Extracción ultrasónica de colágeno de medusas
- El colágeno de medusa es un colágeno de alta calidad, único, pero con propiedades similares a las del colágeno de tipo I, II, III y V.
- La extracción ultrasónica es una técnica puramente mecánica que aumenta el rendimiento, acelera el proceso y produce colágeno de alto peso molecular.
Extracción ultrasónica de medusas
Las medusas son ricas en minerales y proteínas, y el colágeno es una de las principales proteínas de estas criaturas marinas gelatinosas. Las medusas constituyen una fuente prácticamente abundante en los océanos. A menudo consideradas una plaga, su uso para extraer colágeno resulta beneficioso en ambos sentidos: permite producir un colágeno excelente utilizando una fuente natural sostenible y eliminar las proliferaciones de medusas.
La extracción ultrasónica es un método de extracción mecánica que puede controlarse con precisión y adaptarse a la materia prima tratada. La extracción ultrasónica se ha aplicado con éxito para aislar colágeno, glicoproteínas y otras proteínas de las medusas.
En general, las proteínas aisladas de las medusas presentan una potente actividad antioxidante, por lo que son compuestos activos valiosos para las industrias alimentaria, de suplementos y farmacéutica.
Para la extracción pueden utilizarse la medusa entera, la mesoglea (= parte principal de la umbrela de la medusa) o los brazos orales.
La extracción ultrasónica es una técnica eficiente y rápida para producir colágeno de medusas en grandes cantidades.
- colágeno de calidad alimentaria / farmacéutica
- alto peso molecular
- composición de aminoácidos
- mayores rendimientos
- procesamiento rápido
- fácil de utilizar
Extracción ácida y enzimática asistida por ultrasonidos
La extracción ultrasónica puede utilizarse en combinación con diversas soluciones ácidas para liberar el colágeno soluble en ácido (ASC) de las medusas. La cavitación ultrasónica favorece la transferencia de masa entre el sustrato de medusa y la solución ácida al romper las estructuras celulares e introducir los ácidos en el sustrato. De este modo, el colágeno y las demás proteínas de interés se transfieren al líquido.
En una etapa posterior, el sustrato de medusa restante se trata con enzimas (es decir, pepsina) durante la sonicación para aislar el colágeno soluble en pepsina (PSC). La sonicación es conocida por su capacidad para aumentar la actividad enzimática. Este efecto se basa en la dispersión ultrasónica y la desaglomeración de los agregados de pepsina. Las enzimas dispersadas homogéneamente ofrecen una mayor superficie para la transferencia de masa, lo que se correlaciona con una mayor actividad enzimática. Además, las potentes ondas ultrasónicas abren las fibrillas de colágeno, permitiendo su liberación.
Las investigaciones han demostrado que la extracción enzimática (con pepsina) asistida por ultrasonidos permite obtener mayores rendimientos y acortar el proceso de extracción.
Sonicadores de alto rendimiento para la producción de colágeno
Hielscher Ultrasonics suministra potentes sistemas ultrasónicos para aplicaciones de laboratorio, de sobremesa y a escala industrial. Para garantizar un rendimiento de extracción óptimo, puede realizarse una sonicación fiable de forma continua en condiciones exigentes. Todos los procesadores ultrasónicos industriales pueden proporcionar amplitudes muy elevadas. Es posible trabajar fácilmente con amplitudes de hasta 200 µm de forma continua en funcionamiento 24/7. Para amplitudes aún mayores, se ofrecen sonotrodos ultrasónicos personalizados. La robustez de los equipos ultrasónicos de Hielscher permite el funcionamiento 24/7 bajo condiciones de trabajo intensivo y en entornos exigentes.
