Ultrasone collageenextractie uit kwallen
- Kwallencollageen is een hoogwaardig collageen dat uniek is, maar vergelijkbare eigenschappen heeft als collageen van type I, II, III en V.
- Ultrasone extractie is een puur mechanische techniek die de opbrengst verhoogt, het proces versnelt en collageen met een hoog moleculair gewicht produceert.
Ultrasone Kwallen Extractie
Kwallen zijn rijk aan mineralen en eiwitten, en collageen is een belangrijk eiwit in deze gelatineachtige zeedieren. Kwallen zijn een bijna overvloedige bron in de oceanen. Kwallen worden vaak gezien als een plaag, maar het gebruik van kwallen voor het extraheren van collageen is in beide opzichten gunstig: er wordt uitstekend collageen geproduceerd, er wordt een duurzame natuurlijke bron gebruikt en kwallenbloei wordt voorkomen.
Ultrasone extractie is een mechanische extractiemethode die nauwkeurig kan worden geregeld en aangepast aan de behandelde grondstof. Ultrasone extractie is met succes toegepast om collageen, glycoproteïnen en andere eiwitten uit kwallen te isoleren.
In het algemeen vertonen eiwitten geïsoleerd uit kwallen een sterke antioxidantwerking en zijn daarom waardevolle actieve bestanddelen voor de voedings-, supplementen- en farmaceutische industrie.
Voor de extractie kan de hele kwal, de mesoglea (= grootste deel van de kwallenparaplu) of de mondarmen worden gebruikt.
Ultrasone extractie is een efficiënte en snelle techniek om collageen in grote hoeveelheden uit kwallen te produceren.
- collageen van voedings-/farmaceutische kwaliteit
- hoog moleculair gewicht
- aminozuursamenstelling
- verhoogde opbrengsten
- Snelle verwerking
- Eenvoudig te bedienen
Ultrasoon-zuur & Ultrasoon-enzymatische extractie
Ultrasone extractie kan worden gebruikt in combinatie met verschillende zuuroplossingen om het in zuur oplosbare collageen (ASC) uit de kwal vrij te maken. Ultrasone cavitatie bevordert de massaoverdracht tussen het kwallensubstraat en de zuuroplossing door celstructuren te breken en de zuren in het substraat te spoelen. Hierdoor worden het collageen en andere eiwitten in de vloeistof gebracht.
In een volgende stap wordt het resterende kwallensubstraat behandeld met enzymen (pepsine) onder ultrasoon geluid om het in pepsine oplosbare collageen (PSC) te isoleren. Sonificatie staat erom bekend dat het de enzymactiviteit kan verhogen. Dit effect is gebaseerd op de ultrasone dispersie en deagglomeratie van de pepsineaggregaten. Homogeen gedispergeerde enzymen bieden een groter oppervlak voor massaoverdracht, wat gecorreleerd is aan een hogere enzymactiviteit. Bovendien openen de krachtige ultrasone golven de collageenfibrillen zodat het collageen vrijkomt.
Onderzoek heeft aangetoond dat een ultrasoon geassisteerde enzymatische (pepsine) extractie resulteert in een hogere opbrengst en een korter extractieproces.
Hoogwaardige ultrasone apparaten voor collageenproductie
Hielscher Ultrasonics levert krachtige ultrasone systemen van laboratorium tot bench-top en industriële schaal. Om een optimaal extractievermogen te garanderen, kan betrouwbare sonicatie onder veeleisende omstandigheden continu worden uitgevoerd. Alle industriële ultrasoonprocessoren kunnen zeer hoge amplitudes leveren. Amplitudes tot 200 µm kunnen gemakkelijk continu worden gebruikt in 24/7 bedrijf. Voor nog hogere amplitudes zijn op maat gemaakte ultrasone sonotroden verkrijgbaar. De robuustheid van Hielscher's ultrasoonapparatuur maakt een 24/7 werking mogelijk bij zware belasting en in veeleisende omgevingen.
