Ultrasone collageenextractie uit kwallen
- Kwallencollageen is een hoogwaardig collageen, dat uniek is, maar vergelijkbare eigenschappen heeft als type I, II, III en type V collageen.
- Ultrasone extractie is een zuiver mechanische techniek, die de opbrengst verhoogt, het proces versnelt en collageen met een hoog moleculair gewicht produceert.
Ultrasone Kwallenextractie
Kwallen zijn rijk aan mineralen en eiwitten, en collageen is een belangrijk eiwit in deze gelatineachtige zeedieren. Kwallen zijn een bijna overvloedige bron die in de oceanen voorkomt. Vaak gezien als een plaag, is het gebruik van kwallen voor de winning van collageen in beide richtingen gunstig, omdat het uitstekende collageen produceert, gebruik maakt van een duurzame natuurlijke bron en kwallenbloei verwijdert.
Ultrasone extractie is een mechanische extractiemethode, die nauwkeurig kan worden gecontroleerd en aangepast aan de behandelde grondstof. Ultrasone extractie is met succes toegepast om collageen, glycoproteïnen en andere eiwitten uit kwallen te isoleren.
In het algemeen vertonen eiwitten geïsoleerd uit kwallen een sterke antioxiderende werking en zijn daarom waardevolle actieve bestanddelen voor de voedingsmiddelen-, supplementen- en farmaceutische industrie.
Voor de extractie kan de hele kwallen, de mesoglea (= het grootste deel van de kwallenparaplu) of de orale armen worden gebruikt.
Ultrasone extractie is een efficiënte en snelle techniek om uit kwallen in grote hoeveelheden collageen te produceren.
- collageen van voedingsmiddelen/farmaceutische kwaliteit
- hoog moleculair gewicht
- aminozuursamenstelling
- hogere opbrengsten
- snelle afhandeling
- eenvoudig te bedienen
Ultrasoonzuur & Ultrasoon-Enzymatische Extractie
Ultrasone extractie kan gebruikt worden in combinatie met verschillende zuuroplossingen om het zuur oplosbare collageen (ASC) uit de kwallen te verwijderen. Ultrasone cavitatie bevordert de massatransfer tussen het kwartssubstraat en de zure oplossing door het breken van celstructuren en het doorspoelen van de zuren in het substraat. Daarbij worden zowel het collageen als andere gerichte eiwitten in de vloeistof gebracht.
In een volgende stap wordt het resterende kwartsensubstraat behandeld met enzymen (d.w.z. pepsine) onder ultrasoonbehandeling om het pepsine oplosbare collageen (PSC) te isoleren. Sonificatie staat bekend om zijn vermogen om de enzymactiviteit te verhogen. Dit effect is gebaseerd op de ultrasone dispersie en de deagglomeratie van de pepsine aggregaten. Homogeen verspreide enzymen bieden een verhoogd oppervlak voor massa-overdracht, wat gecorreleerd is met een hogere enzymactiviteit. Bovendien openen de krachtige ultrasone golven de collageenvezels zodat het collageen vrijkomt.
Onderzoek heeft aangetoond dat een ultrasonisch geassisteerde enzymatische (pepsine) extractie resulteert in hogere opbrengsten en een korter extractieproces.
Hoogwaardige ultrasoonapparaten voor de productie van collageen
Hielscher Ultrasonics levert krachtige ultrasone systemen van lab naar bench-top en industriële schaal. Voor optimale extractie output, kan betrouwbare sonicatie onder veeleisende omstandigheden continu worden uitgevoerd. Alle industriële ultrasone processors kunnen zeer hoge amplitudes leveren. Amplitudes van maximaal 200 urn kan gemakkelijk continu worden uitgevoerd in 24/7 operatie. Voor nog hogere amplituden, aangepaste ultrasone sonotrodes beschikbaar. De robuustheid van ultrasone apparatuur Hielscher's zorgt voor 24/7 gebruik in zware en in veeleisende omgevingen.
