Hielscher Ultraschall Technologie

Ultraschall Collagen Extraction

  • Collagen ass reich an Proteinen a gëtt a villen industriellen Applikatiounen benotzt, zB Ernährung, Pharma, Additive etc.
  • Sonication kann liicht kombinéiert mat enzymateschen oder Säureerraktioun vu Kollagen.
  • D'Ëmsetzung vun der Ultraschall an den Collagen-Auswierkungsprozess féiert fir méi Erzéiungen a méi séier Extraktioun.

Ultraschall Effects on Collagen Extraction

High-Intensitéit Ultraschall ass vill verbreet fir de Massentransfer a nass Prozesser ze verbesseren, zB d'Extraktioun, Sonochemie etc. D'Extraktioun (och bekannt als Kollagen-Isolatioun) vu Kollagen kann wesentlech verbessert ginn duerch Ultraschallbehandlung. Sonication aid bei der Spaltung vum Kollagensubstrat, opweises de Kollagenfibrillen, esou enzymatesch Hydrolyse oder Säurebehandlung sinn erliichtert.

Ultraschall assistéiert Enzymatesch Extrait

Sonication ass bekannt fir seng Kapazitéit fir d'Enzymaktivitéit ze erhéijen. Dëse Effekt baséiert op der Ultraschalldispersioun an der Dekagglomeratioun vun den Pepsinaggregater. Homogen verännert Enzyme bieden eng erhéngte Uewerfläch fir Massentransfer, déi zu enger héijer Enzymaktivitéit korreléiert ass. Ausserdeem erënnert de staarkt Ultraschallwellen déi Kollagenfibrillen, sou datt de Kollagen freet.

Ultraschall Pepsin Extraction: Pepsin kombinéiert d'Ultraschall erhéijen d'Ausbezuelung vum Kollagen bis zu ongeféier. 124% a wesentlech verkierzt d'Extraitzäit am Verglach mat der konventioneller Pepsin-Hydrolyse. D'räichlech Dichroismus Analyse, Atommkraaftmikroskopie an FTIR bewisen datt d'Dreifach Helix-Struktur vum extra extraktéierten Kollagen net vun der Opléisung beaflosst a blouf intakt war. (Li et al. 2009) Dëst hëlleft d'Ultraschall assistéiert Pepsin-Extraktioun héich praktesch fir d'Nahrungsindustrie déi eng erhiefte Proteinresistenzraten an enger erheblecher kuerzer Veraarbechtung Zäit ubitt.

An enger vergläicht Studie vun Ultraschall vs. net-Ultraschaler Auswierkunge vum Kollagen aus Rindertrennung, der Ultraschallbehandlung (20 kHz, Pulsmodus 20/20 sec.) Iwwerzeegt duerch méi héich Ausbezuele an Effizienz. D'konventionell Extraktioun gouf mat Pepsin an Essigsäure fir 48 Stonnen gemaach. D'Ultraschenextraktioun ass extractionéiert ënnert deene selwechte Condition ofgeluecht ginn, awer d'Belaaschtungszeechenung fir d'Sonikatioun (3 bis 24 h) a Pepsin (24 bis 45 Stonnen) variéiert ginn, a total zu 48 Stonne Behandlungen. D'Ultraschall-Pepsin-Extraktioun huet super Effizienz vun der Collagen-Extraktioun ze gesinn, fir e Rendement vun 6,2% ze kréien, wann d'konventionell Ausnahmewendung 2,4% war. Bescht Resultater goufen an enger Ultraschallerzéiungszäit mat 18 Auer erreecht. Den extrakéiert Kollagen huet eng onbeschätegt kontinuierlech Helix-Struktur, eng gutt Léisungsitéit an eng relativ héicht thermesch Stabilitéit. Dëst bedeit datt d'Ultraschall-Pepsin-Extraktioun d'Effizienz vun der Extraktioun vum natierleche Kollagen verbessert huet ouni d'Qualitéit vum entstinnde Kollagen ze schueden. (Ran an Wang 2014)

Ultraschallsetzung mat Rührbehälter

Informatiounen ufroen




Notéiert eis Privatsphär Politik.


