Ultrazvočna ekstrakcija kolagena iz meduz

Dejstva, ki jih je vredno vedeti

Kolagena

Kolagen je vlaknasta beljakovina s strukturo trojne vijačnice in glavni netopni vlaknasti protein v zunajceličnem matriksu in vezivnem tkivu. Obstaja vsaj 16 vrst kolagenov, vendar jih večina (približno 90%) pripada tipu I, tipu II in tipu III. Kolagen je najbolj bogata beljakovina v človeškem telesu, ki jo najdemo v kosteh, mišicah, koži in tetah. Pri sesalcih prispeva 25-35% beljakovin v celotnem telesu. Naslednji seznam navaja primere tkiv, kjer so vrste kolagena najbolj bogate: tip I - kost, dermis, tetiva, vezi, roženica; tip II - hrustanec, steklovina, jedro pulposus; Tip III - koža, stena žile, retikularna vlakna večine tkiv (pljuča, jetra, vranica itd.); Tip IV - bazalne membrane, tip V - se pogosto porazdeli s kolagenom tipa I, zlasti v roženici. To je seveda spodbujalo komercialno izkoriščanje standardnih bogatih kolagenov (kolageni I–V) z izolacijo in čiščenjem, večinoma iz človeškega, govejega in prašičjega tkiva, s konvencionalnimi proizvodnimi postopki z visokim donosom, kar je privedlo do visokokakovostnih serij kolagena. (Silva et al., Mar. Droge 2014, 12)
Endogeni kolagen je naravni kolagen, ki ga telo sintetizira, medtem ko je eksogeni kolagen sintetični in lahko prihaja iz zunanjega vira, kot so dodatki. Kolagen se pojavlja v telesu, zlasti v koži, kosteh in vezivnem tkivu. Proizvodnja kolagena v organizmu se zmanjšuje s starostjo in izpostavljenostjo dejavnikom, kot so kajenje in UV svetloba. V medicini se kolagen lahko uporablja v kolagenskih oblogah za rane za privabljanje novih kožnih celic na mesta rane.
Kolagen se pogosto uporablja v dodatkih in farmacevtskih izdelkih, saj ga je mogoče resorbirati. To pomeni, da ga je mogoče razgraditi, preoblikovati in vzeti nazaj v telo. Lahko se oblikuje tudi v stisnjene trdne snovi ali rešetkaste gele. Zaradi širokega spektra funkcij in naravnega pojava je klinično vsestranska in primerna za različne medicinske namene. Za medicinsko uporabo se kolagen lahko pridobi iz goveda, prašičev, ovac, morskih organizmov.
Obstajajo štiri glavne metode za izolacijo kolagena iz živali: soljenje, alkalna, kislinska in encimska metoda.
Kislinske in encimske metode se najpogosteje uporabljajo v kombinaciji za proizvodnjo visokokakovostnega kolagena. Ker so deli kolagena, topni v kislini (ASC), drugi deli pa so kolagen, topen v pepsinu (PSC), obdelavi s kislino sledi encimska ekstrakcija pepsina. Ekstrakcija kislega kolagena se izvaja z uporabo organskih kislin, kot so klorocetna, citronska ali mlečna kislina. Za sprostitev kolagena, topnega v pepsinu (PSC) iz preostalega materiala postopka ekstrakcije kislega kolagena, se neraztopljena snov obdela z encimom pepsinom, da se izolira kolagen, topen v pepsinu (PSC). PSC se običajno uporablja v kombinaciji z 0,5 M ocetne kisline. Pepsin je pogost encim, saj lahko vzdržuje strukturo kolagena tako, da se prilepi na N-terminal beljakovinske verige in peptid brez vijačnice.
Kolagen se uporablja v prehranskih dopolnilih (nutracevtiki), kozmetičnih izdelkih in medicinah. Kolagen sesalcev in morskih (rib) je na voljo na trgu in ga je mogoče kupiti v vseh količinah. Kolagen meduz je nova oblika kolagena, ki je biokompatibilen za človeka in ni sesalcev (brez bolezni). Kolagen meduze se ne ujema z nobeno posebno vrsto kolagena (tip I-V), vendar kaže različne lastnosti kolagena tipov I, II in V.

Glikoproteini

Glikoproteini se nahajajo v mnogih organizmih, od bakterij do ljudi, in imajo različne funkcije. Ti proteini s kratkimi oligosaharidnimi verigami so vključeni v prepoznavanje celične površine s hormoni, virusi in drugimi snovmi v številnih celičnih dogodkih. Poleg tega antigeni celične površine služijo kot izločanje mucina zunajceličnega matriksnega elementa, gastrointestinalnega in urogenitalnega trakta. Skoraj vsi globularni proteini v plazmi, razen albumina, izločanih encimov in beljakovin, imajo glikoproteinsko strukturo. Celična membrana je sestavljena iz molekul beljakovin, lipidov in ogljikovih hidratov. Vloga glikoproteinov v celični membrani pa vpliva na število in porazdelitev beljakovin. Ti proteini so vključeni v prehod iz membrane v snov. Število in porazdelitev glikolipidov in glikoproteinov dajeta celično specifičnost.
Glikoproteini so odgovorni za prepoznavanje celic, selektivno prepustnost celične membrane in privzem hormonov. Obstaja 7 glavnih vrst monosaharidov v ogljikovih hidratih glikoproteinov. Ti monosaharidi se združujejo z različnimi zaporedji in različnimi vezivnimi strukturami, kar ima za posledico veliko število struktur ogljikovih hidratov. Glikoprotein lahko vsebuje eno N-vezano oligosaharidno strukturo ali pa vsebuje več kot eno vrsto oligosaharida. N-vezani oligosaharidi so lahko enake ali različne strukture ali pa so lahko prisotni tudi v O-vezanih oligosaharidih. Število oligosaharidnih verig je odvisno od beljakovin in funkcije.
Sialic acids in glycoproteins, an element of glycocalyx, play an important role in the recognition of cells. If the sialic acids are destroyed for any reason, the glycocalyx structure of the membrane is disrupted and the cell cannot perform most of the specified tasks. Also, there are some structural glycoproteins. They are fibronectins, laminins, fetal fibronectins and they all have different missions in the body. Also in eukaryotic glycoproteins, there are some monosaccharides mostly in hexose and aminohexose type. They can assist in protein folding, improve protein’s stability and are involved in cell signalling.