Ultrasone collageenextractie

  • Collageen is rijk aan eiwitten en wordt veel gebruikt in allerlei industriële toepassingen, zoals voeding, farmaceutica, additieven enz.
  • Sonificatie kan gemakkelijk worden gecombineerd met enzymatische of zuurextractie van collageen.
  • De toepassing van ultrasoon in het collageenextractieproces resulteert in een hogere opbrengst en snellere extractie.

Ultrasone effecten op collageenextractie

Ultrasoon geluid met hoge intensiteit wordt op grote schaal gebruikt om de massaoverdracht in natte processen te verbeteren, bijv. extractie, sonochemie enz. De extractie (ook bekend als collageenisolatie) van collageen kan aanzienlijk worden verbeterd door ultrasone behandeling. Sonicatie helpt bij het splijten van het collageensubstraat, opent de collageenfibrillen en vergemakkelijkt zo enzymatische hydrolyse of zuurbehandeling.

Ultrasonisch ondersteunde enzymatische extractie

Sonificatie staat erom bekend dat het de enzymactiviteit kan verhogen. Dit effect is gebaseerd op de ultrasone dispersie en deagglomeratie van de pepsineaggregaten. Homogeen gedispergeerde enzymen bieden een groter oppervlak voor massaoverdracht, wat gecorreleerd is aan een hogere enzymactiviteit. Bovendien openen de krachtige ultrasone golven de collageenfibrillen zodat het collageen vrijkomt.

Ultrasone Pepsine-extractie: Pepsine in combinatie met ultrasone trillingen verhoogt de opbrengst van collageen tot ongeveer 124% en verkort de extractietijd aanzienlijk in vergelijking met de conventionele pepsinehydrolyse. Circulaire dichroïsmeanalyse, atomaire krachtmicroscopie en FTIR toonden aan dat de drievoudige helixstructuur van het geëxtraheerde collageen niet werd beïnvloed door sonicatie en intact bleef. (Li et al. 2009) Dit maakt de ultrasoon geassisteerde pepsine-extractie zeer praktisch voor de voedingsmiddelenindustrie en biedt een hoger eiwitherstelpercentage in een aanzienlijk kortere verwerkingstijd.

In een vergelijkende studie tussen ultrasone en niet-ultrasone extractie van collageen uit boviene pees overtuigde de ultrasone behandeling (20 kHz, pulsmodus 20/20 sec.) door een hogere opbrengst en efficiëntie. De conventionele extractie werd uitgevoerd met pepsine in azijnzuur gedurende 48 uur. De ultrasone extractie werd uitgevoerd onder dezelfde omstandigheden, maar de blootstellingstijden aan sonicatie (3 tot 24 uur) en pepsine (24 tot 45 uur) werden gevarieerd, wat resulteerde in een totaal van 48 uur behandeling. De ultrasoon-pepsine extractie liet een superieure efficiëntie van collageenextractie zien, waarbij een opbrengst van 6,2% werd bereikt, terwijl de conventionele extractieopbrengst 2,4% was. De beste resultaten werden bereikt bij een ultrasone extractietijd van 18 uur. Het geëxtraheerde collageen vertoonde een onbeschadigde continue helixstructuur, een goede oplosbaarheid en een vrij hoge thermische stabiliteit. Dit betekent dat een ultrasoon-pepsine extractie de efficiëntie van de extractie van natuurlijk collageen verbeterde zonder de kwaliteit van het resulterende collageen te schaden. (Ran en Wang 2014)

Ultrasone opstelling met geroerde tank

Informatieaanvraag




Let op onze privacybeleid.


Ultrasone papaïne-extractie: Collageen uit visschubben kan efficiënt worden geëxtraheerd door middel van papaïnehydrolyse in combinatie met ultrasone voorbehandeling. Voor de ultrasoon-papaïne extractie van collageen uit visschubben werden de volgende procesparameters als optimaal bevonden: duur van de ultrasone voorbehandeling van 4 minuten, verhouding papaïne tot visschubben 4%, temperatuur 60°C en totale extractietijd van 5 uur. Onder deze optimale omstandigheden bereikte het extractiepercentage van collageen 90,7%. (Jiang et al. 2011)

Ultrasoon ondersteunde zuurextractie

In een onderzoek van Kim et al. (2012) liet de extractie van zuuroplosbaar collageen uit de huid van Japanse zeebaars (Lateolabrax japonicus) een verhoogde opbrengst en een kortere extractietijd zien na ultrasone behandeling met een frequentie van 20 kHz in 0,5 M azijnzuur. Extractie met ultrasoon geluid veranderde de hoofdbestanddelen van het collageen niet, meer specifiek de α1-, α2- en β-ketens.

