em suplementos e produtos farmacêuticos, pois pode ser reabsorvido. Isso significa que ele pode ser quebrado, transformado e levado de volta ao corpo. Também pode ser formado em sólidos comprimidos ou géis semelhantes a treliças. Sua ampla gama de funções e sua ocorrência natural o tornam clinicamente versátil e adequado para uma variedade de fins médicos. Para uso médico, o colágeno pode ser obtido de bovinos, suínos, ovinos e organismos marinhos.
Existem quatro métodos principais para isolar o colágeno de animais: o método de salga, alcalino, ácido e enzima.
Os métodos ácido e enzimático são mais comumente usados em combinação para a produção de colágeno de alta qualidade. Como partes do colágeno são colágeno solúvel em ácido (ASC) e outras partes são colágeno solúvel em pepsina (PSC), o tratamento ácido é seguido por uma extração enzimática de pepsina. A extração ácida de colágeno é realizada com ácidos orgânicos como ácido cloracético, cítrico ou lático. Para liberar colágeno solúvel em pepsina (PSC) do material restante do processo de extração de colágeno ácido, a matéria não dissolvida é tratada com a enzima pepsina, para isolar o colágeno solúvel em pepsina (PSC). O PSC é comumente aplicado em combinação com 0,5M de ácido acético. A pepsina é uma enzima comum, pois é capaz de manter uma estrutura de colágeno clivando o N-terminal da cadeia proteica e o peptídeo não helicoidal.
O colágeno é usado em suplementos nutricionais (nutracêuticos), produtos cosméticos e medicamentos. O colágeno de mamíferos e marinhos (peixes) está disponível no mercado e pode ser comprado em qualquer quantidade. O colágeno de água-viva é uma nova forma de colágeno, que é biocompatível com humanos e não mamíferos (livre de doenças). O colágeno de água-viva não corresponde a nenhum tipo específico de colágeno (tipo IV), mas exibe as várias propriedades dos tipos de colágeno I, II e V.

Glicoproteínas

As glicoproteínas são encontradas em muitos organismos, de bactérias a humanos, e têm funções diferentes. Essas proteínas com cadeias curtas de oligossacarídeos estão envolvidas no reconhecimento da superfície celular por hormônios, vírus e outras substâncias em muitos eventos celulares. Além disso, os antígenos de superfície celular servem como secreção de mucina do elemento da matriz extracelular, trato gastrointestinal e urogenital. Quase todas as proteínas globulares no plasma, exceto a albumina, enzimas secretadas e proteínas, têm estrutura glicoproteica. A membrana celular é composta por moléculas de proteínas, lipídios e carboidratos. O papel das glicoproteínas na membrana celular, por outro lado, afeta o número e a distribuição das proteínas. Essas proteínas estão envolvidas na transição da membrana para a substância. O número e a distribuição de glicolipídios e glicoproteínas conferem especificidade celular.
As glicoproteínas são responsáveis pelo reconhecimento das células, pela permeabilidade seletiva da membrana celular e pela captação de hormônios. Existem 7 tipos principais de monossacarídeos na parte de carboidratos das glicoproteínas. Esses monossacarídeos se combinam com diferentes sequenciamentos e diferentes estruturas de ligação, resultando em um grande número de estruturas de cadeia de carboidratos. Uma glicoproteína pode conter uma única estrutura de oligossacarídeo ligada a N ou pode conter mais de um tipo de oligossacarídeo. Os oligossacarídeos ligados a N podem ter estruturas iguais ou diferentes ou também podem estar presentes em oligossacarídeos ligados a O. O número de cadeias de oligossacarídeos varia dependendo da proteína e da função.
Os ácidos siálicos nas glicoproteínas, um elemento do glicocálice, desempenham um papel importante no reconhecimento das células. Se os ácidos siálicos forem destruídos por qualquer motivo, a estrutura do glicocálice da membrana é interrompida e a célula não pode realizar a maioria das tarefas especificadas. Além disso, existem algumas glicoproteínas estruturais. São fibronectinas, laminanas, fibronectinas fetais e todas têm diferentes missões no corpo. Também nas glicoproteínas eucarióticas, existem alguns monossacarídeos, principalmente no tipo hexose e aminohexose. Eles podem ajudar no dobramento de proteínas, melhorar a estabilidade da proteína e estão envolvidos na sinalização celular.