Extracción ultrasónica de colágeno
- El colágeno es rico en proteínas y se utiliza ampliamente en múltiples aplicaciones industriales, como alimentación, farmacia, aditivos, etc.
- La sonicación puede combinarse fácilmente con la extracción enzimática o ácida del colágeno.
- La aplicación de ultrasonidos en el proceso de extracción del colágeno permite obtener mayores rendimientos y una extracción más rápida.
Efectos de los ultrasonidos en la extracción de colágeno
Los ultrasonidos de alta intensidad se utilizan ampliamente para mejorar la transferencia de masa en procesos húmedos, como la extracción, la sonoquímica, etc. La extracción (también conocida como aislamiento de colágeno) de colágeno puede mejorarse significativamente mediante tratamiento ultrasónico. La sonicación ayuda durante la escisión del sustrato de colágeno, abre las fibrillas de colágeno, facilitando así la hidrólisis enzimática o el tratamiento ácido.
Extracción enzimática asistida por ultrasonidos
La sonicación es conocida por su capacidad de aumentar la actividad enzimática. Este efecto se basa en la dispersión ultrasónica y la desaglomeración de los agregados de pepsina. Las enzimas homogéneamente dispersas ofrecen una mayor superficie para la transferencia de masa, lo que se correlaciona con una mayor actividad enzimática. Además, las potentes ondas ultrasónicas abren las fibrillas de colágeno para que éste se libere.
Extracción ultrasónica de pepsina: La pepsina combinada con la ultrasonicación aumenta el rendimiento del colágeno hasta aproximadamente un 124% y acorta significativamente el tiempo de extracción en comparación con la hidrólisis convencional con pepsina. Los análisis de dicroísmo circular, microscopía de fuerza atómica y FTIR demostraron que la estructura de triple hélice del colágeno extraído no se vio afectada por la sonicación y permaneció intacta. (Li et al. 2009) Esto hace que la extracción de pepsina asistida por ultrasonidos sea muy práctica para la industria alimentaria, ofreciendo mayores tasas de recuperación de proteínas en un tiempo de procesamiento significativamente más corto.
En un estudio comparativo de la extracción ultrasónica frente a la no ultrasónica de colágeno a partir de tendón bovino, el tratamiento con ultrasonidos (20 kHz, modo de pulso 20/20 seg.) convenció por su mayor rendimiento y eficacia. La extracción convencional se realizó con pepsina en ácido acético durante 48 horas. La extracción ultrasónica se realizó en las mismas condiciones, pero se variaron los tiempos de exposición a la sonicación (de 3 a 24 h) y a la pepsina (de 24 a 45 horas), resultando un total de 48 horas de tratamiento. La extracción con ultrasonidos y pepsina mostró una eficacia superior en la extracción de colágeno, alcanzando un rendimiento del 6,2%, cuando el rendimiento de la extracción convencional fue del 2,4%. Los mejores resultados se lograron con un tiempo de extracción ultrasónica de 18 h. El colágeno extraído mostró una estructura de hélice continua intacta, buena solubilidad y una estabilidad térmica bastante alta. Esto significa que la extracción ultrasónica con pepsina mejoró la eficiencia de la extracción de colágeno natural sin dañar la calidad del colágeno resultante. (Ran y Wang 2014)

Extracción de ácidos asistida por ultrasonidos
En un estudio de Kim et al. (2012), la extracción de colágeno soluble en ácido de la piel de lubina japonesa (Lateolabrax japonicus) mostró un mayor rendimiento y un menor tiempo de extracción tras el tratamiento con ultrasonidos a una frecuencia de 20 kHz en ácido acético 0,5 M. La extracción con ultrasonidos no alteró los principales componentes del colágeno, más concretamente las cadenas α1, α2 y β.
Extracción ultrasónica de proteínas de la cáscara de huevo
Los hidrolizados enzimáticos pretratados por ultrasonidos presentaban mejores propiedades funcionales. En el caso de la extracción por ultrasonidos de hidrolizados proteicos funcionales de cáscara de huevo de gallina, se mejoran las propiedades de solubilidad, emulsionantes, espumantes y de retención de agua.