Ultraschall Papain Extraction: Collagen aus Fëschwaasser kënne effizient aus Papain-Hydrolyse kombinéiert ginn mat der Ultraschall-Pre-Behandlung. Fir d'Ultraschall-Papain Extraktioun vum Kollagen aus Fëschwaasser waren déi folgend Prozessparameter déi optimal fonnt haten: d'Ultraschall-Präethirlechdauer vun 4min, de Verhältnisser vum Papain fir Fëschwaasser 4%, Temperatur 60 ° C an d'totale Extrait vun 5h. Ënnert dësen optimalen Conditiounen erreecht d'Extraktioun vun de Kollagen 90,7%. (Jiang et al 2011)

Ultraschall ënnerstëtzt Säurextraktioun

An enger Etude vum Kim et al. (2012), d'Extraktioun vum sauerlösleche Kollagen aus der Haut vum japanesche Seen bass (Lateolabrax japonicus) huet d'Erhéigung vun der Ausbezuidung an d'reduzéiert Extrait vun der Ultraschall bei enger Frequenz vun 20 kHz an 0,5 M Essigsäure. Extraktioun mam Ultraschall huet net verännert d'Haaptkomponenten vum Kollagen, méi speziell d'α1, α2 an β Ketten.

Hielscher Ëmgeréits mächteg ultrasonic Apparater aus Labo fir industriell Skala (Klickt fir ze vergréisseren!)

Ultrasonic Prozesser: Vun Labo ze Industrie Skala

Ultraschall Extrait vum Protein aus Egg Shells

Ultraschall pre-behandelte enzymatesch Hydrolysater hu besser funktionnele Properties. Fir d'Ultraschenextraktioun vu funktionellen Proteinhydrolysaten aus Hënnegeschoss, d'Liichtlechkeet, d'Emulgéieren, Schäumm- a Waasserhärteigenschaften ginn verbessert.
Eggshell Membran ass eng reichend Naturressour a besteet aus ongeféier 64 Proteinen, dorënner Typ I, V an X Kollagen, Lysozyme, Osteopontin a Sialoprotein. Dëst mécht Achercher eng interessant Rohstoff fir d'Extrait vun Proteinen. Mat Ultraschenextraktioun kann d'Proteinfreizeffizienz an d'Funktionalitéit erheblech verbessert ginn duerch eng séier, effizient an economesch Prozess.

Ultraschall assistéiert Alkali Extrait

fir dës Proteine ze extrahéieren an solubiléieren
Fir d'Proteinabsaugung vun der Eggshell-Membran huet d'Ultraschall-Alkali-Behandlung zu enger löseméisséierter Protein Ausbezuele nawell 100% vum gesamten Eegiel Membranprotein gemaach. Ultraschall Kavitation huet méi grouss Proteinen klompsen aus der Eeerschellmembran a facilitéiert d'Solubilatioun vun hire Verbindungen. D'Proteinstruktur an d'Eegeschafte goufen net vun der Opléisung beschiedegt a waren intakt. D'antioxidative Properties vun de Proteinen waren d'selwecht fir d'Ultrasoun ass assistéiert alkalesch Behandlung an d'konventionell Extraktioun.

Ultraschall Gelatine Extraktioun

D'Frozen a luftgetrocknene Polloidefellen goufen mam kale Salzlinn, alkalesche a saurer Léisungsmëttel geliest, fir den Kollagengewier ze trennen an d'Gelatine vun der Kollagen-Denaturatioun bei 45 ° C fir véier Stonne mat enger Stroum-Ultraschallbehandlung als Veraarbechtungshilfe. Gelatiner Ausbezuele, pH, Klarheet, Gel Stärke a viskoelastesch Eegeschafte wéi och molekulare Gewuelung, déi duerch PAGE-SDS-Methode festgeluegt goufen, goufen evaluéiert. D'Gelatine, déi fir véier Stonne bei 45 ° C extravagéiert gi war als Kontroll. D'Kraaft-Ultraschallbehandlung erhéicht d'Extrait vum Ausgaang um 11,1% am Verglach mat der Kontroll, an d'Gel Stärke verréngert 7%. D'Gelierungstemperatur war och méi niddereg an der Ultraschallgefaasst Gelatine (4,2 ° C). Dëst Verhalen ass bezuelten op Differenzen an der Molekulargewichtverteilung vun Polypeptid-Spulen am Gelatine. Power-Ultraschall-Extraktioun kann benotzt ginn fir Gelatinextraktioun vu gefrorenen a loftgetrockenen Fëschhäffelen ze erhéijen. (Olson et al 2005)

