Sự kiện đáng biết

Collagen

Collagen là protein xơ với cấu trúc xoắn ba và protein không hòa tan lớn trong ma trận ngoại bào và trong mô liên kết. Có ít nhất 16 loại và nhưng hầu hết trong số đó là (xấp xỉ 90%) thuộc loại I, Type II, và Type III. Collagen là protein dồi dào nhất trong cơ thể con người được tìm thấy trong xương, cơ bắp, da và gân. Ở động vật có vú, nó góp phần 25-35% của toàn bộ protein cơ thể. Danh sách sau đây cho các ví dụ về các mô mà các loại collagen là phổ biến nhất: loại I-xương, lớp hạ bì, gân, dây chằng, giác mạc; Loại II-sụn, cơ thể thủy tinh, hạt nhân pulposus; Loại III-da, bức tường tàu, sợi lưới của hầu hết các mô (phổi, gan, lá lách, vv); Loại IV-màng tầng hầm, loại V-thường đồng phân phối với collagen loại I, đặc biệt là trong giác mạc. Điều này tự nhiên ưa chuộng việc khai thác thương mại của các tiêu chuẩn phong phú và (và I-V), bằng cách cô lập và thanh lọc chúng, chủ yếu là từ con người, bò và mô Porcine, bằng quy trình sản xuất thông thường, năng suất cao, dẫn đến chất lượng cao Các lô collagen. (Silva et al., Mar. ma túy 2014, 12)
Collagen nội sinh là một collagen tự nhiên tổng hợp của cơ thể, trong khi collagen ngoại sinh là tổng hợp và có thể đến từ một nguồn bên ngoài như bổ sung. Collagen xảy ra trong cơ thể, đặc biệt là ở da, xương và mô liên kết. Việc sản xuất collagen trong một sinh vật giảm theo tuổi và tiếp xúc với các yếu tố như hút thuốc và ánh sáng UV. Trong y học, collagen có thể được sử dụng trong gạc vết thương collagen để thu hút các tế bào da mới vào các trang web vết thương.
Collagen được sử dụng rộng rãi trong các chất bổ sung và dược phẩm vì nó có thể được resorbed. Điều này có nghĩa rằng nó có thể được chia nhỏ, biến đổi, và đưa trở lại vào cơ thể. Nó cũng có thể được hình thành thành chất rắn nén hoặc gel như lưới. Phạm vi rộng của các chức năng và sự xuất hiện tự nhiên của nó làm cho nó lâm sàng linh hoạt và phù hợp cho một loạt các mục đích y tế. Đối với sử dụng y tế, collagen có thể thu được từ bò, Porcine, cừu, một sinh vật biển.
Có bốn phương pháp chính để cô lập collagen từ động vật: salting-out, kiềm, axit, và phương pháp enzyme.
Axít và các phương pháp enzym được sử dụng phổ biến nhất trong sự kết hợp để sản xuất collagen chất lượng cao. Kể từ khi các bộ phận của collagen là collagen tan axit (ASC) và các bộ phận khác là collagen hòa tan pepsin (PSC), điều trị axit được theo sau bởi một chiết xuất enzyme pepsin. Việc chiết xuất collagen axit được thực hiện bằng cách sử dụng các axit hữu cơ như chloracetic, citric, hoặc axit lactic. Để phát hành collagen hòa tan pepsin (PSC) từ vật liệu còn lại của quá trình khai thác collagen axit, vấn đề không hòa tan được xử lý bằng enzyme pepsin, để cô lập collagen hòa tan pepsin (PSC). PSC thường được áp dụng kết hợp với 0,5 M axit axetic. Pepsin là một enzym phổ biến vì nó có thể duy trì một cấu trúc collagen bằng cách chếch vào N-Terminal của chuỗi protein và peptide không xoắn.
Collagen được sử dụng trong bổ sung dinh dưỡng (Nutraceuticals), sản phẩm Mỹ phẩm và y học. Các loài có vú và biển (cá) collagen có sẵn trên thị trường và có thể được mua với bất kỳ số lượng nào. Sứa collagen là một hình thức mới của collagen, đó là con người biocompatible và không phải mammalian (Desease-free). Sứa collagen không phù hợp với bất kỳ loại đặc biệt của collagen (loại I-V), nhưng nó trưng bày các thuộc tính khác nhau của các loại collagen I, II và V.

Glycoprotein

Glycoprotein được tìm thấy trong nhiều sinh vật từ vi khuẩn cho con người và có chức năng khác nhau. Những protein này với các chuỗi oligosacarit ngắn có liên quan đến sự công nhận bề mặt tế bào bởi kích thích tố, virus và các chất khác trong nhiều tế bào. Ngoài ra, các kháng nguyên bề mặt tế bào phục vụ như bài tiết mucin của các yếu tố ma trận ngoại bào, đường tiêu hóa và niệu sinh dục. Hầu như tất cả các protein cụm sao cầu trong huyết tương ngoại trừ albumin, enzyme tiết ra và protein có cấu trúc glycoprotein. Màng tế bào bao gồm protein, phân tử lipid và carbohydrate. Vai trò của glycoprotein trong màng tế bào, mặt khác, ảnh hưởng đến số lượng và phân phối protein. Những protein này có liên quan đến việc chuyển đổi từ màng sang chất. Số lượng và phân phối của glycolipids và glycoprotein cho tế bào đặc trưng.
Glycoprotein chịu trách nhiệm cho sự công nhận của các tế bào, tính thấm chọn lọc của màng tế bào và sự hấp thu của kích thích tố. Có 7 loại monosaccharide chính trong phần carbohydrate của glycoprotein. Những monosacarit kết hợp với các cấu trúc khác nhau sắp xếp và trái phiếu khác nhau, kết quả là một số lượng lớn các cấu trúc chuỗi carbohydrate. Một glycoprotein có thể chứa một cấu trúc oligosacarit liên kết N duy nhất hoặc có thể chứa nhiều hơn một loại oligosacarit. Các oligosaccharide liên kết N có thể là của các cấu trúc tương tự hoặc khác nhau hoặc cũng có thể có mặt trong các oligosaccharide liên kết O. Số lượng chuỗi oligosacarit thay đổi tùy thuộc vào protein và chức năng.
Các axit sialic trong glycoprotein, một phần tử của glycocalyx, đóng một vai trò quan trọng trong việc công nhận các tế bào. Nếu các axit sialic bị phá hủy vì bất kỳ lý do nào, cấu trúc glycocalyx của màng bị gián đoạn và tế bào không thể thực hiện hầu hết các nhiệm vụ được chỉ định. Ngoài ra, có một số glycoprotein cấu trúc. Họ là fibronectins, laminins, fibronectins bào thai và tất cả họ đều có nhiệm vụ khác nhau trong cơ thể. Cũng trong các glycoprotein sinh vật nhân chuẩn, có một số monosaccharide chủ yếu trong loại hexose và aminohexose. Họ có thể hỗ trợ trong việc gấp protein, cải thiện sự ổn định của protein và có liên quan đến tế bào tín hiệu.