Feiten die de moeite waard zijn om te weten

collageen

Collageen is een vezelig eiwit met een drievoudige spiraalstructuur en het belangrijkste onoplosbare vezelige eiwit in de extracellulaire matrix en in het bindweefsel. Er zijn ten minste 16 soorten collageen, maar de meeste daarvan (ongeveer 90%) behoren tot type I, type II en type III. Collageen is het meest voorkomende eiwit in het menselijk lichaam dat in botten, spieren, huid en pezen voorkomt. Bij zoogdieren draagt het 25-35% van het totale lichaamseiwit bij. De volgende lijst geeft voorbeelden van weefsels waar collageensoorten het meest voorkomen: Type I-bot, lederhuid, pees, ligamenten, hoornvlies; Type II-kraakbeen, glasachtig lichaam, nucleus pulposus pulposus; Type III-huid, vaatwand, vaatwand, reticulaire vezels van de meeste weefsels (longen, lever, milt, enz.); Type IV-keldermembranen, Type V-vaak co-verspreidt met Type I-collageen, vooral in het hoornvlies. Dit was van nature bevorderlijk voor de commerciële exploitatie van de standaard overvloedige collageen (collageen I-V), door deze te isoleren en te zuiveren, voornamelijk uit menselijk, runder- en varkensweefsel, door middel van conventionele, hoogrendementsproductieprocessen, wat leidt tot collageenbatches van hoge kwaliteit. (Silva et al., Mar. Drugs 2014, 12)
Endogeen collageen is een natuurlijk collageen dat door het lichaam wordt gesynthetiseerd, terwijl exogeen collageen synthetisch is en afkomstig kan zijn van een externe bron, zoals supplementen. Collageen komt voor in het lichaam, vooral in de huid, de botten en het bindweefsel. De collageenproductie in een organisme neemt af met de leeftijd en de blootstelling aan factoren zoals roken en UV-licht. In de geneeskunde kan collageen worden gebruikt in collageen wondverbanden om nieuwe huidcellen naar de wond te trekken.
Collageen wordt veel gebruikt in supplementen en farmaceutica omdat het kan worden geresorbeerd. Dit betekent dat het kan worden afgebroken, getransformeerd en terug in het lichaam kan worden gebracht. Het kan ook worden gevormd tot samengeperste vaste stoffen of rastervormige gels. De brede waaier van functies en het natuurlijke voorkomen maken het klinisch veelzijdig en geschikt voor een verscheidenheid van medische doeleinden. Voor medisch gebruik kan collageen worden verkregen van runderen, varkens, varkens, schapen en mariene organismen.
Er zijn vier belangrijke methoden om collageen van dieren te isoleren: de salting-out, de alkalische, zure en enzymatische methode.
De zure en enzymatische methoden worden het meest gebruikt in combinatie voor de productie van hoogwaardig collageen. Aangezien delen van het collageen zuur oplosbaar collageen (ASC) is en andere delen pepsine-oplosbaar collageen (PSC) zijn, wordt de zuurbehandeling gevolgd door een enzymatische pepsine extractie. De zure collageenextractie wordt uitgevoerd met behulp van organische zuren zoals chloorazijn, citroenzuur of melkzuur. Om pepsine-oplosbaar collageen (PSC) uit het resterende materiaal van het zure collageen extractieproces vrij te maken, wordt de onopgeloste materie behandeld met het enzym pepsine, om het pepsineoplosbaar collageen (PSC) te isoleren. PSC wordt vaak toegepast in combinatie met 0,5M azijnzuur. Pepsine is een veelvoorkomend enzym, omdat het in staat is om een collageenstructuur in stand te houden door zich te klieven aan de N-terminal van de eiwitketen en niet-helix peptide.
Collageen wordt gebruikt in voedingssupplementen (nutraceuticals), cosmetische producten en medicijnen. Collageen van zoogdieren en mariene (vis)collageen is verkrijgbaar op de markt en kan in elke gewenste hoeveelheid worden gekocht. Kwallencollageen is een nieuwe vorm van collageen, die humaan biocompatibel en niet-zoogdiercollageen (ziektevrij) is. Kwallencollageen komt niet overeen met een bepaald type collageen (type I-V), maar vertoont wel de verschillende eigenschappen van de collageensoorten I, II en V.

Glycoproteïnen

Glycoproteïnen komen in veel organismen, van bacteriën tot mensen, voor en hebben verschillende functies. Deze eiwitten met korte oligosaccharideketens zijn betrokken bij de herkenning van het celoppervlak door hormonen, virussen en andere stoffen in veel cellulaire gebeurtenissen. Bovendien dienen de celoppervlakte-antigenen als slijmsecretie van het extracellulaire matrixelement, het maagdarmkanaal en de urogenitale tractus. Bijna alle bolvormige eiwitten in plasma, behalve albumine, afgescheiden enzymen en eiwitten, hebben een glycoproteïnestructuur. Het celmembraan bestaat uit eiwit-, vet- en koolhydraatmoleculen. De rol van glycoproteïnen in het celmembraan beïnvloedt daarentegen het aantal en de verdeling van eiwitten. Deze eiwitten zijn betrokken bij de overgang van membraan naar stof. Het aantal en de verdeling van glycolipiden en glycoproteïnen geven de celspecificiteit aan.
Glycoproteïnen zijn verantwoordelijk voor de herkenning van cellen, de selectieve permeabiliteit van het celmembraan en de opname van hormonen. Er zijn 7 belangrijke soorten monosachariden in het koolhydraatgedeelte van glycoproteïnen. Deze monosachariden combineren met verschillende sequencing en verschillende bindingsstructuren, wat resulteert in een groot aantal koolhydraatketenstructuren. Een glycoproteïne kan één enkele N-gebonden oligosacharidenstructuur bevatten of kan meer dan één type oligosacharide bevatten. De N-gebonden oligosacchariden kunnen dezelfde of verschillende structuren hebben of ook aanwezig zijn in O-gebonden oligosacchariden. Het aantal oligosaccharideketens varieert afhankelijk van het eiwit en de functie.
Siaalzuren in glycoproteïnen, een element van glycocalyx, spelen een belangrijke rol bij de herkenning van cellen. Als de siaalzuren om welke reden dan ook worden vernietigd, wordt de glycocalyxstructuur van het membraan verstoord en kan de cel de meeste van de gespecificeerde taken niet uitvoeren. Ook zijn er enkele structurele glycoproteïnen. Het zijn fibronectines, laminines, foetale fibronectines en ze hebben allemaal verschillende missies in het lichaam. Ook in eukaryotische glycoproteïnen zijn er enkele monosachariden, meestal in hexose en aminohexose type. Ze kunnen helpen bij de eiwitvouwing, verbeteren de stabiliteit van eiwitten en zijn betrokken bij het signaleren van cellen.