industriell ultrasonic Systemer

Hielscher Ultrasonics liefert mächt Ultraschall-Systeme vun Labo op Bank-top an industrielle Skala. Fir eng optimal Ofreiung vun der Ausnahmerei ze garantéieren, kann déi zouverléissege Sonicikatioun ënner komplizéierte Conditionnement kontinuéierlech gemaach ginn. All industrielle Ultraschallverarbeiter kënnen extrem Amplituden ubidden. Amplituden vun bis zu 200μm kënne ganz einfach an 24/7 Operatioun lafen. Fir nach méi héije Amplituden sinn individuell Ultraschall Sonotroden méiglech. De Robuste vun der Hielscher Ultraschall-Ausrüstung erméiglecht 24/7 Operatioun bei schwéiere Betriber a gefuerdert Ëmwelt.
Kontaktéiert eis haut mat Ären Ufuerderungen! Mir wäerte frou sinn Iech e passende Ultraschallsystem fir Äre Prozess ze recommandéieren!

Frot méi Informatiounen

Benotzt weg de Formulaire hei, wann Dir méi Informatiounen iwwer d'Ultraschallhomogenéierung bitt. Mir wäerte frou sin Iech un engem Ultraschallsystem ze bidden deen Är Ufuerderungen entsprécht.










Ultraschart Dispergéierer ginn aus dem klengen Handheld fir op Top-Bank- a Full-Industrial-Ultraschallsystemer fir eng grouss Volumenaarbecht (Klickt fir ze vergréisseren)

Hielscher Ultraschall-Häerzer Homogeniséierer sinn fir all Prozessprozessioun verfügbar – vum Labo un der Produktioun.

Literatur / nëmmen

  • Álvarez, Carlos; Lélu, Pauline; Lynch, Sarah A .; Tiwari, Brijesh K. (2018): Optiméierter Proteinresistenz vu Makrelen ganz Fësch duerch Verwende vu Sequenz Säure / Alkalin Isoelektresch Solubiliséierung Ausfällung (ISP) Extraktioun assistéiert duerch Ultraschall. LWB – Liewens Wëssenschaft an Technologie Vol. 88, Februar 2018. 210-216.
  • Jain, Surangna; Kumar Anal, Anil (2016): Optiméierung vun der Extraktioun vun funktionellem Proteinhydrolysat aus Hënnegeschuelungsmembran (ESM) duerch Ultraschall assistéiert Extrait (UAE) an enzymatesch Hydrolyse. LWB – Liewens Wëssenschaft an Technologie Vol. 69, Juni 2016. 295-302.
  • Kim, HK; Kim, YH; Kim, YJ; Park, HJ; Lee, NH (2012): Auswierkungen vun der Ultraschallbehandlung op der Kollagenerie vun de Skins vum Meschter Bass Lateolabrax japonicus. Fisheries Science Volume 78, Nummer 78; 2013. 485-490.
  • Li, Defu; Mu, Changdao; Cai, Sumei; Lin, Wei (2016): Ultraschall Bestrahlung an der enzymateschen Extraktioun vum Kollagen. Ultraschall Sonochemie Volume 16, Emissioun 5; 2009. 605-609.
  • (2009): Evaluatioun vum Kraaft-Ultraschall als eelste Mënscherechter, wéi och an der Astronomie. Veraarbechtung fir Fëscheljatin-Extraktioun. Versammlung Abstract Nr. 71C-26. IFT Annual Meeting. Juli 2005. New Orleans, LA.
  • Ran, XG; Wang, LY (2014): Verwäertung vun Ultraschall- an Pepsinbehandlung bei Tandem fir d'Kollagen-Extraktioun vun der Fleeschindustrie-Produkter. Journal of Science of Food and Agriculture 94 (3), 2014. 585-590.
  • Schmidt, MM; Dornelles, RCP; Mello, RO; Kubota, EH; Mazutti, MA; Kempka, AP; Demiate, IM (2016): Collagen Auswierkungsprozess. International Food Research Journal 23 (3), 2016. 913-922.
  • Siritientong, Tippawan; Bonani, Walter; Motta, Antonella; Migliaresi, Claudio; Aramwit, Pornanong (2016): D'Effekter vum Bombyx Mori Seidel Stamm an Extraktioun Zäit op déi molekulare a biologesch Charakteristiken vu Sericin. Biologie, Biotechnologie a Biochemie Vol. 80, Iss. 2, 2016. 241-249.
  • Zeng, JN; Jiang, BQ; Xiao, ZQ, Li, SH (2011): Extraktioun vum Collagen aus Fëschwaasser mat Papain ënner Ultraschallbehandlung. Advanced Materials Research, Volume 366, 2011. 421-424.


