Ultrazvočna ekstrakcija kolagena iz meduz

Dejstva, ki jih je vredno poznati

Kolagen

Kolagen je vlaknasta beljakovina s strukturo trojne vijačnice in glavna netopna vlaknasta beljakovina v zunajceličnem matriksu in vezivnem tkivu. Obstaja vsaj 16 tipov kolagena, vendar jih večina (pribl. 90%) spada med tipe I, II in III. Kolagen je najpogostejša beljakovina v človeškem telesu in ga najdemo v kosteh, mišicah, koži in kitah. Pri sesalcih predstavlja 25–35% vseh beljakovin v telesu. Naslednji seznam navaja primere tkiv, v katerih so posamezni tipi kolagena najbolj zastopani: tip I – kosti, usnjica, kite, vezi, roženica; tip II – hrustanec, steklovina, nucleus pulposus; tip III – koža, žilna stena, retikularna vlakna večine tkiv (pljuča, jetra, vranica itd.); tip IV – bazalne membrane; tip V – pogosto je prisoten skupaj s kolagenom tipa I, zlasti v roženici. To je seveda spodbudilo komercialno izkoriščanje običajnih, široko zastopanih kolagenov (kolageni I–V) z njihovo izolacijo in čiščenjem, večinoma iz človeških, govejih in prašičjih tkiv, s konvencionalnimi proizvodnimi postopki z velikim izkoristkom, kar omogoča pridobivanje visokokakovostnih šarž kolagena. (Silva et al., Mar. Drugs 2014, 12)
Endogeni kolagen je naravni kolagen, ki ga sintetizira telo, medtem ko je eksogeni kolagen sintetičen in lahko izvira iz zunanjega vira, kot so prehranska dopolnila. Kolagen je prisoten v telesu, zlasti v koži, kosteh in vezivnih tkivih. Proizvodnja kolagena v organizmu se zmanjšuje s starostjo in izpostavljenostjo dejavnikom, kot sta kajenje in UV-svetloba. V medicini se lahko kolagen uporablja v kolagenskih oblogah za rane, da na mesta ran privablja nove kožne celice.
Kolagen se pogosto uporablja v prehranskih dopolnilih in farmacevtskih izdelkih, saj se lahko resorbira. To pomeni, da se lahko razgradi, preoblikuje in ponovno vsrka v telo. Oblikovati ga je mogoče tudi v stisnjene trdne oblike ali mrežaste gele. Zaradi širokega razpona funkcij in naravne prisotnosti je klinično vsestransko uporaben in primeren za različne medicinske namene. Za medicinsko uporabo se lahko kolagen pridobiva iz goveda, prašičev, ovc in morskih organizmov.
Obstajajo štiri glavne metode izolacije kolagena iz živali: izsoljevanje, alkalna, kislinska in encimska metoda.
Za proizvodnjo visokokakovostnega kolagena se najpogosteje uporabljata kislinska in encimska metoda v kombinaciji. Ker je del kolagena v kislini topni kolagen (ASC), drugi del pa v pepsinu topni kolagen (PSC), kislinski obdelavi sledi encimska ekstrakcija s pepsinom. Kislinska ekstrakcija kolagena se izvaja z organskimi kislinami, kot so kloroocetna, citronska ali mlečna kislina. Za sproščanje v pepsinu topnega kolagena (PSC) iz preostalega materiala po kislinski ekstrakciji kolagena se neraztopljena snov obdela z encimom pepsinom, da se izolira v pepsinu topni kolagen (PSC). PSC se običajno uporablja v kombinaciji z 0,5M ocetno kislino. Pepsin je pogosto uporabljen encim, saj lahko ohranja strukturo kolagena s cepljenjem na N-koncu beljakovinske verige in nehelikalnem peptidu.
Kolagen se uporablja v prehranskih dopolnilih (nutracevtikih), kozmetičnih izdelkih in medicini. Kolagen sesalcev in morski (ribji) kolagen sta na voljo na trgu in ju je mogoče kupiti v poljubnih količinah. Kolagen meduz je nova oblika kolagena, ki je biokompatibilna s človekom in ni sesalskega izvora (brez bolezni). Kolagen meduz ne ustreza nobenemu določenemu tipu kolagena (tipi I–V), vendar izkazuje različne lastnosti kolagena tipov I, II in V.

Glikoproteini

Glikoproteine najdemo v številnih organizmih, od bakterij do ljudi, in imajo različne funkcije. Te beljakovine s kratkimi oligosaharidnimi verigami sodelujejo pri prepoznavanju celične površine s strani hormonov, virusov in drugih snovi v številnih celičnih procesih. Poleg tega antigeni celične površine služijo kot izločanje mucina elementa zunajceličnega matriksa, prebavil in urogenitalnega trakta. Skoraj vse globularne beljakovine v plazmi, razen albumina, izločenih encimov in beljakovin, imajo glikoproteinsko strukturo. Celična membrana je sestavljena iz molekul beljakovin, lipidov in ogljikovih hidratov. Vloga glikoproteinov v celični membrani pa vpliva na število in porazdelitev beljakovin. Te beljakovine sodelujejo pri prehodu iz membrane v snov. Število in porazdelitev glikolipidov in glikoproteinov določata specifičnost celice.
Glikoproteini so odgovorni za prepoznavanje celic, selektivno prepustnost celične membrane in privzem hormonov. V ogljikohidratnem delu glikoproteinov je 7 glavnih vrst monosaharidov. Ti monosaharidi se združujejo v različnih zaporedjih in z različnimi strukturami vezi, kar povzroča nastanek velikega števila struktur ogljikohidratnih verig. Glikoprotein lahko vsebuje eno samo strukturo N-vezanega oligosaharida ali več kot eno vrsto oligosaharida. N-vezani oligosaharidi imajo lahko enake ali različne strukture ali pa so prisotni tudi v O-vezanih oligosaharidih. Število oligosaharidnih verig se razlikuje glede na beljakovino in njeno funkcijo.
Sialične kisline v glikoproteinih, ki so sestavni del glikokaliksa, imajo pomembno vlogo pri prepoznavanju celic. Če se sialične kisline iz kakršnega koli razloga uničijo, se struktura glikokaliksa membrane poruši in celica ne more opravljati večine navedenih nalog. Obstajajo tudi nekateri strukturni glikoproteini. To so fibronektini, laminini in fetalni fibronektini, ki imajo v telesu različne naloge. Tudi v evkariontskih glikoproteinih so prisotni nekateri monosaharidi, večinoma tipa heksoz in aminoheksoz. Pomagajo lahko pri zvijanju beljakovin, izboljšujejo njihovo stabilnost in sodelujejo pri celičnem signaliziranju.