Ce trebuie să știți

colagenul

Colagenul este proteina fibroasa cu tripla structură Helix și proteina fibroasă insolubilă majoră în matricea extracelulară și în țesutul conjunctiv. Există cel puțin 16 tipuri de colagen, dar cele mai multe dintre ele sunt (cca. 90%) aparțin tipului I, tipului II și tipului III. Colagenul este proteina cea mai abundenta din corpul uman gasit in oase, muschi, piele si tendoane. La mamifere, aceasta contribuie cu 25-35% din întreaga proteină corporală. Următoarea listă oferă exemple de țesuturi în cazul în care tipurile de colagen sunt cele mai abundente: tip I-OS, dermis, tendonul, ligamentele, corneei; Tip II — cartilaj, corp vitros, pulposus nucleu; Tip III — piele, perete vas, fibre reticulare din cele mai multe țesuturi (plămâni, ficat, splina, etc.); Tip IV-membrane subsol, tip V-adesea co-distribuie cu colagen de tip I, în special în corneea. Acest lucru a favorizat în mod natural exploatarea comercială a colagenilor standard abundente (colagen I – V), prin izolarea și purificarea acestora, mai ales din țesuturile umane, bovine și porcine, prin procese de fabricație convenționale, de mare randament, conducând la o calitate superioară loturi de colagen. (Silva et al., Mar. droguri 2014, 12)
Colagen endogen este un colagen natural sintetizat de organism, în timp ce colagen exogene este sintetic și poate veni dintr-o sursă externă, ar fi suplimente. Colagenul apare în organism, în special în piele, oase și țesuturi conjunctive. Producția de colagen într-un organism scade odată cu vârsta și expunerea la factori ar fi fumatul și lumina UV. În medicină, colagen poate fi utilizat în pansamente rana de colagen pentru a atrage noi celule ale pielii la site-uri rana.
Colagen este utilizat pe scară largă în suplimentele și produsele farmaceutice, deoarece poate fi Resorbed. Acest lucru înseamnă că acesta poate fi defalcate, transformate, și luate înapoi în organism. Acesta poate fi, de asemenea, format în solide comprimate sau Lattice-ca geluri. Gama largă de funcții și apariția sa naturală îl face versatil din punct de vedere clinic și adecvat pentru o varietate de scopuri medicale. Pentru uz medical, colagenul poate fi obținut din bovine, porcine, ovine, organisme marine.
Există patru metode majore pentru a izola colagen de la animale: salting-out, alcaline, acid, și metoda enzimei.
Acidul și metodele enzimatice sunt cel mai frecvent utilizate în combinație pentru producția de colagen de înaltă calitate. Deoarece părți ale colagenului este colagen solubil în acid (ASC) și alte părți sunt colagen solubil în pepsină (PSC), tratamentul acid este urmat de o extracție enzimatică a pepsinei. Extracția de colagen acid se efectuează folosind acizi organici, ar fi cloracetic, citric, sau acid lactic. Pentru a elibera Colagenul solubil în pepsină (PSC) din materialul rămas al procesului de extracție a colagenului acid, materia nedizolvată este tratată cu enzima pepsină, pentru a izola Colagenul solubil în pepsină (PSC). PSC este frecvent aplicat în asociere cu 0,5 M de acid acetic. Pepsina este o enzimă comună, deoarece este capabilă să mențină o structură de colagen prin despicarea la terminalul N al lanțului proteic și peptida non-Helix.
Colagenul este utilizat în suplimentele nutritive (Nutraceuticals), produse cosmetice și medicamente. Colagen de mamifere și marine (pește) este disponibil pe piață și poate fi cumpărat în orice cantități. Meduze de colagen este o noua forma de colagen, care este uman biocompatibil și non-mamiferele (desease-free). Colagen meduze nu se potrivește cu nici un tip special de colagen (tip I-V), dar prezintă diferitele proprietăți ale tipurilor de colagen I, II și V.

Glicoproteine

Glicoproteinele se găsesc în multe organisme de la bacterii la om și au funcții diferite. Aceste proteine cu lanturi de oligozaharide scurte sunt implicate în recunoașterea suprafeței celulare de hormoni, viruși și alte substanțe în multe evenimente celulare. În plus, antigenii de suprafață celulară servesc ca secreție de mucin a elementului matrice extracelular, tractul gastro-intestinal și urogenital. Aproape toate proteinele globulare în plasmă, cu excepția albumină, enzime secretate și proteine au structura glicoproteina. Membrana celulară este compusă din molecule de proteine, lipide și glucide. Rolul glicoproteinelor în membrana celulară, pe de altă parte, afectează numărul și distribuția proteinelor. Aceste proteine sunt implicate în tranziția de la membrana la substanță. Numărul și distribuția gliccolipidelor și glicoproteinelor oferă specificitatea celulei.
Glicoproteinele sunt responsabile pentru recunoașterea celulelor, permeabilitatea selectivă a membranei celulare și absorbția hormonilor. Există 7 tipuri principale de monozaccharides în partea carbohidrat de glicoproteine. Aceste monozaccharides se combină cu diferite secvențiere și structuri de obligațiuni diferite, rezultând un număr mare de structuri din lanțul glucide. O glicoproteină poate conține o singură structură oligosaccharidă N-legată sau poate conține mai mult de un tip de Oligozaharidă. Oligozaharidele N-legate pot fi din structuri identice sau diferite sau pot fi prezente și în oligozaharidele O-legate. Numărul de lanțuri de oligozaharide variază în funcție de proteine și funcția.
Acizii sialici din glicoproteine, un element de gliccaliciu, joacă un rol important în recunoașterea celulelor. În cazul în care acizii sialic sunt distruse din orice motiv, structura gliccalyx a membranei este perturbată și celula nu poate efectua majoritatea sarcinilor specificate. De asemenea, există unele glicoproteine structurale. Ele sunt fibronectins, laminine, fetale fibronectins și toate au misiuni diferite în organism. De asemenea, în glicoproteine eucariotice, există unele monozaccharides mai ales în hexoze și aminohexose tip. Ele pot asista în pliere de proteine, de a îmbunătăți stabilitatea proteinelor și sunt implicate în celule de semnalizare.