Ultraheli kollageeni ekstraheerimine meduusidest

Faktid, mida tasub teada

Kollageeni

Kollageen on kolmekordse heeliksi struktuuriga kiuline valk ja peamine lahustumatu kiudvalk rakuvälises maatriksis ja sidekoes. Kollageene on vähemalt 16 tüüpi, kuid enamik neist (ca 90%) kuuluvad I, II ja III tüüpi. Kollageen on inimkehas kõige rikkalikum valk, mida leidub luudes, lihastes, nahas ja kõõlustes. Imetajatel annab see 25-35% kogu keha valgust. Järgmises loetelus on toodud näiteid kudedest, kus kollageeni tüüpe on kõige rohkem: I tüüp–luu, pärisnahaline, kõõlus, sidemed, sarvkest; II tüüp – kõhr, klaaskeha, tuum pulposus; III tüüp – nahk, veresoonte sein, enamiku kudede (kopsud, maks, põrn jne) retikulaarsed kiud; IV tüüp - alusmembraanid, tüüp V - jaotub sageli koos I tüüpi kollageeniga, eriti sarvkestas. See soodustas loomulikult standardsete rikkalike kollageenide (kollageenid I–V) kaubanduslikku kasutamist, eraldades ja puhastades neid peamiselt inim-, veise- ja seakudedest tavapäraste suure saagisega tootmisprotsesside abil, mille tulemuseks olid kvaliteetsed kollageenipartiid. (Silva jt, märts Narkootikumid 2014, 12)
Endogeenne kollageen on looduslik kollageen, mida sünteesib keha, samas kui eksogeenne kollageen on sünteetiline ja võib pärineda välisest allikast, näiteks toidulisanditest. Kollageen esineb kehas, eriti nahas, luudes ja sidekudedes. Kollageeni tootmine organismis väheneb koos vanuse ja kokkupuutega selliste teguritega nagu suitsetamine ja UV-valgus. Meditsiinis võib kollageeni kasutada kollageeni haavasidemetes, et meelitada haavakohtadesse uusi naharakke.
Kollageeni kasutatakse laialdaselt toidulisandites ja ravimites, kuna seda saab resorbeeruda. See tähendab, et seda saab lagundada, muundada ja kehasse tagasi viia. Seda võib moodustada ka pressitud tahketeks aineteks või võre-sarnasteks geelideks. Selle lai funktsioonide valik ja loomulik esinemine muudavad selle kliiniliselt mitmekülgseks ja sobivad mitmesugustel meditsiinilistel eesmärkidel. Meditsiiniliseks kasutamiseks võib kollageeni saada veistelt, sigadelt, lammastelt, mereorganismidelt.
Kollageeni eraldamiseks loomadest on neli peamist meetodit: soolamise, leeliselise, happe ja ensüümi meetod.
Happe- ja ensümaatilisi meetodeid kasutatakse kõige sagedamini kombinatsioonis kvaliteetse kollageeni tootmiseks. Kuna osa kollageenist on happes lahustuv kollageen (ASC) ja teised osad pepsiinis lahustuv kollageen (PSC), järgneb happega töötlemisele pepsiini sümaatiline ekstraheerimine. Happe kollageeni ekstraheerimine toimub orgaaniliste hapete, näiteks kloäädik-, sidrun- või piimhappe abil. Pepsiinis lahustuva kollageeni (PSC) vabastamiseks happelise kollageeni ekstraheerimisprotsessi ülejäänud materjalist töödeldakse lahustumata ainet pepsiini ensüümiga, et eraldada pepsiinis lahustuv kollageen (PSC). PSC-d kasutatakse tavaliselt kombinatsioonis 0,5 M äädikhappega. Pepsiin on tavaline ensüüm, kuna see on võimeline säilitama kollageeni struktuuri, lõhustades valguahela N-terminali ja mitte-heeliksi peptiidi.
Kollageeni kasutatakse toidulisandites (nutraceuticals), kosmeetikatoodetes ja ravimites. Imetajate ja mereliste (kalade) kollageen on turul saadaval ja seda saab osta mis tahes koguses. Meduuside kollageen on kollageeni uus vorm, mis on inimese bioühilduv ja mitteimetajate (deseaasivaba). Meduuside kollageen ei vasta ühelegi konkreetsele kollageenitüübile (tüüp I-V), kuid sellel on I, II ja V tüüpi kollageeni erinevad omadused.

Glükoproteiinid

Glükoproteiine leidub paljudes organismides bakteritest inimesteni ja neil on erinevad funktsioonid. Need lühikeste oligosahhariidide ahelatega valgud on seotud rakupinna äratundmisega hormoonide, viiruste ja muude ainete poolt paljudes rakulistes sündmustes. Lisaks toimivad rakupinna antigeenid rakuvälise maatriksi elemendi, seedetrakti ja urogenitaaltrakti mutsiini sekretsioonina. Peaaegu kõigil plasmas sisalduvatel globulaarsetel valkudel, välja arvatud albumiinil, sekreteeritud ensüümidel ja valkudel, on glükoproteiini struktuur. Rakumembraan koosneb valkude, lipiidide ja süsivesikute molekulidest. Glükoproteiinide roll rakumembraanis mõjutab seevastu valkude arvu ja jaotumist. Need valgud on seotud üleminekuga membraanilt ainele. Glükolipiidide ja glükoproteiinide arv ja jaotus annavad raku spetsiifilisuse.
Glükoproteiinid vastutavad rakkude äratundmise, rakumembraani selektiivse läbilaskvuse ja hormoonide omastamise eest. Glükoproteiinide süsivesikute osas on 7 peamist tüüpi monosahhariide. Need monosahhariidid kombineeruvad erinevate sekveneerimis- ja erinevate sidemestruktuuridega, mille tulemuseks on suur hulk süsivesikute ahela struktuure. Glükoproteiin võib sisaldada ühte N-seotud oligosahhariidi struktuuri või rohkem kui ühte tüüpi oligosahhariidi. N-seotud oligosahhariidid võivad olla sama või erineva struktuuriga või esineda ka O-seotud oligosahhariidides. Oligosahhariidi ahelate arv varieerub sõltuvalt valgust ja funktsioonist.
Sialic acids in glycoproteins, an element of glycocalyx, play an important role in the recognition of cells. If the sialic acids are destroyed for any reason, the glycocalyx structure of the membrane is disrupted and the cell cannot perform most of the specified tasks. Also, there are some structural glycoproteins. They are fibronectins, laminins, fetal fibronectins and they all have different missions in the body. Also in eukaryotic glycoproteins, there are some monosaccharides mostly in hexose and aminohexose type. They can assist in protein folding, improve protein’s stability and are involved in cell signalling.