Extraktioun vu Kollagen aus Quallen duerch Ultraschall
- Quallekollagen ass en héichwäertege Kollagen, deen eenzegaarteg ass, awer änlech Eegenschafte wéi Kollagen vum Typ I, II, III a V opweist.
- D’Ultraschallextraktioun ass eng reng mechanesch Technik, déi de Rendement erhéicht, de Prozess beschleunegt a Kollagen mat héijem Molekulargewiicht produzéiert.
Ultraschallextraktioun aus Quallen
Qualle si räich u Mineralstoffer a Proteinnen, a Kollagen ass ee vun den Haaptproteinnen an dëse gelatinege Miereswiesen. Qualle sinn eng bal räichlech disponibel Quell, déi an den Ozeaner virkënnt. Obwuel se dacks als Plo ugesi ginn, ass d’Benotzung vu Qualle fir d’Kollagenextraktioun a béider Hisiicht virdeelhaft: Si liwwert exzellente Kollagen, notzt eng nohalteg natierlech Quell a beseitegt Massevirkomme vu Quallen.
D’Ultraschallextraktioun ass eng mechanesch Extraktiounsmethod, déi sech präzis steieren an un dat behandelt Réimaterial upasse léisst. D’Ultraschallextraktioun gouf erfollegräich agesat, fir Kollagen, Glykoproteinnen an aner Proteinnen aus Quallen ze isoléieren.
Am Allgemenge weisen d’Proteinnen, déi aus Quallen isoléiert ginn, eng staark antioxidativ Aktivitéit op a sinn dofir wäertvoll Wierkstoffer fir d’Liewensmëttelindustrie, d’Industrie fir Nahrungsergänzungsmëttel an d’pharmazeutesch Industrie.
Fir d’Extraktioun kënnen déi ganz Quall, d’Mesoglea (= Haaptdeel vum Qualleschierm) oder d’Mondäerm benotzt ginn.
D’Ultraschallextraktioun ass eng effizient a séier Technik, fir Kollagen aus Quallen a grousse Quantitéiten ze produzéieren.
- Kollagen a Liewensmëttel- / Pharmaqualitéit
- héicht Molekulargewiicht
- Aminosaierzesummesetzung
- méi héich Rendementer
- séier Veraarbechtung
- einfach ze bedéngen
Ultraschall-Saierextraktioun an Ultraschall-enzymatesch Extraktioun
D’Ultraschallextraktioun kann a Kombinatioun mat verschiddene Saierléisunge benotzt ginn, fir de saierléisleche Kollagen (ASC) aus de Quallen erauszeléisen. D’Ultraschallkavitatioun fërdert de Stofftransport tëscht dem Quallesubstrat an der Saierléisung, andeems se Zellstrukturen opbrécht an d’Saieren an de Substrat eraspullt. Doduerch ginn de Kollagen an déi aner gezielt Proteinnen an d’Flëssegkeet iwwerdroen.
An engem uschléissende Schrëtt gëtt dat verbleiwend Quallesubstrat ënner Ultraschallbehandlung mat Enzymen (d. h. Pepsin) behandelt, fir de pepsinléisleche Kollagen (PSC) ze isoléieren. D’Ultraschallbehandlung ass dofir bekannt, datt se d’Enzymaktivitéit erhéije kann. Dësen Effekt baséiert op der Dispersioun an der Deagglomeratioun vun de Pepsinaggregater duerch Ultraschall. Homogen dispergéiert Enzyme bidden eng méi grouss Uewerfläch fir de Stofftransport, wat mat enger méi héijer Enzymaktivitéit korreléiert. Ausserdeem maachen déi staark Ultraschallwellen d’Kollagenfibrillen op, soudatt de Kollagen fräigesat gëtt.
Fuerschungsaarbechten hu gewisen, datt eng duerch Ultraschall ënnerstëtzt enzymatesch Extraktioun (mat Pepsin) zu méi héije Rendementer an engem méi kuerzen Extraktiounsprozess féiert.
Héichleeschtungs-Ultraschallapparater fir d’Kollagenproduktioun
Hielscher Ultrasonics liwwert leeschtungsstaark Ultraschallsystemer fir de Labo, fir den Asaz als Dëschapparater a fir den industrielle Moossstaf. Fir en optimalt Extraktiounsresultat ze garantéieren, kann eng zouverlässeg Ultraschallbehandlung ënner usprochsvolle Bedéngunge kontinuéierlech duerchgefouert ginn. All industriell Ultraschallprozessoren kënne ganz héich Amplitudë liwweren. Amplitudë vu bis zu 200µm kënne problemlos kontinuéierlech am 24/7-Betrib agesat ginn. Fir nach méi héich Amplitudë si personaliséiert Ultraschallsonotroden disponibel. D’Robustheet vun den Ultraschallapparater vun Hielscher erméiglecht de 24/7-Betrib ënner héijer Belaaschtung an an usprochsvollen Ëmfeld.
