Ultraschall Collagen Extraktioun vu Jellyfish
- Jellyfish Kollagen ass e qualitativ héichwäertegt Kollagen, dat eenzegaarteg ass awer ähnlech Eegeschafte wéi Typ I, II, III an Typ V Kollagen weist.
- Ultrasonic Extraktioun ass eng reng mechanesch Technik, déi d'Ausbezuelung erhéicht, de Prozess beschleunegt an héichmolekulare Kollagen produzéiert.
Ultraschall Jellyfish Extraktioun
Jellyfish ass reich an Mineralstoffer a Proteinen, a Kollagen ass e wichtegt Protein an dëse gelatinöse Marinekreaturen. Jellyfish ass eng bal reichend Quell, déi an den Ozeanen fonnt gëtt. Dacks als Plo gesinn, ass d'Benotzung vu Jellyfish fir Kollagenextraktioun op béide Weeër gutt, fir exzellent Kollagen ze produzéieren, eng nohalteg natierlech Quell ze benotzen an Jellyfish Bléi ze läschen.
Ultrasonic Extraktioun ass eng mechanesch Extraktiounsmethod, déi präzis kontrolléiert an ugepasst ka ginn un d'Rohmaterial behandelt. Ultrasonic Extraktioun gouf erfollegräich applizéiert fir Kollagen, Glykoproteine an aner Proteine vu Jellyfish ze isoléieren.
Am Allgemengen, Proteine isoléiert vu Jellyfish weisen eng staark antioxidant Aktivitéit a sinn dofir wäertvoll aktiv Verbindunge fir d'Liewensmëttel-, Ergänzungs- a pharmazeutesch Industrien.
Fir d'Extraktioun kënnen déi ganz Jellyfish, d'Mesoglea (= Haaptdeel vum Jellyfish-Schirm), oder d'Mëndlech-Waffen benotzt ginn.
Ultrasonic Extraktioun ass eng effizient a séier Technik fir Kollagen aus Jellyfish a grousse Quantitéiten ze produzéieren.
- Liewensmëttel / Pharma Grad Kollagen
- héich molekulare Gewiicht
- Aminosaier Zesummesetzung
- erhéicht Rendement
- Rapid Veraarbechtung
- Einfach ze bedreiwen
Ultraschall-Acid & Ultraschall-enzymatesch Extraktioun
Ultrasonic Extraktioun kann a Kombinatioun mat verschiddene Säureléisungen benotzt ginn fir de sauerlösleche Kollagen (ASC) aus de Jellyfish ze befreien. Ultraschall Kavitatioun fördert de Massentransfer tëscht dem Jellyfish Substrat an der Säureléisung andeems d'Zellstrukturen briechen an d'Säuren an de Substrat spülen. Doduerch ginn de Kollagen wéi och aner gezielte Proteine an d'Flëssegkeet transferéiert.
An engem spéideren Schrëtt gëtt de verbleiwen Jellyfish Substrat mat Enzymen (dh Pepsin) ënner Ultraschall behandelt fir de pepsinlösleche Kollagen (PSC) ze isoléieren. Sonication ass bekannt fir seng Fäegkeet fir d'Enzymaktivitéit ze erhéijen. Dësen Effekt baséiert op der Ultraschalldispersioun an Deagglomeratioun vun de Pepsin Aggregaten. Homogen dispergéiert Enzyme bidden eng erhéicht Uewerfläch fir Massentransfer, wat mat méi héijer Enzymaktivitéit korreléiert ass. Ausserdeem maachen déi mächteg Ultraschallwellen d'Kollagenfibrillen op, sou datt de Kollagen fräigelooss gëtt.
Fuerschung huet gewisen datt eng ultraschall assistéiert enzymatesch (Pepsin) Extraktioun zu méi héije Rendementer an e méi kuerzen Extraktiounsprozess resultéiert.
High Performance Ultrasonicators fir Collagen Produktioun
Hielscher Ultrasonics liwwert mächteg Ultraschallsystemer vu Labo bis Bench-Top an industriell Skala. Fir en optimalen Extraktiounsausgang ze garantéieren, kann zuverlässeg Sonikatioun ënner usprochsvollen Bedéngungen kontinuéierlech ausgefouert ginn. All industriell Ultraschallprozessoren kënne ganz héich Amplituden liwweren. Amplituden vu bis zu 200µm kënne ganz einfach kontinuéierlech a 24/7 Operatioun lafen. Fir nach méi héich Amplituden sinn personaliséiert Ultraschall Sonotroden verfügbar. D'Robustitéit vun der Hielscher Ultraschallausrüstung erlaabt 24/7 Operatioun bei schwéierer Pflicht an an usprochsvollen Ëmfeld.
