Hielscher Ultrasonics
Mir wäerte frou Äre Prozess ze diskutéieren.
Rufft eis un: +49 3328 437-420
Mail eis: info@hielscher.com

Ultraschall Collagen Extraktioun

  • Collagen ass reich an Proteinen a gëtt vill a ville industriellen Uwendungen benotzt, zB Liewensmëttel, Pharma, Additive etc.
  • Sonication kann einfach mat enzymateschen oder sauerem Extraktioun vu Kollagen kombinéiert ginn.
  • D'Ëmsetzung vun Ultraschallen an de Kollagenextraktiounsprozess resultéiert zu méi héije Rendementer a méi séier Extraktioun.

Ultraschall Effekter op Collagen Extraktioun

Héich-Intensitéit Ultraschall gëtt wäit benotzt fir Massentransfer an naass Prozesser ze verbesseren, zB Extraktioun, Sonochemie etc. D'Extraktioun (och bekannt als Kollagenisolatioun) vu Kollagen kann duerch Ultraschallbehandlung wesentlech verbessert ginn. Sonication hëlleft während der Spaltung vum Kollagensubstrat, mécht d'Kollagenfibrillen op, sou datt enzymatesch Hydrolyse oder Säurebehandlung erliichtert gëtt.

Ultraschall assistéiert enzymatesch Extraktioun

Sonication ass bekannt fir seng Fäegkeet fir d'Enzymaktivitéit ze erhéijen. Dësen Effekt baséiert op der Ultraschalldispersioun an Deagglomeratioun vun de Pepsin Aggregaten. Homogen dispergéiert Enzyme bidden eng erhéicht Uewerfläch fir Massentransfer, wat mat méi héijer Enzymaktivitéit korreléiert ass. Ausserdeem maachen déi mächteg Ultraschallwellen d'Kollagenfibrillen op, sou datt de Kollagen fräigelooss gëtt.

Ultraschall Pepsin Extraktioun: Pepsin kombinéiert d'Ultraschall erhéicht d'Ausbezuele vu Kollagen bis zu ca. 124% a verkierzt däitlech d'Extraktiounszäit am Verglach mat der konventioneller Pepsinhydrolyse. Kreesfërmeg Dichroismus Analyse, Atomkraaftmikroskopie a FTIR hunn bewisen datt d'Triple Helix Struktur vum extrahéierten Kollagen net vun der Sonikatioun beaflosst gouf an intakt bliwwen ass. (Li et al. 2009) Dëst mécht d'Ultraschall assistéiert Pepsin Extraktioun ganz praktesch fir d'Liewensmëttelindustrie, déi erhéicht Protein Erhuelungsraten an enger wesentlech méi kuerzer Veraarbechtungszäit ubitt.

An enger Comparativ Studie vun Ultraschall vs net-ultrasonic Extraktioun vu Kollagen aus Rëndfleesch Sehne, huet d'Ultraschallbehandlung (20kHz, Pulsmodus 20/20 Sek.) iwwerzeegt duerch méi héich Ausbezuelen an Effizienz. Déi konventionell Extraktioun gouf mat Pepsin an Essigsäure fir 48 Stonnen duerchgefouert. D'Ultraschallextraktioun gouf ënner de selwechte Bedéngungen extrahéiert, awer d'Belaaschtungszäite fir d'Sonicatioun (3 bis 24 h) a Pepsin (24 bis 45 Stonnen) waren variéiert, wat zu engem Total vun 48 Stonnen Behandlung resultéiert. D'Ultraschall-Pepsin Extraktioun huet super Effizienz vun der Kollagenextraktioun gewisen, eng Ausbezuelung vu 6,2% erreecht, wann d'konventionell Extraktiounsausbezuelung 2,4% war. Bescht Resultater goufe bei enger Ultraschallextraktiounszäit mat 18 h erreecht. Den extrahéierten Kollagen huet eng onbeschiedegt kontinuéierlech Helixstruktur, gutt Solubilitéit an zimlech héich thermesch Stabilitéit gewisen. Dëst bedeit datt eng Ultraschall-Pepsin-Extraktioun d'Effizienz vun der Extraktioun vum natierleche Kollagen verbessert huet ouni d'Qualitéit vum resultéierende Kollagen ze beschiedegen. (Ran & Wang 2014)

Ultrasonic Setup mat geréiert Tank

Informatiounen Ufro




Notéiert eis Privatsphär Politik.




