Ултразвучна екстракција колагена из медуза

Чињенице које вреди знати

Колаген

Колаген је влакнасти протеин са структуром троструке спирале и главни нерастворљиви влакнасти протеин у ванћелијском матриксу и везивном ткиву. Постоји најмање 16 типова колагена, али већина њих (приближно 90%) припада типовима I, II и III. Колаген је најзаступљенији протеин у људском телу и налази се у костима, мишићима, кожи и тетивама. Код сисара чини 25–35% укупних протеина у телу. Следећи списак даје примере ткива у којима су поједини типови колагена најзаступљенији: тип I – кости, дермис, тетиве, лигаменти, рожњача; тип II – хрскавица, стакласто тело, пулпозно језгро; тип III – кожа, зид крвних судова, ретикуларна влакна већине ткива (плућа, јетра, слезина итд.); тип IV – базалне мембране; тип V – често је распоређен заједно са колагеном типа I, нарочито у рожњачи. То је природно погодовало комерцијалном искоришћавању уобичајених, обилно заступљених колагена (колагени I–V), њиховим изоловањем и пречишћавањем, углавном из људских, говеђих и свињских ткива, конвенционалним производним поступцима са високим приносом, чиме се добијају висококвалитетне шарже колагена. (Silva et al., Mar. Drugs 2014, 12)
Ендогени колаген је природни колаген који тело синтетише, док је егзогени колаген синтетички и може потицати из спољашњег извора, као што су суплементи. Колаген се налази у телу, нарочито у кожи, костима и везивним ткивима. Производња колагена у организму опада са старењем и излагањем факторима као што су пушење и UV светлост. У медицини се колаген може користити у колагенским облогама за ране ради привлачења нових ћелија коже на места рана.
Колаген се широко користи у суплементима и фармацеутским препаратима јер се може ресорбовати. То значи да се може разградити, преобразити и поново апсорбовати у тело. Такође се може обликовати у компримоване чврсте материјале или гелове налик решетки. Његов широк спектар функција и природна присутност чине га свестраним у клиничкој примени и погодним за различите медицинске намене. За медицинску употребу колаген се може добити од говеда, свиња, оваца и морских организама.
Постоје четири главне методе за изоловање колагена из животиња: исољавање, алкална, киселинска и ензимска метода.
Киселинска и ензимска метода најчешће се користе у комбинацији за производњу висококвалитетног колагена. Пошто је део колагена растворљив у киселини (ASC), а други део растворљив уз дејство пепсина (PSC), након киселинског третмана следи ензимска екстракција пепсином. Киселинска екстракција колагена спроводи се помоћу органских киселина као што су хлорсирћетна, лимунска или млечна киселина. Да би се колаген растворљив уз дејство пепсина (PSC) ослободио из материјала преосталог након киселинске екстракције колагена, нерастворена материја третира се ензимом пепсином ради изоловања колагена растворљивог уз дејство пепсина (PSC). PSC се обично примењује у комбинацији са сирћетном киселином концентрације 0,5M. Пепсин је уобичајено коришћен ензим јер може да очува структуру колагена цепањем на N-терминалном крају протеинског ланца и нехеликсног пептида.
Колаген се користи у додацима исхрани (нутрацеутицима), козметичким производима и медицини. Колаген сисара и морски (рибљи) колаген доступни су на тржишту и могу се купити у било којој количини. Колаген медуза је нови облик колагена који је биокомпатибилан са људским организмом и не потиче од сисара (без болести). Колаген медуза не одговара ниједном одређеном типу колагена (типови I–V), али испољава различита својства колагена типова I, II и V.

Гликопротеини

Гликопротеини се налазе у многим организмима, од бактерија до људи, и имају различите функције. Ови протеини са кратким олигосахаридним ланцима учествују у препознавању површине ћелије од стране хормона, вируса и других супстанци у многим ћелијским процесима. Поред тога, антигени на површини ћелије служе као секреција муцина елемента ванћелијског матрикса, гастроинтестиналног и урогениталног тракта. Готово сви глобуларни протеини у плазми, осим албумина, секретовани ензими и протеини имају гликопротеинску структуру. Ћелијска мембрана се састоји од молекула протеина, липида и угљених хидрата. Улога гликопротеина у ћелијској мембрани, с друге стране, утиче на број и распоред протеина. Ови протеини учествују у прелазу из мембране у супстанцу. Број и распоред гликолипида и гликопротеина одређују специфичност ћелије.
Гликопротеини су одговорни за препознавање ћелија, селективну пропустљивост ћелијске мембране и преузимање хормона. У угљенохидратном делу гликопротеина постоји 7 главних типова моносахарида. Ови моносахариди се комбинују у различитим редоследима и са различитим структурама веза, што доводи до великог броја структура угљенохидратних ланаца. Гликопротеин може садржати једну N-везану олигосахаридну структуру или више од једног типа олигосахарида. N-везани олигосахариди могу имати исте или различите структуре или могу бити присутни и у O-везаним олигосахаридима. Број олигосахаридних ланаца варира у зависности од протеина и функције.
Сијалинске киселине у гликопротеинима, који су саставни део гликокаликса, играју важну улогу у препознавању ћелија. Ако се сијалинске киселине униште из било ког разлога, структура гликокаликса мембране се нарушава и ћелија не може да обавља већину наведених задатака. Постоје и неки структурни гликопротеини. То су фибронектини, ламинини и фетални фибронектини, а сви они имају различите улоге у организму. Такође, у еукариотским гликопротеинима постоје неки моносахариди, углавном типа хексоза и аминохексоза. Они могу да помогну у савијању протеина, побољшају стабилност протеина и учествују у ћелијској сигнализацији.