Tecnología de ultrasonido de Hielscher

Extracción de colágeno por ultrasonidos

  • El colágeno es rica en proteínas y se utiliza ampliamente en aplicaciones industriales múltiples, por ejemplo, alimentos, Pharma, aditivos etc.
  • La sonicación se puede combinar fácilmente con la extracción enzimática o ácida de colágeno.
  • La aplicación de ultrasonidos en el proceso de extracción de colágeno se traduce en mayores rendimientos y una extracción más rápida.

Efectos de ultrasonidos sobre el colágeno Extracción

El ultrasonido de alta intensidad es ampliamente utilizado para mejorar la transferencia de masa en procesos húmedos, por ejemplo, extracción, ecoquímica, etc. La extracción (también conocida como aislamiento de colágeno) del colágeno puede mejorarse significativamente mediante el tratamiento ultrasónico. La sonicación ayuda durante el corte del sustrato de colágeno, abre las fibrillas de colágeno, facilitando así la hidrólisis enzimática o el tratamiento ácido.

La extracción asistida por ultrasonidos enzimática

La sonicación es conocida por su capacidad para aumentar la actividad de la enzima. Este efecto se basa en la dispersión ultrasónica y desaglomeración de los agregados pepsina. enzimas dispersas homogéneamente ofrecen una mayor superficie para la transferencia de masa, que se correlaciona con la actividad enzimática más alta. Por otra parte, las poderosas ondas de ultrasonido abre las fibrillas de colágeno de manera que se libera el colágeno.

La pepsina ultrasónica de extracción: La pepsina combinada con la ultrasonicación aumenta el rendimiento de colágeno hasta aprox. 124% y acorta significativamente el tiempo de extracción en comparación con la hidrólisis de pepsina convencional. El análisis de dicroísmo circular, la microscopía de fuerza atómica y el FTIR demostraron que la estructura de triple hélice del colágeno extraído no se vio afectada por la sonicación y permaneció intacta. (Li et al., 2009). Esto hace que la extracción con pepsina asistida por ultrasonidos sea muy práctica para la industria alimentaria, ya que ofrece mayores tasas de recuperación de proteínas en un tiempo de procesamiento significativamente más corto.

En un estudio comparativo de extracción ultrasónica versus no ultrasónica de colágeno de tendón bovino, el tratamiento de ultrasonido (20 kHz, modo de pulso 20/20 seg.) Convenció por un mayor rendimiento y eficiencia. La extracción convencional se realizó con pepsina en ácido acético durante 48 horas. La extracción ultrasónica se realizó en las mismas condiciones, pero los tiempos de exposición a sonicación (3 a 24 h) y pepsina (24 a 45 horas) variaron, lo que dio como resultado un total de 48 horas de tratamiento. La extracción ultrasónica-pepsina mostró una eficiencia superior en la extracción de colágeno, alcanzando un rendimiento del 6,2%, cuando el rendimiento de extracción convencional fue del 2,4%. Los mejores resultados se obtuvieron en un tiempo de extracción ultrasónica de 18 h. El colágeno extraído mostró una estructura de hélice continua no dañada, buena solubilidad y estabilidad térmica bastante alta. esto significa que una extracción ultrasónica-pepsina mejoró la eficiencia de la extracción de colágeno natural sin dañar la calidad del colágeno resultante. (Ran y Wang 2014)

Configuración ultrasónica con tanque agitado

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Extracción de papaína por ultrasonidos El colágeno de las escamas de pescado puede extraerse de manera eficiente mediante hidrólisis de papaína combinada con pretratamiento ultrasónico. Para la extracción ultrasónica-papaína del colágeno de las escamas de pescado se encontraron los siguientes parámetros de proceso óptimos: duración del pretratamiento ultrasónico de 4 min, relación de papaína a escamas de pescado 4%, temperatura 60 ° C y tiempo de extracción total de 5 h. Bajo estas condiciones óptimas, la tasa de extracción de colágeno alcanzó el 90.7%. (Jiang y otros, 2011)

Extracción de ácido asistido por ultrasonidos

En un estudio de Kim et al. (2012), la extracción de colágeno soluble en ácido de la piel de lubina japonés (Lateolabrax japonicus) mostró aumento del rendimiento y la reducción de tiempo de extracción después del tratamiento ultrasónico a una frecuencia de 20 kHz en ácido acético 0,5 M. La extracción con ultrasonido no alteró los principales componentes del colágeno, más específicamente la α1, α2 y cadenas beta.