Ultraschall Papain Extraktioun: Collagen aus Fëschwaasser kann effizient extrahéiert ginn duerch Papain Hydrolyse kombinéiert mat Ultraschall Virbehandlung. Fir d'Ultraschall-Papain Extraktioun vu Kollagen aus Fësch Skalen goufen déi folgend Prozessparameter als optimal fonnt: Ultraschall-Virbehandlungsdauer vu 4min, Verhältnis vu Papain a Fëschskalen 4%, Temperatur 60 ° C an Gesamtextraktiounszäit vu 5h. Ënner dësen optimalen Bedéngungen erreecht d'Extraktiounsquote vum Kollagen 90,7%. (Jiang et al. 2011)

Ultraschall Assistéiert Säureextraktioun

An enger Etude vum Kim et al. (2012) huet d'Extraktioun vu sauerlösleche Kollagen aus der Haut vum japanesche Mier Bass (Lateolabrax japonicus) erhéicht Ausbezuelung a reduzéierter Extraktiounszäit no der Ultraschallbehandlung bei enger Frequenz vun 20 kHz an 0,5 M Essigsäure gewisen. Extraktioun mat Ultraschall huet d'Haaptkomponente vum Kollagen net geännert, méi spezifesch d'α1, α2 a β Ketten.

Ultraschall Extraktioun vu Protein aus Ee Shells

Ultraschall virbehandelt enzymatesch Hydrolysate haten besser funktionell Eegeschaften. Fir d'Ultraschallextraktioun vu funktionnelle Proteinhydrolysaten aus Poulet Ee Schuel, d'Léisbarkeet, d'Emulgéierung, d'Schaum an d'Waasserhaltungseigenschaften verbessert.
Eggshell Membran ass eng reichend natierlech Ressource a besteet aus ongeféier 64 Proteinen, dorënner Typ I, V an X Kollagen, Lysozym, Osteopontin, a Sialoprotein. Dëst mécht Eeërmuschelen zu engem interessanten Rohmaterial fir d'Extraktioun vu Proteinen. Mat Ultraschallextraktioun kann d'Protein Verëffentlechung an d'Funktionalitéit wesentlech verbessert ginn, wat zu engem séieren, effizienten a wirtschaftleche Prozess resultéiert.

Hielscher liwwert mächteg Ultraschallgeräter vu Labo op industriell Skala (Klickt fir ze vergréisseren!)

Ultrasonic Prozesser: Vun Labo zu industriell Skala

Ultraschall Assistéiert Alkali Extraktioun

fir dës Proteinen ze extrahieren an ze solubiliséieren
Fir d'Protein Extraktioun aus Eeschuel Membran, huet d'Ultraschall-Alkali Behandlung zu enger solubiliséierter Proteinausgab no bei 100% vum Gesamt Eierschuel Membranprotein gefouert. Ultraschall Kavitatioun huet méi grouss Proteinklumpen aus der Eeschuel Membran ofgeschaaft an d'Solubiliséierung vu senge Verbindungen erliichtert. D'Proteinstruktur an d'Eegeschafte goufen net vun der Sonikatioun beschiedegt a blouf intakt. D'antioxidant Eegeschafte vun de Proteinen waren d'selwecht fir d'Ultraschall-assistéiert alkalesch Behandlung a konventionell Extraktioun.

Ultraschall Gelatine Extraktioun

Gefrorene a loftgedréchent Pollock-Hänn goufen mat kale Salz-, alkalesche a sauer Léisunge behandelt fir Kollagengewebe ze trennen an Gelatine duerch Kollagendenaturatioun bei 45 ° C fir véier Stonnen mat enger Kraaft-Ultraschallbehandlung als Veraarbechtungshëllef ze extrahieren. Gelatine nozeginn, pH, Kloerheet, gelies Kraaft a viskoelastesch Eegeschafte wéi och molekulare Gewiicht Verdeelung vun PAGE-SDS Method bestëmmt goufen évaluéieren. Gelatine extrahéiert an engem Waasserbad bei 45 ° C fir véier Stonne gouf als Kontroll benotzt. D'Kraaft Ultraschallbehandlung huet d'Extraktiounsausbezuelung ëm 11,1% erhéicht am Verglach mat der Kontroll, während d'Gelstäerkt 7% erofgaang ass. Gelatiounstemperatur war och méi niddereg an Ultraschall-extraktéiert Gelatine (4,2 ° C). Dëst Verhalen ass verbonne mat Differenzen an der Molekulargewiichtverdeelung vu Polypeptidspiralen a Gelatine. Power Ultraschall Extraktioun kann benotzt ginn fir d'Gelatine Extraktioun aus gefruerenen a loftgetrockene Fëschhaut ze erhéijen. (Olson et al. 2005)