Fakten Wësse wat weess

Collagen

Collagen ass den Haaptstruktureprotein am extrazellulären Raum an de verschiddene Bandegewalt an Déierebesëtzer. Als Haaptkomponent vum Bindegewëssen ass et am meeschte reehendem Protein bei Säugelen, [1] aus ongeféier 25% bis 35% vum Ganzkierperproteingehalt. Collagen besteet aus Aminosäuren zesummen, fir dräi Dräieeler ze bilden fir aus länglëge Fibrillen ze bilden. Déi héchste Mengen an Kollagen sinn an fibresch Gewierer wéi Téiwer, Bande an Haut. Et gi dräi Arten vu Kollagen ze ënnerscheeden:
Typ I Kollagen: Et gëtt 90% Protein an Haut, Hoer, Nägel, Organer, Knabber, Bande
Typ II Kollagen: Si gëtt 50-60% vun Protein am Knorpel, 85-90% vum Kollagen am Gelenkknorpel
Typ III Kollagen: Proteinen fir Fibrousprotein an Knuewel, Knorpel, Dentin, Spull an aner Bandegewëss

Collagen am Kierper

Jiddereng vun den dräi Kollagentypen ass aus verschiddene Proteinen komponéiert, déi verschidden Zwecker am Kierper erfëllen. De Kollagentypen I a III sinn zwee Haaptkomponenten vun Haut, Muskelen, Knach, Hoer a Nagel. Si sinn néideg fir hir Gesondheet, Wuesstem an d'Rekonstruktioun. De Kollagentyp II gëtt meeschtens am Knorpel a Gelenker fonnt.
Collagen vum Typ I an III bidden zwee Aminosäuren, déi als essentielle Aminosäuren bezeechent ginn. Si ginn duerch Fibroblasten (Zellen an Bindegewalt) produzéiert an Osteoblasen (Zellen, déi Gëfter maachen). Déi wichtegst Proteinen am Kollagentyp I a III schloen Glycin, Prolin, Alanin a Hydroxyprolin. Typ III ass e fibrous Skleroprotein.
Glycin ass d'Aminosäure mat der héchste Quantitéit vum Kollagen. Proline ass eng net essentielle Aminosäure, déi vu Glycin synthetiséiert gëtt an zu Gelenker an Sehnen. Hydroxyprolin ass eng Aminosäure, déi zu der Stabilitéit vum Kollagen beaflosst. Alanine ass eng Aminosäure déi wichteg ass fir d'Biosynthese vun Proteinen.
Wéi Typ I a III, Typ II Kollagen bilden Fibrillen. Dëst fibrillar Netzwierk vun Kollagen ass wichteg am Knorpel, well ass et erméiglecht fir d'Ofrapment vun Proteoglyken aus. Ausserdeem gëtt et d'Kraaftstäerkt am Gewëssen.

Quellen an Zwecker

Collagen ass e fibrüpe Protein deen am reaktive Gewier vum Mammeschlecht, wéi Rach, Schwein reich ass. Déi meescht Kollagen ginn extravagéiert
vu Porcinehäff a Knuet an vu Réngenquellen. Eng alternativ Quell fir d'Kollagen-Extraktioun ass Fësch a Gefluch. Collagen ass allgemeng benotzt fir Liewensmëttel, Nahrungsergänzungsmëttel, Pharmazeutik / Medizin a Kosmetik. D'Kollagen-Extraktioun ass eng wuessend Geschäft, well dësen Protein kann synthetesch Agenten a verschiddene industriellen Prozesser ersat ginn.