Chiết xuất collagen từ sứa bằng siêu âm

Những điều cần biết

Collagen

Collagen là protein dạng sợi có cấu trúc xoắn ba và là protein dạng sợi không hòa tan chủ yếu trong chất nền ngoại bào và mô liên kết. Có ít nhất 16 loại collagen, nhưng phần lớn (khoảng 90%) thuộc loại I, loại II và loại III. Collagen là protein có hàm lượng cao nhất trong cơ thể người, có trong xương, cơ, da và gân. Ở động vật có vú, collagen chiếm 25–35% tổng lượng protein của cơ thể. Danh sách sau đưa ra các ví dụ về những mô có hàm lượng cao nhất của từng loại collagen: Loại I – xương, lớp bì, gân, dây chằng, giác mạc; Loại II – sụn, thể thủy tinh dịch, nhân nhầy đĩa đệm; Loại III – da, thành mạch, các sợi lưới của hầu hết các mô (phổi, gan, lách, v.v.); Loại IV – màng đáy; Loại V – thường cùng phân bố với collagen loại I, đặc biệt trong giác mạc. Điều này đương nhiên tạo thuận lợi cho việc khai thác thương mại các loại collagen phổ biến, dồi dào (collagen I–V) bằng cách phân lập và tinh sạch chúng, chủ yếu từ mô người, bò và lợn, thông qua các quy trình sản xuất thông thường có hiệu suất thu hồi cao, tạo ra các lô collagen chất lượng cao. (Silva et al., Mar. Drugs 2014, 12)
Collagen nội sinh là collagen tự nhiên do cơ thể tổng hợp, trong khi collagen ngoại sinh là collagen tổng hợp và có thể đến từ nguồn bên ngoài như thực phẩm bổ sung. Collagen hiện diện trong cơ thể, đặc biệt ở da, xương và mô liên kết. Quá trình sản xuất collagen trong cơ thể sinh vật giảm theo tuổi tác và khi tiếp xúc với các yếu tố như hút thuốc và tia UV. Trong y học, collagen có thể được sử dụng trong băng vết thương chứa collagen để thu hút các tế bào da mới đến vị trí vết thương.
Collagen được sử dụng rộng rãi trong thực phẩm bổ sung và dược phẩm vì có thể được tái hấp thu. Điều này có nghĩa là collagen có thể được phân giải, chuyển hóa và hấp thu trở lại vào cơ thể. Collagen cũng có thể được tạo thành chất rắn nén hoặc gel dạng mạng lưới. Phạm vi chức năng rộng cùng với sự hiện diện tự nhiên khiến collagen có nhiều ứng dụng lâm sàng và phù hợp với nhiều mục đích y tế. Để sử dụng trong y tế, collagen có thể được thu nhận từ bò, lợn, cừu và các sinh vật biển.
Có bốn phương pháp chính để phân lập collagen từ động vật: kết tủa bằng muối, xử lý bằng kiềm, axit và enzyme.
Phương pháp axit và phương pháp enzyme thường được sử dụng kết hợp nhất để sản xuất collagen chất lượng cao. Vì một phần collagen là collagen hòa tan trong axit (ASC) và các phần khác là collagen hòa tan trong pepsin (PSC), nên sau bước xử lý bằng axit là bước chiết xuất bằng enzyme pepsin. Quá trình chiết xuất collagen bằng axit được thực hiện bằng các axit hữu cơ như axit cloaxetic, axit citric hoặc axit lactic. Để giải phóng collagen hòa tan trong pepsin (PSC) khỏi phần nguyên liệu còn lại của quá trình chiết xuất collagen bằng axit, phần không hòa tan được xử lý bằng enzyme pepsin nhằm phân lập collagen hòa tan trong pepsin (PSC). PSC thường được sử dụng kết hợp với axit axetic 0,5M. Pepsin là enzyme được sử dụng phổ biến vì có khả năng duy trì cấu trúc collagen bằng cách phân cắt ở đầu N của chuỗi protein và peptide không có cấu trúc xoắn.
Collagen được sử dụng trong các sản phẩm bổ sung dinh dưỡng (dược thực phẩm), mỹ phẩm và y học. Collagen từ động vật có vú và sinh vật biển (cá) có sẵn trên thị trường và có thể được mua với bất kỳ số lượng nào. Collagen từ sứa là một dạng collagen mới, tương thích sinh học với cơ thể người và không có nguồn gốc từ động vật có vú (không mang bệnh). Collagen từ sứa không tương ứng với bất kỳ loại collagen cụ thể nào (loại I–V), nhưng thể hiện nhiều đặc tính của collagen loại I, II và V.

Glycoprotein

Glycoprotein có mặt trong nhiều sinh vật, từ vi khuẩn đến con người, và có các chức năng khác nhau. Các protein có chuỗi oligosaccharide ngắn này tham gia vào quá trình nhận diện bề mặt tế bào bởi hormone, virus và các chất khác trong nhiều sự kiện tế bào. Ngoài ra, các kháng nguyên trên bề mặt tế bào đóng vai trò là sự tiết mucin của thành phần chất nền ngoại bào, đường tiêu hóa và đường niệu sinh dục. Hầu hết các protein hình cầu trong huyết tương, ngoại trừ albumin, các enzyme và protein được tiết ra, đều có cấu trúc glycoprotein. Màng tế bào được cấu tạo từ các phân tử protein, lipid và carbohydrate. Mặt khác, vai trò của glycoprotein trong màng tế bào ảnh hưởng đến số lượng và sự phân bố của protein. Các protein này tham gia vào sự chuyển tiếp từ màng sang chất. Số lượng và sự phân bố của glycolipid và glycoprotein tạo nên tính đặc hiệu của tế bào.
Glycoprotein chịu trách nhiệm nhận diện tế bào, tính thấm chọn lọc của màng tế bào và sự thu nhận hormone. Có 7 loại monosaccharide chính trong phần carbohydrate của glycoprotein. Các monosaccharide này kết hợp theo các trình tự và cấu trúc liên kết khác nhau, tạo ra một số lượng lớn các cấu trúc chuỗi carbohydrate. Một glycoprotein có thể chứa một cấu trúc oligosaccharide liên kết N duy nhất hoặc có thể chứa nhiều hơn một loại oligosaccharide. Các oligosaccharide liên kết N có thể có cấu trúc giống nhau hoặc khác nhau, hoặc cũng có thể hiện diện trong các oligosaccharide liên kết O. Số lượng chuỗi oligosaccharide thay đổi tùy theo protein và chức năng.
Các axit sialic trong glycoprotein, một thành phần của lớp áo đường glycocalyx, đóng vai trò quan trọng trong việc nhận diện tế bào. Nếu các axit sialic bị phá hủy vì bất kỳ lý do nào, cấu trúc glycocalyx của màng sẽ bị phá vỡ và tế bào không thể thực hiện hầu hết các nhiệm vụ đã được xác định. Ngoài ra, còn có một số glycoprotein cấu trúc. Đó là fibronectin, laminin và fibronectin thai nhi, và tất cả đều có những nhiệm vụ khác nhau trong cơ thể. Trong glycoprotein của sinh vật nhân thực cũng có một số monosaccharide, chủ yếu thuộc loại hexose và aminohexose. Chúng có thể hỗ trợ quá trình gấp cuộn protein, cải thiện độ ổn định của protein và tham gia vào quá trình truyền tín hiệu tế bào.