La membrana de la cáscara de huevo es un recurso natural abundante y consta de unas 64 proteínas, entre ellas colágeno de tipo I, V y X, lisozima, osteopontina y sialoproteína. Esto convierte a la cáscara de huevo en una materia prima interesante para la extracción de proteínas. Con la extracción por ultrasonidos, la liberación y la funcionalidad de las proteínas pueden mejorarse significativamente, lo que resulta en un proceso rápido, eficaz y económico.

Procesos ultrasónicos: En laboratorio a Uso industrial Escala
Extracción alcalina asistida por ultrasonidos
extraer y solubilizar estas proteínas
Para la extracción de proteínas de la membrana de la cáscara de huevo, el tratamiento ultrasónico-álcali dio lugar a un rendimiento de proteínas solubilizadas cercano al 100% del total de proteínas de la membrana de la cáscara de huevo. La cavitación ultrasónica desprendió los grumos de proteínas más grandes de la membrana de la cáscara de huevo y facilitó la solubilización de sus compuestos. La estructura y las propiedades de las proteínas no resultaron dañadas por la sonicación y permanecieron intactas. Las propiedades antioxidantes de las proteínas fueron las mismas en el tratamiento alcalino asistido por ultrasonidos y en la extracción convencional.
Extracción ultrasónica de gelatina
Se trataron pieles de abadejo congeladas y secadas al aire con soluciones salinas frías, alcalinas y ácidas para separar el tejido colágeno y extraer gelatina mediante desnaturalización del colágeno a 45°C durante cuatro horas con un tratamiento de ultrasonidos de potencia como ayuda para el procesado. Se evaluaron el rendimiento de gelatina, el pH, la claridad, la fuerza del gel y las propiedades viscoelásticas, así como la distribución del peso molecular determinada por el método PAGE-SDS. La gelatina extraída en un baño de agua a 45°C durante cuatro horas se utilizó como control. El tratamiento con ultrasonidos de potencia aumentó el rendimiento de extracción en un 11,1% en comparación con el control, mientras que la resistencia del gel disminuyó un 7%. La temperatura de gelificación también fue inferior en la gelatina extraída por ultrasonidos (4,2°C). Este comportamiento está relacionado con las diferencias en la distribución del peso molecular de las bobinas polipeptídicas en las gelatinas. La extracción por ultrasonidos de potencia puede utilizarse para aumentar la extracción de gelatina de pieles de pescado congeladas y secadas al aire. (Olson et al. 2005)
sistemas ultrasónicos industriales
Hielscher Ultrasonics suministra potentes sistemas de ultrasonidos de laboratorio, de sobremesa y a escala industrial. Para garantizar un rendimiento de extracción óptimo, se puede realizar una sonicación fiable en condiciones exigentes de forma continua. Todos los procesadores ultrasónicos industriales pueden proporcionar amplitudes muy elevadas. Amplitudes de hasta 200µm pueden funcionar fácilmente de forma continua en funcionamiento 24/7. Para amplitudes aún mayores, se dispone de sonotrodos ultrasónicos personalizados. La robustez de los equipos de ultrasonidos de Hielscher permite un funcionamiento ininterrumpido en servicio pesado y en entornos exigentes.
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Literatura/Referencias
- Álvarez, Carlos; Lélu, Pauline; Lynch, Sarah A.; Tiwari, Brijesh K. (2018): Recuperación optimizada de proteínas de pescado entero de caballa mediante el uso de extracción secuencial por precipitación isoeléctrica de solubilización (ISP) ácida/alcalina asistida por ultrasonidos. LWT – Ciencia y tecnología de los alimentos Vol. 88, febrero 2018. 210-216.
- Jain, Surangna; Kumar Anal, Anil (2016): Optimización de la extracción de hidrolizados de proteínas funcionales de membrana de cáscara de huevo de gallina (ESM) mediante extracción asistida por ultrasonidos (EAU) e hidrólisis enzimática. LWT – Ciencia y tecnología de los alimentos Vol. 69, junio de 2016. 295-302.
- Kim, H.K.; Kim, Y.H.; Kim, Y.J.; Park, H.J.; Lee, N.H. (2012): Efectos del tratamiento ultrasónico en la extracción de colágeno de las pieles de la lubina Lateolabrax japonicus. Fisheries Science Volume 78, Issue 78; 2013. 485-490.
- Li, Defu; Mu, Changdao; Cai, Sumei; Lin, Wei (2016): Irradiación ultrasónica en la extracción enzimática de colágeno. Ultrasonics Sonochemistry Volume 16, Issue 5; 2009. 605-609.
