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Extracción ultrasónica de colágeno

  • El colágeno es rico en proteínas y se utiliza ampliamente en numerosas aplicaciones industriales, por ejemplo, en alimentos, productos farmacéuticos, aditivos, etc.
  • La sonicación puede combinarse fácilmente con la extracción enzimática o ácida de colágeno.
  • La incorporación de ultrasonidos al proceso de extracción de colágeno permite obtener mayores rendimientos y una extracción más rápida.

Efectos de los ultrasonidos en la extracción de colágeno

Los ultrasonidos de alta intensidad se utilizan ampliamente para mejorar la transferencia de masa en procesos por vía húmeda, como la extracción, la sonoquímica, etc. La extracción de colágeno (también conocida como aislamiento de colágeno) puede mejorarse significativamente mediante el tratamiento ultrasónico. La sonicación facilita la escisión del sustrato de colágeno y abre las fibrillas de colágeno, lo que facilita la hidrólisis enzimática o el tratamiento ácido.

Extracción enzimática asistida por ultrasonidos

La sonicación es conocida por su capacidad para aumentar la actividad enzimática. Este efecto se basa en la dispersión ultrasónica y la desaglomeración de los agregados de pepsina. Las enzimas dispersadas de manera homogénea ofrecen una mayor superficie para la transferencia de masa, lo que se correlaciona con una mayor actividad enzimática. Además, las potentes ondas ultrasónicas abren las fibrillas de colágeno, de modo que este se libera.

Extracción con pepsina asistida por ultrasonidos: La pepsina combinada con la sonicación aumenta el rendimiento de colágeno hasta aproximadamente el 124% y acorta significativamente el tiempo de extracción en comparación con la hidrólisis convencional con pepsina. El análisis de dicroísmo circular, la microscopía de fuerza atómica y la FTIR demostraron que la estructura de triple hélice del colágeno extraído no se vio afectada por la sonicación y permaneció intacta. (Li et al. 2009) Esto hace que la extracción con pepsina asistida por ultrasonidos sea muy práctica para la industria alimentaria, ya que permite obtener mayores tasas de recuperación de proteínas con un tiempo de procesamiento significativamente menor.

En un estudio comparativo de la extracción de colágeno de tendón bovino con y sin ultrasonidos, el tratamiento ultrasónico (20 kHz, modo pulsado 20/20 sec.) demostró un mayor rendimiento y una mayor eficiencia. La extracción convencional se realizó con pepsina en ácido acético durante 48 horas. La extracción ultrasónica se realizó en las mismas condiciones, pero se variaron los tiempos de exposición a la sonicación (de 3 a 24 h) y a la pepsina (de 24 a 45 horas), con un tiempo total de tratamiento de 48 horas. La extracción con pepsina y ultrasonidos mostró una eficiencia superior en la extracción de colágeno y alcanzó un rendimiento del 6,2%, frente al 2,4% de la extracción convencional. Los mejores resultados se lograron con un tiempo de extracción ultrasónica de 18 h. El colágeno extraído presentó una estructura helicoidal continua sin daños, buena solubilidad y una estabilidad térmica bastante elevada. Esto significa que la extracción con pepsina y ultrasonidos mejoró la eficiencia de extracción del colágeno natural sin perjudicar la calidad del colágeno obtenido. (Ran and Wang 2014)

Instalación ultrasónica con tanque agitado

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Extracción con papaína asistida por ultrasonidos: El colágeno de las escamas de pescado puede extraerse de manera eficiente mediante hidrólisis con papaína combinada con un pretratamiento ultrasónico. Para la extracción de colágeno de escamas de pescado con papaína y ultrasonidos, se determinaron como óptimos los siguientes parámetros de proceso: duración del pretratamiento ultrasónico de 4 min, proporción de papaína respecto a las escamas de pescado del 4%, temperatura de 60 °C y tiempo total de extracción de 5h. En estas condiciones óptimas, la tasa de extracción de colágeno alcanzó el 90,7%. (Jiang et al. 2011)

Extracción ácida asistida por ultrasonidos

En un estudio de Kim et al. (2012), la extracción de colágeno soluble en ácido de la piel de lubina japonesa (Lateolabrax japonicus) mostró un mayor rendimiento y un menor tiempo de extracción tras el tratamiento ultrasónico a una frecuencia de 20 kHz en ácido acético 0,5 M. La extracción con ultrasonidos no alteró los componentes principales del colágeno, concretamente las cadenas α1, α2 y β.