Déi folgend Tabell gëtt Iech en Unhaltspunkt fir déi ongeféier Veraarbechtungskapazitéit vun eisen Ultraschallapparater:
| Chargevolumen | Duerchflossrate | Recommandéiert Apparater |
|---|---|---|
| 0,5 bis 1,5mL | n.a. | VialTweeter |
| 1 bis 500mL | 10 bis 200mL/min | UP100H |
| 10 bis 2000mL | 20 bis 400mL/min | UP200Ht, UP400St |
| 0,1 bis 20L | 0,2 bis 4L/min | UIP2000hdT |
| 10 bis 100L | 2 bis 10L/min | UIP4000hdT |
| n.a. | 10 bis 100L/min | UIP16000 |
| n.a. | méi héich | Verbund vun UIP16000 |
Kontaktéiert eis! / Frot eis!
Leeschtungsstaark Ultraschallprozessoren vum Labo bis bei de Pilotmoossstaf an den industrielle Moossstaf.
Literatur/Referenzen
- Nicholas M.H. Khonga, Fatimah Md. Yusoff, B. Jamilah, Mahiran Basri, I. Maznah, Kim Wei Chan, Nurdin Armania, Jun Nishikawa (2018): Verbesserte Kollagenextraktioun aus Quallen (Acromitus hardenbergi) mat verstäerkte physikalesch induzéierte Solubiliséierungsprozesser. Food Chemistry Bd. 251, 15 June 2018. 41–50.
- Guoyan Ren, Bafang Li, Xue Zhao, Yongliang Zhuang, Mingyan Yan (2008): Ultraschallënnerstëtzt Extraktiounstechnologie fir d’Extraktioun vu Glykoprotein aus de Mondäerm vu Quallen (Rhopilema esculentum). Transactions of the Chinese Society of Agricultural Engineering 2008-02.
- Guoyan Ren, Bafang Li, Xue Zhao, Yongliang Zhuang, Mingyan Yan, Hu Hou, Xiukun Zhang, Li Chen (2009): Duerchmusterung vun Extraktiounsmethode fir Glykoproteinnen aus de Mondäerm vu Quallen (Rhopilema esculentum) mat Héichleeschtungsflëssegkeetschromatographie. Journal of Ocean University of China 2009, Band 8, Ausgab 1. 83–88.
Wëssenswäertes
Kollagen
Kollagen ass e Faserprotein mat enger Dräifachhelixstruktur an dat wichtegst onléislecht Faserprotein an der extrazellulärer Matrix an am Bindegeweebe. Et gëtt op d’mannst 16 Kollagentyppen, mee déi meescht dovun (ongeféier 90%) gehéieren zum Typ I, Typ II an Typ III. Kollagen ass dat am heefegste virkommend Protein am mënschleche Kierper a kënnt a Schanken, Muskelen, Haut a Seene vir. Bei Mamendéiere mécht et 25–35% vum gesamte Kierperprotein aus. Déi follgend Lëscht nennt Beispiller vu Geweeben, an deenen déi jeeweileg Kollagentyppen am heefegste virkommen: Typ I – Schanken, Dermis, Seenen, Bänner, Hornhaut; Typ II – Knorpel, Glaskierper, Nucleus pulposus; Typ III – Haut, Gefässwand, retikulär Fasere vun de meeschte Geweeben (Longen, Liewer, Mëlz asw.); Typ IV – Basalmembranen; Typ V – kënnt dacks zesumme mat Kollagen vum Typ I vir, besonnesch an der Hornhaut. Dëst huet natierlech déi kommerziell Notzung vun de gewéinlechen, heefeg virkommende Kollagenen (Kollagenen I–V) begënschtegt, andeems se haaptsächlech aus mënschlechem Geweebe souwéi aus Geweebe vu Ranner a Schwäin duerch konventionell Hierstellungsverfare mat héijem Ertrag isoléiert a gereinegt goufen, wat zu Kollagencharge vun héijer Qualitéit gefouert huet. (Silva et al., Mar. Drugs 2014, 12)
Endogeent Kollagen ass en natierlecht Kollagen, dat vum Kierper synthetiséiert gëtt, wärend exogeent Kollagen syntheetesch ass an aus enger externer Quell wéi Nahrungsergänzungsmëttele stame kann. Kollagen kënnt am Kierper vir, besonnesch an der Haut, an de Schanken an am Bindegeweebe. D’Kollagenproduktioun an engem Organismus hëlt mam Alter an duerch d’Expositioun u Facteure wéi Fëmmen an UV-Liicht of. An der Medezin kann Kollagen a Wonnverbänn aus Kollagen agesat ginn, fir nei Hautzellen op d’Wonnplazen unzezéien.
Kollagen gëtt vill an Nahrungsergänzungsmëttelen a Medikamenter benotzt, well et resorbéiert ka ginn. Dat bedeit, datt et ofgebaut, ëmgewandelt an nees an de Kierper opgeholl ka ginn. Et kann och zu kompriméierte Feststoffer oder gitteraartege Gelle geformt ginn. Seng breet Palett u Funktiounen a säin natierlecht Virkomme maachen et klinesch villsäiteg asetzbar a fir eng Villfalt vu medezineschen Zwecker gëeegent. Fir de medezinesche Gebrauch ka Kollagen vu Ranner, Schwäin, Schof a Mieresorganisme gewonne ginn.
