Ультразвукова екстракція колагену з медуз

Факти, які варто знати

Колагену

Колаген - це волокнистий білок зі структурою потрійної спіралі та основний нерозчинний волокнистий білок у позаклітинному матриксі та сполучній тканині. Існує не менше 16 типів колагену, але більшість з них (приблизно 90%) належать до I типу, II і III типу. Колаген є найпоширенішим білком в організмі людини, який міститься в кістках, м'язах, шкірі та сухожиллях. У ссавців він становить 25-35% білка всього організму. У наведеному нижче списку наведено приклади тканин, де типи колагену найбільш поширені: Тип I — кістки, дерма, сухожилля, зв'язки, рогівка; II тип — хрящ, склоподібне тіло, пульпозне ядро; III тип — шкіра, стінка судин, ретикулярні волокна більшості тканин (легенів, печінки, селезінки та ін.); Тип IV — базальні мембрани, тип V — часто розподіляється разом з колагеном I типу, особливо в рогівці. Це, природно, сприяло комерційному використанню стандартного поширеного колагену (колагени I–V), шляхом виділення та очищення, переважно з тканин людини, великої рогатої худоби та свиней, за допомогою традиційних виробничих процесів з високим виходом, що призвело до отримання високоякісних партій колагену. (Silva et al., Mar. Drugs 2014, 12)
Ендогенний колаген - це природний колаген, який синтезується організмом, тоді як екзогенний колаген є синтетичним і може надходити із зовнішнього джерела, такого як добавки. Колаген виникає в організмі, особливо в шкірі, кістках і сполучних тканинах. Вироблення колагену в організмі зменшується з віком і впливом таких факторів, як куріння та ультрафіолетове випромінювання. У медицині колаген можна використовувати в колагенових пов'язках для ран для залучення нових клітин шкіри до місць ран.
Колаген широко використовується в добавках і фармацевтиці, оскільки він може розсмоктуватися. Це означає, що він може бути розщеплений, перетворений і прийнятий назад в організм. Він також може бути сформований у спресовані тверді речовини або гелі, схожі на решітку. Його широкий спектр функцій і природне виникнення робить його клінічно універсальним і придатним для різноманітних медичних цілей. Для медичного використання колаген може бути отриманий з великої рогатої худоби, свиней, овець, морських організмів.
Існує чотири основні методи виділення колагену з тварин: висолювальний, лужний, кислотний і ферментний метод.
Кислотний і ферментативний методи найчастіше використовуються в поєднанні для виробництва високоякісного колагену. Оскільки частини колагену є кислоторозчинним колагеном (ASC), а інші частини - пепсин-розчинним колагеном (PSC), лікування кислотою супроводжується ферментативною екстракцією пепсину. Екстракція кислотного колагену здійснюється за допомогою органічних кислот, таких як хлороцтова, лимонна або молочна кислота. Щоб вивільнити пепсин-розчинний колаген (PSC) із залишкового матеріалу процесу екстракції кислотного колагену, нерозчинену речовину обробляють ферментом пепсином, щоб виділити пепсин-розчинний колаген (PSC). PSC зазвичай застосовується в комбінації з 0,5 М оцтової кислоти. Пепсин є поширеним ферментом, оскільки він здатний підтримувати структуру колагену шляхом розщеплення до N-кінця білкового ланцюга та неспірального пептиду.
Колаген використовується в харчових добавках (нутрицевтиках), косметичних продуктах і медицині. Колаген ссавців і морських (риб) доступний на ринку і його можна купити в будь-яких кількостях. Колаген медузи – це нова форма колагену, яка є біосумісною та не є ссавцем (не містить хвороби). Колаген медузи не відповідає жодному конкретному типу колагену (тип I-V), але він проявляє різні властивості колагену типів I, II і V.

Глікопротеїни

Глікопротеїни містяться в багатьох організмах від бактерій до людини і виконують різні функції. Ці білки з короткими олігосахаридними ланцюгами беруть участь у розпізнаванні клітинної поверхні гормонами, вірусами та іншими речовинами в багатьох клітинних подіях. Крім того, антигени клітинної поверхні служать муциновим секретом елемента позаклітинного матриксу, шлунково-кишкового тракту і урогенітального тракту. Майже всі глобулярні білки в плазмі крові, крім альбуміну, секретуються ферменти і білки мають глікопротеїнову структуру. Клітинна мембрана складається з молекул білків, ліпідів і вуглеводів. З іншого боку, роль глікопротеїнів у клітинній мембрані впливає на кількість і розподіл білків. Ці білки беруть участь у переході з мембрани в речовину. Кількість і розподіл гліколіпідів і глікопротеїнів надають клітині специфічність.
Глікопротеїни відповідають за розпізнавання клітин, виборчу проникність клітинної мембрани і поглинання гормонів. У вуглеводної частини глікопротеїнів виділяють 7 основних видів моносахаридів. Ці моносахариди поєднуються з різною послідовністю і різною структурою зв'язків, в результаті чого утворюється велика кількість структур вуглеводних ланцюгів. Глікопротеїн може містити одну N-пов'язану олігосахаридну структуру або може містити більше одного типу олігосахаридів. N-пов'язані олігосахариди можуть мати однакову або різну структуру, або також можуть бути присутніми в О-пов'язаних олігосахаридах. Кількість олігосахаридних ланцюгів змінюється в залежності від білка і функції.
Сіалові кислоти в глікопротеїнах, елементі глікокалікса, відіграють важливу роль у розпізнаванні клітин. Якщо сіалові кислоти з яких-небудь причин руйнуються, глікокаліксова структура мембрани порушується і клітина не може виконувати більшість зазначених завдань. Крім того, є деякі структурні глікопротеїни. Це фібронектини, ламініни, фетальні фібронектини, і всі вони мають різні місії в організмі. Також в еукаріотичних глікопротеїнах є деякі моносахариди переважно гексозного та аміногексозного типу. Вони можуть допомагати в згортанні білка, покращувати стабільність білка та брати участь у передачі сигналів клітинами.