Extracción ultrasónica de colágeno de medusas
- El colágeno de medusa es un colágeno de alta calidad, único pero con propiedades similares al colágeno de tipo I, II, III y V.
- La extracción por ultrasonidos es una técnica puramente mecánica que aumenta el rendimiento, acelera el proceso y produce colágeno de alto peso molecular.
Extracción ultrasónica de medusas
Las medusas son ricas en minerales y proteínas, y el colágeno es una de las principales proteínas de estas gelatinosas criaturas marinas. Las medusas son una fuente casi abundante que se encuentra en los océanos. A menudo considerado como una plaga, el uso de medusas para la extracción de colágeno es beneficioso en ambos sentidos, ya que produce un colágeno excelente, utiliza una fuente natural sostenible y elimina las proliferaciones de medusas.
La extracción por ultrasonidos es un método de extracción mecánica que puede controlarse con precisión y adaptarse a la materia prima tratada. La extracción ultrasónica se ha aplicado con éxito para aislar colágeno, glicoproteínas y otras proteínas de medusas.
En general, las proteínas aisladas de medusas presentan una fuerte actividad antioxidante, por lo que son valiosos compuestos activos para las industrias alimentaria, de suplementos y farmacéutica.
Para la extracción, se puede utilizar la medusa entera, la mesoglea (= parte principal de la sombrilla de la medusa) o los brazos bucales.
La extracción por ultrasonidos es una técnica eficaz y rápida para producir colágeno a partir de medusas en grandes cantidades.
- colágeno de calidad alimentaria/farmacéutica
- alto peso molecular
- composición de aminoácidos
- aumento del rendimiento
- Tratamiento rápido
- Fácil de manejar
Ácido ultrasónico & Extracción ultrasónica-enzimática
La extracción ultrasónica puede utilizarse en combinación con diversas soluciones ácidas para liberar el colágeno soluble en ácido (ASC) de las medusas. La cavitación ultrasónica favorece la transferencia de masa entre el sustrato de medusa y la solución ácida, rompiendo las estructuras celulares e introduciendo los ácidos en el sustrato. De este modo, el colágeno y otras proteínas se transfieren al líquido.
En un paso posterior, el sustrato de medusa restante se trata con enzimas (es decir, pepsina) bajo ultrasonidos para aislar el colágeno soluble en pepsina (PSC). La sonicación es conocida por su capacidad de aumentar la actividad enzimática. Este efecto se basa en la dispersión ultrasónica y la desaglomeración de los agregados de pepsina. Las enzimas homogéneamente dispersas ofrecen una mayor superficie para la transferencia de masa, lo que se correlaciona con una mayor actividad enzimática. Además, las potentes ondas ultrasónicas abren las fibrillas de colágeno para que éste se libere.
La investigación ha demostrado que una extracción enzimática (pepsina) asistida por ultrasonidos da lugar a mayores rendimientos y a un proceso de extracción más corto.
Ultrasonidos de alto rendimiento para la producción de colágeno
Hielscher Ultrasonics suministra potentes sistemas ultrasónicos desde el laboratorio hasta la sobremesa y la escala industrial. Para garantizar un rendimiento de extracción óptimo, se puede realizar de forma continua una sonicación fiable en condiciones exigentes. Todos los procesadores ultrasónicos industriales pueden suministrar amplitudes muy altas. Las amplitudes de hasta 200 μm se pueden ejecutar fácilmente de forma continua en funcionamiento 24/7. Para amplitudes aún mayores, hay disponibles sonotrodos ultrasónicos personalizados. La robustez de los equipos ultrasónicos de Hielscher permite un funcionamiento 24/7 en entornos pesados y exigentes.