La siguiente tabla ofrece una orientación sobre la capacidad de procesamiento aproximada de nuestros sonicadores:
| Volumen del lote | Caudal | Equipos recomendados |
|---|---|---|
| 0,5 a 1,5 mL | n.a. | VialTweeter |
| 1 a 500 mL | 10 a 200 mL/min | UP100H |
| 10 a 2000 mL | 20 a 400 mL/min | UP200Ht, UP400St |
| 0,1 a 20 L | 0,2 a 4 L/min | UIP2000hdT |
| 10 a 100 L | 2 a 10 L/min | UIP4000hdT |
| n.a. | 10 a 100 L/min | UIP16000 |
| n.a. | superior | conjunto de UIP16000 |
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Bibliografía y referencias
- Nicholas M.H. Khonga, Fatimah Md. Yusoff, B. Jamilah, Mahiran Basri, I. Maznah, Kim Wei Chan, Nurdin Armania, Jun Nishikawa (2018): Improved collagen extraction from jellyfish (Acromitus hardenbergi) with increased physical-induced solubilization processes. Food Chemistry Vol. 251, 15 June 2018. 41-50.
- Guoyan Ren, Bafang Li, Xue Zhao, Yongliang Zhuang, Mingyan Yan (2008): Ultrasound-assisted extraction technology for the extraction of glycoprotein from jellyfish (Rhopilema esculentum) oral-arms. Transactions of the Chinese Society of Agricultural Engineering 2008-02.
- Guoyan Ren, Bafang Li, Xue Zhao, Yongliang Zhuang, Mingyan Yan, Hu Hou, Xiukun Zhang, Li Chen (2009): Screening of extraction methods for glycoproteins from jellyfish (Rhopilema esculentum) oral-arms by high performance liquid chromatography. Journal of Ocean University of China 2009, Volume 8, Issue 1. 83–88.
Datos de interés
Colágeno
El colágeno es una proteína fibrosa con una estructura de triple hélice y la principal proteína fibrosa insoluble de la matriz extracelular y del tejido conjuntivo. Existen al menos 16 tipos de colágeno, pero la mayor parte (aprox. 90%) corresponde a los tipos I, II y III. El colágeno es la proteína más abundante del cuerpo humano y se encuentra en los huesos, los músculos, la piel y los tendones. En los mamíferos, representa el 25-35% de las proteínas de todo el organismo. La siguiente lista ofrece ejemplos de tejidos en los que cada tipo de colágeno es más abundante: tipo I – hueso, dermis, tendón, ligamentos, córnea; tipo II – cartílago, cuerpo vítreo, núcleo pulposo; tipo III – piel, pared vascular, fibras reticulares de la mayoría de los tejidos (pulmones, hígado, bazo, etc.); tipo IV – membranas basales; tipo V – suele distribuirse junto con el colágeno de tipo I, especialmente en la córnea. Esto favoreció de forma natural la explotación comercial de los colágenos habituales y abundantes (colágenos I–V), mediante su aislamiento y purificación, principalmente a partir de tejidos humanos, bovinos y porcinos, mediante procesos de fabricación convencionales de alto rendimiento, que permiten obtener lotes de colágeno de alta calidad. (Silva et al., Mar. Drugs 2014, 12)
El colágeno endógeno es un colágeno natural sintetizado por el organismo, mientras que el colágeno exógeno es sintético y puede proceder de una fuente externa, como los suplementos. El colágeno está presente en el organismo, especialmente en la piel, los huesos y los tejidos conjuntivos. La producción de colágeno en un organismo disminuye con la edad y con la exposición a factores como el tabaquismo y la luz UV. En medicina, el colágeno puede utilizarse en apósitos de colágeno para heridas con el fin de atraer nuevas células cutáneas a las zonas lesionadas.
El colágeno se utiliza ampliamente en suplementos y productos farmacéuticos porque puede reabsorberse. Esto significa que puede descomponerse, transformarse y reincorporarse al organismo. También puede conformarse en sólidos compactados o geles con estructura reticular. Su amplia variedad de funciones y su presencia natural lo hacen versátil desde el punto de vista clínico y adecuado para diversos fines médicos. Para uso médico, el colágeno puede obtenerse de bovinos, porcinos, ovinos y organismos marinos.
