Hielscher Ultrasonics
Будем рады обсудить ваш процесс.
Позвоните нам: +49 3328 437-420
Напишите нам: [email protected]

Ультразвуковая экстракция коллагена

  • Коллаген богат белками и широко используется в самых разных промышленных областях, например в производстве пищевых продуктов, фармацевтических препаратов, добавок и т. д.
  • Обработку ультразвуком можно легко сочетать с ферментативной или кислотной экстракцией коллагена.
  • Внедрение ультразвука в процесс экстракции коллагена повышает выход и ускоряет экстракцию.

Влияние ультразвука на экстракцию коллагена

Ультразвук высокой интенсивности широко используется для улучшения массопереноса в процессах, протекающих в жидкой среде, например при экстракции, в сонохимии и т. д. Экстракцию коллагена, также известную как выделение коллагена, можно значительно улучшить с помощью ультразвуковой обработки. Обработка ультразвуком способствует расщеплению коллагенового субстрата и раскрывает коллагеновые фибриллы, облегчая тем самым ферментативный гидролиз или кислотную обработку.

Ферментативная экстракция с применением ультразвука

Обработка ультразвуком известна своей способностью повышать активность ферментов. Этот эффект основан на ультразвуковом диспергировании и деагломерации агрегатов пепсина. Равномерно диспергированные ферменты обладают большей площадью поверхности для массопереноса, что связано с более высокой активностью ферментов. Кроме того, мощные ультразвуковые волны раскрывают коллагеновые фибриллы, благодаря чему высвобождается коллаген.

Экстракция пепсином с применением ультразвука: Пепсин в сочетании с обработкой ультразвуком увеличивает выход коллагена на величину до приблизительно 124% и значительно сокращает время экстракции по сравнению с обычным гидролизом пепсином. Анализ методом кругового дихроизма, атомно-силовая микроскопия и FTIR подтвердили, что обработка ультразвуком не повлияла на тройную спиральную структуру извлечённого коллагена и она осталась неповреждённой. (Li et al. 2009) Это делает экстракцию пепсином с применением ультразвука весьма практичной для пищевой промышленности, обеспечивая более высокую степень извлечения белка при значительно меньшей продолжительности обработки.

В сравнительном исследовании экстракции коллагена из сухожилий крупного рогатого скота с применением ультразвука и без него ультразвуковая обработка (20kHz, импульсный режим 20/20 sec.) продемонстрировала более высокий выход и эффективность. Обычную экстракцию проводили с использованием пепсина в уксусной кислоте в течение 48 часов. Ультразвуковую экстракцию проводили в тех же условиях, но продолжительность воздействия ультразвука (от 3 до 24 h) и пепсина (от 24 до 45 часов) варьировали, при этом общая продолжительность обработки составляла 48 часов. Экстракция с совместным применением ультразвука и пепсина показала более высокую эффективность извлечения коллагена: выход достигал 6,2%, тогда как при обычной экстракции он составлял 2,4%. Наилучшие результаты были достигнуты при продолжительности ультразвуковой экстракции 18 h. Извлечённый коллаген имел неповреждённую непрерывную спиральную структуру, хорошую растворимость и достаточно высокую термическую стабильность. Это означает, что экстракция с совместным применением ультразвука и пепсина повысила эффективность извлечения природного коллагена без ухудшения качества полученного коллагена. (Ran and Wang 2014)

Ультразвуковая установка с резервуаром с мешалкой

Запрос информации



Экстракция папаином с применением ультразвука: Коллаген из рыбьей чешуи можно эффективно извлекать посредством гидролиза папаином в сочетании с предварительной ультразвуковой обработкой. Для экстракции коллагена из рыбьей чешуи с совместным применением ультразвука и папаина оптимальными были признаны следующие параметры процесса: продолжительность предварительной ультразвуковой обработки 4min, соотношение папаина и рыбьей чешуи 4%, температура 60°C и общая продолжительность экстракции 5h. В этих оптимальных условиях степень извлечения коллагена достигала 90,7%. (Jiang et al. 2011)

Кислотная экстракция с применением ультразвука

В исследовании Kim et al. (2012) экстракция кислоторастворимого коллагена из кожи японского морского окуня (Lateolabrax japonicus) показала увеличение выхода и сокращение времени экстракции после ультразвуковой обработки на частоте 20 kHz в 0,5 M уксусной кислоте. Экстракция с применением ультразвука не изменила основные компоненты коллагена, а именно цепи α1, α2 и β.