En la siguiente tabla encontrará algunas indicaciones sobre la capacidad de procesamiento aproximada de nuestros sonicadores:
| Volumen del lote | Tasa de flujo | Dispositivos recomendados |
|---|---|---|
| 0,5 a 1,5 mL | n.a. | VialTweeter |
| 1 a 500 mL | 10 a 200 mL/min. | UP100H |
| 10 a 2000 mL | 20 a 400 mL/min. | UP200Ht, UP400St |
| 0,1 a 20 L | 0,2 a 4 L/min | UIP2000hdT |
| 10 a 100 L | 2 a 10 L/min | UIP4000hdT |
| n.a. | 10 a 100 L/min | UIP16000 |
| n.a. | mayor | Grupo de UIP16000 |
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Procesadores ultrasónicos de alta potencia de laboratorio para pilotar y Uso industrial escala.
Literatura/Referencias
- Nicholas M.H. Khonga, Fatimah Md. Yusoff, B. Jamilah, Mahiran Basri, I. Maznah, Kim Wei Chan, Nurdin Armania, Jun Nishikawa (2018): Extracción mejorada de colágeno de medusa (Acromitus hardenbergi) con mayores procesos de solubilización inducidos físicamente. Food Chemistry Vol. 251, 15 de junio de 2018. 41-50.
- Guoyan Ren, Bafang Li, Xue Zhao, Yongliang Zhuang, Mingyan Yan (2008): Ultrasound-assisted extraction technology for the extraction of glycoprotein from jellyfish (Rhopilema esculentum) oral-arms. Transacciones de la Sociedad China de Ingeniería Agrícola 2008-02.
- Guoyan Ren, Bafang Li, Xue Zhao, Yongliang Zhuang, Mingyan Yan, Hu Hou, Xiukun Zhang, Li Chen (2009): Screening of extraction methods for glycoproteins from jellyfish (Rhopilema esculentum) oral-arms by high performance liquid chromatography. Revista de la Universidad Oceánica de China 2009, Volumen 8, Número 1. 83-88.
Información interesante
colágeno
El colágeno es una proteína fibrosa con estructura de triple hélice y la principal proteína fibrosa insoluble de la matriz extracelular y el tejido conjuntivo. Existen al menos 16 tipos de colágeno, pero la mayoría de ellos (aproximadamente el 90%) pertenecen a los tipos I, II y III. El colágeno es la proteína más abundante del cuerpo humano y se encuentra en huesos, músculos, piel y tendones. En los mamíferos, aporta el 25-35% de las proteínas de todo el cuerpo. La siguiente lista ofrece ejemplos de tejidos en los que los tipos de colágeno son los más abundantes: Tipo I-hueso, dermis, tendón, ligamentos, córnea; Tipo II-cartílago, cuerpo vítreo, núcleo pulposo; Tipo III-piel, pared vascular, fibras reticulares de la mayoría de los tejidos (pulmones, hígado, bazo, etc.); Tipo IV-membranas basales, Tipo V-a menudo codistribuido con el colágeno Tipo I, especialmente en la córnea. Esto favoreció naturalmente la explotación comercial de los colágenos abundantes estándar (colágenos I-V), aislándolos y purificándolos, principalmente a partir de tejidos humanos, bovinos y porcinos, mediante procesos de fabricación convencionales de alto rendimiento, lo que condujo a lotes de colágeno de alta calidad. (Silva et al., Mar. Drugs 2014, 12)
El colágeno endógeno es un colágeno natural sintetizado por el organismo, mientras que el exógeno es sintético y puede proceder de una fuente externa, como los suplementos. El colágeno se produce en el cuerpo, especialmente en la piel, los huesos y los tejidos conectivos. La producción de colágeno en un organismo disminuye con la edad y la exposición a factores como el tabaco y los rayos UV. En medicina, el colágeno puede utilizarse en apósitos de colágeno para heridas con el fin de atraer nuevas células cutáneas a las zonas de la herida.
El colágeno se utiliza ampliamente en suplementos y productos farmacéuticos, ya que puede reabsorberse. Esto significa que puede descomponerse, transformarse y volver al organismo. También puede formarse en sólidos comprimidos o geles en forma de celosía. Su amplia gama de funciones y su presencia natural lo hacen clínicamente versátil y adecuado para diversos fines médicos. Para uso médico, el colágeno puede obtenerse de organismos bovinos, porcinos, ovinos y marinos.