Onderstaande tabel geeft een indicatie van de geschatte verwerkingscapaciteit van onze ultrasonicators:
| batch Volume | Stroomsnelheid | Aanbevolen apparaten |
|---|---|---|
| 00,5 tot 1,5 ml | na | VialTweeter |
| 1 tot 500 ml | 10 tot 200 ml / min | UP100H |
| 10 tot 2000 ml | 20 tot 400 ml / min | Uf200 ः t, UP400St |
| 0.1 tot 20L | 0.2 tot 4L / min | UIP2000hdT |
| 10 tot 100L | 2 tot 10 l / min | UIP4000hdT |
| na | 10 tot 100 l / min | UIP16000 |
| na | grotere | cluster van UIP16000 |
Neem contact met ons op! / Vraag ons!
Krachtige ultrasone processoren van Laboratorium om te loodsen en industrieel schaal.
Literatuur / Referenties
- Nicholas M.H. Khonga, Fatimah Md. Yusoff, B. Jamilah, Mahiran Basri, I. Maznah, Kim Wei Chan, Nurdin Armania, Jun Nishikawa (2018): Verbeterde collageenextractie uit kwallen (Acromitus hardenbergi) met verhoogde fysieke oplosbaarheidsprocessen. Voedselchemie Vol. 251, 15 juni 2018. 41-50.
- Guoyan Ren, Bafang Li, Xue Zhao, Yongliang Zhuang, Mingyan Yan (2008): Echografie-ondersteunde extractietechnologie voor de extractie van glycoproteïne uit kwallen (Rhopilema esculentum) oraal-armen. Transacties van de Chinese Vereniging van Landbouwtechniek 2008-2002.
- Guoyan Ren, Bafang Li, Xue Zhao, Yongliang Zhuang, Mingyan Yan, Hu Hou, Xiukun Zhang, Li Chen (2009): Screening van extractiemethoden voor glycoproteïnen uit kwallen (Rhopilema esculentum) oraal-armen door middel van hoogwaardige vloeistofchromatografie. Journal of Ocean University of China 2009, Volume 8, Issue 1, Issue 1. 83–88.
Feiten die de moeite waard zijn om te weten
collageen
Collageen is een vezelig eiwit met een drievoudige spiraalstructuur en het belangrijkste onoplosbare vezelige eiwit in de extracellulaire matrix en in het bindweefsel. Er zijn ten minste 16 soorten collageen, maar de meeste daarvan (ongeveer 90%) behoren tot type I, type II en type III. Collageen is het meest voorkomende eiwit in het menselijk lichaam dat in botten, spieren, huid en pezen voorkomt. Bij zoogdieren draagt het 25-35% van het totale lichaamseiwit bij. De volgende lijst geeft voorbeelden van weefsels waar collageensoorten het meest voorkomen: Type I-bot, lederhuid, pees, ligamenten, hoornvlies; Type II-kraakbeen, glasachtig lichaam, nucleus pulposus pulposus; Type III-huid, vaatwand, vaatwand, reticulaire vezels van de meeste weefsels (longen, lever, milt, enz.); Type IV-keldermembranen, Type V-vaak co-verspreidt met Type I-collageen, vooral in het hoornvlies. Dit was van nature bevorderlijk voor de commerciële exploitatie van de standaard overvloedige collageen (collageen I-V), door deze te isoleren en te zuiveren, voornamelijk uit menselijk, runder- en varkensweefsel, door middel van conventionele, hoogrendementsproductieprocessen, wat leidt tot collageenbatches van hoge kwaliteit. (Silva et al., Mar. Drugs 2014, 12)
Endogeen collageen is een natuurlijk collageen dat door het lichaam wordt gesynthetiseerd, terwijl exogeen collageen synthetisch is en afkomstig kan zijn van een externe bron, zoals supplementen. Collageen komt voor in het lichaam, vooral in de huid, de botten en het bindweefsel. De collageenproductie in een organisme neemt af met de leeftijd en de blootstelling aan factoren zoals roken en UV-licht. In de geneeskunde kan collageen worden gebruikt in collageen wondverbanden om nieuwe huidcellen naar de wond te trekken.
Collageen wordt veel gebruikt in supplementen en farmaceutica omdat het kan worden geresorbeerd. Dit betekent dat het kan worden afgebroken, getransformeerd en terug in het lichaam kan worden gebracht. Het kan ook worden gevormd tot samengeperste vaste stoffen of rastervormige gels. De brede waaier van functies en het natuurlijke voorkomen maken het klinisch veelzijdig en geschikt voor een verscheidenheid van medische doeleinden. Voor medisch gebruik kan collageen worden verkregen van runderen, varkens, varkens, schapen en mariene organismen.
