Ультразвукова екстракція колагену
- Колаген багатий білками і широко використовується в різних промислових цілях, наприклад, у харчових продуктах, фармацевтиці, добавках тощо.
- Ультразвукове дослідження легко поєднується з ферментативною або кислотною екстракцією колагену.
- Впровадження ультразвуку в процес екстракції колагену призводить до більш високих виходів і більш швидкої екстракції.
Ультразвуковий вплив на екстракцію колагену
Ультразвук високої інтенсивності широко використовується для поліпшення масообміну у вологих процесах, наприклад, екстракція, сонохімія тощо. Екстракція (також відома як ізоляція колагену) колагену може бути значно покращена за допомогою ультразвукового лікування. Ультразвук допомагає під час розщеплення колагенового субстрату, відкриває колагенові фібрили, таким чином полегшується ферментативний гідроліз або кислотна обробка.
Ферментативна екстракція за допомогою ультразвуку
Ультразвукова хвороба відома своєю здатністю підвищувати активність ферментів. Цей ефект заснований на ультразвуковій дисперсії та деагломерації пепсинових агрегатів. Однорідно дисперсні ферменти мають збільшену поверхню для масообміну, що корелює з більш високою активністю ферментів. Крім того, потужні ультразвукові хвилі відкривають фібрили колагену, щоб колаген вивільнявся.
Ультразвукова екстракція пепсину: Комбінований ультразвуковий метод пепсину збільшує вихід колагену приблизно до 124% і значно скорочує час екстракції в порівнянні зі звичайним гідролізом пепсину. Аналіз кругового дихроїзму, атомно-силова мікроскопія і FTIR довели, що структура потрійної спіралі екстрагованого колагену не була порушена ультразвуковим випромінюванням і залишилася неушкодженою. (Li та ін., 2009) Це робить екстракцію пепсину за допомогою ультразвуку дуже практичною для харчової промисловості, пропонуючи підвищену швидкість відновлення білка за значно коротший час обробки.
У порівняльному дослідженні ультразвукової та незвукової екстракції колагену з сухожилля великої рогатої худоби ультразвукове лікування (20 кГц, імпульсний режим 20/20 сек.) переконалося у вищій продуктивності та ефективності. Звичайну екстракцію проводили з пепсином в оцтовій кислоті протягом 48 годин. Ультразвукова екстракція проводилася в тих же умовах, але час впливу ультразвуку (від 3 до 24 годин) і пепсину (від 24 до 45 годин) був різним, в результаті чого в цілому лікування склало 48 годин. Ультразвукова екстракція пепсину показала чудову ефективність екстракції колагену, досягнувши виходу 6,2%, коли звичайний вихід екстракції становив 2,4%. Найкращі результати були досягнуті при використанні ультразвукової екстракції 18 год. Екстрагований колаген показав непошкоджену безперервну спіральну структуру, хорошу розчинність і досить високу термічну стабільність. Це означає, що ультразвукова екстракція пепсину покращила ефективність екстракції природного колагену без шкоди для якості отриманого колагену. (Ран і Ван 2014)
Екстракція кислоти за допомогою ультразвуку
У дослідженні Kim et al. (2012) екстракція кислоторозчинного колагену зі шкіри японського морського окуня (Lateolabrax japonicus) показала підвищений вихід і скорочення часу екстракції після ультразвукової обробки на частоті 20 кГц в 0,5 М оцтової кислоти. Екстракція за допомогою ультразвуку не змінила основні компоненти колагену, а точніше ланцюги α1, α2 і β.
Ультразвукова екстракція білка з яєчної шкаралупи
Ферментативні гідролізати, попередньо оброблені ультразвуком, мали кращі функціональні властивості. Для ультразвукової екстракції функціональних білкових гідролізатів зі шкаралупи курячих яєць поліпшуються розчинні, емульгуючі, піноутворюючі та водоутримуючі властивості.
Мембрана яєчної шкаралупи є багатим природним ресурсом і складається приблизно з 64 білків, включаючи колаген I, V і X типу, лізоцим, остеопонтин і сіалопротеїн. Це робить яєчну шкаралупу цікавою сировиною для видобутку білків. За допомогою ультразвукової екстракції вивільнення білка та функціональність можуть бути значно покращені, що призводить до швидкого, ефективного та економічного процесу.
