Факти варті знати

Колаген

Колаген є волокнистий білок з потрійною структурою спіралі і великий нерозчинні волокнистий протеїн в позаклітинної матриці і в сполучній тканині. Є щонайменше 16 типів colladens але більшість з них (близько 90%) належать до типу I, тип II і тип III. Колаген є найбільш поширеним білком в людському тілі знайшли в кістках, м'язах, шкірі і сухожиль. У ссавців, це сприяє 25-35% всього білка тіла. Наступний список дає приклади тканин, де колаген типів найбільш рясні: тип I-кістка, дерми, сухожилля, зв'язок, рогівки; Тип II — Хрящові, віреозні тіла, ядра пульпосус; Тип ІІІ — Шкура, стіна судин, ретикулярні волокна більшості тканин (легені, печінка, селезінки і т. д.); Тип IV-оболонки підвалі, тип V-часто співрозподіляє з типом я колагену, особливо в рогівці. Це, природно, сприяння комерційної експлуатації стандартних рясні collaagens (collagens I-V), шляхом ізоляції і очищення їх, в основному з людської, яловичину і свинина тканин, за звичайними, високими виробничими процесами виробництва, що призвело до високої якості Колаген партій. (Сілва і ін., березень. наркотики 2014, 12)
Ендогенного колагену є природним колагену синтезується організмом, в той час як екзогенні колагену синтетичні і можуть виходити від зовнішнього джерела, такі як добавки. Колаген відбувається в організмі, особливо в шкірі, кістках і сполучних тканин. Вироблення колагену в організмі зменшується з віком і впливом таких факторів, як куріння і УФ-випромінювання. У медицині колаген може бути використаний в колагенові пов'язки рани для залучення нових клітин шкіри до рани сайтів.
Колаген широко використовується в Бад і Фармацевтика, оскільки вона може бути resorbed. Це означає, що вона може бути розбита, перетворена, і приймати назад в тіло. Вона також може бути утворена в стиснутих твердих тіл або решітки, як гелі. Його широке коло функцій і його природне явище робить його клінічно універсальним і підходить для різних медичних цілях. Для медичного використання, колаген може бути отримано з яловичини, porcine, овець, морських організмів.
Є чотири основні методи, щоб ізолювати колагену від тварин: salting-Out, лужна, кислота, і ферментний метод.
Кислотно-ферментні методи найбільш часто використовуються в поєднанні для виробництва високоякісного колагену. Оскільки частина колагену є кислотно-розчинних колагену (ASC) та інших частин Пепсин-розчинний колаген (PSC), кислота лікування слідують ферментативні Пепсин видобутку. Видалення кислотного колагену здійснюється з використанням органічних кислот, таких як хлорооцтова, лимонна або молочна кислота. Для випуску Пепсин-розчинний колаген (PSC) з решти матеріалу процесу видалення кислоти колагену, нерозчинених речовина розглядається з фермент Пепсин, щоб ізолювати Пепсин розчинної колагену (PSC). PSC зазвичай застосовується в поєднанні з 0,5 м оцтової кислоти. Pepsin є загальним фермент, як вона здатна підтримувати структуру колагену, клевування до N-терміналу білка ланцюга і не-Helix пептиду.
Колаген використовується в харчових добавок (nutraccosmetic), косметичних продуктів і медицини. Ссавців і морських (риба) колаген доступна на ринку і можуть бути придбані в будь-яких кількостях. Медуза колагену є новою формою колагену, яка є людиною біосумісних і не-ссавців (desease-Free). Медуза колагену не відповідає будь-який конкретний тип колагену (тип I-V), але він проявляє різні властивості колагену типів I, II і V.

Глікопротеїнів

Глікопротеїни зустрічаються в багатьох організмах від бактерій до людини і мають різні функції. Ці білки з короткими олігосахарид ланцюгами залучаються до розпізнавання поверхні клітин гормонами, вірусами та іншими речовинами в багатьох клітинних заходах. Крім того, на поверхні клітин, антигенів, служать в якості відповідального секреції позаклітинної матричного елементу, шлунково-кишкового тракту і сечостатевої тракт. Майже всі кулясті білки, крім альбумін, виділяються ферменти та білки, мають структуру глікопротеїнів. Клітинної мембрани складається з білків, ліпідів і вуглеводів молекул. Роль глікопротеїнів в клітинній мембрані, з іншого боку, впливає на кількість і розподіл білків. Ці білки беруть участь у переході від мембрани до речовини. Кількість і розподіл гліколіїдів та глікопротеїнів дають специфічність комірки.
Глікопротеїни несуть відповідальність за визнання клітин, вибіркової проникності клітинної мембрани і поглинання гормонів. У вуглеводній частині глікопротеїнів існує 7 основних типів моносахаридів. Ці Моносахариди поєднують у собі різні послідовності і різні структури зв'язків, що призводять до великої кількості вуглеводних ланцюгових структур. Глікопротеїн може містити одну N-пов'язану олігосахариду структуру або може містити більше одного типу оліосахаридів. N-Зв'язна олігосахариди може бути однієї або різних структур, а також може бути присутнім в O-зв'язаній олігосахариди. Кількість олігосахаридів коливається залежно від протеїну та функції.
Сіалових кислот в глікопротеїні, елемент глікомалих, відіграють важливу роль у визнанні клітин. Якщо сіалових кислот знищуються за будь-якої причини, то глікомалих структура мембрани порушується і клітина не може виконувати більшість зазначених завдань. Також існують деякі структурні глікопротеїни. Вони fibroctecins, ламінins, плоду fibronectins і всі вони мають різні місії в організмі. Крім того, в еукаріотіческіх глікопротеїнів, є деякі Моносахариди в основному в hexose і аміноосекдовс типу. Вони можуть допомогти у згортання білка, поліпшити стабільність білка і залучені в клітинну сигналізації.