Ultraljudsextraktion av kollagen från maneter

Fakta värda att känna till

Kollagen

Kollagen är ett fibröst protein med trippelhelixstruktur och det huvudsakliga olösliga fibrösa proteinet i den extracellulära matrisen och i bindväv. Det finns minst 16 typer av kollagen, men merparten (cirka 90%) tillhör typ I, typ II och typ III. Kollagen är det vanligast förekommande proteinet i människokroppen och finns i skelett, muskler, hud och senor. Hos däggdjur utgör det 25–35% av kroppens totala proteinmängd. Följande lista ger exempel på vävnader där kollagentyperna är vanligast förekommande: Typ I – benvävnad, läderhud, senor, ledband, hornhinna; Typ II – brosk, glaskropp, nucleus pulposus; Typ III – hud, kärlväggar, retikulära fibrer i de flesta vävnader (lungor, lever, mjälte osv.); Typ IV – basalmembran; Typ V – förekommer ofta tillsammans med kollagen av typ I, särskilt i hornhinnan. Detta har naturligt gynnat det kommersiella utnyttjandet av de vanliga, rikligt förekommande kollagentyperna (kollagen I–V), genom att de isoleras och renas, främst från vävnader från människor, nötkreatur och svin, med konventionella tillverkningsprocesser med högt utbyte som ger kollagenpartier av hög kvalitet. (Silva et al., Mar. Drugs 2014, 12)
Endogent kollagen är ett naturligt kollagen som syntetiseras av kroppen, medan exogent kollagen är syntetiskt och kan komma från en extern källa, till exempel kosttillskott. Kollagen förekommer i kroppen, särskilt i huden, skelettet och bindväven. Kollagenproduktionen i en organism minskar med åldern och vid exponering för faktorer som rökning och UV-ljus. Inom medicinen kan kollagen användas i kollagenbaserade sårförband för att locka nya hudceller till sårområden.
Kollagen används i stor utsträckning i kosttillskott och läkemedel eftersom det kan resorberas. Det innebär att det kan brytas ned, omvandlas och tas upp i kroppen igen. Det kan också formas till komprimerade fasta material eller gitterliknande geler. Dess breda spektrum av funktioner och naturliga förekomst gör det kliniskt mångsidigt och lämpligt för en rad medicinska ändamål. För medicinskt bruk kan kollagen utvinnas från nötkreatur, svin, får och marina organismer.
Det finns fyra huvudsakliga metoder för att isolera kollagen från djur: utsaltning, alkalisk extraktion, syraextraktion och enzymatisk extraktion.
Syraextraktion och enzymatisk extraktion används oftast i kombination för att framställa kollagen av hög kvalitet. Eftersom en del av kollagenet är syralösligt kollagen (ASC) och andra delar är pepsinlösligt kollagen (PSC), följs syrabehandlingen av en enzymatisk extraktion med pepsin. Syraextraktionen av kollagen utförs med organiska syror som klorättiksyra, citronsyra eller mjölksyra. För att frigöra pepsinlösligt kollagen (PSC) från det material som återstår efter syraextraktionen av kollagen behandlas det olösta materialet med enzymet pepsin för att isolera det pepsinlösliga kollagenet (PSC). PSC används vanligen i kombination med 0,5M ättiksyra. Pepsin är ett vanligt enzym eftersom det kan bevara en kollagenstruktur genom klyvning vid proteinkedjans N-terminal och den icke-helikala peptiden.
Kollagen används i kosttillskott (nutraceutika), kosmetiska produkter och läkemedel. Kollagen från däggdjur och marint kollagen (från fisk) finns på marknaden och kan köpas i valfria mängder. Kollagen från maneter är en ny form av kollagen som är biokompatibel med människan och inte kommer från däggdjur (sjukdomsfritt). Kollagen från maneter motsvarar inte någon särskild kollagentyp (typ I–V), men uppvisar de olika egenskaperna hos kollagentyperna I, II och V.

Glykoproteiner

Glykoproteiner finns hos många organismer, från bakterier till människor, och har olika funktioner. Dessa proteiner med korta oligosackaridkedjor medverkar när hormoner, virus och andra ämnen känner igen cellytor vid många cellulära händelser. Dessutom fungerar cellyteantigener som mucinsekretion av det extracellulära matrixelementet, mag-tarmkanalen och urogenitalkanalen. Nästan alla globulära proteiner i plasma utom albumin, utsöndrade enzymer och proteiner har glykoproteinstruktur. Cellmembranet består av protein-, lipid- och kolhydratmolekyler. Glykoproteinernas roll i cellmembranet påverkar å andra sidan proteinernas antal och fördelning. Dessa proteiner medverkar i övergången från membran till substans. Antalet och fördelningen av glykolipider och glykoproteiner ger cellen dess specificitet.
Glykoproteiner ansvarar för igenkänning av celler, cellmembranets selektiva permeabilitet och upptag av hormoner. Det finns 7 huvudtyper av monosackarider i glykoproteinernas kolhydratdel. Dessa monosackarider kombineras i olika sekvenser och med olika bindningsstrukturer, vilket resulterar i ett stort antal kolhydratkedjestrukturer. Ett glykoprotein kan innehålla en enda N-bunden oligosackaridstruktur eller fler än en typ av oligosackarid. De N-bundna oligosackariderna kan ha samma eller olika strukturer eller kan även förekomma i O-bundna oligosackarider. Antalet oligosackaridkedjor varierar beroende på protein och funktion.
Sialinsyror i glykoproteiner, som är en beståndsdel i glykokalyx, spelar en viktig roll vid igenkänning av celler. Om sialinsyrorna av någon anledning förstörs rubbas membranets glykokalyxstruktur och cellen kan inte utföra de flesta av de angivna uppgifterna. Det finns också vissa strukturella glykoproteiner. Dessa är fibronektiner, lamininer och fetala fibronektiner, och de har alla olika uppgifter i kroppen. Även i eukaryota glykoproteiner finns vissa monosackarider, främst av typerna hexos och aminohexos. De kan bidra till proteinveckning, förbättra proteinets stabilitet och medverkar i cellsignalering.