Hielscher Ultrasonics
Wij bespreken graag uw proces.
Bel ons: +49 3328 437-420
Mail ons: [email protected]

Ultrasone collageenextractie

  • Collageen is rijk aan eiwitten en wordt veel gebruikt in uiteenlopende industriële toepassingen, zoals voeding, farmaceutische producten, additieven enz.
  • Sonicatie kan eenvoudig worden gecombineerd met enzymatische extractie of zure extractie van collageen.
  • De toepassing van ultrasoon geluid in het collageenextractieproces leidt tot hogere opbrengsten en snellere extractie.

Ultrasone effecten op collageenextractie

Ultrasoon geluid met hoge intensiteit wordt veel gebruikt om de massaoverdracht in natte processen te verbeteren, zoals extractie, sonochemie enz. De extractie van collageen (ook bekend als collageenisolatie) kan aanzienlijk worden verbeterd door ultrasone behandeling. Sonicatie ondersteunt de splitsing van het collageensubstraat en opent de collageenfibrillen, waardoor enzymatische hydrolyse of zuurbehandeling wordt vergemakkelijkt.

Ultrasoon ondersteunde enzymatische extractie

Sonicatie staat bekend om haar vermogen om de enzymactiviteit te verhogen. Dit effect is gebaseerd op de ultrasone dispersie en deagglomeratie van de pepsineaggregaten. Homogeen gedispergeerde enzymen bieden een groter oppervlak voor massaoverdracht, wat samenhangt met een hogere enzymactiviteit. Bovendien openen de krachtige ultrasone golven de collageenfibrillen, zodat het collageen vrijkomt.

Ultrasone pepsine-extractie: Pepsine in combinatie met sonicatie verhoogt de collageenopbrengst tot ongeveer 124% en verkort de extractietijd aanzienlijk ten opzichte van conventionele pepsinehydrolyse. Analyse met circulair dichroïsme, atoomkrachtmicroscopie en FTIR toonde aan dat de drievoudige helixstructuur van het geëxtraheerde collageen niet door sonicatie werd aangetast en intact bleef. (Li et al. 2009) Dit maakt ultrasoon ondersteunde pepsine-extractie zeer praktisch voor de voedingsindustrie, met een hogere eiwitterugwinning in een aanzienlijk kortere verwerkingstijd.

In een vergelijkend onderzoek naar ultrasone en niet-ultrasone extractie van collageen uit runderpezen overtuigde de ultrasone behandeling (20kHz, pulsmodus 20/20 sec.) door een hogere opbrengst en efficiëntie. De conventionele extractie werd gedurende 48 uur uitgevoerd met pepsine in azijnzuur. De ultrasone extractie werd onder dezelfde omstandigheden uitgevoerd, maar de blootstellingsduur aan sonicatie (3 tot 24 h) en pepsine (24 tot 45 uur) werd gevarieerd, wat resulteerde in een totale behandelingsduur van 48 uur. De extractie met ultrasoon geluid en pepsine vertoonde een superieure efficiëntie bij de collageenextractie en bereikte een opbrengst van 6,2%, terwijl de opbrengst van de conventionele extractie 2,4% bedroeg. De beste resultaten werden bereikt bij een ultrasone extractietijd van 18 h. Het geëxtraheerde collageen vertoonde een onbeschadigde, doorlopende helixstructuur, een goede oplosbaarheid en een vrij hoge thermische stabiliteit. Dit betekent dat extractie met ultrasoon geluid en pepsine de efficiëntie van de extractie van natuurlijk collageen verbeterde zonder de kwaliteit van het verkregen collageen aan te tasten. (Ran and Wang 2014)