industriell Ultraschallsystemer

Hielscher Ultrasonics liwwert mächteg Ultraschallsystemer vu Labo bis Bench-Top an industriell Skala. Fir en optimalen Extraktiounsausgang ze garantéieren, kann zuverlässeg Sonikatioun ënner usprochsvollen Bedéngungen kontinuéierlech ausgefouert ginn. All industriell Ultraschallprozessoren kënne ganz héich Amplituden liwweren. Amplituden vu bis zu 200µm kënne ganz einfach kontinuéierlech a 24/7 Operatioun lafen. Fir nach méi héich Amplituden sinn personaliséiert Ultraschall Sonotroden verfügbar. D'Robustitéit vun der Hielscher Ultraschallausrüstung erlaabt 24/7 Operatioun bei schwéierer Pflicht an an usprochsvollen Ëmfeld.
Weg Kontakt eis haut mat Äre Prozess Ufuerderunge! Mir wäerte frou Iech e passende Ultraschallsystem fir Äre Prozess ze recommandéieren!

Frot méi Informatiounen

Benotzt w.e.g. de Formulaire hei ënnen, wann Dir zousätzlech Informatioun iwwer Ultraschallhomogeniséierung wëllt ufroen. Mir freeën eis Iech en Ultraschallsystem ze bidden, deen Är Ufuerderungen entsprécht.









Notéiert w.e.g. eis Privatsphär Politik.




Ultrasonic Disperger si verfügbar vum klengen Handheld Apparat bis Bench-Top a voll industriell Ultraschallsystemer fir grouss Volumenveraarbechtung (Klickt fir ze vergréisseren!)

Hielscher's Ultrasonic High-Power Homogenisatoren sinn fir all Prozessskala verfügbar – vum Labo bis zur Produktioun.

Literatur / Referenzen

  • Álvarez, Carlos; Lélu, Pauline; Lynch, Sarah A.; Tiwari, Brijesh K. (2018): Optimiséiert Protein Erhuelung vu Makrele ganz Fësch andeems se sequentiell Säure / alkalesch isoelektresch Solubiliséierungsausfäll (ISP) Extraktioun benotzt, assistéiert vum Ultraschall. LWT – Food Science and Technology Vol. 88, Februar 2018. 210-216.
  • Jain, Surangna; Kumar Anal, Anil (2016): Optimiséierung vun der Extraktioun vu funktionnelle Proteinhydrolysaten aus Poulet Ee Schuel Membran (ESM) duerch Ultraschall assistéiert Extraktioun (UAE) an enzymatesch Hydrolyse. LWT – Food Science and Technology Vol. 69, Juni 2016. 295-302.
  • Kim, HK; Kim, JH; Kim, JJ; Park, HJ; Lee, NH (2012): Effekter vun der Ultraschallbehandlung op Kollagenextraktioun aus Haut vum Mier Bass Lateolabrax japonicus. Fëscherei Science Volume 78, Ausgabe 78; 2013. 485-490.
  • Li, Defu; Mu, Changdao; Cai, Sumei; Lin, Wei (2016): Ultrasonic Bestrahlung an der enzymatescher Extraktioun vu Kollagen. Ultrasonics Sonochemistry Volume 16, Ausgab 5; 2009. 605-609.
  • Olson DA, Avena Bustillos RD, Olsen CW, Chiou B, Yee E, Bower CK, Bechtel PJ, Pan Z, Mc Hugh TH (2005): Evaluation of power ultrasound as a Veraarbechtung Hëllef fir Fësch Gelatine Extraktioun. Versammlung Abstract Nee 71C-26. IFT Joresversammlung. Juli 2005. New Orleans, LA.
  • Ran, XG; Wang, LY (2014): Benotzung vun Ultraschall- a Pepsinbehandlung an Tandem fir Kollagenextraktioun aus Fleeschindustrie Nebenprodukter. Journal vun der Science vun Liewensmëttel a Landwirtschaft 94 (3), 2014. 585-590.
  • Schmidt, MM; Dornelles, RCP; Mello, RO; Kubota, EH; Mazutti, MA; Kempka, AP; Demiate, IM (2016): Collagen Extraktioun Prozess. International Food Fuerschung Journal 23 (3), 2016. 913-922.
  • Siritientong, Tippawan; Bonani, Walter; Motta, Antonella; Migliaresi, Claudio; Aramwit, Pornanong (2016): D'Effekter vum Bombyx Mori Seidstamm an Extraktiounszäit op d'molekulare a biologesch Charakteristike vu Sericin. Biowëssenschaften, Biotechnologie a Biochemie Vol. 80, Eng. 2, 2016. 241-249.
  • Zeng, JN; Jiang, BQ; Xiao, ZQ, Li, SH (2011): Extraktioun vu Kollagen aus Fësch Skalen mat Papain ënner Ultraschall Pretreatment. Fortgeschratt Material Fuerschung, Volume 366, 2011. 421-424.


