Ekstraksi Kolagen Ultrasonik
- Kolagen kaya akan protein dan banyak digunakan dalam berbagai aplikasi industri, misalnya makanan, farmasi, aditif, dll.
- Sonikasi dapat dengan mudah dikombinasikan dengan ekstraksi kolagen enzimatik atau asam.
- Penerapan ultrasonik ke dalam proses ekstraksi kolagen menghasilkan hasil yang lebih tinggi dan ekstraksi yang lebih cepat.
Efek Ultrasonik pada Ekstraksi Kolagen
Ultrasonografi intensitas tinggi banyak digunakan untuk meningkatkan perpindahan massa dalam proses basah, misalnya ekstraksi, sonokimia, dll. Ekstraksi (juga dikenal sebagai isolasi kolagen) kolagen dapat ditingkatkan secara signifikan dengan perawatan ultrasonik. Sonikasi membantu selama pembelahan substrat kolagen, membuka fibril kolagen, sehingga hidrolisis enzimatik atau pengobatan asam difasilitasi.
Ekstraksi Enzimatik Berbantuan Ultrasonik
Sonikasi dikenal karena kemampuannya untuk meningkatkan aktivitas enzim. Efek ini didasarkan pada dispersi ultrasonik dan deaglomerasi agregat pepsin. Enzim yang tersebar secara homogen menawarkan permukaan yang meningkat untuk perpindahan massa, yang berkorelasi dengan aktivitas enzim yang lebih tinggi. Selanjutnya, gelombang ultrasound yang kuat membuka fibril kolagen sehingga kolagen dilepaskan.
Ekstraksi Pepsin Ultrasonik: Pepsin menggabungkan ultrasonikasi meningkatkan hasil kolagen hingga sekitar 124% dan secara signifikan mempersingkat waktu ekstraksi dibandingkan dengan hidrolisis pepsin konvensional. Analisis dichroism melingkar, mikroskop gaya atom dan FTIR membuktikan bahwa struktur triple helix dari kolagen yang diekstraksi tidak terpengaruh oleh sonikasi dan tetap utuh. (Li et al. 2009) Hal ini membuat ekstraksi pepsin berbantuan ultrasonik sangat praktis untuk industri makanan yang menawarkan peningkatan tingkat pemulihan protein dalam waktu pemrosesan yang jauh lebih singkat.
Dalam studi komparatif ekstraksi kolagen ultrasonik vs. non-ultrasonik dari tendon sapi, perawatan ultrasonografi (20kHz, mode pulsa 20/20 detik) diyakinkan oleh hasil dan efisiensi yang lebih tinggi. Ekstraksi konvensional dilakukan dengan pepsin dalam asam asetat selama 48 jam. Ekstraksi ultrasonik dilakukan ekstraksi dalam kondisi yang sama, tetapi waktu paparan sonikasi (3 hingga 24 jam) dan pepsin (24 hingga 45 jam) bervariasi, menghasilkan total 48 jam pengobatan. Ekstraksi ultrasonik-pepsin menunjukkan efisiensi ekstraksi kolagen yang unggul, mencapai hasil 6,2%, ketika hasil ekstraksi konvensional adalah 2,4%. Hasil terbaik dicapai pada waktu ekstraksi ultrasonik menggunakan 18 jam. Kolagen yang diekstraksi menunjukkan struktur heliks kontinu yang tidak rusak, kelarutan yang baik dan stabilitas termal yang cukup tinggi. Ini berarti bahwa ekstraksi ultrasonik-pepsin meningkatkan efisiensi ekstraksi kolagen alami tanpa merusak kualitas kolagen yang dihasilkan. (Ran dan Wang 2014)
Ekstraksi Asam Berbantuan Ultrasonik
Dalam sebuah studi oleh Kim et al. (2012), ekstraksi kolagen yang larut dalam asam dari kulit bass laut Jepang (Lateolabrax japonicus) menunjukkan peningkatan hasil dan pengurangan waktu ekstraksi setelah perawatan ultrasonik pada frekuensi 20 kHz dalam asam asetat 0,5 M. Ekstraksi dengan ultrasound tidak mengubah komponen utama kolagen, lebih khusus lagi rantai α1, α2 dan β.
Ekstraksi Ultrasonik Protein dari Cangkang Telur
Hidrolisat enzimatik yang telah diolah sebelumnya secara ultrasonik memiliki sifat fungsional yang lebih baik. Untuk ekstraksi ultrasonik hidrolisat protein fungsional dari cangkang telur ayam, sifat kelarutan, pengemulsi, pembusaan dan penahan air ditingkatkan.
