Faktid Tasub teada

Kollageen

Kollageen on kiuline valk, millel on kolmekordne Helix struktuur ja suur lahustumatu kiuline valk ekstratsellulaarse maatriksi ja sidekoe suhtes. On vähemalt 16 tüüpi Kollageenide, kuid enamik neist on (umbes 90%) kuuluvad I, II ja III tüüpi. Kollageen on kõige rikkalikam valk inimkehas, mis leidub luudes, lihastes, nahal ja kõõlates. Imetajate puhul aitab see 25-35% kogu keha proteiinis. Järgnev loetelu annab näiteid kudedest, kus kollageenitüübid on kõige arvukam: I tüüp — luu, dermis, kõõlus, sidemete, sarvkesta; Tüüp II-kõhre, klaaskeha, tuuma pulposus; Tüüp III-nahk, laeva sein, retikulaarne kiud enamiku kudede (kopsud, maks, põrn jne); IV tüüp-kelder membraanid, V tüüp — sageli kaasjaotab I tüüpi kollageeni, eriti sarvkesta. Loomulikult soosis see standardi (Kollageenide I – V) kaubanduslikku kasutamist, eraldades ja puhastades neid peamiselt inim-, veise-ja seaskoed tavapäraste, kõrge tootlusega tootmisprotsessidega, mis toob kaasa kõrge kvaliteedi kollageeni partiisid. (Silva et al., märts narkootikumid 2014, 12)
Endogeense kollageeni on looduslik kollageen sünteesitud keha, samas eksogeense kollageeni on sünteetiline ja võib tulla välisest allikast nagu toidulisandeid. Kollageen esineb organismis, eriti naha, luude ja sidekoe. Kollageeni tootmine organismis väheneb vanuse ja kokkupuute tegurid nagu Suitsetamine ja UV valgus. In meditsiin, kollageeni saab kasutada kollageeni haavade sidemed meelitada uusi naharakud haava saite.
Kollageeni kasutatakse laialdaselt toidulisandite ja ravimite, kuna seda saab resorbeerimata. See tähendab, et seda saab jaotada, ümber kujundada ja kehasse tagasi võtta. See võib moodustada ka kokkusurutud tahkete osakeste või võre-nagu geelid. Selle suur hulk funktsioone ja selle loomulik esinemine muudab kliiniliselt mitmekülgne ja sobib erinevatel meditsiinilistel eesmärkidel. Meditsiinilisel kasutamisel võib kollageeni saada veistelt, sigadelt, lammastest, mereorganismidest.
On neli peamist meetodit kollageeni isoleerimiseks loomadelt: soolamise, leeliselise, happe ja ensüümi meetod.
Hapet ja ensümaatilist meetodit kasutatakse kõige sagedamini kombinatsioonis kvaliteetse kollageeni tootmiseks. Kuna kollageeni osad on Happes lahustuvad kollageen (ASC) ja muud osad on pepsiini lahustuvad kollageen (PSC), järgneb happe-ravile ensümaatilise pepsiini ekstraheerimine. Happe kollageeni ekstraheerimine toimub orgaaniliste hapete, näiteks klooräädikhappe, sidruni-või piimhappete abil. Et vabastada pepsiini lahustuvad kollageen (PSC) happe kollageeni ekstraheerimisprotsessi järelejäänud materjalist, töödeldakse lahustumata ainet ensüümi pepsiiniga, isoleerida pepsiini lahustuvat kollageeni (PSC). Poliitika-ja julgeolekukomiteed kasutatakse tavaliselt kombinatsioonis 0,5 M äädikhappega. Pepsiin on ühine ensüüm, sest see suudab säilitada kollageeni struktuuri, puhastab valguahelat ja mitte-Helix peptiidi N-terminali.
Kollageeni kasutatakse toidulisandites (nutraceuticals), kosmeetikatoodetes ja meditsiinis. Imetajate ja mere (kala) kollageen on turul saadaval ja seda saab osta mis tahes koguses. Jellyfish kollageen on uus kollageeni vorm, mis on inimese bioühilduv ja mitte-imetaja (deskergivaba). Jellyfish kollageen ei vasta ühelegi konkreetsele kollageeni tüübile (tüüp I-V), kuid see ekspon erinevaid omadusi kollageeni I, II ja V.

Glükoproteiinid

Glükoproteiinide leidub paljudes organismidest bakterite inimestele ja on erinevad funktsioonid. Need valgud lühikese oligosahhariid ahelatega on seotud rakkude pinna tunnustamisega hormoonide, viiruste ja muude ainete paljudes rakunähtudest. Lisaks sellele teenivad rakupinna antigeenid ekstratsellulaarse maatriksi elemendi mucin sekretsioon, seedetrakti ja urogenitaalne. Peaaegu kõik globaalsete valkude plasma, v. a albumiin, eritatud ensüümide ja valkude on glükoproteiini struktuuri. Rakumembraan koosneb valgu, lipiidide ja süsivesikute molekulidest. Glükoproteiinide roll rakumembraanil, teisest küljest, mõjutab valkude arvu ja jaotumist. Need valgud on seotud üleminek membraani aine. Glükokolipiidide ja glükoproteiini arv ja jaotumine annavad raku spetsiifilisust.
Glükoproteiinid vastutavad rakkude tunnustamise, rakumembraani selektiivse läbilaskvuse ja hormoonide kasutuselevõtu eest. On 7 peamist tüüpi mono süsivesikute osa glükoproteiinide. Need mono kombineerida erinevate järjestamise ja erinevate võlakirjade struktuuride, tulemuseks on suur hulk süsivesikute kett struktuure. Glükoproteiin võib sisaldada ühte N-seotud oligosahhariidi struktuuri või võib sisaldada rohkem kui ühte tüüpi oligosahhariid. N-seotud oligosahhariidide võib olla sama või erineva struktuuriga või esineda ka O-seotud oligosakhariides. Oligosakhariide ahelate arv varieerub sõltuvalt valgusest ja funktsioonist.
Sialic happed glükoproteiini, osa glükokalüx, mängivad olulist rolli tunnustamise rakud. Kui sialilised happed hävitatakse mingil põhjusel, on membraani glükokalüx struktuur häiritud ja lahter ei saa täita enamikku määratud ülesannetest. Samuti on mõned struktuursed glükoproteiinid. Need on fibronectins, laminiinid, loote fibronectins ja neil kõigil on erinevad missioonid kehas. Ka eukarüootsete glükoproteiinide, on mõned mono enamasti kuusoidid ja aminheksoosi tüüp. Nad võivad aidata valgu kokkuvoltimise, parandada valgu stabiilsust ja on seotud raku signaalimise.