Ultraschall Collagen Extrait vum Jellyfish
- Jellyfish Kollagen ass en héichqualitativen Kollagen, deen eenzegaarteg ass, mee weist ähnlech Properties op Typ I, II, III an Typ V Kollagen.
- Ultraschalleruckung ass eng rein mechanesch Technik, déi Ertrag vergréissert, de Prozesser beschleunegt an produzéiert héich Kollagen op Molekulare.
Ultraschall Jellyfish Extraction
Jellyfish ass räich a Mineralen a Proteinen, an e Kollagen ass e grousst Protein an dësen gelatinesche Marinekreatiounen. Jellyfish ass eng flächend Quell fonnt an de Ozeanen fonnt. Oft gesäit als Pest, de Gebrauch vu Qualle fir Collagerextraktioun ass bénévol op béide Weeër, fir exzellente Kollagen ze produzéieren, mat enger nohalender Naturquelle ze produzéieren an Äusbléibléiser ze brennen.
Ultraschalleruckung ass mechanesch Extraktiounmethod, déi genau kontrolléiert an adaptéiert mat dem behandelten Rohstoff adaptéiert gëtt. Ultraschalleruckung ass erfollegräich opgestallt ginn fir Koleagen, Glykoproteine an aner Proteine vu Vëlselemente ze isoléieren.
Allgemeng sinn Proteine isoléiert aus Fëschfroust staark staark antioxidative Aktivitéit a sinn dofir wertvoll aktive Verbindungen fir d'Nahrung, d'Zousaz an d'pharmazeutesch Industrie.
Fir Extraktioun, de ganze Kierfecht, de mesoglea (= Major Deel vu Quald Regenschutz) oder d'Mëndelen kënnen benotzt ginn.
Ultraschalleruckung ass eng effizient an séier Technik fir Kollagen aus Qualowellen bei grousse Quantitéiten ze produzéieren.
- Ernährung / Pharmaart Kollagen
- héich Molekulargewicht
- Aminosäurekompositioun
- ginn Erhéigung
- schnelle Veraarbechtung
- einfach ze bedreiwen
Ultraschallsäure & Ultrasonic-enzymatesch Extraktioun
Ultraschalleruckung kann a Kombinatioun mat verschiddene Säurelösungen benotzt ginn fir d'sauerlöslech Kollagen (ASC) aus der Qual auszerechnen. Ultraschall Kavitation fördert de Masseverrëff tëscht dem Fielsubstrat an der Saurelösung, andeems d'Zellstrukturen ëmbruecht an d'Sauer fléien an de Substrat. Dofir gëtt de Kollagen wéi och aner gezielte Proteine an d'Liquiditéit transferéiert.
An engem spéideren Schrëtt gëtt de Rescht Fusiounsubstrat mat Enzyme behandelt (dh Pepsin) ënner Ultraschall, fir d'Pepsinlösleche Kollagen (PSC) ze isoléieren. Sonication ass bekannt fir seng Kapazitéit fir d'Enzymaktivitéit ze erhéijen. Dëse Effekt baséiert op der Ultraschalldispersioun an der Dekagglomeratioun vun den Pepsinaggregater. Homogen verännert Enzyme bieden eng erhéngte Uewerfläch fir Massentransfer, déi zu enger héijer Enzymaktivitéit korreléiert ass. Ausserdeem erënnert de staarkt Ultraschallwellen déi Kollagenfibrillen, sou datt de Kollagen freet.
D'Untersuchung huet gezeechent datt eng Ultraschall assistéiert Enzymatik (Pepsin) Extraktioun méi héich Erträg gëtt an e kuerter Auswierkungsprozess.
High Performance Ultrasonicatoren fir Collagen Production
Hielscher Ultrasonics liefert mächt Ultraschall-Systeme vun Labo op Bank-top an industrielle Skala. Fir eng optimal Ofreiung vun der Ausnahmerei ze garantéieren, kann déi zouverléissege Sonicikatioun ënner komplizéierte Conditionnement kontinuéierlech gemaach ginn. All industrielle Ultraschallverarbeiter kënnen extrem Amplituden ubidden. Amplituden vun bis zu 200μm kënne ganz einfach an 24/7 Operatioun lafen. Fir nach méi héije Amplituden sinn individuell Ultraschall Sonotroden méiglech. De Robuste vun der Hielscher Ultraschall-Ausrüstung erméiglecht 24/7 Operatioun bei schwéiere Betriber a gefuerdert Ëmwelt.