D'Tabell hei drënner gëtt Iech eng Indikatioun vun der geschätzter Veraarbechtungskapazitéit vun eisen Ultraschaller:
| Batch Volume | Duerchflossrate | Recommandéiert Apparater |
|---|---|---|
| 0,5 bis 1,5 ml | na | VialTweeter |
| 1 bis 500 ml | 10 bis 200 ml/min | UP100H |
| 10 bis 2000 ml | 20 bis 400 ml/min | UP200Ht, UP 400 St |
| 0.1 bis 20L | 02 bis 4 l/min | UIP2000hdT |
| 10 bis 100 l | 2 bis 10 l/min | UIP4000hdT |
| na | 10 bis 100 l/min | UIP16000 |
| na | méi grouss | Stärekoup vun UIP16000 |
Kontaktéiert eis! / Frot eis!
Héich-Muecht Ultraschall Prozessor aus Labo ze Pilot an industriell Skala.
Literatur / Referenzen
- Nicholas MH Khonga, Fatimah Md. Yusoff, B. Jamilah, Mahiran Basri, I. Maznah, Kim Wei Chan, Nurdin Armania, Jun Nishikawa (2018): Verbesserte Kollagenextraktioun aus Jellyfish (Acromitus hardenbergi) mat verstäerkter kierperlech induzéierter Solubiliséierungsprozesser. Liewensmëttel Chemie Vol. 251, 15. Juni 2018. 41-50.
- Guoyan Ren, Bafang Li, Xue Zhao, Yongliang Zhuang, Mingyan Yan (2008). Transaktioune vun der Chinese Society vun Agrarbau Engineering 2008-02.
- Guoyan Ren, Bafang Li, Xue Zhao, Yongliang Zhuang, Mingyan Yan, Hu Hou, Xiukun Zhang, Li Chen (2009). Journal vun Ocean Universitéit vu China 2009, Volume 8, Ausgabe 1. 83-88.
Fakten Worth Wëssen
collagen
Collagen ass fibrous Protein mat Triple Helix Struktur an dem Haaptinsoluble fibrous Protein an der extrazellulärer Matrix an am Bindegewebe. an Typ III. Collagen ass dat reichst Protein am mënschleche Kierper fonnt a Schanken, Muskelen, Haut a Sehnen. Bei Mamendéieren dréit et 25-35% vum ganze Kierperprotein bäi. Déi folgend Lëscht gëtt Beispiller vu Gewëss, wou Kollagentypen am meeschte reichend sinn: Typ I — Schanken, Dermis, Sehne, Bande, Cornea; Typ II — Knorpel, Glaskierper, Nukleus Pulposus; Typ III — Haut, Gefäßmauer, retikuläre Faseren vun de meeschte Gewëss (Lunge, Liewer, Milz, etc.); Typ IV - Keller Membranen, Typ V - dacks co-verdeelt mam Typ I Kollagen, besonnesch an der Hornhaut. Dëst huet natierlech d'kommerziell Ausbeutung vun de Standard reichend Kollagenen (Kolagen I-V) favoriséiert, andeems se se isoléiert a purifizéieren, meeschtens vu mënschlechen, Rëndfleesch a Porcine Stoffer, duerch konventionell, héich Ausbezuele Fabrikatiounsprozesser, wat zu héichqualitativen Kollagen Chargen féiert. (Silva et al., Mar. Drugs 2014, 12)
Endogen Kollagen ass en natierlecht Kollagen dat vum Kierper synthetiséiert gëtt, wärend exogent Kollagen synthetesch ass a kann aus enger externer Quell kommen wéi Ergänzungen. Collagen geschitt am Kierper, besonnesch an der Haut, Schanken a Bindegewebe. D'Kollagenproduktioun an engem Organismus fällt mam Alter an der Belaaschtung vu Faktoren wéi Fëmmen an UV Liicht erof. An der Medizin kann Kollagen a Kollagen Woundverkleedungen benotzt ginn fir nei Hautzellen op Woundplazen unzezéien.
Collagen gëtt wäit an Ergänzungen a Medikamenter benotzt well et ka resoréiert ginn. Dëst bedeit datt et kann ofgebrach, transforméiert an zréck an de Kierper geholl ginn. Et kann och a kompriméiert Feststoffer oder Gitterähnlech Gele geformt ginn. Seng breet Palette vu Funktiounen a seng natierlech Optriede mécht et klinesch villsäiteger a gëeegent fir eng Rei vun medezinesch Zwecker. Fir medizinesch Notzung kann Kollagen aus Rëndfleesch, Schwäin, Schof, a Marine Organismen kritt ginn.
Et gi véier Haaptmethoden fir Kollagen vun Déieren ze isoléieren: d'Salting-out, Alkalesch, Säure an Enzymmethod.
