Siêu âm Collagen khai thác từ sứa

Sự thật đáng biết

Collagen

Collagen là protein sợi với cấu trúc xoắn ba và protein sợi không hòa tan chính trong ma trận ngoại bào và trong mô liên kết. Có ít nhất 16 loại collagen nhưng hầu hết trong số chúng (khoảng 90%) thuộc loại I, loại II và loại III. Collagen là protein phong phú nhất trong cơ thể con người được tìm thấy trong xương, cơ, da và gân. Ở động vật có vú, nó đóng góp 25-35% protein toàn bộ cơ thể. Danh sách sau đây đưa ra ví dụ về các mô mà các loại collagen phong phú nhất: Loại I — xương, hạ bì, gân, dây chằng, giác mạc; Loại II—sụn, thân thủy tinh thể, nhân tủy; Loại III, thành mạch, sợi lưới của hầu hết các mô (phổi, gan, lá lách, v.v.); Loại IV - màng đáy, loại V - thường đồng phân phối với collagen loại I, đặc biệt là ở giác mạc. Điều này tự nhiên ủng hộ việc khai thác thương mại các collagen dồi dào tiêu chuẩn (collagen I-V), bằng cách cô lập và tinh chế chúng, chủ yếu từ các mô người, bò và lợn, bằng các quy trình sản xuất thông thường, năng suất cao, dẫn đến các lô collagen chất lượng cao. (Silva và cộng sự, Mar. Drugs 2014, 12)
Collagen nội sinh là một collagen tự nhiên được tổng hợp bởi cơ thể, trong khi collagen ngoại sinh là tổng hợp và có thể đến từ một nguồn bên ngoài như bổ sung. Collagen xảy ra trong cơ thể, đặc biệt là ở da, xương và các mô liên kết. Việc sản xuất collagen trong một sinh vật giảm theo tuổi tác và tiếp xúc với các yếu tố như hút thuốc và tia UV. Trong y học, collagen có thể được sử dụng trong băng vết thương collagen để thu hút các tế bào da mới đến các vị trí vết thương.
Collagen được sử dụng rộng rãi trong các chất bổ sung và dược phẩm vì nó có thể được tái hấp thu. Điều này có nghĩa là nó có thể bị phá vỡ, biến đổi và đưa trở lại cơ thể. Nó cũng có thể được tạo thành chất rắn nén hoặc gel giống như lưới. Một loạt các chức năng và sự xuất hiện tự nhiên của nó làm cho nó linh hoạt về mặt lâm sàng và phù hợp cho nhiều mục đích y tế. Đối với sử dụng y tế, collagen có thể được lấy từ bò, lợn, cừu, một sinh vật biển.
Có bốn phương pháp chính để cô lập collagen từ động vật: phương pháp muối, kiềm, axit và enzyme.
Các phương pháp axit và enzyme được sử dụng phổ biến nhất kết hợp để sản xuất collagen chất lượng cao. Vì các phần của collagen là collagen tan trong axit (ASC) và các bộ phận khác là collagen tan pepsin (PSC), việc điều trị axit được theo sau bởi chiết xuất pepsin enzyme. Việc chiết xuất collagen axit được thực hiện bằng cách sử dụng các axit hữu cơ như axit chloracetic, citric hoặc lactic. Để giải phóng collagen tan trong pepsin (PSC) từ nguyên liệu còn lại của quá trình chiết xuất collagen axit, chất không hòa tan được xử lý bằng enzyme pepsin, để cô lập collagen hòa tan pepsin (PSC). PSC thường được áp dụng kết hợp với 0,5M axit axetic. Pepsin là một enzyme phổ biến vì nó có thể duy trì cấu trúc collagen bằng cách phân tách vào N-terminal của chuỗi protein và peptide không xoắn.
Collagen được sử dụng trong các chất bổ sung dinh dưỡng (nutraceuticals), các sản phẩm mỹ phẩm và y học. Collagen động vật có vú và biển (cá) có sẵn trên thị trường và có thể được mua với bất kỳ số lượng nào. Collagen sứa là một dạng collagen mới, tương thích sinh học của con người và không phải động vật có vú (không có desease). Collagen sứa không phù hợp với bất kỳ loại collagen cụ thể nào (loại I-V), nhưng nó thể hiện các tính chất khác nhau của collagen loại I, II và V.

Glycoprotein

Glycoprotein được tìm thấy trong nhiều sinh vật từ vi khuẩn đến người và có chức năng khác nhau. Những protein này có chuỗi oligosacarit ngắn có liên quan đến việc nhận dạng bề mặt tế bào bởi hormone, virus và các chất khác trong nhiều sự kiện tế bào. Ngoài ra, kháng nguyên bề mặt tế bào đóng vai trò bài tiết chất nhầy của yếu tố ma trận ngoại bào, đường tiêu hóa và niệu sinh dục. Hầu như tất cả các protein hình cầu trong huyết tương ngoại trừ albumin, các enzyme và protein tiết ra đều có cấu trúc glycoprotein. Màng tế bào bao gồm các phân tử protein, lipid và carbohydrate. Mặt khác, vai trò của glycoprotein trong màng tế bào ảnh hưởng đến số lượng và phân phối protein. Những protein này có liên quan đến quá trình chuyển đổi từ màng sang chất. Số lượng và sự phân bố của glycolipid và glycoprotein cho tính đặc hiệu của tế bào.
Glycoprotein chịu trách nhiệm nhận biết các tế bào, tính thấm chọn lọc của màng tế bào và sự hấp thu hormone. Có 7 loại monosacarit chính trong phần carbohydrate của glycoprotein. Các monosacarit này kết hợp với trình tự khác nhau và cấu trúc liên kết khác nhau, dẫn đến một số lượng lớn các cấu trúc chuỗi carbohydrate. Một glycoprotein có thể chứa một cấu trúc oligosacarit liên kết N duy nhất hoặc có thể chứa nhiều hơn một loại oligosacarit. Các oligosacarit liên kết N có thể có cấu trúc giống nhau hoặc khác nhau hoặc cũng có thể có mặt trong các oligosacarit liên kết O. Số lượng chuỗi oligosacarit khác nhau tùy thuộc vào protein và chức năng.
Axit sialic trong glycoprotein, một yếu tố của glycocalyx, đóng một vai trò quan trọng trong việc nhận biết các tế bào. Nếu các axit sialic bị phá hủy vì bất kỳ lý do gì, cấu trúc glycocalyx của màng bị phá vỡ và tế bào không thể thực hiện hầu hết các nhiệm vụ được chỉ định. Ngoài ra, có một số glycoprotein cấu trúc. Chúng là fibronectin, laminin, fibronectin của thai nhi và tất cả chúng đều có nhiệm vụ khác nhau trong cơ thể. Ngoài ra trong glycoprotein nhân chuẩn, có một số monosacarit chủ yếu ở loại hexose và aminohexose. Chúng có thể hỗ trợ gấp protein, cải thiện sự ổn định của protein và tham gia vào tín hiệu tế bào.