Extraktioun vu Kollagen mat Ultraschall
- Kollagen ass räich u Proteinnen a gëtt a ville verschiddenen industriellen Uwendunge breet agesat, z. B. a Liewensmëttel, an der Pharmaindustrie, an Zousazstoffer asw.
- D’Ultraschallbehandlung ka ganz einfach mat der enzymatescher oder saurer Extraktioun vu Kollagen kombinéiert ginn.
- D’Integratioun vun Ultraschall an de Kollagenextraktiounsprozess féiert zu méi héije Rendementer an enger méi séierer Extraktioun.
Auswierkunge vun Ultraschall op d’Kollagenextraktioun
Ultraschall mat héijer Intensitéit gëtt breet agesat, fir de Massentransfert a naasse Prozesser ze verbesseren, z. B. bei der Extraktioun, an der Sonochemie asw. D’Extraktioun vu Kollagen (och als Kollagenisolatioun bekannt) kann duerch eng Ultraschallbehandlung däitlech verbessert ginn. D’Ultraschallbehandlung ënnerstëtzt d’Spaltung vum Kollagensubstrat a mécht d’Kollagenfibrillen op, soudatt d’enzymatesch Hydrolys oder d’Saierbehandlung erliichtert gëtt.
Enzymatesch Extraktioun mat Ultraschallënnerstëtzung
D’Ultraschallbehandlung ass fir hir Fäegkeet bekannt, d’Enzymaktivitéit ze erhéijen. Dësen Effekt baséiert op der Dispersioun an der Deagglomeratioun vun de Pepsinaggregater duerch Ultraschall. Homogen dispergéiert Enzymer bidden eng méi grouss Uewerfläch fir de Massentransfert, wat mat enger méi héijer Enzymaktivitéit korreléiert. Ausserdeem maachen déi staark Ultraschallwellen d’Kollagenfibrillen op, soudatt de Kollagen fräigesat gëtt.
Pepsinextraktioun mat Ultraschall: Pepsin a Kombinatioun mat der Ultraschallbehandlung erhéicht de Kollagenrendement op bis zu ongeféier 124% a verkierzt d’Extraktiounszäit däitlech am Verglach mat der konventioneller Pepsinhydrolys. D’Analys vum zirkulären Dichroismus, d’Atomkraaftmikroskopie an FTIR hunn nogewisen, datt d’Dräifachhelixstruktur vum extrahéierte Kollagen duerch d’Ultraschallbehandlung net beaflosst gouf an intakt bliwwen ass. (Li et al. 2009) Doduerch ass d’Pepsinextraktioun mat Ultraschallënnerstëtzung fir d’Liewensmëttelindustrie héich praktesch, well si méi héich Proteinréckgewënnungsraten an enger däitlech méi kuerzer Veraarbechtungszäit bitt.
An enger vergläichender Etüd iwwer d’Extraktioun vu Kollagen aus Rannerseene mat an ouni Ultraschall huet d’Ultraschallbehandlung (20kHz, Pulsmodus 20/20 sec.) duerch e méi héije Rendement an eng méi héich Effizienz iwwerzeegt. Déi konventionell Extraktioun gouf mat Pepsin an Essegsaier iwwer 48 Stonnen duerchgefouert. D’Ultraschallextraktioun gouf ënner de selwechte Bedéngungen duerchgefouert, mee d’Aussetzungszäite fir Ultraschall (3 bis 24 h) a Pepsin (24 bis 45 Stonnen) goufe variéiert, wat eng Gesamtbehandlungszäit vun 48 Stonnen erginn huet. D’Ultraschall-Pepsinextraktioun huet eng iwwerleeën Effizienz bei der Kollagenextraktioun gewisen an e Rendement vu 6,2% erreecht, wärend de Rendement vun der konventioneller Extraktioun bei 2,4% louch. Déi bescht Resultater goufe bei enger Ultraschallextraktiounszäit vun 18 h erreecht. Den extrahéierte Kollagen huet eng onbeschiedegt, duerchgoend Helixstruktur, eng gutt Léisslechkeet an eng zimmlech héich thermesch Stabilitéit gewisen. Dat bedeit, datt eng Ultraschall-Pepsinextraktioun d’Effizienz vun der Extraktioun vun natierlechem Kollagen verbessert huet, ouni d’Qualitéit vum gewonnene Kollagen ze schiedegen. (Ran and Wang 2014)
Saierextraktioun mat Ultraschallënnerstëtzung
An enger Etüd vu Kim et al. (2012) huet d’Extraktioun vu saierléisslechem Kollagen aus der Haut vum japanesche Mierbass (Lateolabrax japonicus) no enger Ultraschallbehandlung bei enger Frequenz vun 20 kHz an 0,5 M Essegsaier e méi héije Rendement an eng méi kuerz Extraktiounszäit gewisen. D’Extraktioun mat Ultraschall huet d’Haaptbestanddeeler vum Kollagen, méi genee d’α1-, α2- a β-Ketten, net verännert.