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Procesos ultrasónicos: desde laboratorio a Uso industrial Escala

Ultrasonidos Extracción de Proteína de Cáscaras de huevo

hidrolizados enzimáticos ultrasónicamente pre-tratados tenían mejores propiedades funcionales. Para la extracción por ultrasonidos de hidrolizados de proteínas funcionales a partir de cáscara de huevo de pollo, solubilidad, emulsificación, la formación de espuma y las propiedades de retención de agua se mejoran.
membrana cáscara de huevo es un recurso natural abundante y consiste de aproximadamente 64 proteínas, incluyendo Tipo I, V y colágeno X, lisozima, osteopontina y sialoproteína. Esto hace que las cáscaras de huevo en una materia prima interesante para la extracción de proteínas. Con la extracción ultrasónica, la liberación de la proteína y la funcionalidad pueden ser mejorados de manera significativa que resulta en un proceso rápido, eficaz y económico.

La extracción asistida por ultrasonidos álcali

para extraer y solubilizar estas proteínas
Para la extracción de proteínas de membrana de cáscara de huevo, el tratamiento ultrasónico-álcali dio como resultado un rendimiento de proteína solubilizada cerca de 100% de la proteína total de la membrana de cáscara de huevo. La cavitación ultrasónica separa las proteínas más grandes grumos de la membrana de cáscara de huevo y facilitó la solubilización de sus compuestos. La estructura de la proteína y las propiedades no fueron dañadas por sonicación y se mantuvo intacta. Las propiedades antioxidantes de las proteínas fueron los mismos para el tratamiento alcalino asistida por ultrasonidos y la extracción convencional.

Extracción ultrasónica Gelatina

Las pieles de abadejo congeladas y secadas al aire se trataron con solución salina fría, soluciones alcalinas y ácidas para separar el tejido de colágeno y extraer la gelatina mediante desnaturalización del colágeno a 45 ° C durante cuatro horas con un tratamiento ultrasónico de potencia como ayuda de procesamiento. Se evaluaron el rendimiento de gelatina, el pH, la claridad, la resistencia del gel y las propiedades viscoelásticas, así como la distribución del peso molecular determinada mediante el método PAGE-SDS. La gelatina extraída en un baño de agua a 45 ° C durante cuatro horas se usó como control. El tratamiento de ultrasonido de potencia aumentó el rendimiento de extracción en un 11.1% en comparación con el control, mientras que la resistencia del gel disminuyó un 7%. La temperatura de gelación también fue menor en la gelatina extraída por ultrasonido (4,2 ° C). Este comportamiento está relacionado con las diferencias en la distribución del peso molecular de las bobinas de los polipéptidos en las gelatinas. La extracción con ultrasonido de potencia puede usarse para aumentar la extracción de gelatina de pieles de pescado congeladas y secadas al aire. (Olson et al. 2005)

sistemas ultrasónicos industriales

Hielscher Ultrasonidos suministra sistemas de ultrasonidos de gran alcance del laboratorio a la sobremesa y la escala industrial. Para garantizar un rendimiento óptimo de extracción, tratamiento con ultrasonidos fiable en condiciones exigentes se puede realizar de forma continua. Todos los procesadores industriales de ultrasonidos pueden entregar amplitudes muy altas. Amplitudes de hasta 200μm pueden ser fácilmente continuamente se ejecutan en funcionamiento 24/7. Para amplitudes aún más altos, sonotrodos ultrasónicos personalizados están disponibles. La robustez de equipos de ultrasonidos de Hielscher permite 24/7 operación en servicio pesado y en entornos exigentes.
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Literatura/Referencias