- Olson, D.A., Avena Bustillos, R.D., Olsen, C.W., Chiou, B., Yee, E., Bower, C.K., Bechtel, P.J., Pan, Z., Mc Hugh, T.H. (2005): Evaluation of power ultrasound as a processing aid for fish gelatin extraction. Meeting Abstract No. 71C-26. IFT Annual Meeting. July 2005. Nueva Orleans, LA.
- Ran, X.G.; Wang, L.Y. (2014): Uso de tratamiento ultrasónico y pepsina en tándem para la extracción de colágeno a partir de subproductos de la industria cárnica. Journal of the Science of Food and Agriculture 94(3), 2014. 585-590.
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- Siritientong, Tippawan; Bonani, Walter; Motta, Antonella; Migliaresi, Claudio; Aramwit, Pornanong (2016): Los efectos de la cepa de seda Bombyx mori y el tiempo de extracción en las características moleculares y biológicas de la sericina. Biociencia, Biotecnología y Bioquímica Vol. 80 , Iss. 2, 2016. 241-249.
- Zeng, J.N.; Jiang, B.Q.; Xiao, Z.Q., Li, S.H. (2011): Extracción de colágeno de escamas de pescado con papaína bajo pretratamiento ultrasónico. Advanced Materials Research, Volumen 366, 2011. 421-424.
Información interesante
colágeno
El colágeno es la principal proteína estructural del espacio extracelular de los distintos tejidos conjuntivos del organismo animal. Como principal componente del tejido conjuntivo, es la proteína más abundante en los mamíferos,[1] constituyendo entre el 25% y el 35% del contenido proteico de todo el organismo. El colágeno está formado por aminoácidos que se enrollan formando hélices triples para formar fibrillas alargadas. Las mayores cantidades de colágeno están presentes en tejidos fibrosos como tendones, ligamentos y piel. Se distinguen tres tipos de colágeno:
Colágeno tipo I: aporta el 90% de las proteínas de la piel, el pelo, las uñas, los órganos, los huesos y los ligamentos
Colágeno de tipo II: aporta el 50-60% de las proteínas del cartílago, el 85-90% del colágeno del cartílago articular
Colágeno de tipo III: aporta proteínas a la proteína fibrosa del hueso, cartílago, dentina, tendón y otros tejidos conectivos
El colágeno en el cuerpo
Cada uno de los tres tipos de colágeno está compuesto por proteínas diferentes que cumplen distintas funciones en el organismo. Los tipos de colágeno I y III son los principales componentes de la piel, los músculos, los huesos, el cabello y las uñas. Son necesarios para su salud, crecimiento y reconstrucción. El colágeno de tipo II se encuentra principalmente en los cartílagos y las articulaciones.
El colágeno de tipo I y III contiene 19 aminoácidos que se consideran aminoácidos esenciales. Son producidos por los fibroblastos (células del tejido conjuntivo) y los osteoblastos (células que forman los huesos). Las proteínas más importantes del colágeno de tipo I y III son la glicina, la prolina, la alanina y la hidroxiprolina. El tipo III es una escleroproteína fibrosa.
La glicina es el aminoácido con mayor cantidad en el colágeno. La prolina es un aminoácido no esencial, que puede sintetizarse a partir de la glicina y contribuye a las articulaciones y los tendones. La hidroxiprolina es un aminoácido que contribuye a la estabilidad del colágeno. La alanina es un aminoácido importante para la biosíntesis de proteínas.
Al igual que los tipos I y III, el colágeno de tipo II forma fibrillas. Esta red fibrilar de colágeno es importante en el cartílago, ya que permite el atrapamiento de proteoglicanos. Además, proporciona resistencia a la tracción al tejido.
Fuentes y usos
El colágeno es una proteína fibrosa presente en abundancia en el tejido conjuntivo de los mamíferos, como el bovino y el porcino. La mayor parte del colágeno se extrae
de pieles y huesos porcinos y de fuentes bovinas. Una fuente alternativa para la extracción de colágeno son el pescado y las aves de corral. El colágeno se utiliza ampliamente en alimentos, suplementos dietéticos, productos farmacéuticos/medicamentos y cosméticos, entre otros productos. La extracción de colágeno es un negocio en expansión, ya que esta proteína puede sustituir a los agentes sintéticos en diversos procesos industriales.