Existen cuatro métodos principales para aislar el colágeno de los animales: el método de salazón, el alcalino, el ácido y el enzimático.
Los métodos ácido y enzimático son los más utilizados en combinación para la producción de colágeno de alta calidad. Como parte del colágeno es colágeno soluble en ácido (ASC) y otra parte es colágeno soluble en pepsina (PSC), el tratamiento ácido va seguido de una extracción enzimática con pepsina. La extracción ácida del colágeno se realiza utilizando ácidos orgánicos como el cloracético, el cítrico o el láctico. Para liberar el colágeno soluble en pepsina (PSC) del material restante del proceso de extracción del colágeno ácido, la materia no disuelta se trata con la enzima pepsina, para aislar el colágeno soluble en pepsina (PSC). El PSC se aplica comúnmente en combinación con 0,5M de ácido acético. La pepsina es una enzima común, ya que es capaz de mantener la estructura del colágeno al escindir el extremo N-terminal de la cadena proteica y el péptido no helicoidal.
El colágeno se utiliza en suplementos nutricionales (nutracéuticos), productos cosméticos y medicamentos. El colágeno de mamíferos y marino (pescado) está disponible en el mercado y puede comprarse en cualquier cantidad. El colágeno de medusa es una nueva forma de colágeno, biocompatible con el ser humano y no mamífero (libre de enfermedades). El colágeno de medusa no se corresponde con ningún tipo concreto de colágeno (tipo I-V), sino que presenta las diversas propiedades de los tipos de colágeno I, II y V.
Glicoproteínas
Las glicoproteínas se encuentran en muchos organismos, desde las bacterias hasta los seres humanos, y tienen distintas funciones. Estas proteínas con cadenas cortas de oligosacáridos intervienen en el reconocimiento de la superficie celular por hormonas, virus y otras sustancias en muchos acontecimientos celulares. Además, los antígenos de la superficie celular sirven como secreción de mucina del elemento de matriz extracelular, tracto gastrointestinal y urogenital. Casi todas las proteínas globulares del plasma, excepto la albúmina, las enzimas secretadas y las proteínas tienen estructura de glicoproteína. La membrana celular está compuesta por moléculas de proteínas, lípidos y carbohidratos. Por otra parte, el papel de las glicoproteínas en la membrana celular afecta al número y distribución de las proteínas. Estas proteínas intervienen en la transición de membrana a sustancia. El número y la distribución de los glicolípidos y las glicoproteínas confieren especificidad a la célula.
Las glicoproteínas son responsables del reconocimiento de las células, la permeabilidad selectiva de la membrana celular y la captación de hormonas. Hay 7 tipos principales de monosacáridos en la parte de carbohidratos de las glicoproteínas. Estos monosacáridos se combinan con diferentes secuencias y diferentes estructuras de enlace, lo que da lugar a un gran número de estructuras de cadenas de hidratos de carbono. Una glicoproteína puede contener una única estructura de oligosacáridos ligados al N o puede contener más de un tipo de oligosacárido. Los oligosacáridos ligados a N pueden ser de la misma estructura o de estructuras diferentes, o también pueden estar presentes en los oligosacáridos ligados a O. El número de cadenas de oligosacáridos varía según la proteína y la función.
Los ácidos siálicos en las glicoproteínas, un elemento del glicocálix, juegan un papel importante en el reconocimiento de las células. Si los ácidos siálicos se destruyen por cualquier motivo, la estructura del glicocálix de la membrana se interrumpe y la célula no puede realizar la mayoría de las tareas especificadas. Además, hay algunas glicoproteínas estructurales. Son fibronectinas, lamininas, fibronectinas fetales y todas tienen diferentes misiones en el cuerpo. También en las glicoproteínas eucariotas, hay algunos monosacáridos, principalmente de tipo hexosa y aminohexosa. Pueden ayudar en el plegamiento de proteínas, mejorar la estabilidad de las proteínas y participan en la señalización celular.