Extraktioun vu Protein aus Eeërschuele mat Ultraschall
Enzymatesch Hydrolysater, déi mat Ultraschall virbehandelt gi waren, hate besser funktionell Eegenschaften. Bei der Ultraschallextraktioun vu funktionelle Proteinhydrolysater aus Héngeräischuele ginn d’Léislechkeet, d’Emulgéierverméigen, d’Schaumbildungsverméigen an d’Waasserhalteverméige verbessert.
D’Äischuelemembran ass eng natierlech Ressource, déi a grousse Quantitéite virkënnt, a besteet aus ongeféier 64 Proteinnen, dorënner Kollagen vum Typ I, V an X, Lysozym, Osteopontin a Sialoprotein. Dëst mécht Äischuelen zu engem interessante Réistoff fir d’Extraktioun vu Proteinnen. Mat Ultraschallextraktioun kënnen d’Fräisetzung an d’Funktionalitéit vun de Proteinne wesentlech verbessert ginn, wat zu engem séieren, effizienten a wirtschaftleche Prozess féiert.
Ultraschallprozesser: Vum Labo bis zum industrielle Moossstaf
Ultraschallënnerstëtzten Alkaliextraktioun
fir dës Proteinnen ze extrahéieren an a Léisung ze bréngen
Bei der Proteinextraktioun aus der Äischuelemembran huet d’Ultraschall-Alkalibehandlung eng Ausbeut u geléiste Proteinne vun no bei 100% vum gesamte Proteingehalt vun der Äischuelemembran erginn. D’Ultraschallkavitatioun huet méi grouss Proteinklompe vun der Äischuelemembran ofgeléist an d’Opléise vun hire Bestanddeeler erliichtert. D’Struktur an d’Eegenschafte vun de Proteinne goufen duerch d’Beschallung net beschiedegt a sinn intakt bliwwen. D’antioxidativ Eegenschafte vun de Proteinne ware bei der ultraschallënnerstëtzter alkalescher Behandlung an der konventioneller Extraktioun d’selwecht.
Ultraschallextraktioun vu Gelatine
Gefrueren a loftgedréchent Pollock-Haute goufe mat kale Salzléisungen, alkaleschen a saiere Léisunge behandelt, fir de Kollagengewebe ofzetrennen a Gelatine duerch Kollagendenaturéierung bei 45°C iwwer véier Stonnen ze extrahéieren, mat enger Behandlung mat Héichleeschtungsultraschall als Prozesshëllef. D’Gelatineausbeut, de pH-Wäert, d’Kloerheet, d’Gelfestegkeet an d’viskoelastesch Eegenschaften, souwéi d’Verdeelung vum Molekulargewiicht, déi mat der PAGE-SDS-Method bestëmmt gouf, goufen evaluéiert. Gelatine, déi an engem Waasserbad bei 45°C iwwer véier Stonnen extrahéiert gouf, gouf als Kontroll benotzt. D’Behandlung mat Héichleeschtungsultraschall huet d’Extraktiounsausbeut am Verglach mat der Kontroll ëm 11,1% erhéicht, wärend d’Gelfestegkeet ëm 7% ofgeholl huet. D’Geléierungstemperatur war bei der mat Ultraschall extrahéierter Gelatine och méi niddreg (4,2°C). Dëst Verhale steet am Zesummenhang mat Ënnerscheeder an der Verdeelung vum Molekulargewiicht vun de Polypeptidknäuel an de Gelatinen. D’Extraktioun mat Héichleeschtungsultraschall ka benotzt ginn, fir d’Gelatinextraktioun aus gefruerenen a loftgedréchente Fëschhauten ze erhéijen. (Olson et al. 2005)
Industriell Ultraschallsystemer
Hielscher Ultrasonics liwwert leeschtungsstaark Ultraschallsystemer fir de Labo, als Dëschapparater a fir den industrielle Moossstaf. Fir eng optimal Extraktiounsleeschtung ze garantéieren, kann eng zouverlässeg Beschallung ënner usprochsvolle Bedéngunge kontinuéierlech duerchgefouert ginn. All industriell Ultraschallprozessore kënne ganz héich Amplitudë liwweren. Amplitudë vu bis zu 200µm kënne problemlos kontinuéierlech am 24/7-Betrib gefuer ginn. Fir nach méi héich Amplitudë si personaliséiert Ultraschallsonotroden disponibel. D’Robustheet vun den Ultraschallapparater vun Hielscher erlaabt en 24/7-Betrib ënner héijer Belaaschtung an an usprochsvollen Ëmfeld.
