Ультразвукова екстракція колагену з медуз

Факти, які варто знати

Колаген

Колаген – це фібрилярний білок із потрійною спіральною структурою та основний нерозчинний фібрилярний білок у позаклітинному матриксі та сполучній тканині. Існує щонайменше 16 типів колагенів, але більшість із них (приблизно 90%) належать до типу I, типу II та типу III. Колаген є найбільш поширеним білком у людському організмі, який міститься в кістках, м’язах, шкірі та сухожиллях. У ссавців він становить 25–35% від загальної кількості білків у тілі. Наступний перелік наводить приклади тканин, де типи колагену є найбільш поширеними: Тип I – кістка, дерма, сухожилля, зв’язки, рогівка; Тип II – хрящ, склисте тіло, пульпозне ядро; Тип III – шкіра, стінка судин, ретикулярні волокна більшості тканин (легені, печінка, селезінка тощо); Тип IV – базальні мембрани, Тип V – часто співрозподіляється з колагеном типу I, особливо в рогівці. Це природним чином сприяло комерційному використанню стандартних поширених колагенів (колагени I–V) шляхом їх ізоляції та очищення, переважно з тканин людини, корів та свиней, за допомогою традиційних високоефективних виробничих процесів, що призводить до отримання високоякісних партій колагену. (Silva et al., Mar. Drugs 2014, 12)
Ендогенний колаген – це природний колаген, що синтезується організмом, тоді як екзогенний колаген є синтетичним і може походити із зовнішнього джерела, такого як добавки. Колаген міститься в організмі, особливо в шкірі, кістках і сполучних тканинах. Виробництво колагену в організмі зменшується з віком та під впливом таких факторів, як куріння та УФ-випромінювання. У медицині колаген можна використовувати в колагенових ранових пов’язках для залучення нових клітин шкіри до ділянок рани.
Колаген широко використовується в добавках та фармацевтичних препаратах, оскільки він може резорбуватися. Це означає, що він може розщеплюватися, перетворюватися та засвоюватися назад організмом. Його також можна формувати в пресовані тверді речовини або гелеподібні структури з решітчастою формою. Його широкий спектр функцій та природне походження роблять його клінічно універсальним і придатним для різноманітних медичних цілей. Для медичного використання колаген може бути отриманий з корів, свиней, овець та морських організмів.
Існує чотири основні методи ізоляції колагену з тварин: висалювання, лужний, кислотний та ферментативний методи.
Кислотні та ферментативні методи найчастіше використовуються в комбінації для виробництва високоякісного колагену. Оскільки частина колагену є кислоторозчинним колагеном (ASC), а інша частина – пепсино-розчинним колагеном (PSC), кислотна обробка супроводжується ферментативною екстракцією пепсином. Кислотна екстракція колагену проводиться з використанням органічних кислот, таких як хлорооцтова, лимонна або молочна кислота. Для вивільнення пепсино-розчинного колагену (PSC) з залишкового матеріалу процесу кислотної екстракції колагену нерозчинна речовина обробляється ферментом пепсином, щоб ізолювати пепсино-розчинний колаген (PSC). PSC зазвичай застосовується в комбінації з 0,5M оцтової кислоти. Пепсин є поширеним ферментом, оскільки він здатний підтримувати структуру колагену, розщеплюючи N-кінець білкового ланцюга та неспіральний пептид.
Колаген використовується в нутритивних добавках (нутріцевтиках), косметичних продуктах та медицині. Колаген ссавців та морський (рибний) колаген доступний на ринку і може бути куплений у будь-яких кількостях. Колаген медуз – це нова форма колагену, яка є біосумісною з людиною та нессавцевою (вільною від хвороб). Колаген медуз не відповідає жодному конкретному типу колагену (тип I–V), але виявляє різноманітні властивості колагенів типів I, II та V.

Глікопротеїни

Глікопротеїни виявляються у багатьох організмах від бактерій до людей і мають різні функції. Ці білки з короткими олігосахаридними ланцюгами беруть участь у розпізнаванні на поверхні клітин гормонами, вірусами та іншими речовинами під час багатьох клітинних подій. Крім того, антигени поверхні клітин служать як секреція мацину елементу позаклітинного матриксу, шлунково-кишкового та сечостатевого трактів. Майже всі глобулярні білки плазми, за винятком альбуміну, секретованих ферментів і білків, мають структуру глікопротеїнів. Клітинна мембрана складається з молекул білків, ліпідів і вуглеводів. Роль глікопротеїнів у клітинній мембрані, з іншого боку, впливає на кількість і розподіл білків. Ці білки беруть участь у переході від мембрани до речовини. Кількість і розподіл гліколіпідів і глікопротеїнів надають клітинам специфічність.
Глікопротеїни відповідають за розпізнавання клітин, вибіркову проникність клітинної мембрани та поглинання гормонів. У вуглеводній частині глікопротеїнів існує 7 основних типів моносахаридів. Ці моносахариди поєднуються з різним послідовним порядком і різними структурами зв’язків, що призводить до великої кількості структур вуглеводних ланцюгів. Глікопротеїн може містити одну структуру N-зв’язаного олігосахариду або може містити більше одного типу олігосахариду. N-зв’язані олігосахариди можуть бути однакової або різної структури або також можуть присутні в O-зв’язаних олігосахаридах. Кількість олігосахаридних ланцюгів варіюється залежно від білка та функції.
Сілові кислоти в глікопротеїнах, елементі глікокаліксу, відіграють важливу роль у розпізнаванні клітин. Якщо сілові кислоти руйнуються з будь-якої причини, структура глікокаліксу мембрани порушується, і клітина не може виконувати більшість зазначених завдань. Також існують деякі структурні глікопротеїни. Це фібронектини, ламініни, фетальні фібронектини, і всі вони мають різні місії в організмі. Також у глікопротеїнах еукаріотів існують деякі моносахариди переважно у формі гексоз і аміногексоз. Вони можуть допомагати у фолдингу білків, покращувати стабільність білків і брати участь у клітинній сигналізації.