Ультразвуковая экстракция белка из яичной скорлупы

Ферментативные гидролизаты, предварительно обработанные ультразвуком, обладали лучшими функциональными свойствами. При ультразвуковой экстракции функциональных белковых гидролизатов из скорлупы куриных яиц улучшаются растворимость, эмульгирующие, пенообразующие и водоудерживающие свойства.
Подскорлупная оболочка яиц является широко доступным природным ресурсом и состоит примерно из 64 белков, включая коллаген типов I, V и X, лизоцим, остеопонтин и сиалопротеин. Это делает яичную скорлупу интересным сырьём для экстракции белков. Ультразвуковая экстракция позволяет значительно улучшить высвобождение белка и его функциональные свойства, обеспечивая быстрый, эффективный и экономичный процесс.

Hielscher поставляет мощные ультразвуковые устройства от лабораторного до промышленного масштаба (Нажмите для увеличения!)

Ультразвуковые процессы: от лабораторного до промышленного масштаба

Щелочная экстракция с применением ультразвука

для извлечения и солюбилизации этих белков
При экстракции белка из подскорлупной оболочки яиц ультразвуковая щелочная обработка обеспечила выход солюбилизированного белка, близкий к 100% от общего содержания белка в подскорлупной оболочке. Ультразвуковая кавитация отделяла крупные скопления белков от подскорлупной оболочки и облегчала солюбилизацию её компонентов. Обработка ультразвуком не повредила структуру и свойства белка, и они сохранились в неизменном виде. Антиоксидантные свойства белков были одинаковыми при щелочной обработке с применением ультразвука и при обычной экстракции.

Ультразвуковая экстракция желатина

Замороженную и высушенную на воздухе кожу минтая обрабатывали холодным солевым раствором, щелочными и кислотными растворами для отделения коллагеновой ткани и извлечения желатина посредством денатурации коллагена при 45°C в течение четырёх часов, используя обработку мощным ультразвуком в качестве вспомогательного средства процесса. Оценивали выход желатина, pH, прозрачность, прочность геля и вязкоупругие свойства, а также распределение молекулярной массы, определённое методом PAGE-SDS. В качестве контроля использовали желатин, извлечённый на водяной бане при 45°C в течение четырёх часов. Обработка мощным ультразвуком повысила выход экстракции на 11,1% по сравнению с контролем, тогда как прочность геля снизилась на 7%. Температура гелеобразования желатина, извлечённого с помощью ультразвука, также была ниже (4,2°C). Такое поведение связано с различиями в распределении молекулярной массы полипептидных клубков в желатинах. Экстракцию мощным ультразвуком можно использовать для увеличения извлечения желатина из замороженной и высушенной на воздухе рыбьей кожи. (Olson et al. 2005)

Промышленные ультразвуковые системы

Hielscher Ultrasonics поставляет мощные ультразвуковые системы лабораторного, настольного и промышленного масштаба. Для обеспечения оптимальных результатов экстракции надёжную обработку ультразвуком в сложных условиях можно проводить непрерывно. Все промышленные ультразвуковые процессоры способны обеспечивать очень высокие амплитуды. Непрерывная работа с амплитудами до 200µm легко осуществима в режиме 24/7. Для ещё более высоких амплитуд доступны ультразвуковые сонотроды, изготовленные по индивидуальному заказу. Прочность ультразвукового оборудования Hielscher позволяет работать в режиме 24/7 при высоких нагрузках и в сложных условиях.
Свяжитесь с нами сегодня и сообщите требования к вашему процессу! Мы будем рады порекомендовать подходящую ультразвуковую систему для вашего процесса!

Запросите дополнительную информацию

Воспользуйтесь формой ниже, если хотите запросить дополнительную информацию об ультразвуковой гомогенизации. Мы будем рады предложить вам ультразвуковую систему, отвечающую вашим требованиям.





Ультразвуковые диспергаторы доступны в различных исполнениях – от небольшого ручного устройства до настольных и полностью промышленных ультразвуковых систем для обработки больших объёмов (Нажмите для увеличения!)

Мощные ультразвуковые гомогенизаторы Hielscher доступны для процессов любого масштаба – от лаборатории до производства.