Ultrasone opstelling met geroerde tank

Informatieaanvraag



Ultrasone papaïne-extractie: Collageen uit visschubben kan efficiënt worden geëxtraheerd door papaïnehydrolyse in combinatie met ultrasone voorbehandeling. Voor de extractie van collageen uit visschubben met ultrasoon geluid en papaïne bleken de volgende procesparameters optimaal: een ultrasone voorbehandelingsduur van 4min, een verhouding van papaïne tot visschubben van 4%, een temperatuur van 60°C en een totale extractietijd van 5h. Onder deze optimale omstandigheden bereikte het extractiepercentage van collageen 90,7%. (Jiang et al. 2011)

Ultrasoon ondersteunde zure extractie

In een onderzoek van Kim et al. (2012) vertoonde de extractie van in zuur oplosbaar collageen uit de huid van de Japanse zeebaars (Lateolabrax japonicus) een hogere opbrengst en een kortere extractietijd na ultrasone behandeling bij een frequentie van 20 kHz in 0,5 M azijnzuur. Extractie met ultrasoon geluid veranderde de belangrijkste bestanddelen van het collageen niet, meer specifiek de α1-, α2- en β-ketens.

Ultrasone extractie van eiwitten uit eierschalen

Ultrasoon voorbehandelde enzymatische hydrolysaten hadden betere functionele eigenschappen. Bij de ultrasone extractie van functionele eiwithydrolysaten uit kippeneierschalen worden de oplosbaarheid, het emulgerend vermogen, het schuimvormend vermogen en het waterbindend vermogen verbeterd.
Eierschaalmembraan is een overvloedig beschikbare natuurlijke grondstof en bestaat uit ongeveer 64 eiwitten, waaronder collageen van type I, V en X, lysozym, osteopontine en sialoproteïne. Dit maakt eierschalen tot een interessante grondstof voor de extractie van eiwitten. Met ultrasone extractie kunnen de vrijgave en functionaliteit van eiwitten aanzienlijk worden verbeterd, wat resulteert in een snel, efficiënt en economisch proces.

Hielscher levert krachtige ultrasone apparaten van laboratoriumschaal tot industriële schaal (Klik om te vergroten!)

Ultrasone processen: Van laboratoriumschaal tot industriële schaal

Ultrasoon ondersteunde alkalische extractie

om deze eiwitten te extraheren en oplosbaar te maken
Bij de eiwitextractie uit eierschaalmembraan resulteerde de ultrasone alkalische behandeling in een opbrengst aan oplosbaar gemaakte eiwitten van bijna 100% van het totale eiwitgehalte van het eierschaalmembraan. Ultrasone cavitatie maakte grotere eiwitklonten los van het eierschaalmembraan en vergemakkelijkte het oplosbaar maken van de bestanddelen ervan. De eiwitstructuur en de eigenschappen werden niet door sonicatie aangetast en bleven intact. De antioxiderende eigenschappen van de eiwitten waren hetzelfde bij de ultrasoon ondersteunde alkalische behandeling en de conventionele extractie.

Ultrasone gelatine-extractie

Bevroren en aan de lucht gedroogde huiden van koolvis werden behandeld met koude zoutoplossingen, alkalische oplossingen en zure oplossingen om collageenweefsel te scheiden en gelatine te extraheren door denaturatie van collageen bij 45°C gedurende vier uur, met een behandeling met krachtig ultrasoon geluid als proceshulpmiddel. De gelatineopbrengst, pH, helderheid, gelsterkte en visco-elastische eigenschappen werden geëvalueerd, evenals de molecuulgewichtsverdeling, bepaald met de PAGE-SDS-methode. Gelatine die gedurende vier uur in een waterbad bij 45°C werd geëxtraheerd, werd als controle gebruikt. De behandeling met krachtig ultrasoon geluid verhoogde de extractieopbrengst met 11,1% ten opzichte van de controle, terwijl de gelsterkte met 7% afnam. De geleringstemperatuur was ook lager bij gelatine die met ultrasoon geluid was geëxtraheerd (4,2°C). Dit gedrag hangt samen met verschillen in de molecuulgewichtsverdeling van polypeptidekluwens in gelatines. Extractie met krachtig ultrasoon geluid kan worden gebruikt om de gelatine-extractie uit bevroren en aan de lucht gedroogde vishuiden te verhogen. (Olson et al. 2005)