Ultrasone extractie van eiwit uit eierschalen

Ultrasoon voorbehandelde enzymatische hydrolysaten hadden betere functionele eigenschappen. Voor de ultrasone extractie van functionele eiwithydrolysaten uit kippeneierschalen zijn de oplosbaarheid, emulgerende, schuimende en watervasthoudende eigenschappen verbeterd.
Het membraan van eierschalen is een overvloedige natuurlijke bron en bestaat uit ongeveer 64 eiwitten, waaronder collageen type I, V en X, lysozym, osteopontine en sialoproteïne. Dit maakt eierschalen tot een interessante grondstof voor de extractie van eiwitten. Met ultrasone extractie kunnen het vrijkomen van eiwitten en de functionaliteit aanzienlijk worden verbeterd, wat resulteert in een snel, efficiënt en economisch proces.

Hielscher levert krachtige ultrasone apparaten van laboratorium tot industriële schaal (Klik om te vergroten!)

Ultrasone processen: Van lab naar industrieel Schaal

Ultrasoon ondersteunde alkali-extractie

om deze eiwitten te extraheren en op te lossen
Voor de eiwitextractie uit eierschaalmembraan resulteerde de ultrasoon-alkalibehandeling in een opgelost eiwitrendement van bijna 100% van het totale eiwit uit eierschaalmembraan. Ultrasone cavitatie maakte grotere eiwitklonten los van het eierschaalmembraan en bevorderde de oplosbaarheid van de bestanddelen. De eiwitstructuur en -eigenschappen werden niet beschadigd door sonicatie en bleven intact. De antioxiderende eigenschappen van de eiwitten waren hetzelfde voor de ultrasoon-ondersteunde alkalische behandeling en de conventionele extractie.

Ultrasone gelatine-extractie

Bevroren en luchtgedroogde koolvishuiden werden behandeld met koude zoutoplossing, alkalische en zure oplossingen om collageenweefsel te scheiden en gelatine te extraheren door collageendenaturatie bij 45°C gedurende vier uur met een krachtige ultrasone behandeling als hulpmiddel bij de verwerking. De gelatineopbrengst, pH, helderheid, gelsterkte en visco-elastische eigenschappen en de molecuulgewichtverdeling bepaald met de PAGE-SDS-methode werden geëvalueerd. Gelatine geëxtraheerd in een waterbad bij 45°C gedurende vier uur werd gebruikt als controle. De behandeling met ultrageluid verhoogde de extractieopbrengst met 11,1% vergeleken met de controle, terwijl de gelsterkte met 7% afnam. De gelatietemperatuur was ook lager in met ultrageluid geëxtraheerde gelatine (4,2°C). Dit gedrag is gerelateerd aan verschillen in de molecuulgewichtverdeling van polypeptidespiralen in gelatines. Krachtige ultrasone extractie kan worden gebruikt om de gelatine-extractie uit bevroren en luchtgedroogde vissenhuiden te verhogen. (Olson et al. 2005)

industriële ultrasone systemen

Hielscher Ultrasonics levert krachtige ultrasone systemen van laboratorium tot bench-top en industriële schaal. Om een optimaal extractievermogen te garanderen, kan betrouwbare sonicatie onder veeleisende omstandigheden continu worden uitgevoerd. Alle industriële ultrasoonprocessoren kunnen zeer hoge amplitudes leveren. Amplitudes tot 200 µm kunnen gemakkelijk continu worden gebruikt in 24/7 bedrijf. Voor nog hogere amplitudes zijn op maat gemaakte ultrasone sonotroden verkrijgbaar. De robuustheid van Hielscher's ultrasoonapparatuur maakt een 24/7 werking mogelijk bij zware belasting en in veeleisende omgevingen.
Neem vandaag nog contact met ons op met uw procesvereisten! Wij adviseren u graag over een geschikt ultrasoon systeem voor uw proces!

Meer informatie aanvragen

Gebruik het onderstaande formulier als u meer informatie wilt over ultrasoon homogeniseren. We bieden u graag een ultrasoon systeem dat aan uw eisen voldoet.









Let op onze privacybeleid.


Ultrasone dispergeerapparaten zijn verkrijgbaar van kleine handheld apparaten tot tafelmodellen en industriële ultrasone systemen voor het verwerken van grote volumes (Klik om te vergroten!)

Hielscher's ultrasone high-power homogenisatoren zijn beschikbaar voor elke processchaal – van laboratorium tot productie.