Existen cuatro métodos principales para aislar el colágeno de los animales: la precipitación salina, el método alcalino, el ácido y el enzimático.
Los métodos ácido y enzimático suelen utilizarse en combinación para producir colágeno de alta calidad. Dado que una parte del colágeno es soluble en ácido (ASC) y otra parte es soluble en pepsina (PSC), el tratamiento ácido va seguido de una extracción enzimática con pepsina. La extracción ácida de colágeno se realiza con ácidos orgánicos como el ácido cloroacético, el cítrico o el láctico. Para liberar el colágeno soluble en pepsina (PSC) del material restante del proceso de extracción ácida de colágeno, la materia no disuelta se trata con la enzima pepsina para aislar el colágeno soluble en pepsina (PSC). El PSC se utiliza habitualmente en combinación con ácido acético a 0,5M. La pepsina es una enzima común, ya que puede mantener la estructura del colágeno mediante la escisión en el extremo N-terminal de la cadena proteica y en el péptido no helicoidal.
El colágeno se utiliza en suplementos nutricionales (nutracéuticos), productos cosméticos y medicina. El colágeno de mamíferos y el marino (de peces) están disponibles en el mercado y pueden adquirirse en cualquier cantidad. El colágeno de medusa es una nueva forma de colágeno, biocompatible con el ser humano y de origen no mamífero (libre de enfermedades). El colágeno de medusa no corresponde a ningún tipo concreto de colágeno (tipo I–V), pero presenta diversas propiedades de los colágenos de tipo I, II y V.
Glicoproteínas
Las glicoproteínas se encuentran en numerosos organismos, desde las bacterias hasta los seres humanos, y desempeñan distintas funciones. Estas proteínas con cadenas cortas de oligosacáridos intervienen en el reconocimiento de la superficie celular por parte de hormonas, virus y otras sustancias en numerosos procesos celulares. Además, los antígenos de la superficie celular actúan como secreción de mucina del componente de la matriz extracelular y de los tractos gastrointestinal y urogenital. Casi todas las proteínas globulares del plasma, excepto la albúmina, las enzimas secretadas y las proteínas, tienen estructura de glicoproteína. La membrana celular está compuesta por moléculas de proteínas, lípidos e hidratos de carbono. Por otra parte, la función de las glicoproteínas en la membrana celular afecta al número y la distribución de las proteínas. Estas proteínas intervienen en la transición de la membrana a la sustancia. El número y la distribución de los glicolípidos y las glicoproteínas confieren especificidad a las células.
Las glicoproteínas son responsables del reconocimiento de las células, la permeabilidad selectiva de la membrana celular y la captación de hormonas. Existen 7 tipos principales de monosacáridos en la parte glucídica de las glicoproteínas. Estos monosacáridos se combinan en distintas secuencias y con distintas estructuras de enlace, dando lugar a un gran número de estructuras de cadenas de hidratos de carbono. Una glicoproteína puede contener una única estructura de oligosacárido unido por enlace N o más de un tipo de oligosacárido. Los oligosacáridos unidos por enlace N pueden tener estructuras iguales o diferentes, o también estar presentes en oligosacáridos unidos por enlace O. El número de cadenas de oligosacáridos varía en función de la proteína y de su función.
Los ácidos siálicos de las glicoproteínas, un componente del glicocálix, desempeñan un papel importante en el reconocimiento de las células. Si los ácidos siálicos se destruyen por cualquier motivo, la estructura del glicocálix de la membrana se altera y la célula no puede realizar la mayoría de las tareas especificadas. También existen algunas glicoproteínas estructurales: las fibronectinas, las lamininas y las fibronectinas fetales, todas ellas con distintas funciones en el organismo. Además, en las glicoproteínas eucariotas hay algunos monosacáridos, principalmente de tipo hexosa y aminohexosa. Pueden contribuir al plegamiento de las proteínas, mejorar su estabilidad e intervenir en la señalización celular.