Industriële ultrasone systemen

Hielscher Ultrasonics levert krachtige ultrasone systemen op laboratoriumschaal, voor tafelopstellingen en op industriële schaal. Om een optimale extractieopbrengst te waarborgen, kan betrouwbare sonicatie onder veeleisende omstandigheden continu worden uitgevoerd. Alle industriële ultrasone processoren kunnen zeer hoge amplitudes leveren. Amplitudes tot 200µm kunnen eenvoudig continu worden toegepast tijdens 24/7-bedrijf. Voor nog hogere amplitudes zijn ultrasone sonotrodes op maat beschikbaar. De robuustheid van de ultrasone apparatuur van Hielscher maakt 24/7-bedrijf mogelijk bij zware belasting en in veeleisende omgevingen.
Neem vandaag nog contact met ons op en laat ons weten welke eisen uw proces stelt! Wij adviseren u graag over een geschikt ultrasoon systeem voor uw proces!

Vraag meer informatie aan

Gebruik het onderstaande formulier als u aanvullende informatie over ultrasone homogenisatie wilt aanvragen. Wij bieden u graag een ultrasoon systeem aan dat aan uw eisen voldoet.





Ultrasone dispergeerapparaten zijn beschikbaar van kleine handapparaten tot tafelopstellingen en volledig industriële ultrasone systemen voor de verwerking van grote volumes (Klik om te vergroten!)

De ultrasone homogenisatoren met hoog vermogen van Hielscher zijn beschikbaar voor elke processchaal – van laboratorium tot productie.

Literatuur/referenties

  • Álvarez, Carlos; Lélu, Pauline; Lynch, Sarah A.; Tiwari, Brijesh K. (2018): Geoptimaliseerde eiwitterugwinning uit hele makrelen door opeenvolgende zure en alkalische extractie met iso-elektrische solubilisatie en precipitatie (ISP), ondersteund door ultrageluid. LWT – Food Science and Technology Vol. 88, February 2018. 210-216.
  • Jain, Surangna; Kumar Anal, Anil (2016): Optimalisatie van de extractie van functionele eiwithydrolysaten uit het eischaalmembraan van kippeneieren (ESM) door ultrasoon ondersteunde extractie (UAE) en enzymatische hydrolyse. LWT – Food Science and Technology Vol. 69, June 2016. 295-302.
  • Kim, H.K.; Kim, Y.H.; Kim, Y.J.; Park, H.J.; Lee, N.H. (2012): Effects of ultrasonic treatment on collagen extraction from skins of the sea bass Lateolabrax japonicus. Fisheries Science Volume 78, Issue 78; 2013. 485-490.
  • Li, Defu; Mu, Changdao; Cai, Sumei; Lin, Wei (2016): Ultrasone bestraling in de enzymatische extractie van collageen. Ultrasonics Sonochemistry Volume 16, Issue 5; 2009. 605-609.
  • Olson, D.A., Avena Bustillos, R.D., Olsen, C.W., Chiou, B., Yee, E., Bower, C.K., Bechtel, P.J., Pan, Z., Mc Hugh, T.H. (2005): Evaluation of power ultrasound as a processing aid for fish gelatin extraction. Meeting Abstract No. 71C-26. IFT Annual Meeting. July 2005. New Orleans, LA.
  • Ran, X.G.; Wang, L.Y. (2014): Gebruik van ultrasone en pepsinebehandeling in tandem voor collageenextractie uit bijproducten van de vleesindustrie. Tijdschrift voor de wetenschap van voeding en landbouw 94(3), 2014. 585-590.
  • Schmidt, M.M.; Dornelles, R.C.P.; Mello, R.O.; Kubota, E.H.; Mazutti, M.A.; Kempka, A.P.; Demiate, I.M. (2016): Collagen extraction process. International Food Research Journal 23(3), 2016. 913-922.
  • Siritientong, Tippawan; Bonani, Walter; Motta, Antonella; Migliaresi, Claudio; Aramwit, Pornanong (2016): The effects of Bombyx mori silk strain and extraction time on the molecular and biological characteristics of sericin. Bioscience, Biotechnology, and Biochemistry Vol. 80 , Iss. 2, 2016. 241-249.
  • Zeng, J.N.; Jiang, B.Q.; Xiao, Z.Q., Li, S.H. (2011): Extractie van collageen uit visschubben met papaïne onder ultrasone voorbehandeling. Advanced Materials Research, Volume 366, 2011. 421-424.