De onderstaande tabel geeft een indicatie van de verwerkingscapaciteit van onze ultrasone machines:
| Batchvolume | Debiet | Aanbevolen apparaten |
|---|---|---|
| 0.5 tot 1.5mL | n.v.t. | VialTweeter |
| 1 tot 500 ml | 10 tot 200 ml/min | UP100H |
| 10 tot 2000 ml | 20 tot 400 ml/min | UP200Ht, UP400St |
| 0.1 tot 20L | 0.2 tot 4L/min | UIP2000hdT |
| 10 tot 100 liter | 2 tot 10 l/min | UIP4000hdT |
| n.v.t. | 10 tot 100 l/min | UIP16000 |
| n.v.t. | groter | cluster van UIP16000 |
Neem contact met ons op! / Vraag het ons!
Krachtige ultrasone processors van lab om te proefdraaien en industrieel schaal.
Literatuur/referenties
- Nicholas M.H. Khonga, Fatimah Md. Yusoff, B. Jamilah, Mahiran Basri, I. Maznah, Kim Wei Chan, Nurdin Armania, Jun Nishikawa (2018): Verbeterde collageenextractie uit kwallen (Acromitus hardenbergi) met verhoogde fysisch geïnduceerde solubilisatieprocessen. Food Chemistry Vol. 251, 15 juni 2018. 41-50.
- Guoyan Ren, Bafang Li, Xue Zhao, Yongliang Zhuang, Mingyan Yan (2008): Ultrasone extractie technologie voor de extractie van glycoproteïne uit kwallen (Rhopilema esculentum) mond-armen. Tijdschrift van de Chinese Vereniging voor Landbouwtechniek 2008-02.
- Guoyan Ren, Bafang Li, Xue Zhao, Yongliang Zhuang, Mingyan Yan, Hu Hou, Xiukun Zhang, Li Chen (2009): Screening van extractiemethoden voor glycoproteïnen uit kwallen (Rhopilema esculentum) orale-armen door hoge prestatie vloeistofchromatografie. Journal of Ocean University of China 2009, Volume 8, Issue 1. 83-88.
Wetenswaardigheden
collageen
Collageen is een vezelig eiwit met een drievoudige helixstructuur en het belangrijkste onoplosbare vezelige eiwit in de extracellulaire matrix en in bindweefsel. Er zijn minstens 16 soorten collageen, maar de meeste (ongeveer 90%) behoren tot type I, type II en type III. Collageen is het meest voorkomende eiwit in het menselijk lichaam en komt voor in botten, spieren, huid en pezen. Bij zoogdieren is het verantwoordelijk voor 25-35% van het lichaamseiwit. De volgende lijst geeft voorbeelden van weefsels waarin collageentypes het meest voorkomen: Type I-bot, lederhuid, pezen, ligamenten, hoornvlies; Type II-kraakbeen, glasachtig lichaam, nucleus pulposus; Type III-huid, vaatwand, reticulaire vezels van de meeste weefsels (longen, lever, milt, etc.); Type IV-basement membranen, Type V-distribueert vaak samen met Type I collageen, vooral in het hoornvlies. Dit was natuurlijk gunstig voor de commerciële exploitatie van de standaard overvloedige collagenen (collagenen I-V), door ze te isoleren en te zuiveren, meestal uit menselijke, runder- en varkensweefsels, door middel van conventionele productieprocessen met een hoge opbrengst, wat leidt tot collageenbatches van hoge kwaliteit. (Silva et al., Mar. Drugs 2014, 12)
Endogeen collageen is een natuurlijk collageen dat door het lichaam wordt aangemaakt, terwijl exogeen collageen synthetisch is en afkomstig kan zijn van een externe bron zoals supplementen. Collageen komt voor in het lichaam, vooral in de huid, botten en bindweefsels. De collageenproductie in een organisme neemt af met de leeftijd en blootstelling aan factoren zoals roken en UV-licht. In de geneeskunde kan collageen worden gebruikt in collageen wondverband om nieuwe huidcellen naar de wond aan te trekken.
Collageen wordt veel gebruikt in supplementen en geneesmiddelen omdat het kan worden geresorbeerd. Dit betekent dat het kan worden afgebroken, getransformeerd en weer kan worden opgenomen in het lichaam. Het kan ook worden gevormd tot samengeperste vaste stoffen of rastervormige gels. Het brede scala aan functies en het feit dat het van nature voorkomt, maakt het klinisch veelzijdig en geschikt voor verschillende medische doeleinden. Voor medisch gebruik kan collageen worden verkregen van runderen, varkens, schapen en zeeorganismen.