Er zijn vier belangrijke methoden om collageen van dieren te isoleren: de salting-out, de alkalische, zure en enzymatische methode.
De zure en enzymatische methoden worden het meest gebruikt in combinatie voor de productie van hoogwaardig collageen. Aangezien delen van het collageen zuur oplosbaar collageen (ASC) is en andere delen pepsine-oplosbaar collageen (PSC) zijn, wordt de zuurbehandeling gevolgd door een enzymatische pepsine extractie. De zure collageenextractie wordt uitgevoerd met behulp van organische zuren zoals chloorazijn, citroenzuur of melkzuur. Om pepsine-oplosbaar collageen (PSC) uit het resterende materiaal van het zure collageen extractieproces vrij te maken, wordt de onopgeloste materie behandeld met het enzym pepsine, om het pepsineoplosbaar collageen (PSC) te isoleren. PSC wordt vaak toegepast in combinatie met 0,5M azijnzuur. Pepsine is een veelvoorkomend enzym, omdat het in staat is om een collageenstructuur in stand te houden door zich te klieven aan de N-terminal van de eiwitketen en niet-helix peptide.
Collageen wordt gebruikt in voedingssupplementen (nutraceuticals), cosmetische producten en medicijnen. Collageen van zoogdieren en mariene (vis)collageen is verkrijgbaar op de markt en kan in elke gewenste hoeveelheid worden gekocht. Kwallencollageen is een nieuwe vorm van collageen, die humaan biocompatibel en niet-zoogdiercollageen (ziektevrij) is. Kwallencollageen komt niet overeen met een bepaald type collageen (type I-V), maar vertoont wel de verschillende eigenschappen van de collageensoorten I, II en V.
Glycoproteïnen
Glycoproteïnen komen in veel organismen, van bacteriën tot mensen, voor en hebben verschillende functies. Deze eiwitten met korte oligosaccharideketens zijn betrokken bij de herkenning van het celoppervlak door hormonen, virussen en andere stoffen in veel cellulaire gebeurtenissen. Bovendien dienen de celoppervlakte-antigenen als slijmsecretie van het extracellulaire matrixelement, het maagdarmkanaal en de urogenitale tractus. Bijna alle bolvormige eiwitten in plasma, behalve albumine, afgescheiden enzymen en eiwitten, hebben een glycoproteïnestructuur. Het celmembraan bestaat uit eiwit-, vet- en koolhydraatmoleculen. De rol van glycoproteïnen in het celmembraan beïnvloedt daarentegen het aantal en de verdeling van eiwitten. Deze eiwitten zijn betrokken bij de overgang van membraan naar stof. Het aantal en de verdeling van glycolipiden en glycoproteïnen geven de celspecificiteit aan.
Glycoproteïnen zijn verantwoordelijk voor de herkenning van cellen, de selectieve permeabiliteit van het celmembraan en de opname van hormonen. Er zijn 7 belangrijke soorten monosachariden in het koolhydraatgedeelte van glycoproteïnen. Deze monosachariden combineren met verschillende sequencing en verschillende bindingsstructuren, wat resulteert in een groot aantal koolhydraatketenstructuren. Een glycoproteïne kan één enkele N-gebonden oligosacharidenstructuur bevatten of kan meer dan één type oligosacharide bevatten. De N-gebonden oligosacchariden kunnen dezelfde of verschillende structuren hebben of ook aanwezig zijn in O-gebonden oligosacchariden. Het aantal oligosaccharideketens varieert afhankelijk van het eiwit en de functie.
Siaalzuren in glycoproteïnen, een element van glycocalyx, spelen een belangrijke rol bij de herkenning van cellen. Als de siaalzuren om welke reden dan ook worden vernietigd, wordt de glycocalyxstructuur van het membraan verstoord en kan de cel de meeste van de gespecificeerde taken niet uitvoeren. Ook zijn er enkele structurele glycoproteïnen. Het zijn fibronectines, laminines, foetale fibronectines en ze hebben allemaal verschillende missies in het lichaam. Ook in eukaryotische glycoproteïnen zijn er enkele monosachariden, meestal in hexose en aminohexose type. Ze kunnen helpen bij de eiwitvouwing, verbeteren de stabiliteit van eiwitten en zijn betrokken bij het signaleren van cellen.