D'Tabellner ënnert Iech en Indikatioun vun der ongeféieren Veraarbechtkapazitéit vun eisem Ultraschall:
| Konte gefouert QShortcut | Duerchflossrate | recommandéiert Comments |
|---|---|---|
| 0.5 an 1,5mL | na | VialTweeter |
| 1 bis 500mL | 10 bis 200mL / min | UP100H |
| 10 bis 2000mL | 20 bis 400mL / min | UP200Ht, An UP400St |
| 0.1 bis 20L | 0.2 bis 4L / min | UIP2000hdT |
| 10 bis 100L | 2 bis 10L / min | UIP4000hdT |
| na | 10 bis 100L / min | UIP16000 |
| na | méi grouss | Stärekoup vun UIP16000 |
Kontaktéiert eis! / Frot eis!
Literatur / nëmmen
- Den Nicholas MH Khonga, d'Fatimah Md. Yusoff, B. Jamilah, Mahiran Basri, I. Maznah, Kim Wei Chan, Nurdin Armania, Jun Nishikawa (2018): Verbessert dës Extraktioun aus Kolloid (Acromitus hardenbergi) mat erhéitem physiologësch induzéierten Solubilisatiounsprozess. Food Chemistry Vol. 251, 15 Juni 2018. 41-50.
- Guoyan Ren, Bafang Li, Xue Zhao, Yongliang Zhuang, Mingyan Yan (2008): Ultraschall assistéiert Extraitstechnologie fir d'Extraktioun vum Glykoprotein aus de Fëschere (Rhopilema esculentum) Oral-Arme. Transaktioune vun der Chinesischen Gesellschaft fir Landwirtschaftstechnik 2008-02.
- Guoyan Ren, Bafang Li, Xue Zhao, Yongliang Zhuang, Mingyan Yan, Hu Hou, Xiukun Zhang, Li Chen (2009): Screening vun Extraktiounsmethoden fir Glycoproteinen aus Fërderen (Rhopilema esculentum) Oral-Arme duerch High-Performance Liquid Chromatographie. Journal of Ocean University vu China 2009, Volume 8, Emissioun 1. 83-88.
Fakten Wësse wat weess
Collagen
Collagen ass Fibrousprotein mat dräier Helix-Struktur an e grousst onléisen Faserprotein an der extrazellulärer Matrix a Bindegewebe.Et besteet op d'mannst 16 Typen vun Kollagen, mä meescht vun hinnen sinn (ongeféier 90%) vun Typ I, Typ II, a Typ III. Collagen ass den am meeschte reichend Protein am mënschleche Kierper fonnt deen a Knuewel, Muskelen, Haut a Sehnen fonnt gëtt. Bei Säuger ass et zu 25-35% vum ganze Kierperprotein. Déi folgend Lëscht gëtt Beispiller vu Gewëss, wou d'Kollagenentypen am meeschte sinn: Typ I-Knochen, Déris, Sehong, Bande, Cornea; Typ II-Knorpel, Gegrillte Kierper, Nukleus-Pulposus; Typ III-Haut, Behältermauer, Reticulärfaser vun de meeschte Gewëss (Lungen, Liewer, Mëllech, etc.); Typ IV-Basement-Membranen, Typ V-oft co-ze distribueën mam Typ I Kollagen, virun allem an der Cornea. Dëst huet natierlech d'kommerziell Ausnotwendegkeet vun de Standard Reichtum Collagen (Kollagens I-V), duerch Isoléierungs- a Puren, meeschten vu menschlechen, Rach- a Porcine-Gewëss, duerch konventionell héich Produktiounsprozessprozesser, déi zu héichqualifizéierten Kollagenzatcher féieren. (Silva et al., Mar. Drogen 2014, 12)
Endogenes Kollagen ass en natierleche Kollagen, dee vum Kierper synthetiséiert gëtt, an datt exogenoss Collagen synthetesch ass a kënnt aus enger externer Quell wéi zB Ergänzungen kommen. Collagen trëfft am Kierper, virun allem an der Haut, Knuewen a Bandegewëss. D'Produktioun vun der Kollagen an engem Organismus verréngert mat Alter an d'Expositioun fir Faktoren wéi Rauchen a UV Liicht. An der Medikamenter kënne Collagen am Kollagen opgeworf ginn, fir nei Hautzellen ze gewinnen fir Sitten ofzemaachen.
Collagen gëtt allgemeng bei Ergänzungsprodukter a Pharmazeutik benotzt, well se resorbéiert ginn. Dëst bedeit datt et gebrach ginn ass, transforméiert an erëm an den Kierpert zréckgezunn ass. Et kann och zu kompriméierte Feststoffer oder Gitter wéi Gelen gebildet ginn. Déi breet Palette vu Funktiounen an hiren natierleche Virdeel macht et klinesch villfäeg a si fir eng Rei medizinesch Zwecker. Fir medezinesch Benotzung, kann Collagen vu Row, Porcine, Schof, e marine Organismen kréien.