Et gëtt véier Haaptmethode fir Kollagen aus Déieren ze isoléieren: d’Aussalzen, déi alkalesch Method, d’Saiermethod an d’Enzymmethod.
D’Saiermethod an déi enzymatesch Method gi meeschtens a Kombinatioun benotzt, fir Kollagen vun héijer Qualitéit ze produzéieren. Well Deeler vum Kollagen saierléislecht Kollagen (ASC) an aner Deeler pepsinléislecht Kollagen (PSC) sinn, gëtt no der Saierbehandlung eng enzymatesch Extraktioun mat Pepsin duerchgefouert. D’Kollagenextraktioun mat Saier gëtt mat organesche Saiere wéi Chloressigsaier, Zitrounesaier oder Mëllechsaier duerchgefouert. Fir pepsinléislecht Kollagen (PSC) aus dem Reschtmaterial vun der Kollagenextraktioun mat Saier fräizesetzen, gëtt dat net opgeléist Material mam Enzym Pepsin behandelt, fir dat pepsinléislecht Kollagen (PSC) ze isoléieren. PSC gëtt üblecherweis a Kombinatioun mat 0,5M Essigsaier agesat. Pepsin ass e geleefegt Enzym, well et duerch Spaltung um N-Terminus vun der Proteinketten an um nethelikale Peptid eng Kollagenstruktur erhale kann.
Kollagen gëtt an Nahrungsergänzungsmëttelen (Nutrazeutika), kosmetesche Produiten an an der Medezin benotzt. Kollagen vu Mamendéieren an aus dem Mier (Fësch) ass um Maart disponibel a kann a beliebeger Quantitéit kaaft ginn. Kollagen aus Quallen ass eng nei Form vu Kollagen, déi mam mënschleche Kierper biokompatibel ass an net vu Mamendéiere staamt (krankheetsfräi). Kollagen aus Quallen entsprécht kengem bestëmmte Kollagentyp (Typ I–V), mee weist déi verschidden Eegenschafte vun de Kollagentyppen I, II a V.
Glykoproteinnen
Glykoproteinne komme bei villen Organisme vu Bakterie bis zum Mënsch vir an hu verschidde Funktiounen. Dës Proteinne mat kuerzen Oligosaccharidkette si bei ville celluläre Virgäng un der Erkennung vun der Zelluewerfläch duerch Hormonen, Viren an aner Substanze bedeelegt. Ausserdeem déngen Zelluewerflächenantigenen als Muzinsekretioun vum Element vun der extrazellulärer Matrix, vum Magen-Daarm-Trakt a vum Urogenitaltrakt. Bal all globulär Proteinnen am Plasma ausser Albumin, sekretéierten Enzymen a Proteinnen hunn eng Glykoproteinstruktur. D’Zellmembran besteet aus Protein-, Lipid- a Kuelenhydratmoleküllen. D’Roll vun de Glykoproteinnen an der Zellmembran beaflosst dogéint d’Zuel an d’Verdeelung vun de Proteinnen. Dës Proteinne sinn um Iwwergank vun der Membran zur Substanz bedeelegt. D’Zuel an d’Verdeelung vun de Glykolipiden a Glykoproteinne ginn der Zell hir Spezifizitéit.
Glykoproteinne si fir d’Erkennung vun Zellen, déi selektiv Permeabilitéit vun der Zellmembran an d’Opnam vun Hormone verantwortlech. Et gi 7 Haapttyppe vu Monosacchariden am Kuelenhydratdeel vun de Glykoproteinnen. Dës Monosaccharide verbanne sech a verschiddene Reiefollegen a mat verschiddene Bindungsstrukturen, wouduerch eng grouss Zuel vu Kuelenhydratkettestrukturen entsteet. E Glykoprotein kann eng eenzeg N-verknëppt Oligosaccharidstruktur enthalen oder méi wéi een Typ vun Oligosaccharid enthalen. Déi N-verknëppt Oligosaccharide kënnen déiselwecht oder verschidde Strukturen hunn oder och an O-verknëppten Oligosaccharide virkommen. D’Zuel vun den Oligosaccharidkette variéiert jee no Protein a Funktioun.
Sialinsaieren a Glykoproteinnen, engem Bestanddeel vun der Glykokalyx, spillen eng wichteg Roll bei der Erkennung vun Zellen. Wann d’Sialinsaieren aus iergendengem Grond zerstéiert ginn, gëtt d’Glykokalyxstruktur vun der Membran gestéiert, an d’Zell kann déi meescht vun de spezifizéierten Aufgaben net erfëllen. Et ginn och e puer strukturell Glykoproteinnen. Dat si Fibronectinnen, Lamininnen a fetal Fibronectinnen, déi all verschidden Aufgaben am Kierper hunn. Och an eukaryotesche Glykoproteinne ginn et e puer Monosacchariden, meeschtens vum Hexos- an Aminohexostyp. Si kënne bei der Proteinfaltung hëllefen, d’Stabilitéit vum Protein verbesseren a sinn un der Signalvermëttlung an den Zelle bedeelegt.