Ultraljud kollagen extraktion från maneter

Fakta som är värda att veta

kollagen

Kollagen är ett fibröst protein med triple helix-struktur och det viktigaste olösliga fibrösa proteinet i den extracellulära matrisen och i bindväv. Det finns minst 16 typer av kollagen men de flesta av dem är (ca 90%) tillhör typ I, typ II och typ III. Kollagen är det vanligaste proteinet i människokroppen som finns i ben, muskler, hud och senor. Hos däggdjur bidrar det med 25-35 % av proteinet i hela kroppen. Följande lista ger exempel på vävnader där kollagentyper är vanligast: Typ I - ben, dermis, senor, ligament, hornhinna; Typ II - brosk, glaskropp, nucleus pulposus; Typ III - hud, kärlvägg, retikulära fibrer i de flesta vävnader (lungor, lever, mjälte, etc.); Typ IV – basalmembran, typ V – samdistribuerar ofta med kollagen av typ I, särskilt i hornhinnan. Detta gynnade naturligtvis det kommersiella utnyttjandet av de vanliga rikliga kollagenerna (kollagen I-V), genom att isolera och rena dem, mestadels från vävnader från människor, nötkreatur och svin, genom konventionella, högavkastande tillverkningsprocesser, vilket ledde till kollagenpartier av hög kvalitet. (Silva et al., Mar. Drugs 2014, 12)
Endogent kollagen är ett naturligt kollagen som syntetiseras av kroppen, medan exogent kollagen är syntetiskt och kan komma från en extern källa som kosttillskott. Kollagen förekommer i kroppen, särskilt i hud, ben och bindväv. Kollagenproduktionen i en organism minskar med ålder och exponering för faktorer som rökning och UV-ljus. Inom medicinen kan kollagen användas i sårförband med kollagen för att locka nya hudceller till sårområden.
Kollagen används ofta i kosttillskott och läkemedel eftersom det kan resorberas. Det betyder att det kan brytas ner, omvandlas och tas tillbaka in i kroppen. Det kan också formas till komprimerade fasta ämnen eller gitterliknande geler. Dess breda utbud av funktioner och dess naturliga förekomst gör den kliniskt mångsidig och lämplig för en mängd olika medicinska ändamål. För medicinskt bruk kan kollagen erhållas från nötkreatur, svin, får, och marina organismer.
Det finns fyra huvudmetoder för att isolera kollagen från djur: saltnings-ut-, alkalisk-, syra- och enzymmetoden.
De syra- och enzymatiska metoderna används oftast i kombination för produktion av högkvalitativt kollagen. Eftersom delar av kollagenet är syralösligt kollagen (ASC) och andra delar är pepsinlösligt kollagen (PSC) följs syrabehandlingen av en enzymatisk pepsinextraktion. Extraktionen av syrakollagen utförs med hjälp av organiska syror som klorättiksyra, citronsyra eller mjölksyra. För att frigöra pepsinlösligt kollagen (PSC) från det återstående materialet i extraktionsprocessen för surt kollagen behandlas det oupplösta ämnet med enzymet pepsin, för att isolera det pepsinlösliga kollagenet (PSC). PSC appliceras vanligtvis i kombination med 0,5 M ättiksyra. Pepsin är ett vanligt enzym eftersom det kan upprätthålla en kollagenstruktur genom att klyva till N-terminalen i proteinkedjan och icke-helixpeptiden.
Kollagen används i kosttillskott (nutraceuticals), kosmetiska produkter och medicin. Däggdjurs- och marint (fisk) kollagen finns på marknaden och kan köpas i alla mängder. Manetkollagen är en ny form av kollagen, som är mänsklig biokompatibel och icke-däggdjursfri (sjukdomsfri). Manetkollagen matchar inte någon särskild typ av kollagen (typ I-V), men den uppvisar de olika egenskaperna hos kollagen typ I, II och V.

Glykoproteiner

Glykoproteiner finns i många organismer, från bakterier till människor, och har olika funktioner. Dessa proteiner med korta oligosackaridkedjor är involverade i cellyteigenkänning av hormoner, virus och andra ämnen i många cellulära händelser. Dessutom fungerar cellyteantigener som mucinsekretion av det extracellulära matriselementet, mag-tarmkanalen och urogenitala kanalen. Nästan alla globulära proteiner i plasma utom albumin, utsöndrade enzymer och proteiner har glykoproteinstruktur. Cellmembranet består av protein-, lipid- och kolhydratmolekyler. Glykoproteinernas roll i cellmembranet påverkar å andra sidan antalet och fördelningen av proteiner. Dessa proteiner är involverade i övergången från membran till substans. Antalet och fördelningen av glykolipider och glykoproteiner ger cellspecificitet.
Glykoproteiner är ansvariga för igenkänningen av celler, den selektiva permeabiliteten i cellmembranet och upptaget av hormoner. Det finns 7 huvudtyper av monosackarider i kolhydratdelen av glykoproteiner. Dessa monosackarider kombineras med olika sekvensering och olika bindningsstrukturer, vilket resulterar i ett stort antal kolhydratkedjestrukturer. Ett glykoprotein kan innehålla en enda N-bunden oligosackaridstruktur eller kan innehålla mer än en typ av oligosackarid. De N-bundna oligosackariderna kan ha samma eller olika strukturer eller kan också förekomma i O-bundna oligosackarider. Antalet oligosackaridkedjor varierar beroende på protein och funktion.
Sialinsyror i glykoproteiner, ett element i glykokalyx, spelar en viktig roll i igenkänningen av celler. Om sialinsyrorna av någon anledning förstörs membranets glykokalyxstruktur och cellen kan inte utföra de flesta av de angivna uppgifterna. Det finns också vissa strukturella glykoproteiner. De är fibronektiner, lamininer, fetala fibronektiner och de har alla olika uppdrag i kroppen. Även i eukaryota glykoproteiner finns det vissa monosackarider mestadels i hexos- och aminohexostyp. De kan hjälpa till med proteinveckning, förbättra proteinets stabilitet och är involverade i cellsignalering.