Extracția colagenului cu ultrasunete din meduze

Fapte care merită știute

Colagen

Colagenul este o proteină fibroasă cu structură triplă helix și proteina fibroasă insolubilă majoră din matricea extracelulară și din țesutul conjunctiv. Există cel puțin 16 tipuri de colagen, dar majoritatea (aproximativ 90%) aparțin tipului I, tipului II și tipului III. Colagenul este cea mai abundentă proteină din corpul uman găsită în oase, mușchi, piele și tendoane. La mamifere, contribuie cu 25-35% din proteinele întregului corp. Următoarea listă oferă exemple de țesuturi în care tipurile de colagen sunt cele mai abundente: tipul I - os, dermă, tendon, ligamente, cornee; Tipul II – cartilaj, corp vitros, nucleu pulpos; Tipul III - pielea, peretele vasului, fibrele reticulare ale majorității țesuturilor (plămâni, ficat, splină etc.); Tipul IV - membranele bazale, tipul V - adesea co-distribuie cu colagenul de tip I, în special în cornee. Acest lucru a favorizat în mod natural exploatarea comercială a colagenului standard abundent (colagenii I-V), prin izolarea și purificarea acestora, în cea mai mare parte din țesuturile umane, bovine și porcine, prin procese de fabricație convenționale, cu randament ridicat, ceea ce a dus la loturi de colagen de înaltă calitate. (Silva și colab., Mar. Drugs 2014, 12)
Colagenul endogen este un colagen natural sintetizat de organism, în timp ce colagenul exogen este sintetic și poate proveni dintr-o sursă externă, cum ar fi suplimentele. Colagenul apare în organism, în special în piele, oase și țesuturi conjunctive. Producția de colagen într-un organism scade odată cu vârsta și expunerea la factori precum fumatul și lumina UV. În medicină, colagenul poate fi utilizat în pansamentele de colagen pentru a atrage noi celule ale pielii la locurile rănilor.
Colagenul este utilizat pe scară largă în suplimente și produse farmaceutice, deoarece poate fi resorbit. Aceasta înseamnă că poate fi descompusă, transformată și luată înapoi în organism. De asemenea, poate fi format în solide comprimate sau geluri asemănătoare zăbrelelor. Gama sa largă de funcții și apariția sa naturală îl fac versatil din punct de vedere clinic și potrivit pentru o varietate de scopuri medicale. Pentru uz medical, colagenul poate fi obținut de la bovine, porcine, ovine, organisme marine.
Există patru metode majore de izolare a colagenului de la animale: metoda de sărare, alcalină, acidă și enzimatică.
Metodele acide și enzimatice sunt utilizate cel mai frecvent în combinație pentru producerea de colagen de înaltă calitate. Deoarece părți ale colagenului sunt colagen solubil în acid (ASC) și alte părți sunt colagen solubil în pepsină (PSC), tratamentul acid este urmat de o extracție enzimatică de pepsină. Extracția colagenului acid se realizează folosind acizi organici, cum ar fi acidul cloracetic, citric sau lactic. Pentru a elibera colagenul solubil în pepsină (PSC) din materialul rămas al procesului de extracție a colagenului acid, materia nedizolvată este tratată cu enzima pepsină, pentru a izola colagenul solubil în pepsină (PSC). PSC se aplică în mod obișnuit în combinație cu 0,5 m de acid acetic. Pepsina este o enzimă comună, deoarece este capabilă să mențină o structură de colagen prin scindarea la N-terminalul lanțului proteic și peptida non-helix.
Colagenul este utilizat în suplimente nutritive (nutraceutice), produse cosmetice și medicamente. Colagenul de mamifere și marine (pește) este disponibil pe piață și poate fi cumpărat în orice cantitate. Colagenul meduzei este o nouă formă de colagen, care este biocompatibil uman și non-mamifer (fără boli). Colagenul meduzei nu se potrivește cu niciun tip particular de colagen (tip I-V), dar prezintă diferitele proprietăți ale tipurilor de colagen I, II și V.

Glicoproteine

Glicoproteinele se găsesc în multe organisme, de la bacterii la oameni, și au funcții diferite. Aceste proteine cu lanțuri scurte de oligozaharide sunt implicate în recunoașterea suprafeței celulare de către hormoni, viruși și alte substanțe în multe evenimente celulare. În plus, antigenele de suprafață celulară servesc ca secreție de mucină a elementului matricei extracelulare, a tractului gastro-intestinal și urogenital. Aproape toate proteinele globulare din plasmă, cu excepția albuminei, enzimelor secretate și proteinelor, au structură glicoproteică. Membrana celulară este compusă din molecule de proteine, lipide și carbohidrați. Rolul glicoproteinelor în membrana celulară, pe de altă parte, afectează numărul și distribuția proteinelor. Aceste proteine sunt implicate în tranziția de la membrană la substanță. Numărul și distribuția glicolipidelor și glicoproteinelor dau specificitate celulară.
Glicoproteinele sunt responsabile pentru recunoașterea celulelor, permeabilitatea selectivă a membranei celulare și absorbția hormonilor. Există 7 tipuri principale de monozaharide în partea carbohidraților din glicoproteine. Aceste monozaharide se combină cu diferite secvențieri și diferite structuri de legătură, rezultând un număr mare de structuri de lanț de carbohidrați. O glicoproteină poate conține o singură structură oligozaharidă legată de N sau poate conține mai multe tipuri de oligozaharide. Oligozaharidele N-legate pot avea structuri identice sau diferite sau pot fi, de asemenea, prezente în oligozaharidele legate de O. Numărul de lanțuri de oligozaharide variază în funcție de proteine și funcție.
Acizii sialici din glicoproteine, un element al glicocalicului, joacă un rol important în recunoașterea celulelor. Dacă acizii sialici sunt distruși din orice motiv, structura glicocalicului membranei este întreruptă și celula nu poate îndeplini majoritatea sarcinilor specificate. De asemenea, există unele glicoproteine structurale. Acestea sunt fibronectine, laminine, fibronectine fetale și toate au misiuni diferite în organism. De asemenea, în glicoproteinele eucariote, există unele monozaharide mai ales în tipul hexoză și aminohexoză. Acestea pot ajuta la plierea proteinelor, pot îmbunătăți stabilitatea proteinelor și sunt implicate în semnalizarea celulară.