Er zijn vier belangrijke methoden om collageen uit dieren te isoleren: de zout-, alkali-, zuur- en enzymmethode.
De zure en enzymatische methoden worden meestal in combinatie gebruikt voor de productie van collageen van hoge kwaliteit. Omdat een deel van het collageen zuur oplosbaar collageen (ASC) is en een ander deel pepsine oplosbaar collageen (PSC), wordt de zuurbehandeling gevolgd door een enzymatische pepsine extractie. De zure collageenextractie wordt uitgevoerd met organische zuren zoals azijnzuur, citroenzuur of melkzuur. Om het in pepsine oplosbare collageen (PSC) vrij te maken uit het resterende materiaal van het zure collageenextractieproces, wordt het onopgeloste materiaal behandeld met het enzym pepsine, om het in pepsine oplosbare collageen (PSC) te isoleren. PSC wordt meestal toegepast in combinatie met 0,5M azijnzuur. Pepsine is een veelgebruikt enzym omdat het in staat is de collageenstructuur in stand te houden door de N-terminale van de eiwitketen en niet-helix peptide te splijten.
Collageen wordt gebruikt in voedingssupplementen (nutraceuticals), cosmetische producten en medicijnen. Collageen van zoogdieren en zeedieren (vissen) is op de markt verkrijgbaar in elke hoeveelheid. Kwallencollageen is een nieuwe vorm van collageen, die biocompatibel is voor mensen en niet van zoogdieren (ziektevrij). Kwallencollageen komt niet overeen met een bepaald type collageen (type I-V), maar het vertoont de verschillende eigenschappen van de collageen typen I, II en V.
Glycoproteïnen
Glycoproteïnen komen voor in veel organismen, van bacteriën tot mensen, en hebben verschillende functies. Deze eiwitten met korte oligosaccharideketens zijn betrokken bij de herkenning van het celoppervlak door hormonen, virussen en andere stoffen bij veel cellulaire gebeurtenissen. Daarnaast dienen celoppervlak antigenen als mucine secretie van de extracellulaire matrix element, gastro-intestinale en urogenitale tractus. Bijna alle bolvormige eiwitten in plasma, behalve albumine, uitgescheiden enzymen en eiwitten hebben een glycoproteïnestructuur. Het celmembraan bestaat uit eiwit-, lipide- en koolhydraatmoleculen. De rol van glycoproteïnen in het celmembraan beïnvloedt het aantal en de verdeling van proteïnen. Deze eiwitten zijn betrokken bij de overgang van membraan naar substantie. Het aantal en de verdeling van glycolipiden en glycoproteïnen geven celspecificiteit.
Glycoproteïnen zijn verantwoordelijk voor de herkenning van cellen, de selectieve doorlaatbaarheid van het celmembraan en de opname van hormonen. Er zijn 7 hoofdtypen monosachariden in het koolhydraatgedeelte van glycoproteïnen. Deze monosachariden combineren met verschillende volgordes en verschillende bindingsstructuren, wat resulteert in een groot aantal koolhydraatketenstructuren. Een glycoproteïne kan één enkele N-gekoppelde oligosaccharidestructuur bevatten of kan meer dan één type oligosaccharide bevatten. De N-gekoppelde oligosachariden kunnen dezelfde of verschillende structuren hebben of ook aanwezig zijn in O-gekoppelde oligosachariden. Het aantal oligosacharideketens varieert afhankelijk van het eiwit en de functie.
Siaalzuren in glycoproteïnen, een element van de glycocalyx, spelen een belangrijke rol in de herkenning van cellen. Als de siaalzuren om welke reden dan ook vernietigd worden, wordt de glycocalyxstructuur van het membraan verstoord en kan de cel de meeste specifieke taken niet uitvoeren. Er zijn ook enkele structurele glycoproteïnen. Dit zijn fibronectines, laminines, foetale fibronectines en ze hebben allemaal verschillende taken in het lichaam. In eukaryote glycoproteïnen zitten ook een aantal monosacchariden, meestal van het hexose en aminohexose type. Ze kunnen helpen bij eiwitvouwing, de stabiliteit van eiwitten verbeteren en zijn betrokken bij celsignalering.