Kollageeni ultraheliekstraktsioon meduusidest

Teadmised, mis on väärt teadmist

Kollageen

Kollageen on kolmikheeliksstruktuuriga kiudvalk ning peamine lahustumatu kiudvalk rakuvälises maatriksis ja sidekoes. Kollageene on vähemalt 16 tüüpi, kuid enamik neist (ligikaudu 90%) kuulub I, II ja III tüüpi. Kollageen on inimkehas kõige rohkem esinev valk, mida leidub luudes, lihastes, nahas ja kõõlustes. Imetajatel moodustab see 25–35% kogu keha valgust. Järgmises loetelus on näiteid kudedest, kus kollageeni tüübid on kõige rohkem esindatud: I tüüp – luu, pärisnahk, kõõlus, sidemed, sarvkest; II tüüp – kõhr, klaaskeha, tuuma pulposus; III tüüp – nahk, veresoone sein, enamiku kudede (kopsud, maks, põrn jne) retikulaarkiud; IV tüüp – basaalmembraanid; V tüüp – jaotub sageli koos I tüüpi kollageeniga, eriti sarvkestas. See soosis loomulikult tavaliste rohkesti esinevate kollageenide (kollageenid I–V) kommertskasutust, kui neid isoleeriti ja puhastati, enamasti inimese-, veise- ja seakudedest, tavapäraste, kõrge saagisega tootmisprotsessidega, mis annavad kvaliteetseid kollageenipartiisid. (Silva et al., Mar. Drugs 2014, 12)
Endogeenne kollageen on organismi sünteesitud looduslik kollageen, eksogeenne kollageen aga on sünteetiline ja võib pärineda välisest allikast, näiteks toidulisanditest. Kollageeni leidub kehas, eriti nahas, luudes ja sidekudedes. Kollageeni tootmine organismis väheneb vanusega ning selliste tegurite mõjul nagu suitsetamine ja UV-valgus. Meditsiinis saab kollageeni kasutada kollageenist haavasidemetes, et meelitada uusi naharakke haavakohtadesse.
Kollageeni kasutatakse laialdaselt toidulisandites ja ravimites, kuna see on resorbeeruv. See tähendab, et see võib laguneda, ümber kujuneda ja organismi tagasi imenduda. Sellest saab moodustada ka kokkupressitud tahkeid aineid või võrgustikulaadseid geele. Selle lai funktsioonide valik ja looduslik esinemine muudavad selle kliiniliselt mitmekülgseks ja sobivaks mitmesugusteks meditsiinilisteks eesmärkideks. Meditsiiniliseks kasutuseks võib kollageeni saada veistelt, sigadelt, lammastelt ja mereorganismidest.
Kollageeni eraldamiseks loomadest on neli peamist meetodit: soolamise, aluseline, happeline ja ensüümmeetod.
Happelist ja ensümaatilist meetodit kasutatakse kõige sagedamini koos kvaliteetse kollageeni tootmiseks. Kuna osa kollageenist on happes lahustuv kollageen (ASC) ja teised osad on pepsiinis lahustuv kollageen (PSC), järgneb happetöötlusele ensümaatiline pepsiinekstraktsioon. Happeline kollageeni ekstraktsioon tehakse orgaaniliste hapete, näiteks kloroäädik-, sidrun- või piimhappe abil. Pepsiinis lahustuva kollageeni (PSC) vabastamiseks happelise kollageeni ekstraktsiooniprotsessi järelejäänud materjalist töödeldakse lahustumata ainet ensüümi pepsiiniga, et eraldada pepsiinis lahustuv kollageen (PSC). PSC-d kasutatakse tavaliselt koos 0,5M äädikhappega. Pepsiin on levinud ensüüm, kuna see suudab säilitada kollageeni struktuuri, lõigates valguahela N-terminaali ja mitte-heeliksilise peptiidi juurest.
Kollageeni kasutatakse toidulisandites (nutraseutikumides), kosmeetikatoodetes ja meditsiinis. Imetajate ja mere- (kala-) kollageen on turul saadaval ning seda saab osta mis tahes koguses. Meduusikollageen on uus kollageenivorm, mis on inimesega biosobiv ja mitteimetajalik (haigusvaba). Meduusikollageen ei vasta ühelegi kindlale kollageenitüübile (tüüp I–V), kuid sellel on kollageenitüüpide I, II ja V mitmesuguseid omadusi.

Glükoproteiinid

Glükoproteiine leidub paljudes organismides alates bakteritest kuni inimeseni ning neil on erinevad funktsioonid. Need lühikeste oligosahhariidahelatega valgud osalevad paljudes rakulistes protsessides rakupinna äratundmises hormoonide, viiruste ja muude ainete poolt. Lisaks toimivad rakupinna antigeenid mutsiini sekretsioonina rakuvälise maatriksi elemendi, seedetrakti ja urogenitaaltrakti puhul. Peaaegu kõigil plasma globulaarsetel valkudel, välja arvatud albumiin, sekreteeritud ensüümid ja valgud, on glükoproteiini struktuur. Rakumembraan koosneb valgu-, lipiidi- ja süsivesikumolekulidest. Glükoproteiinide roll rakumembraanis mõjutab omakorda valkude arvu ja jaotust. Need valgud osalevad üleminekul membraanist ainesse. Glükolipiidide ja glükoproteiinide arv ja jaotus annavad rakule spetsiifilisuse.
Glükoproteiinid vastutavad rakkude äratundmise, rakumembraani selektiivse läbilaskvuse ja hormoonide omastamise eest. Glükoproteiinide süsivesikuosas on 7 peamist monosahhariidide tüüpi. Need monosahhariidid ühinevad erineva järjestuse ja erinevate sidemestruktuuridega, mille tulemusena tekib suur hulk süsivesikuahelate struktuure. Glükoproteiin võib sisaldada ühte N-seotud oligosahhariidi struktuuri või rohkem kui ühte tüüpi oligosahhariide. N-seotud oligosahhariidid võivad olla samade või erinevate struktuuridega või võivad esineda ka O-seotud oligosahhariidides. Oligosahhariidahelate arv varieerub sõltuvalt valgust ja funktsioonist.
Glükoproteiinide siaalhapped, mis on glükokalüksi element, mängivad olulist rolli rakkude äratundmisel. Kui siaalhapped mingil põhjusel hävivad, häirub membraani glükokalüksi struktuur ja rakk ei suuda täita enamikku talle ette nähtud ülesannetest. Samuti esineb mõningaid struktuurseid glükoproteiine. Need on fibronektiinid, laminiinid, looteaegsed fibronektiinid ning neil kõigil on kehas erinevad ülesanded. Ka eukarüootsetes glükoproteiinides on mõningaid monosahhariide, peamiselt heksoosi- ja aminoheksoosi-tüüpi. Nad võivad aidata kaasa valkude voltumisele, parandada valgu stabiilsust ja osaleda rakusignalisatsioonis.