Extracción ultrasónica de proteínas de cáscaras de huevo

Los hidrolizados enzimáticos sometidos a un pretratamiento ultrasónico presentaron mejores propiedades funcionales. En la extracción ultrasónica de hidrolizados proteicos funcionales de la cáscara de huevo de gallina, se mejoran la solubilidad y las propiedades de emulsificación, formación de espuma y retención de agua.
La membrana de la cáscara de huevo es un recurso natural abundante y está compuesta por unas 64 proteínas, entre ellas colágeno de los tipos I, V y X, lisozima, osteopontina y sialoproteína. Esto convierte a las cáscaras de huevo en una materia prima interesante para la extracción de proteínas. Con la extracción ultrasónica, la liberación y la funcionalidad de las proteínas pueden mejorarse significativamente, lo que da lugar a un proceso rápido, eficiente y económico.

Hielscher suministra potentes equipos ultrasónicos desde la escala de laboratorio hasta la industrial (¡Haga clic para ampliar!)

Procesos ultrasónicos: de Laboratorio a Escala industrial

Extracción alcalina asistida por ultrasonidos

para extraer y solubilizar estas proteínas
En la extracción de proteínas de la membrana de la cáscara de huevo, el tratamiento alcalino con ultrasonidos dio lugar a un rendimiento de proteínas solubilizadas cercano al 100% del contenido proteico total de la membrana. La cavitación ultrasónica desprendió de la membrana los agregados proteicos de mayor tamaño y facilitó la solubilización de sus componentes. La estructura y las propiedades de las proteínas no sufrieron daños por la sonicación y permanecieron intactas. Las propiedades antioxidantes de las proteínas fueron las mismas con el tratamiento alcalino asistido por ultrasonidos y con la extracción convencional.

Extracción ultrasónica de gelatina

Las pieles de abadejo congeladas y secadas al aire se trataron con soluciones salinas frías, alcalinas y ácidas para separar el tejido de colágeno y extraer gelatina mediante la desnaturalización del colágeno a 45 °C durante cuatro horas, utilizando un tratamiento con ultrasonidos de potencia como ayuda al procesamiento. Se evaluaron el rendimiento de gelatina, el pH, la claridad, la resistencia del gel y las propiedades viscoelásticas, así como la distribución del peso molecular determinada mediante el método PAGE-SDS. Como control se utilizó gelatina extraída en un baño de agua a 45 °C durante cuatro horas. El tratamiento con ultrasonidos de potencia aumentó el rendimiento de extracción en un 11,1% en comparación con el control, mientras que la resistencia del gel disminuyó un 7%. La temperatura de gelificación también fue menor en la gelatina extraída con ultrasonidos (4,2 °C). Este comportamiento está relacionado con diferencias en la distribución del peso molecular de los ovillos polipeptídicos de las gelatinas. La extracción con ultrasonidos de potencia puede utilizarse para aumentar la extracción de gelatina de pieles de pescado congeladas y secadas al aire. (Olson et al. 2005)

Sistemas ultrasónicos industriales

Hielscher Ultrasonics suministra potentes sistemas ultrasónicos para escalas de laboratorio, de sobremesa e industriales. Para garantizar un rendimiento de extracción óptimo, es posible realizar una sonicación fiable de forma continua en condiciones exigentes. Todos los procesadores ultrasónicos industriales pueden proporcionar amplitudes muy elevadas. Se puede trabajar fácilmente con amplitudes de hasta 200 µm de forma continua en funcionamiento 24/7. Para amplitudes aún mayores, se dispone de sonotrodos ultrasónicos personalizados. La robustez de los equipos ultrasónicos de Hielscher permite el funcionamiento 24/7 con cargas de trabajo intensivas y en entornos exigentes.
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Los dispersores ultrasónicos están disponibles desde pequeños equipos de mano hasta sistemas ultrasónicos de sobremesa y plenamente industriales para el procesamiento de grandes volúmenes (¡Haga clic para ampliar!)

Los homogeneizadores ultrasónicos de alta potencia de Hielscher están disponibles para cualquier escala de proceso – desde el laboratorio hasta la producción.

