Ultrazvuková extrakce kolagenu z medúzy

Fakta, která stojí za to vědět

kolagen

Kolagen je vláknitý protein se strukturou trojité šroubovice a hlavní nerozpustný vláknitý protein v extracelulární matrici a v pojivové tkáni. Existuje nejméně 16 typů kolagenů, ale většina z nich (cca 90 %) patří do typu I, typu II a typu III. Kolagen je nejrozšířenější protein v lidském těle, který se nachází v kostech, svalech, kůži a šlachách. U savců přispívá 25-35 % k celkovému tělesnému proteinu. Následující seznam uvádí příklady tkání, kde jsou typy kolagenu nejhojnější: Typ I – kost, dermis, šlacha, vazy, rohovka; Typ II – chrupavka, sklivec, nucleus pulposus; Typ III – kůže, cévní stěna, retikulární vlákna většiny tkání (plíce, játra, slezina atd.); Typ IV – bazální membrány, typ V – se často kodistribuuje s kolagenem typu I, zejména v rohovce. To přirozeně podporovalo komerční využití standardně se hojných kolagenů (kolagenů I–V) jejich izolací a čištěním, většinou z lidských, hovězích a prasečích tkání, konvenčními výrobními procesy s vysokým výnosem, což vedlo k vysoce kvalitním šaržím kolagenu. (Silva et al., Mar. Drogy 2014, 12)
Endogenní kolagen je přírodní kolagen syntetizovaný tělem, zatímco exogenní kolagen je syntetický a může pocházet z externího zdroje, jako jsou doplňky stravy. Kolagen se vyskytuje v těle, zejména v kůži, kostech a pojivových tkáních. Produkce kolagenu v organismu klesá s věkem a vystavením faktorům, jako je kouření a UV záření. V medicíně lze kolagen použít v kolagenových obvazech na rány k přilákání nových kožních buněk do míst rány.
Kolagen je široce používán v doplňcích stravy a léčivech, protože může být resorbován. To znamená, že může být rozložen, transformován a přijat zpět do těla. Může být také formován do stlačených pevných látek nebo mřížkovitých gelů. Díky své široké škále funkcí a přirozenému výskytu je klinicky univerzální a vhodný pro různé lékařské účely. Pro lékařské použití může být kolagen získán ze skotu, prasat, ovcí a mořských organismů.
Existují čtyři hlavní metody izolace kolagenu ze zvířat: solení, alkalická, kyselá a enzymová metoda.
Kyselá a enzymatická metoda se nejčastěji používají v kombinaci pro výrobu vysoce kvalitního kolagenu. Vzhledem k tomu, že části kolagenu jsou kolagen rozpustný v kyselině (ASC) a další části jsou kolagen rozpustný v pepsinu (PSC), následuje po ošetření kyselinou enzymatická extrakce pepsinu. Extrakce kyselého kolagenu se provádí pomocí organických kyselin, jako je kyselina chloroctová, citronová nebo mléčná. Aby se uvolnil kolagen rozpustný v pepsinu (PSC) ze zbývajícího materiálu procesu extrakce kyselého kolagenu, nerozpuštěná hmota se zpracuje enzymem pepsinem, aby se izoloval kolagen rozpustný v pepsinu (PSC). PSC se běžně používá v kombinaci s 0,5 M kyseliny octové. Pepsin je běžný enzym, protože je schopen udržovat kolagenovou strukturu tím, že se přichytí na N-konec proteinového řetězce a peptid bez šroubovice.
Kolagen se používá v doplňcích výživy (nutraceutika), kosmetických přípravcích a medicíně. Savčí a mořský (rybí) kolagen je dostupný na trhu a lze jej zakoupit v jakémkoli množství. Kolagen z medúz je nová forma kolagenu, která je biokompatibilní s člověkem a nesavčí (bez onemocnění). Kolagen z medúzy se neshoduje s žádným konkrétním typem kolagenu (typ I-V), ale vykazuje různé vlastnosti kolagenu typu I, II a V.

Glykoproteiny

Glykoproteiny se nacházejí v mnoha organismech od bakterií po člověka a mají různé funkce. Tyto proteiny s krátkými oligosacharidovými řetězci se podílejí na rozpoznávání buněčného povrchu hormony, viry a dalšími látkami v mnoha buněčných událostech. Kromě toho antigeny buněčného povrchu slouží jako sekrece mucinu prvku extracelulární matrice, gastrointestinálního a urogenitálního traktu. Téměř všechny globulární proteiny v plazmě kromě albuminu, vylučovaných enzymů a proteinů mají glykoproteinovou strukturu. Buněčná membrána se skládá z molekul bílkovin, lipidů a sacharidů. Úloha glykoproteinů v buněčné membráně na druhé straně ovlivňuje počet a distribuci proteinů. Tyto proteiny se podílejí na přechodu z membrány na látku. Počet a distribuce glykolipidů a glykoproteinů dává buněčnou specifičnost.
Glykoproteiny jsou zodpovědné za rozpoznávání buněk, selektivní propustnost buněčné membrány a vychytávání hormonů. V sacharidové části glykoproteinů existuje 7 hlavních typů monosacharidů. Tyto monosacharidy se kombinují s různým sekvenováním a různými vazebnými strukturami, což má za následek velké množství struktur sacharidových řetězců. Glykoprotein může obsahovat jednu N-vázanou strukturu oligosacharidů nebo může obsahovat více než jeden typ oligosacharidu. N-vázané oligosacharidy mohou mít stejnou nebo odlišnou strukturu nebo mohou být také přítomny v O-vázaných oligosacharidech. Počet oligosacharidových řetězců se liší v závislosti na bílkovinách a funkci.
Kyseliny sičalové v glykoproteinech, prvku glykokalyxu, hrají důležitou roli při rozpoznávání buněk. Pokud jsou kyseliny sialové z jakéhokoli důvodu zničeny, glykokalyxová struktura membrány je narušena a buňka nemůže provádět většinu specifikovaných úkolů. Existují také některé strukturální glykoproteiny. Jsou to fibronektiny, lamininy, fetální fibronektiny a všechny mají v těle různé funkce. Také v eukaryotických glykoproteinech jsou některé monosacharidy většinou hexózového a aminohexózového typu. Mohou pomoci při skládání proteinů, zlepšit stabilitu proteinů a podílejí se na buněčné signalizaci.