Ультразвукові процеси: Від Лабораторії до індастріал Розмір
Ультразвукова екстракція лугів
для екстракції та розчинення цих білків
Для екстракції білка з мембрани яєчної шкаралупи ультразвукова обробка лугом призвела до виходу розчиненого білка, близького до 100% від загального білка мембрани яєчної шкаралупи. Ультразвукова кавітація відокремлювала більші білкові грудки від мембрани яєчної шкаралупи і сприяла розчиненню її сполук. Структура і властивості білка не були пошкоджені ультразвуковим випромінюванням і залишилися недоторканими. Антиоксидантні властивості білків були однаковими для ультразвукової лужної обробки та звичайної екстракції.
Ультразвукова екстракція желатину
Заморожені та висушені на повітрі шкірки минтая обробляли холодними сольовими, лужними та кислотними розчинами для відділення колагенової тканини та екстракції желатину шляхом денатурації колагену при 45 °C протягом чотирьох годин із потужним ультразвуковим лікуванням як допоміжним засобом обробки. Оцінювали вихід желатину, рН, прозорість, міцність гелю та в'язкопружні властивості, а також розподіл молекулярної маси, визначені методом PAGE-SDS. В якості контролю використовувався желатин, екстрагований на водяній бані при температурі 45 ° С протягом чотирьох годин. Потужне ультразвукове лікування збільшило вихід екстракції на 11,1% порівняно з контролем, тоді як міцність гелю знизилася на 7%. Температура гелеутворення також була нижчою у желатину, екстрагованого ультразвуком (4,2 °C). Така поведінка пов'язана з відмінностями в розподілі молекулярної ваги поліпептидних спіралей в желатині. Потужна ультразвукова екстракція може бути використана для збільшення екстракції желатину із заморожених і висушених на повітрі шкірок риби. (Олсон та ін., 2005)
Промислові ультразвукові системи
Hielscher Ultrasonics постачає потужні ультразвукові системи від лабораторії до настільних і промислових масштабів. Щоб забезпечити оптимальний вихід екстракції, надійне ультразвукування в складних умовах може виконуватися безперервно. Всі промислові ультразвукові процесори можуть видавати дуже високі амплітуди. Амплітуди до 200 мкм можна легко безперервно працювати в режимі 24/7. Для ще більш високих амплітуд доступні індивідуальні ультразвукові сонотроди. Надійність ультразвукового обладнання Hielscher дозволяє працювати 24/7 у важких умовах і в складних умовах.
Будь ласка, зв'яжіться з нами сьогодні з вашими вимогами до процесу! Будемо раді порекомендувати Вам відповідну ультразвукову систему для Вашого процесу!
Ультразвукові гомогенізатори високої потужності Hielscher доступні для будь-якого масштабу процесу – Від лабораторії до виробництва.
Література/Список літератури
- Альварес, Карлос; Лелу, Поліна; Лінч, Сара А.; Тіварі, Бріджеш К. (2018): Оптимізоване відновлення білка з цільної риби скумбрії за допомогою послідовної екстракції кислотою/лужною ізоелектричною солюбілізацією (ISP) за допомогою ультразвуку. ЛВТ – Харчова наука і технологія Том 88, лютий 2018. 210-216.
- Джайн, Сурангна; Кумар Анал, Аніл (2016): Оптимізація екстракції функціональних білкових гідролізатів з мембрани шкаралупи курячих яєць (ESM) шляхом ультразвукової екстракції (ОАЕ) та ферментативного гідролізу. ЛВТ – Харчова наука і технологія Том 69, червень 2016. 295-302.
- Кім, Х.К.; Кім, Ю.Г.; Кім, Ю. Дж.; Парк, Х. Дж.; Лі, Н.Х. (2012): Вплив ультразвукового лікування на екстракцію колагену зі шкіри морського окуня Lateolabrax japonicus. Рибогосподарська наука Том 78, випуск 78; 2013. 485-490.
- Лі, Дефу; Му, Чандао; Цай, Сумей; Лін, Вей (2016): Ультразвукове опромінення в ферментативній екстракції колагену. Ультразвукова сонохімія том 16, випуск 5; 2009. 605-609.