Bibliografía y referencias

  • Álvarez, Carlos; Lélu, Pauline; Lynch, Sarah A.; Tiwari, Brijesh K. (2018): Recuperación optimizada de proteínas de caballa entera mediante extracción secuencial por solubilización y precipitación isoeléctrica ácida/alcalina (ISP) asistida por ultrasonidos. LWT – Food Science and Technology Vol. 88, February 2018. 210-216.
  • Jain, Surangna; Kumar Anal, Anil (2016): Optimización de la extracción de hidrolizados proteicos funcionales de la membrana de la cáscara de huevo de gallina (ESM) mediante extracción asistida por ultrasonidos (UAE) e hidrólisis enzimática. LWT – Food Science and Technology Vol. 69, June 2016. 295-302.
  • Kim, H.K.; Kim, Y.H.; Kim, Y.J.; Park, H.J.; Lee, N.H. (2012): Efectos del tratamiento ultrasónico en la extracción de colágeno de las pieles de la lubina Lateolabrax japonicus. Fisheries Science Volume 78, Issue 78; 2013. 485-490.
  • Li, Defu; Mu, Changdao; Cai, Sumei; Lin, Wei (2016): Irradiación ultrasónica en la extracción enzimática de colágeno. Ultrasonics Sonochemistry Volume 16, Issue 5; 2009. 605-609.
  • Olson, D.A., Avena Bustillos, R.D., Olsen, C.W., Chiou, B., Yee, E., Bower, C.K., Bechtel, P.J., Pan, Z., Mc Hugh, T.H. (2005): Evaluation of power ultrasound as a processing aid for fish gelatin extraction. Meeting Abstract No. 71C-26. IFT Annual Meeting. July 2005. New Orleans, LA.
  • Ran, X.G.; Wang, L.Y. (2014): Uso de tratamiento ultrasónico y pepsina en tándem para la extracción de colágeno a partir de subproductos de la industria cárnica. Journal of the Science of Food and Agriculture 94(3), 2014. 585-590.
  • Schmidt, M.M.; Dornelles, R.C.P.; Mello, R.O.; Kubota, E.H.; Mazutti, M.A.; Kempka, A.P.; Demiate, I.M. (2016): Collagen extraction process. International Food Research Journal 23(3), 2016. 913-922.
  • Siritientong, Tippawan; Bonani, Walter; Motta, Antonella; Migliaresi, Claudio; Aramwit, Pornanong (2016): Los efectos de la cepa de seda Bombyx mori y el tiempo de extracción en las características moleculares y biológicas de la sericina. Biociencia, Biotecnología y Bioquímica Vol. 80 , Iss. 2, 2016. 241-249.
  • Zeng, J.N.; Jiang, B.Q.; Xiao, Z.Q., Li, S.H. (2011): Extracción de colágeno de escamas de pescado con papaína bajo pretratamiento ultrasónico. Advanced Materials Research, Volumen 366, 2011. 421-424.


Datos de interés

Colágeno

El colágeno es la principal proteína estructural del espacio extracelular en los distintos tejidos conjuntivos de los animales. Como principal componente del tejido conjuntivo, es la proteína más abundante en los mamíferos,[1] y representa entre el 25% y el 35% del contenido proteico total del organismo. El colágeno está formado por aminoácidos que se enrollan entre sí para formar triples hélices, que a su vez forman fibrillas alargadas. Las mayores cantidades de colágeno se encuentran en tejidos fibrosos como los tendones, los ligamentos y la piel. Se distinguen tres tipos de colágeno:
Colágeno de tipo I: aporta el 90% de las proteínas de la piel, el cabello, las uñas, los órganos, los huesos y los ligamentos
Colágeno de tipo II: aporta el 50-60% de las proteínas del cartílago y el 85-90% del colágeno del cartílago articular
Colágeno de tipo III: aporta proteínas a la proteína fibrosa de los huesos, el cartílago, la dentina, los tendones y otros tejidos conjuntivos

El colágeno en el organismo

Cada uno de los tres tipos de colágeno está compuesto por distintas proteínas que cumplen diferentes funciones en el organismo. Los tipos de colágeno I y III son componentes principales de la piel, los músculos, los huesos, el cabello y las uñas. Son necesarios para su salud, crecimiento y regeneración. El colágeno de tipo II se encuentra principalmente en el cartílago y las articulaciones.
Los colágenos de tipo I y III contienen ambos 19 aminoácidos considerados esenciales. Son producidos por los fibroblastos (células de los tejidos conjuntivos) y los osteoblastos (células que forman los huesos). Entre las proteínas más importantes del colágeno de los tipos I y III se encuentran la glicina, la prolina, la alanina y la hidroxiprolina. El tipo III es una escleroproteína fibrosa.
La glicina es el aminoácido más abundante en el colágeno. La prolina es un aminoácido no esencial que puede sintetizarse a partir de la glicina y contribuye a las articulaciones y los tendones. La hidroxiprolina es un aminoácido que contribuye a la estabilidad del colágeno. La alanina es un aminoácido importante para la biosíntesis de proteínas.
Al igual que los tipos I y III, el colágeno de tipo II forma fibrillas. Esta red fibrilar de colágeno es importante en el cartílago, ya que permite retener los proteoglicanos. Además, proporciona resistencia a la tracción al tejido.

Fuentes y usos

El colágeno es una proteína fibrosa que se encuentra en abundancia en el tejido conjuntivo de los mamíferos, como los bovinos y los cerdos. La mayor parte del colágeno se extrae
de pieles y huesos de cerdo y de fuentes bovinas. Los peces y las aves constituyen fuentes alternativas para la extracción de colágeno. El colágeno se utiliza ampliamente en alimentos, complementos alimenticios, productos farmacéuticos y médicos, y cosméticos, entre otros productos. La extracción de colágeno es un negocio en crecimiento, ya que esta proteína puede sustituir a agentes sintéticos en diversos procesos industriales.

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