  • Álvarez, Carlos; LELU, Pauline; Lynch, Sarah A .; Tiwari, Brijesh K. (2018): recuperación de proteínas optimizada de caballa entera peces mediante el uso de extracción secuencial ácido / precipitación solubilización isoeléctrico alcalina (ISP) asistida por ultrasonido. LWT – Ciencia y Tecnología de Alimentos Vol. 88 de febrero de 2018. 210-216.
  • Jain, Surangna; Kumar Anal, Anil (2016): Optimización de la extracción de los hidrolizados de proteínas funcionales a partir de membrana de la cáscara de huevo de gallina (ESM) por extracción asistida por ultrasonidos (EAU) y la hidrólisis enzimática. LWT – Ciencia y Tecnología de Alimentos Vol. 69, junio de 2016. 295-302.
  • Kim, H.K .; Kim, Y.H .; Kim, Y.J .; Parque, H.J .; Lee, N. H. (2012): Efectos del tratamiento con ultrasonidos en la extracción de colágeno de la piel de la lubina Lateolabrax japonicus. Fisheries Science Volumen 78, Número 78; 2013. 485-490.
  • Li, Defu; Mu, Changdao; Cai, Sumei; Lin, Wei (2016): irradiación ultrasónica en la extracción enzimática de colágeno. Ultrasonidos Sonoquímica Volumen 16, Número 5; 2009. 605-609.
  • Olson, D. A., Avena Bustillos, R. D., Olsen, C. W., Chiou, B., Yee, E., Bower, C.K., Bechtel, P.J., Pan, Z., Mc Hugh, T.H. (2005): Evaluación de los ultrasonidos de potencia como coadyuvante de elaboración para la extracción de gelatina de pescado. Reunión Resumen Nº 71C-26. Reunión Anual del IFT. De julio de 2005. Nueva Orleans, LA.
  • Ran, X.G .; Wang, L.Y. (2014): El uso de tratamiento con ultrasonidos y la pepsina en tándem para la extracción de colágeno de industria de la carne de los subproductos. Revista de la Ciencia de la Alimentación y la Agricultura 94 (3), 2014. 585-590.
  • Schmidt, M.M .; Dornelles, R.C.P .; Mello, R.O .; Kubota, E.H .; Mazutti, M.A .; Kempka, A.P .; Demiate, I. M. (2016): proceso de extracción de colágeno. Internacional Food Research Journal 23 (3), 2016. 913-922.
  • Siritientong, Tippawan; Bonani, Walter; Motta, Antonella; Migliaresi, Claudio; Aramwit, Pornanong (2016): Los efectos de la cepa de seda Bombyx mori y tiempo de extracción sobre las características moleculares y biológicas de sericina. Bioscience, Biotechnology, and Biochemistry Vol. 80, Iss. 2, 2016. 241-249.
  • Zeng, J.N .; Jiang, B.Q .; Xiao, Z.Q., Li, S.H. (2011): Extracción de colágeno a partir de escamas de pescado con papaína bajo ultrasónico de pretratamiento. Advanced Materials Research, Volumen 366, 2011. 421-424.


Información interesante

El colágeno

El colágeno es la principal proteína estructural en el espacio extracelular en los diversos tejidos conectivos en cuerpos de animales. Como el componente principal del tejido conectivo, es la proteína más abundante en mamíferos, [1] que constituyen del 25% al ​​35% del contenido de proteína de todo el cuerpo. El colágeno consiste en los aminoácidos enrollan juntos para formar triples hélices para formar de fibrillas alargadas. Las cantidades más altas de colágeno están presentes en tejidos fibrosos tales como tendones, ligamentos y la piel. Hay tres tipos de colágeno que se distinguen:
Colágeno de tipo I: proporciona 90% de la proteína en la piel, cabello, uñas, órganos, hueso, ligamentos
Colágeno tipo II: proporciona el 50-60% de la proteína en el cartílago, el 85-90% de colágeno en el cartílago articular
El colágeno de tipo III: proporciona proteínas a la proteína fibrosa en el hueso, el cartílago, la dentina, tendón y otros tejidos conectivos

El colágeno en el cuerpo

Cada uno de los tres tipos de colágeno se compone de diferentes proteínas que cumplen diferentes propósitos en el cuerpo. Los tipos de colágeno I y III tanto son los principales componentes de la piel, músculos, hueso, cabello y uñas. Son necesarios para su salud, el crecimiento y la reconstrucción. El colágeno tipo II se encuentra principalmente en el cartílago y articulaciones.
El colágeno de tipo I y III tanto contiene 19 aminoácidos que se consideran los aminoácidos esenciales. Son producidas por fibroblastos (células en tejidos conectivos) y osteoblastos (células que forman huesos) .Las proteínas más importantes de colágeno tipo I y III incluyen glicina, prolina, alanina, y la hidroxiprolina. Tipo III es una escleroproteína fibroso.
La glicina es el aminoácido con la cantidad más alta de colágeno. Prolina es un aminoácido no esencial, que puede ser sintetizado a partir de glicina y contribuye a articulaciones y tendones. La hidroxiprolina es un aminoácido que contribuye a la estabilidad del colágeno. La alanina es un aminoácido importante para la biosíntesis de proteínas.
Como tipo I y III, colágeno de tipo II hace formar fibrillas. Esta red fibrilar de colágeno en el cartílago es importante ya que se permite para el atrapamiento de los proteoglicanos. Además, proporciona resistencia a la tracción en el tejido.

Fuentes y Usos

El colágeno es una proteína fibrosa que es abundantemente presente en el tejido conectivo de mamíferos, por ejemplo bovino, cerdo. La mayor parte de colágeno se extrae
a partir de pieles de cerdo y los huesos y de fuentes bovinas. Una fuente alternativa para la extracción de colágeno son el pescado y aves de corral. El colágeno es ampliamente utilizado en alimentos, suplementos dietéticos, productos farmacéuticos / exámenes médicos y cosméticos, entre otros productos. La extracción de colágeno es un negocio en crecimiento ya que esta proteína puede reemplazar agentes sintéticos en diversos procesos industriales.