Wetenswaardigheden

Collageen

Collageen is het belangrijkste structurele eiwit in de extracellulaire ruimte van de verschillende bindweefsels in dierlijke lichamen. Als hoofdbestanddeel van bindweefsel is het het meest voorkomende eiwit bij zoogdieren,[1] en vormt het 25% tot 35% van het totale eiwitgehalte van het lichaam. Collageen bestaat uit aminozuren die samen tot drievoudige helices zijn gewonden en langgerekte fibrillen vormen. De hoogste hoeveelheden collageen zijn aanwezig in vezelige weefsels zoals pezen, ligamenten en huid. Er zijn drie typen collageen te onderscheiden:
Collageen type I: levert 90% van het eiwit in huid, haar, nagels, organen, botten en ligamenten
Collageen type II: levert 50–60% van het eiwit in kraakbeen en 85–90% van het collageen in gewrichtskraakbeen
Collageen type III: levert eiwitten aan vezelig eiwit in botten, kraakbeen, dentine, pezen en andere bindweefsels

Collageen in het lichaam

Elk van de drie collageentypen is opgebouwd uit verschillende eiwitten die verschillende functies in het lichaam vervullen. De collageentypen I en III zijn beide hoofdbestanddelen van huid, spieren, botten, haar en nagels. Ze zijn nodig voor de gezondheid, groei en het herstel daarvan. Collageen type II wordt voornamelijk aangetroffen in het kraakbeen en de gewrichten.
Collageen van type I en III bevat in beide gevallen 19 aminozuren die als essentiële aminozuren worden beschouwd. Ze worden geproduceerd door fibroblasten (cellen in bindweefsels) en osteoblasten (cellen die botten vormen). De belangrijkste eiwitten in collageen type I en III zijn onder meer glycine, proline, alanine en hydroxyproline. Type III is een vezelig scleroproteïne.
Glycine is het aminozuur dat in de hoogste hoeveelheid in collageen voorkomt. Proline is een niet-essentieel aminozuur dat uit glycine kan worden gesynthetiseerd en bijdraagt aan gewrichten en pezen. Hydroxyproline is een aminozuur dat bijdraagt aan de stabiliteit van collageen. Alanine is een aminozuur dat belangrijk is voor de biosynthese van eiwitten.
Net als type I en III vormt collageen type II fibrillen. Dit fibrillaire netwerk van collageen is belangrijk in kraakbeen, omdat het de insluiting van proteoglycanen mogelijk maakt. Bovendien geeft het treksterkte aan het weefsel.

Bronnen en toepassingen

Collageen is een vezelig eiwit dat in grote hoeveelheden aanwezig is in het bindweefsel van zoogdieren, zoals runderen en varkens. Het meeste collageen wordt geëxtraheerd
uit varkenshuiden en -botten en uit bronnen afkomstig van runderen. Alternatieve bronnen voor collageenextractie zijn vissen en gevogelte. Collageen wordt veel gebruikt in onder meer voeding, voedingssupplementen, farmaceutische en medische producten en cosmetica. Collageenextractie is een groeiende bedrijfstak, omdat dit eiwit synthetische middelen in verschillende industriële processen kan vervangen.

Wij bespreken graag uw proces.

✕