Kontaktéiert eis nach haut mat den Ufuerderunge vun Ärem Prozess! Mir recommandéieren Iech gär e passenden Ultraschallsystem fir Äre Prozess!
D’Héichleeschtungs-Ultraschallhomogenisatore vun Hielscher si fir all Prozessmoossstaf disponibel – vum Labo bis zur Produktioun.
Literatur/Referenzen
- Álvarez, Carlos; Lélu, Pauline; Lynch, Sarah A.; Tiwari, Brijesh K. (2018): Optiméiert Proteingewënnung aus ganze Makrelen duerch eng sequenziell saier/alkalesch isoelektresch Opléisungs- a Fällungsextraktioun (ISP), ënnerstëtzt duerch Ultraschall. LWT – Food Science and Technology Vol. 88, February 2018. 210–216.
- Jain, Surangna; Kumar Anal, Anil (2016): Optiméierung vun der Extraktioun vu funktionelle Proteinhydrolysater aus der Héngeräischuelemembran (ESM) duerch ultraschallënnerstëtzten Extraktioun (UAE) an enzymatesch Hydrolys. LWT – Food Science and Technology Vol. 69, June 2016. 295–302.
- Kim, H.K.; Kim, Y.H.; Kim, Y.J.; Park, H.J.; Lee, N.H. (2012): Auswierkunge vun der Ultraschallbehandlung op d’Kollagenextraktioun aus Haute vum Mierbass Lateolabrax japonicus. Fisheries Science Band 78, Ausgab 78; 2013. 485–490.
- Li, Defu; Mu, Changdao; Cai, Sumei; Lin, Wei (2016): Ultraschallbestralung bei der enzymatescher Extraktioun vu Kollagen. Ultrasonics Sonochemistry Band 16, Ausgab 5; 2009. 605–609.
- Olson, D.A., Avena Bustillos, R.D., Olsen, C.W., Chiou, B., Yee, E., Bower, C.K., Bechtel, P.J., Pan, Z., Mc Hugh, T.H. (2005): Bewäertung vu Leeschtungsultraschall als Veraarbechtungshëllef bei der Extraktioun vu Fëschgelatinn. Tagungsresumé Nr. 71C-26. IFT-Jorest kongress. July 2005. New Orleans, LA.
- Ran, X.G.; Wang, L.Y. (2014): Kombinéiert Uwendung vun Ultraschall- a Pepsinbehandlung fir d’Extraktioun vu Kollagen aus Nieweprodukter vun der Fleeschindustrie. Journal of the Science of Food and Agriculture 94(3), 2014. 585–590.
- Schmidt, M.M.; Dornelles, R.C.P.; Mello, R.O.; Kubota, E.H.; Mazutti, M.A.; Kempka, A.P.; Demiate, I.M. (2016): Prozess fir d’Extraktioun vu Kollagen. International Food Research Journal 23(3), 2016. 913–922.
- Siritientong, Tippawan; Bonani, Walter; Motta, Antonella; Migliaresi, Claudio; Aramwit, Pornanong (2016): D’Auswierkunge vum Bombyx mori-Seideraupestamm an der Extraktiounszäit op d’molekular a biologesch Eegenschafte vu Sericin. Bioscience, Biotechnology, and Biochemistry Band 80 , Ausgab 2, 2016. 241–249.