Literatuur/referenties

  • Álvarez, Carlos; Lélu, Pauline; Lynch, Sarah A.; Tiwari, Brijesh K. (2018): Optimised protein recovery from mackerel whole fish by using sequential acid/alkaline isoelectric solubilization precipitation (ISP) extraction assisted by ultrasound. LWT – Food Science and Technology Vol. 88, februari 2018. 210-216.
  • Jain, Surangna; Kumar Anal, Anil (2016): Optimization of extraction of functional protein hydrolysates from chicken egg shell membrane (ESM) by ultrasonic assisted extraction (UAE) and enzymatic hydrolysis. LWT – Food Science and Technology Vol. 69, Juni 2016. 295-302.
  • Kim, H.K.; Kim, Y.H.; Kim, Y.J.; Park, H.J.; Lee, N.H. (2012): Effects of ultrasonic treatment on collagen extraction from skins of the sea bass Lateolabrax japonicus. Fisheries Science Volume 78, Issue 78; 2013. 485-490.
  • Li, Defu; Mu, Changdao; Cai, Sumei; Lin, Wei (2016): Ultrasone bestraling in de enzymatische extractie van collageen. Ultrasonics Sonochemistry Volume 16, Issue 5; 2009. 605-609.
  • Olson, D.A., Avena Bustillos, R.D., Olsen, C.W., Chiou, B., Yee, E., Bower, C.K., Bechtel, P.J., Pan, Z., Mc Hugh, T.H. (2005): Evaluation of power ultrasound as a processing aid for fish gelatin extraction. Meeting Abstract No. 71C-26. Jaarlijkse IFT-bijeenkomst. Juli 2005. New Orleans, LA.
  • Ran, X.G.; Wang, L.Y. (2014): Gebruik van ultrasone en pepsinebehandeling in tandem voor collageenextractie uit bijproducten van de vleesindustrie. Tijdschrift voor de wetenschap van voeding en landbouw 94(3), 2014. 585-590.
  • Schmidt, M.M.; Dornelles, R.C.P.; Mello, R.O.; Kubota, E.H.; Mazutti, M.A.; Kempka, A.P.; Demiate, I.M. (2016): Collageenextractieproces. International Food Research Journal 23(3), 2016. 913-922.
  • Siritientong, Tippawan; Bonani, Walter; Motta, Antonella; Migliaresi, Claudio; Aramwit, Pornanong (2016): The effects of Bombyx mori silk strain and extraction time on the molecular and biological characteristics of sericin. Biowetenschappen, biotechnologie en biochemie Vol. 80 , Iss. 2, 2016. 241-249.
  • Zeng, J.N.; Jiang, B.Q.; Xiao, Z.Q., Li, S.H. (2011): Extractie van collageen uit visschubben met papaïne onder ultrasone voorbehandeling. Advanced Materials Research, Volume 366, 2011. 421-424.


Wetenswaardigheden

collageen

Collageen is het belangrijkste structurele eiwit in de extracellulaire ruimte in de verschillende bindweefsels van dieren. Als hoofdbestanddeel van het bindweefsel is het het meest voorkomende eiwit in zoogdieren,[1] dat 25% tot 35% uitmaakt van de eiwitinhoud van het hele lichaam. Collageen bestaat uit aminozuren die samen drievoudig gelaagd zijn tot langgerekte fibrillen. De grootste hoeveelheden collageen zijn aanwezig in vezelige weefsels zoals pezen, ligamenten en huid. Er zijn drie soorten collageen te onderscheiden:
Type I collageen: levert 90% van het eiwit in huid, haar, nagels, organen, botten, ligamenten
Type II collageen: levert 50-60% van het eiwit in kraakbeen, 85-90% van het collageen in gewrichtskraakbeen
Type III collageen: levert eiwitten aan vezelige eiwitten in botten, kraakbeen, tandbeen, pezen en andere bindweefsels

Collageen in het lichaam

Elk van de drie collageentypes is samengesteld uit verschillende eiwitten die verschillende doelen in het lichaam vervullen. Collageen type I en III zijn beide hoofdbestanddelen van huid, spieren, botten, haar en nagels. Ze zijn nodig voor hun gezondheid, groei en wederopbouw. Collageen type II komt vooral voor in kraakbeen en gewrichten.
Collageen van type I en III bevatten beide 19 aminozuren die worden beschouwd als essentiële aminozuren. Ze worden geproduceerd door fibroblasten (cellen in bindweefsel) en osteoblasten (cellen die botten maken). De belangrijkste eiwitten in collageen type I en III zijn glycine, proline, alanine en hydroxyproline. Type III is een vezelig scleroproteïne.
Glycine is het aminozuur met de hoogste hoeveelheid in collageen. Proline is een niet-essentieel aminozuur, dat kan worden gesynthetiseerd uit glycine en bijdraagt aan gewrichten en pezen. Hydroxyproline is een aminozuur dat bijdraagt aan de stabiliteit van collageen. Alanine is een aminozuur dat belangrijk is voor de biosynthese van eiwitten.
Net als type I en III vormt type II collageen fibrillen. Dit fibrillennetwerk van collageen is belangrijk in kraakbeen omdat het de insluiting van proteoglycanen mogelijk maakt. Bovendien zorgt het voor treksterkte van het weefsel.

Bronnen en gebruik

Collageen is een vezelige proteïne die overvloedig aanwezig is in het bindweefsel van zoogdieren, zoals runderen en varkens. Het meeste collageen wordt gewonnen
van varkenshuiden en -botten en van runderen. Een alternatieve bron voor het extraheren van collageen zijn vis en gevogelte. Collageen wordt op grote schaal gebruikt in onder andere voeding, voedingssupplementen, geneesmiddelen en cosmetica. De collageenextractie is een groeiende business omdat dit eiwit synthetische middelen kan vervangen in verschillende industriële processen.

We bespreken graag uw proces.

Let's get in contact.