Déi sauer an enzymatesch Methoden ginn am meeschten a Kombinatioun fir d'Produktioun vu héichqualitativen Kollagen benotzt. Zënter Deeler vum Kollagen ass sauerlöslech Kollagen (ASC) an aner Deeler sinn pepsinlöslech Kollagen (PSC), gëtt d'Säurebehandlung gefollegt vun enger enzymatesch Pepsin Extraktioun. D'Sauer Kollagen Extraktioun gëtt mat organesche Säuren wéi Chloracetic, Zitrounesaier oder Milchsäure duerchgefouert. Fir pepsinlöslech Kollagen (PSC) aus dem verbleiwen Material vum Säure Kollagen Extraktiounsprozess ze befreien, gëtt déi ongeléist Matière mam Enzym Pepsin behandelt, fir de pepsinlösleche Kollagen (PSC) ze isoléieren. PSC gëtt allgemeng a Kombinatioun mat 0,5M Essigsäure applizéiert. Pepsin ass e gemeinsamt Enzym well et fäeg ass eng Kollagenstruktur z'erhalen andeems se un den N-Terminal vun der Proteinkette an net-Heliks-Peptid spalten.
Collagen gëtt an Nahrungsergänzungen (Nutraceuticals), Kosmetikprodukter a Medizin benotzt. Mammalian a Marine (Fësch) Kollagen ass um Maart verfügbar a kann an all Quantitéit kaaft ginn. Jellyfish Kollagen ass eng nei Form vu Kollagen, déi mënschlech biokompatibel an net-Mammalian ass (krankheetfräi). Jellyfish Kollagen passt net mat enger bestëmmter Aart vu Kollagen (Typ IV), awer et weist déi verschidde Eegeschafte vun de Kollagentypen I, II a V.
Glycoproteine
Glycoproteine ginn a villen Organismen vu Bakterien bis Mënschen fonnt an hu verschidde Funktiounen. Dës Proteine mat kuerzen Oligosaccharidketten sinn an der Zelloberflächerkennung vun Hormonen, Viren an aner Substanzen a ville cellulären Eventer involvéiert. Zousätzlech déngen d'Zelloberfläche-Antigene als Mucin-Sekretioun vum extrazelluläre Matrixelement, Magen-Darm- an Urogenitaltrakt. Bal all Kugelproteine am Plasma ausser Albumin, secretéiert Enzyme a Proteinen hunn Glykoproteinstruktur. D'Zellmembran besteet aus Protein-, Lipid- a Kohlenhydratmoleküle. D'Roll vu Glykoproteine an der Zellmembran, op der anerer Säit, beaflosst d'Zuel an d'Verdeelung vu Proteinen. Dës Proteine sinn am Iwwergang vu Membran zu Substanz involvéiert. D'Zuel an d'Verdeelung vu Glykolipiden a Glykoproteine ginn Zellspezifizitéit.
Glykoproteine si verantwortlech fir d'Unerkennung vun Zellen, d'selektiv Permeabilitéit vun der Zellmembran an d'Aufnahme vun Hormonen. Et gi 7 Haaptarten vu Monosacchariden am Kuelenhydrater Deel vu Glykoproteine. Dës Monosacchariden kombinéiere mat verschiddene Sequenzéierungen a verschiddene Bindungsstrukturen, wat zu enger grousser Zuel vu Kohlenhydratkettenstrukturen resultéiert. E Glykoprotein kann eng eenzeg N-verbonne Oligosaccharid Struktur enthalen oder kann méi wéi eng Zort Oligosaccharid enthalen. D'N-verbonne Oligosacchariden kënne vun der selwechter oder ënnerschiddlecher Struktur sinn oder kënnen och an O-verbonne Oligosacchariden präsent sinn. D'Zuel vun den Oligosaccharidketten variéiert jee no Protein a Funktioun.
Sialinsäuren a Glykoproteine, en Element vum Glykokalyx, spillen eng wichteg Roll bei der Unerkennung vun Zellen. Wann d'Sialinsäuren aus iergendengem Grond zerstéiert ginn, gëtt d'Glykokalyx Struktur vun der Membran gestéiert an d'Zelle kann net déi meescht vun de spezifizéierte Aufgaben ausféieren. Och ginn et e puer strukturell Glykoproteine. Si si Fibronektin, Laminine, Fetal Fibronektin a si hunn all verschidde Missiounen am Kierper. Och an eukaryotesche Glykoproteine ginn et e puer Monosacchariden meeschtens an Hexose an Aminohexose Typ. Si kënne bei der Proteinfolding hëllefen, d'Stabilitéit vum Protein verbesseren a si bei der Zellsignaléierung involvéiert.