Membran cangkang telur adalah sumber daya alam yang melimpah dan terdiri dari sekitar 64 protein termasuk kolagen Tipe I, V dan X, lisozim, osteopontin, dan sialoprotein. Hal ini membuat kulit telur menjadi bahan baku yang menarik untuk ekstraksi protein. Dengan ekstraksi ultrasonik, pelepasan protein dan fungsionalitas dapat ditingkatkan secara signifikan menghasilkan proses yang cepat, efisien, dan ekonomis.
Ekstraksi Alkali yang Dibantu Ultrasonik
untuk mengekstrak dan melarutkan protein ini
Untuk ekstraksi protein dari membran kulit telur, perlakuan ultrasonik-alkali menghasilkan hasil protein terlarut mendekati 100% dari total protein membran kulit telur. Kavitasi ultrasonik melepaskan gumpalan protein yang lebih besar dari membran kulit telur dan memfasilitasi pelarutan senyawanya. Struktur dan sifat protein tidak rusak oleh sonikasi dan tetap utuh. Sifat antioksidan protein adalah sama untuk pengobatan alkali berbantuan ultrasonik dan ekstraksi konvensional.
Ekstraksi Gelatin Ultrasonik
Kulit pollock beku dan dikeringkan dengan udara diolah dengan larutan garam dingin, basa, dan asam untuk memisahkan jaringan kolagen dan mengekstrak gelatin dengan denaturasi kolagen pada suhu 45°C selama empat jam dengan perawatan ultrasonografi daya sebagai alat bantu pemrosesan. Hasil gelatin, pH, kejernihan, kekuatan gel dan sifat viskoelastis serta distribusi berat molekul yang ditentukan dengan metode PAGE-SDS dievaluasi. Gelatin yang diekstraksi dalam bak air pada suhu 45°C selama empat jam digunakan sebagai kontrol. Perawatan ultrasound daya meningkatkan hasil ekstraksi sebesar 11,1% dibandingkan dengan kontrol sementara kekuatan gel menurun 7%. Suhu gelasi juga lebih rendah pada gelatin yang diekstraksi ultrasound (4,2°C). Perilaku ini terkait dengan perbedaan distribusi berat molekul kumparan polipeptida dalam gelatin. Ekstraksi ultrasound daya dapat digunakan untuk meningkatkan ekstraksi gelatin dari kulit ikan beku dan kering. (Olson dkk. 2005)
ultrasonik untuk sistem industri
Hielscher Ultrasonics memasok sistem ultrasonik yang kuat dari laboratorium ke bench-top dan skala industri. Untuk memastikan output ekstraksi yang optimal, sonikasi yang andal dalam kondisi yang menuntut dapat dilakukan terus menerus. Semua prosesor ultrasonik industri dapat memberikan amplitudo yang sangat tinggi. Amplitudo hingga 200μm dapat dengan mudah dijalankan terus menerus dalam operasi 24/7. Untuk amplitudo yang lebih tinggi, sonotrode ultrasonik yang disesuaikan tersedia. Kekokohan peralatan ultrasonik Hielscher memungkinkan pengoperasian 24/7 pada tugas berat dan di lingkungan yang menuntut.
Silakan hubungi kami hari ini dengan persyaratan proses Anda! Kami akan dengan senang hati merekomendasikan Anda sistem ultrasonik yang cocok untuk proses Anda!
Literatur / Referensi
- Álvarez, Carlos; Lélu, Pauline; Lynch, Sarah A.; Tiwari, Brijesh K. (2018): Pemulihan protein yang dioptimalkan dari ikan utuh ikan tenggiri dengan menggunakan ekstraksi presipitasi pelarutan isoelektrik asam/basa berurutan (ISP) yang dibantu oleh ultrasound. LWT – Ilmu dan Teknologi Pangan Vol. 88, Februari 2018. 210-216.
- Jain, Surangna; Kumar Anal, Anil (2016): Optimalisasi ekstraksi hidrolisat protein fungsional dari membran cangkang telur ayam (ESM) dengan ekstraksi berbantuan ultrasonik (UEA) dan hidrolisis enzimatik. LWT – Ilmu dan Teknologi Pangan Vol. 69, Juni 2016. 295-302.
- Kim, HK; Kim, YH; Kim, YJ; Taman, HJ; Lee, N.H. (2012): Efek pengobatan ultrasonik pada ekstraksi kolagen dari kulit bass laut Lateolabrax japonicus. Ilmu Perikanan Volume 78, Edisi 78; 2013. 485-490.
- Li, Defu; Mu, Changdao; Cai, Sumei; Lin, Wei (2016): Iradiasi ultrasonik dalam ekstraksi enzimatik kolagen. Ultrasonik Sonochemistry Volume 16, Edisi 5; 2009. 605-609.