- Zeng, J.N.; Jiang, B.Q.; Xiao, Z.Q., Li, S.H. (2011): Extraktioun vu Kollagen aus Fëschschuppe mat Papain ënner Ultraschallvirbehandlung. Advanced Materials Research, Band 366, 2011. 421–424.
Wëssenswäertes
Kollagen
Kollagen ass dat wichtegst Strukturprotein am extrazelluläre Raum an de verschiddene Bindegeweeben am Kierper vun Déieren. Als Haaptbestanddeel vum Bindegeweebe ass et dat heefegst Protein bei Mamendéieren,[1] a mécht 25% bis 35% vum gesamte Proteingehalt vum Kierper aus. Kollagen besteet aus Aminosaieren, déi zesummegewéckelt sinn an Dräifachhelicë bilden, aus deene längelzeg Fibrillen entstinn. Déi gréisst Quantitéite vu Kollagen sinn a faserege Geweebe wéi Seenen, Bänner an Haut ze fannen. Et ginn dräi Kolleegentypen z’ënnerscheeden:
Kollagen vum Typ I: liwwert 90% vum Protein an Haut, Hoer, Neel, Organer, Schanken a Bänner
Kollagen vum Typ II: liwwert 50–60% vum Protein am Knorpel, 85–90% vum Kollagen am Gelenkknorpel
Kollagen vum Typ III: liwwert Proteinne fir faseregt Protein a Schanken, Knorpel, Dentin, Seenen an anere Bindegeweeben
Kollagen am Kierper
Jiddweree vun den dräi Kolleegentyppe besteet aus verschiddene Proteinnen, déi am Kierper verschidden Aufgaben erfëllen. D’Kolleegentypen I an III sinn allebéid Haaptbestanddeeler vun Haut, Muskelen, Schanken, Hoer an Neel. Si si fir hir Gesondheet, hire Wuesstem an hir Erneierung néideg. Kollagen vum Typ II ass haaptsächlech am Knorpel an an de Gelenker ze fannen.
Kollagen vum Typ I an III enthält a béide Fäll 19 Aminosaieren, déi als essenziell Aminosaieren ugesi ginn. Si gi vu Fibroblasten (Zellen am Bindegeweebe) an Osteoblasten (Zellen, déi Schanke bilden) produzéiert. Zu de wichtegste Proteinnen am Kollagen vum Typ I an III gehéiere Glycin, Prolin, Alanin an Hydroxyprolin. Typ III ass e faseregt Skleroprotein.
Glycin ass déi Aminosaier, déi am Kollagen an der gréisster Quantitéit virkënnt. Prolin ass eng net essenziell Aminosaier, déi aus Glycin synthetiséiert ka ginn an zu Gelenker a Seene bäidréit. Hydroxyprolin ass eng Aminosaier, déi zur Stabilitéit vum Kollagen bäidréit. Alanin ass eng Aminosaier, déi fir d’Biosynthes vu Proteinne wichteg ass.
Wéi Kollagen vum Typ I an III bilt och Kollagen vum Typ II Fibrillen. Dëst fibrilläert Netzwierk vu Kollagen ass am Knorpel wichteg, well et d’Aschléisse vu Proteoglykanen erméiglecht. Ausserdeem gëtt et dem Geweebe Zuchfestegkeet.
Quellen an Uwendungen
Kollagen ass e faseregt Protein, dat am Bindegeweebe vu Mamendéieren, z. B. Ranner a Schwäin, a grousse Quantitéite virkënnt. De gréissten Deel vum Kollagen gëtt
aus Schwäinshaut a Schwäinsschanken an aus Quelle vu Ranner extrahéiert. Alternativ Quelle fir d’Extraktioun vu Kollagen si Fësch a Gefligel. Kollagen gëtt ënner anerem a Liewensmëttel, Nahrungsergänzungsmëttel, pharmazeuteschen a medezinesche Produiten a Kosmetik vill benotzt. D’Extraktioun vu Kollagen ass e wuessende Wirtschaftssecteur, well dëst Protein syntheetesch Mëttelen a verschiddenen industrielle Prozesser ersetze kann.