Fakten Worth Wëssen

collagen

Collagen ass den Haaptstrukturprotein am extrazelluläre Raum an de verschiddene Bindegewebe an Déierekierper. Als Haaptkomponent vum Bindegewebe ass et dat reichst Protein bei Mamendéieren, [1] aus 25% bis 35% vum ganze Kierperproteingehalt aus. Kollagen besteet aus Aminosäuren, déi zesumme gewéckelt sinn fir Triple-Helice ze bilden fir verlängerten Fibrillen ze bilden. Déi héchste Quantitéiten u Kollagen sinn a fibrous Stoffer wéi Sehnen, Bande an Haut präsent. Et ginn dräi Aarte vu Kollagen ze ënnerscheeden:
Typ I Kollagen: bitt 90% Protein an Haut, Hoer, Neel, Organer, Schanken, Bande
Typ II Kollagen: bitt 50-60% Protein am Knorpel, 85-90% Kollagen am Gelenkknorpel
Typ III Kollagen: liwwert Proteinen u fibrous Proteinen a Schanken, Knorpel, Dentin, Sehnen an aner Bindegewebe

Kollagen am Kierper

Jiddereng vun den dräi Kollagen Zorte besteet aus verschiddene Proteinen déi verschidden Zwecker am Kierper erfëllen. D'Kollagentypen I an III sinn allebéid Haaptkomponente vun Haut, Muskelen, Schanken, Hoer an Nol. Si sinn erfuerderlech fir hir Gesondheet, Wuesstum an Neiopbau. De Kollagen Typ II gëtt meeschtens am Knorpel a Gelenker fonnt.
Collagen vum Typ I an III enthalen allebéid 19 Aminosäuren, déi als essentiell Aminosäuren ugesi ginn. Si gi produzéiert vu Fibroblasten (Zellen am Bindegewebe) an Osteoblasten (Zellen déi Schanken maachen).Déi wichtegst Proteinen am Kollagen Typ I an III enthalen Glycin, Prolin, Alanin an Hydroxyprolin. Typ III ass e fibrous Skleroprotein.
Glycin ass déi Aminosaier mat der héchster Quantitéit u Kollagen. Proline ass eng net-essentiell Aminosaier, déi aus Glycin synthetiséiert ka ginn an zu Gelenker a Sehnen bäidréit. Hydroxyproline ass eng Aminosäure déi zur Stabilitéit vum Kollagen bäidréit. Alanin ass eng Aminosaier wichteg fir d'Biosynthese vu Proteinen.
Wéi Typ I an III, Form II Kollagen mécht Fibrillen. Dëst fibrillärt Netzwierk vu Kollagen ass wichteg am Knorpel well et erméiglecht d'Entfang vu Proteoglycanen. Ausserdeem liwwert et Spannkraaft dem Tissu.

Quellen a Gebrauch

Collagen ass e fibrous Protein dat reichend am Bindegewebe vu Mamendéieren präsent ass, zB Rënd, Schwäin. Déi meescht Kollagen gëtt extrahéiert
vu Schwäin Haut a Schanken an aus Rëndfleesch Quellen. Eng alternativ Quell fir Kollagenextraktioun si Fësch a Vullen. Collagen gëtt vill a Liewensmëttel, Nahrungsergänzungen, Medikamenter / Medikamenter a Kosmetik ënner anerem benotzt. D'Kollagenextraktioun ass e wuessend Geschäft well dëst Protein synthetesch Agenten a verschiddenen industrielle Prozesser ersetzen kann.

Mir wäerte frou Äre Prozess ze diskutéieren.

Let's get in contact.