Литература и источники

  • Álvarez, Carlos; Lélu, Pauline; Lynch, Sarah A.; Tiwari, Brijesh K. (2018): Оптимизированное извлечение белка из целой скумбрии с использованием последовательной кислотной/щелочной экстракции методом изоэлектрической солюбилизации и осаждения (ISP) с применением ультразвука. LWT – Food Science and Technology, том 88, February 2018. 210–216.
  • Jain, Surangna; Kumar Anal, Anil (2016): Оптимизация извлечения функциональных белковых гидролизатов из подскорлупной оболочки куриных яиц (ESM) посредством экстракции с применением ультразвука (UAE) и ферментативного гидролиза. LWT – Food Science and Technology, том 69, June 2016. 295–302.
  • Kim, H.K.; Kim, Y.H.; Kim, Y.J.; Park, H.J.; Lee, N.H. (2012): Влияние ультразвуковой обработки на экстракцию коллагена из кожи морского окуня Lateolabrax japonicus. Fisheries Science, том 78, выпуск 78; 2013. 485–490.
  • Li, Defu; Mu, Changdao; Cai, Sumei; Lin, Wei (2016): Ультразвуковое облучение при ферментативной экстракции коллагена. Ultrasonics Sonochemistry, том 16, выпуск 5; 2009. 605–609.
  • Olson, D.A., Avena Bustillos, R.D., Olsen, C.W., Chiou, B., Yee, E., Bower, C.K., Bechtel, P.J., Pan, Z., Mc Hugh, T.H. (2005): Оценка мощного ультразвука как вспомогательного средства при экстракции рыбного желатина. Тезисы доклада № 71C-26. Ежегодная конференция IFT. July 2005. Новый Орлеан, LA.
  • Ran, X.G.; Wang, L.Y. (2014): Совместное применение ультразвуковой обработки и обработки пепсином для экстракции коллагена из побочных продуктов мясной промышленности. Journal of the Science of Food and Agriculture 94(3), 2014. 585–590.
  • Schmidt, M.M.; Dornelles, R.C.P.; Mello, R.O.; Kubota, E.H.; Mazutti, M.A.; Kempka, A.P.; Demiate, I.M. (2016): Процесс экстракции коллагена. International Food Research Journal 23(3), 2016. 913–922.
  • Siritientong, Tippawan; Bonani, Walter; Motta, Antonella; Migliaresi, Claudio; Aramwit, Pornanong (2016): Влияние штамма шелкопряда Bombyx mori и продолжительности экстракции на молекулярные и биологические характеристики серицина. Bioscience, Biotechnology, and Biochemistry, том 80, выпуск 2, 2016. 241–249.
  • Zeng, J.N.; Jiang, B.Q.; Xiao, Z.Q., Li, S.H. (2011): Экстракция коллагена из рыбьей чешуи с помощью папаина при предварительной ультразвуковой обработке. Advanced Materials Research, том 366, 2011. 421–424.


Полезные сведения

Коллаген

Коллаген является основным структурным белком внеклеточного пространства в различных соединительных тканях животных. Как основной компонент соединительной ткани, он является самым распространённым белком у млекопитающих,[1] составляя от 25% до 35% общего содержания белка в организме. Коллаген состоит из аминокислот, закрученных вместе в тройные спирали, которые образуют удлинённые фибриллы. Наибольшее количество коллагена содержится в волокнистых тканях, таких как сухожилия, связки и кожа. Различают три типа коллагена:
Коллаген типа I: составляет 90% белка в коже, волосах, ногтях, органах, костях и связках
Коллаген типа II: составляет 50–60% белка в хрящах и 85–90% коллагена в суставном хряще
Коллаген типа III: обеспечивает белками волокнистый белок в костях, хрящах, дентине, сухожилиях и других соединительных тканях

Коллаген в организме

Каждый из трёх типов коллагена состоит из разных белков, выполняющих различные функции в организме. Коллаген типов I и III является основным компонентом кожи, мышц, костей, волос и ногтей. Он необходим для их здоровья, роста и восстановления. Коллаген типа II преимущественно содержится в хрящах и суставах.
Коллаген типов I и III содержит 19 аминокислот, которые считаются незаменимыми аминокислотами. Они вырабатываются фибробластами (клетками соединительной ткани) и остеобластами (клетками, формирующими кости). К наиболее важным белкам коллагена типов I и III относятся глицин, пролин, аланин и гидроксипролин. Тип III представляет собой волокнистый склеропротеин.
Глицин – аминокислота, содержание которой в коллагене наиболее высоко. Пролин – заменимая аминокислота, которая может синтезироваться из глицина и способствует функционированию суставов и сухожилий. Гидроксипролин – аминокислота, которая способствует стабильности коллагена. Аланин – аминокислота, важная для биосинтеза белков.
Как и коллаген типов I и III, коллаген типа II образует фибриллы. Эта фибриллярная сеть коллагена важна для хряща, поскольку она обеспечивает удержание протеогликанов. Кроме того, она придаёт ткани прочность на растяжение.

Источники и применение

Коллаген – волокнистый белок, который в большом количестве присутствует в соединительной ткани млекопитающих, например крупного рогатого скота и свиней. Большую часть коллагена извлекают
из кожи и костей свиней, а также из сырья, полученного от крупного рогатого скота. Альтернативными источниками для экстракции коллагена являются рыба и птица. Коллаген широко используется в пищевых продуктах, пищевых добавках, фармацевтических препаратах и медицинских средствах, косметике и других продуктах. Экстракция коллагена – развивающаяся отрасль, поскольку этот белок может заменять синтетические вещества в различных промышленных процессах.

Будем рады обсудить ваш процесс.

✕