Полезные сведения

коллаген

Коллаген – это волокнистый белок с тройной структурой спирализации и основным нерастворимым волокнистого белка в внеклеточной матрице и в соединительной ткани. Есть по крайней мере 16 типов коллагенов, но большинство из них (около 90%) принадлежат типу I, типу II и типу III. Коллаген является наиболее распространенным белком в организме человека в костях, мышцах, коже и сухожилиях. У млекопитающих он способствует 25-35% всего белка всего тела. В следующем списке приводятся примеры тканей, в которых наиболее распространены типы коллагена: тип I- кости, дермы, сухожилия, связки, роговица; Тип II - хрящ, стекловидное тело, пульпы ядра; Тип III – кожа, стенка сосуда, ретикулярные волокна большинства тканей (легкие, печень, селезенка и т.д.); Тип IV-подвал мембраны, Тип V-часто совместно распространяется с типом I коллагена, особенно в роговицы. Это, естественно, благоприятствовало коммерческой эксплуатации стандартных обильных коллагенов (коллагенов I-V), путем изоляции и очистки их, в основном от человеческих, бычьих и свиных тканей, обычными, высокодоходными производственными процессами, что приводит к высокому качеству коллагеновыпартии. (Silva et al., Mar. Наркотики 2014, 12)
Эндогенный коллаген является естественным коллагеном, синтезированным организмом, в то время как экзогенный коллаген является синтетическим и может поступать из внешнего источника, такого как добавки. Коллаген возникает в организме, особенно в коже, костях и соединительных тканях. Выработка коллагена в организме уменьшается с возрастом и воздействием таких факторов, как курение и ультрафиолетовый свет. В медицине, коллаген может быть использован в коллагена раны повязки для привлечения новых клеток кожи раны сайтов.
Коллаген широко используется в добавках и фармацевтических препаратов, так как он может быть resorbed. Это означает, что он может быть разбит, преобразован, и приняты обратно в тело. Он также может быть сформирован в сжатые твердые вещества или решетки, как гели. Его широкий спектр функций и его естественное появление делает его клинически универсальным и пригодным для различных медицинских целей. Для медицинского применения коллаген можно получить из бычьего, свиного, овца, морских организмов.
Существует четыре основных способа изолировать коллаген от животных: засолка, щелочная, кислотная и ферментная методика.
Кислотные и ферментативные методы чаще всего используются в сочетании для производства высококачественного коллагена. Поскольку часть коллагена является кислоторастворимым коллагеном (ASC), а другие части - пепсинорастворимым коллагеном (PSC), за кислотной обработкой следует ферментативная экстракция пепсина. Извлечение кислотного коллагена осуществляется с использованием органических кислот, таких как хлорацетик, лимонная или молочная кислота. Для высвобождения пепсинорастворимого коллагена (PsC) из оставшегося материала процесса экстракции кислотного коллагена нерастворенный материал обрабатывается ферментом пепсина, чтобы изолировать пепсинрастворимый коллаген (PSC). PSC обычно применяется в сочетании с 0.5M уксусной кислоты. Пепсин является общим ферментом, поскольку он способен поддерживать структуру коллагена путем прищебения к N-терминалу белковой цепи и несексефик пептид.
Коллаген используется в пищевых добавках (нутрицевтиках), косметических средствах и лекарствах. Коллаген млекопитающих и морских (рыбных) доступен на рынке и может быть куплен в любых количествах. Коллаген медуз является новой формой коллагена, который является биосовместимым с человеком и не млекопитающим (без обездочения). Коллаген медуз не соответствует определенному типу коллагена (тип I-V), но он обладает различными свойствами коллагена i, II и V.

Гликопротеины

Гликопротеины встречаются во многих организмах от бактерий до человека и имеют различные функции. Эти белки с короткими цепями олигосахаридов участвуют в распознавании поверхности клеток гормонами, вирусами и другими веществами во многих клеточных событиях. Кроме того, поверхностные антигены клеток служат секрецией муцина внеклеточного матричного элемента, желудочно-кишечного тракта и урогенитального тракта. Почти все шаровые белки в плазме, кроме альбумина, выделяемых ферментов и белков имеют структуру гликопротеинов. Клеточная мембрана состоит из белковых, липидных и углеводных молекул. Роль гликопротеинов в клеточной мембране, с другой стороны, влияет на количество и распределение белков. Эти белки участвуют в переходе от мембраны к веществу. Количество и распределение гликолипидов и гликопротеинов придают клеточной специфичности.
Гликопротеины отвечают за распознавание клеток, селективную проницаемость клеточной мембраны и поглощение гормонов. В углеводной части гликопротеинов 7 основных видов моносахаридов. Эти моносахариды сочетаются с различными секвенированием и различными структурами облигаций, что приводит к большому количеству структур углеводной цепи. Гликопротеин может содержать одну структуру олигосахарида, связанную с Н, или может содержать более одного типа олигосахарида. N-связанные олигосахариды могут быть одного и того же или различных структур или могут также присутствовать в O-связанных олигосахаридов. Количество цепочек олигосахаридов варьируется в зависимости от белка и функции.
Сиалевые кислоты в гликопротеинах, элемент гликококаина, играют важную роль в распознавании клеток. Если сиаливные кислоты разрушаются по какой-либо причине, структура гликокаликса мембраны нарушается и клетка не может выполнять большинство из указанных задач. Кроме того, Есть некоторые структурные гликопротеины. Они фибронектины, ламинины, фетальные фибронектины, и все они имеют различные миссии в организме. Также в эукариотических гликопротеинах, Есть некоторые моносахариды в основном в гексозе и аминохэксозе типа. Они могут помочь в сворачивании белка, улучшить стабильность белка и участвуют в сигнализации клеток.