Et gi véier grouss Methoden fir Kollagen aus Déieren ze isoléieren: d'Salz-, Alkali-, Säure- an Enzymmethod.
D'Säure- an enzymatesch Methoden ginn am allgemengen a Kombinatioun benotzt fir d'Produktioun vu héichqualitativen Kollagen. Zënter Deel vun de Kollagen ass sauerlösleche Kollagen (ASC) an aner Deeler si Pepsinlösleche Kollagen (PSC), déi Säurebehandlung gëtt duerno eng enzymatesch Pepsin-Extraktioun. D'Sauerstoffkollagen Extraktioun gëtt mat organeschen Säuren wéi Chloresset, Zitroun oder Milchsäure gemaach. Fir Pepsinlösleche Kollagen (PSC) aus dem richtege Material vum sauer Kollagen-Auswierkungsprozess ze liberéieren, gëtt d'ongeléiste Matière mat dem Enzym Pepsin behandelt, fir d'Pepsinlösleche Kollagen (PSC) ze isoléieren. PSC gëtt allgemeng a Kombinatioun mat 0,5 M Essigsäure benotzt. Pepsin ass en gemeinsamen Enzym wéi et kann eng Kollagenstruktur ze halen, andeems d'N-Termin vun der Proteinkette an net-Helix-Peptid gespäichert gëtt.
Collagen gëtt an Nahrungsergänzungsprodukter (Nutraceutika), Kosmetikartikelen a Medizin benotzt. Mammesch a Marine (Fësch) Kollagen ass op de Maart verfügbar a ka kaaft an all Quantitéit. Jellyfish Kollagen ass eng nei Form vu Kollagen, déi mënschlech biokompatibel ass an net mam Säuger (Desease-Free). Jellyfish Kollagen entsprécht net eng bestëmmten Typ vu Kollagen (Typ IV), mä et weist d'verschiddene Grondwäerter vun den Kollagen Typ I, II an V.
Glycoproteine
Glycoproteine gi vu villen Organismen aus Bakterien zu Mënsche gewiescht an hunn verschidde Fonctiounen. Dës Proteine mat kuerze Oligosaccharid Ketten sinn an der Zelloberflächenerkennung duerch Hormonen, Viren an aner Substanzen an ville Cellulare geschitt. Zousätzlech ginn d'Zellfläche-Antigene als Mucin-Sekretioun vun der extrazellulärer Matrixelement, vum Magen-Darm-a-urogenitalem Trakt. Bal all d'Globuläre Proteinen am Plasma ausser Albumin, geheimt Enzyme a Proteinen hunn Glycoprotein Struktur. D'Zellmembran besteet aus Protein, Lipid a Kohlenhydratmolekülen. D'Roll vu Glycoproteine an der Zellmembran, op der anerer Säit, befaasst d'Nummer an d'Verdeelung vu Proteinen. Dës Proteine sinn am Übergang vun der Membran an d'Substanz beteiligt. D'Zuel an d'Verdeelung vu Glycolipiden a Glycoproteinen ginn d'Zellkräftemkeet.
Glycoproteine sinn responsabel fir d'Unerkennung vun Zellen, d'selektiv Permeabilitéit vun der Zellmembran an d'Aufnahme vun Hormonen. Et gi 7 Haapttypen vun Monosacchariden am Kohlehydrat-Deel vun Glycoproteinen. Dës Monosaccharide verbannen mat ënnerschiddleche Sequencing a verschidde Bunnstrukturen, déi zu enger grousser Zuel vu Kohlenhydratenkettenstrukturen eroflueden. E Glykoprotein kann eng eenzeg N-gebierteg Oligosaccharid Struktur entstoen oder kann méi wéi eng Zort vun Oligosaccharid enthalen. D'N-linked Oligosaccharide kënne vu selwecht oder ënnerschiddlech Strukturen sinn oder och an O-verknëppelt Oligosacchariden sinn. D'Zuel vun Oligosaccharid Ketten variéiert jee no Protein a Funktion.
Sialic acid an Glycoproteinen, en Element vu Glycokalys, spielen eng wichteg Roll an der Erkennung vun Zellen. Wann d'Sialsäuren aus irgendwelcher Ursaach zerstéiert ginn, gëtt d'Glycokalyx Struktur vun der Membran gestierzt an d'Zelle kënnen net déi meeschte vun de spezifizéierter Aufgab ausféieren. Et ginn och verschidde strukturell Glykoproteine. Si sinn Fibronectine, Laminine, Fetalfibronectine a si hunn all aner Missiounen am Kierper. Och an eukaryotesche Glykoproteine sinn etlech Monosaccharide meeschtens an Hexos- a Aminohexose-Typ. Si kënne beim Fëllen vun Proteinen hëllefen, d'Stabilitéit vun der Protein verbesseren an an der Zuel si signaliséiert.