Ултразвукова екстракция на колаген от медузи

Полезни факти

Колаген

Колагенът е фибрилен протеин със структура на тройна спирала и основният неразтворим фибрилен протеин в извънклетъчната матрица и съединителната тъкан. Съществуват поне 16 типа колаген, но повечето от тях (прибл. 90%) принадлежат към тип I, тип II и тип III. Колагенът е най-разпространеният протеин в човешкото тяло и се намира в костите, мускулите, кожата и сухожилията. При бозайниците той съставлява 25–35% от общото количество протеини в тялото. Следният списък дава примери за тъкани, в които съответните типове колаген са най-разпространени: тип I – кости, дерма, сухожилия, връзки, роговица; тип II – хрущял, стъкловидно тяло, пулпозно ядро; тип III – кожа, съдова стена, ретикуларни влакна на повечето тъкани (бели дробове, черен дроб, далак и др.); тип IV – базални мембрани; тип V – често се среща заедно с колаген от тип I, особено в роговицата. Това естествено благоприятства търговското използване на обичайните, широко разпространени колагени (колагени I–V) чрез изолирането и пречистването им, предимно от човешки, говежди и свински тъкани, посредством конвенционални производствени процеси с висок добив, водещи до получаване на висококачествени партиди колаген. (Silva et al., Mar. Drugs 2014, 12)
Ендогенният колаген е естествен колаген, синтезиран от организма, докато екзогенният колаген е синтетичен и може да произхожда от външен източник, например хранителни добавки. Колагенът се среща в организма, особено в кожата, костите и съединителните тъкани. Производството на колаген в организма намалява с възрастта и при излагане на фактори като тютюнопушене и ултравиолетова светлина. В медицината колагенът може да се използва в колагенови превръзки за рани, за да привлича нови кожни клетки към местата на раните.
Колагенът се използва широко в хранителни добавки и фармацевтични продукти, тъй като може да се резорбира. Това означава, че може да бъде разграден, преобразуван и отново усвоен от организма. Той може също да бъде оформен като пресовани твърди материали или гелове с решетъчна структура. Широкият му набор от функции и естественото му присъствие в организма го правят многофункционален в клиничната практика и подходящ за различни медицински цели. За медицинска употреба колагенът може да се получава от говеда, свине, овце и морски организми.
Има четири основни метода за изолиране на колаген от животни: изсолване, алкален, киселинен и ензимен метод.
Киселинният и ензимният метод най-често се използват в комбинация за производството на висококачествен колаген. Тъй като част от колагена е киселинноразтворим колаген (ASC), а друга част е пепсин-разтворим колаген (PSC), киселинното третиране се последва от ензимна екстракция с пепсин. Киселинната екстракция на колаген се извършва с органични киселини като хлороцетна, лимонена или млечна киселина. За освобождаване на пепсин-разтворимия колаген (PSC) от материала, останал след процеса на киселинна екстракция на колаген, неразтворената материя се третира с ензима пепсин, за да се изолира пепсин-разтворимият колаген (PSC). PSC обикновено се използва в комбинация с 0,5M оцетна киселина. Пепсинът е често използван ензим, тъй като е способен да запазва структурата на колагена чрез разцепване към N-края на протеиновата верига и неспиралния пептид.
Колагенът се използва в хранителни добавки (нутрацевтици), козметични продукти и медицината. Колагенът от бозайници и морският (рибен) колаген се предлагат на пазара и могат да бъдат закупени във всякакви количества. Колагенът от медузи е нова форма на колаген, която е биосъвместима с човешкия организъм и е с произход, различен от бозайници (без заболявания). Колагенът от медузи не съответства на определен тип колаген (тип I–V), но проявява различните свойства на колагените от тип I, II и V.

Гликопротеини

Гликопротеините се срещат в много организми, от бактерии до хора, и имат различни функции. Тези протеини с къси олигозахаридни вериги участват в разпознаването на клетъчната повърхност от хормони, вируси и други вещества при множество клетъчни процеси. Освен това антигените на клетъчната повърхност служат като муцинова секреция на елемента на извънклетъчната матрица, стомашно-чревния и урогениталния тракт. Почти всички глобуларни протеини в плазмата, с изключение на албумина, секретираните ензими и протеините, имат гликопротеинова структура. Клетъчната мембрана е съставена от протеинови, липидни и въглехидратни молекули. Ролята на гликопротеините в клетъчната мембрана, от друга страна, влияе върху броя и разпределението на протеините. Тези протеини участват в прехода от мембрана към вещество. Броят и разпределението на гликолипидите и гликопротеините определят клетъчната специфичност.
Гликопротеините са отговорни за разпознаването на клетките, избирателната пропускливост на клетъчната мембрана и усвояването на хормони. Във въглехидратната част на гликопротеините има 7 основни типа монозахариди. Тези монозахариди се комбинират в различни последователности и с различни структури на връзките, което води до голям брой структури на въглехидратните вериги. Един гликопротеин може да съдържа една N-свързана олигозахаридна структура или повече от един тип олигозахариди. N-свързаните олигозахариди могат да имат еднакви или различни структури или да присъстват и в O-свързани олигозахариди. Броят на олигозахаридните вериги варира в зависимост от протеина и функцията.
Сиаловите киселини в гликопротеините, които са елемент на гликокаликса, играят важна роля в разпознаването на клетките. Ако сиаловите киселини бъдат разрушени по някаква причина, структурата на гликокаликса на мембраната се нарушава и клетката не може да изпълнява повечето от посочените задачи. Съществуват и някои структурни гликопротеини. Това са фибронектини, ламинини и фетални фибронектини, като всички те изпълняват различни задачи в организма. Освен това в еукариотните гликопротеини има някои монозахариди, предимно от типа на хексозите и аминохексозите. Те могат да подпомагат нагъването на протеините, да подобряват стабилността им и участват в клетъчната сигнализация.