- Olson, DA, Avena Bustillos, RD, Olsen, CW, Chiou, B., Yee, E., Bower, CK, Bechtel, PJ, Pan, Z., Mc Hugh, TH (2005): Evaluasi ultrasound daya sebagai alat bantu pemrosesan untuk ekstraksi gelatin ikan. Abstrak Rapat No. 71C-26. Pertemuan Tahunan IFT. bulan juli 2005. New Orleans, LA.
- Ran, XG; Wang, LY (2014): Penggunaan pengobatan ultrasonik dan pepsin bersama-sama untuk ekstraksi kolagen dari produk sampingan industri daging. Jurnal Ilmu Pangan dan Pertanian 94(3), 2014. 585-590.
- Schmidt, MM; Dornelles, RCP; Mello, RO; Kubota, EH; Mazutti, MA; Kempka, AP; Demiate, IM (2016): Proses ekstraksi kolagen. Jurnal Penelitian Pangan Internasional 23(3), 2016. 913-922.
- Siritientong, Tippawan; Bonani, Walter; Motta, Antonella; Migliaresi, Claudio; Aramwit, Pornanong (2016): Efek strain sutra Bombyx mori dan waktu ekstraksi pada karakteristik molekuler dan biologis serisin. Biosains, Bioteknologi, dan Biokimia Vol. 80 , Iss. 2, 2016. 241-249.
- Zeng, JN; Jiang, B.Q.; Xiao, ZQ, Li, SH (2011): Ekstraksi Kolagen dari Sisik Ikan dengan Papain di bawah Pretreatment Ultrasonik. Penelitian Bahan Lanjutan, Volume 366, 2011. 421-424.
Fakta-fakta yang Patut Diketahui
Kolagen
Kolagen adalah protein struktural utama di ruang ekstraseluler di berbagai jaringan ikat dalam tubuh hewan. Sebagai komponen utama jaringan ikat, ini adalah protein yang paling melimpah pada mamalia,[1] membentuk 25% hingga 35% dari kandungan protein seluruh tubuh. Kolagen terdiri dari asam amino yang dililitkan bersama untuk membentuk triple-heliks menjadi bentuk fibril memanjang. Jumlah kolagen tertinggi hadir dalam jaringan berserat seperti tendon, ligamen dan kulit. Ada tiga jenis kolagen yang harus dibedakan:
Kolagen tipe I: Menyediakan 90% protein dalam kulit, rambut, kuku, organ, tulang, ligamen
Kolagen tipe II: Menyediakan 50-60% protein dalam tulang rawan, 85-90% kolagen dalam tulang rawan artikular
Kolagen tipe III: Menyediakan protein untuk protein berserat di tulang, tulang rawan, dentin, tendon, dan jaringan ikat lainnya
Kolagen dalam Tubuh
Masing-masing dari tiga jenis kolagen terdiri dari protein berbeda yang memenuhi tujuan berbeda dalam tubuh. Kolagen tipe I dan III keduanya merupakan komponen utama kulit, otot, tulang, rambut dan kuku. Mereka diperlukan untuk kesehatan, pertumbuhan, dan pembangunan kembali mereka. Kolagen tipe II sebagian besar ditemukan di tulang rawan dan persendian.
Kolagen tipe I dan III keduanya mengandung 19 asam amino yang dianggap sebagai asam amino esensial. Mereka diproduksi oleh fibroblas (sel dalam jaringan ikat) dan osteoblas (sel yang membuat tulang). Protein terpenting dalam kolagen tipe I dan III termasuk glisin, prolin, alanin, dan hidroksiprolin. Tipe III adalah skleroprotein berserat.
Glisin adalah asam amino dengan jumlah kolagen tertinggi. Prolin adalah asam amino non-esensial, yang dapat disintesis dari glisin dan berkontribusi pada sendi dan tendon. Hidroksiprolin adalah asam amino yang berkontribusi pada stabilitas kolagen. Alanin adalah asam amino yang penting untuk biosintesis protein.
Seperti tipe I dan III, kolagen tipe II memang membentuk fibril. Jaringan fibrillar kolagen ini penting dalam tulang rawan karena memungkinkan untuk terjebak proteoglikan. Selain itu, memberikan kekuatan tarik pada jaringan.
Sumber dan Penggunaan
Kolagen adalah protein berserat yang banyak terdapat dalam jaringan ikat mamalia, misalnya sapi, babi. Sebagian besar kolagen diekstraksi
dari kulit dan tulang babi dan dari sumber sapi. Sumber alternatif untuk ekstraksi kolagen adalah ikan dan unggas. Kolagen banyak digunakan dalam makanan, suplemen makanan, obat-obatan/medis, dan kosmetik di antara produk lainnya. Ekstraksi kolagen adalah bisnis yang berkembang karena protein ini dapat menggantikan agen sintetis dalam berbagai proses industri.