- Олсон, Д.А., Авена Бустільос, Р.Д., Олсен, К.В., Чіу, Б., Йі, Е., Бауер, К.К., Бехтель, П.Дж., Пан, З., Мак Х'ю, Т.Х. (2005): Оцінка потужного ультразвуку як допоміжного засобу для обробки для екстракції желатину риби. Реферат засідання No 71С-26. Щорічна зустріч IFT. Липень 2005 року. Новий Орлеан, Луїзіана.
- Ран, X. Г.; Ван, Л.Ю. (2014): Використання ультразвукової та пепсинової обробки в тандемі для екстракції колагену з побічних продуктів м'ясної промисловості. Журнал науки про продовольство та сільське господарство 94(3), 2014. 585-590.
- Шмідт, М. М.; Дорнеллес, Р. К. П.; Мелло, Р. О.; Кубота, Е. Х.; Мазутті, М.А.; Кемпка, А.П.; Деміате, І.М. (2016): Процес екстракції колагену. Міжнародний журнал досліджень харчових продуктів 23(3), 2016. 913-922.
- Сірітієнтонг, Тіппаван; Бонані, Вальтер; Мотта, Антонелла; Мільярезі, Клаудіо; Aramwit, Pornanong (2016): Вплив штаму шовку Bombyx mori та часу екстракції на молекулярні та біологічні характеристики серицину. Наука, біотехнологія і біохімія Т. 80, вип. 2, 2016. 241-249.
- Цзен, Дж. Цзян, Б. К.; Xiao, Z.Q., Li, S.H. (2011): Екстракція колагену з риб'ячої луски за допомогою папаїну за допомогою ультразвукової попередньої обробки. Дослідження передових матеріалів, Том 366, 2011. 421-424.
Факти, які варто знати
Колагену
Колаген є основним структурним білком у позаклітинному просторі в різних сполучних тканинах організмів тварин. Як основний компонент сполучної тканини, він є найпоширенішим білком у ссавців,[1] що становить від 25 % до 35 % вмісту білка в усьому організмі. Колаген складається з амінокислот, змотаних між собою, утворюючи потрійні спіралі з утворенням подовжених фібрил. Найбільша кількість колагену присутня у волокнистих тканинах, таких як сухожилля, зв'язки та шкіра. Розрізняють три типи колагену:
Колаген I типу: забезпечує 90% білка в шкірі, волоссі, нігтях, органах, кістках, зв'язках
Колаген II типу: забезпечує 50-60% білка в хрящі, 85-90% колагену в суглобовому хрящі
Колаген III типу: Забезпечує білками волокнистий білок у кістках, хрящах, дентині, сухожиллях та інших сполучних тканинах
Колаген в організмі
Кожен із трьох типів колагену складається з різних білків, які виконують різні цілі в організмі. Колаген I і III типів є основними компонентами шкіри, м'язів, кісток, волосся і нігтів. Вони потрібні для їх здоров'я, росту і перебудови. Колаген II типу в основному міститься в хрящах і суглобах.
Колаген I і III типу містить 19 амінокислот, які розглядаються як незамінні амінокислоти. Вони виробляються фібробластами (клітинами сполучних тканин) і остеобластами (клітинами, що утворюють кістки). Найважливіші білки колагену I і III типу включають гліцин, пролін, аланін і гідроксипролін. III тип – фіброзний склеропротеїд.
Гліцин - амінокислота з найбільшою кількістю колагену. Пролін є незамінною амінокислотою, яка може синтезуватися з гліцину і сприяє роботі суглобів і сухожиль. Гідроксипролін - амінокислота, яка сприяє стабільності колагену. Аланін - амінокислота, важлива для біосинтезу білків.
Як і I і III тип, колаген II типу утворює фібрили. Ця фібрилярна мережа колагену важлива в хрящі, оскільки вона дозволяє захоплювати протеоглікани. Крім того, він забезпечує міцність тканини на розрив.
Джерела та використання
Колаген - це волокнистий білок, який у великій кількості присутній у сполучній тканині ссавців, наприклад, великої рогатої худоби, свині. Найбільше колагену видобувається
зі свинячих шкур і кісток і з бичачих джерел. Альтернативним джерелом для екстракції колагену є риба і птиця. Колаген широко використовується в харчових продуктах, дієтичних добавках, фармацевтиці/медицині та косметиці, серед інших продуктів. Екстракція колагену є зростаючим бізнесом, оскільки цей білок може замінити синтетичні агенти в різних промислових процесах.