استخلاص الكولاجين من قناديل البحر بالموجات فوق الصوتية

حقائق جديرة بالمعرفة

الكولاجين

الكولاجين بروتين ليفي ذو بنية حلزونية ثلاثية، وهو البروتين الليفي الرئيسي غير القابل للذوبان في المصفوفة خارج الخلوية وفي النسيج الضام. ويوجد ما لا يقل عن 16 نوعًا من الكولاجين، لكن معظمها (نحو 90%) ينتمي إلى النوع I والنوع II والنوع III. والكولاجين هو البروتين الأكثر وفرة في جسم الإنسان، ويوجد في العظام والعضلات والجلد والأوتار. وفي الثدييات، يشكل 25–35% من إجمالي بروتين الجسم. وتقدم القائمة التالية أمثلة على الأنسجة التي تكون فيها أنواع الكولاجين الأكثر وفرة: النوع I – العظام، والأدمة، والأوتار، والأربطة، والقرنية؛ النوع II – الغضاريف، والجسم الزجاجي، والنواة اللبية؛ النوع III – الجلد، وجدار الأوعية، والألياف الشبكية في معظم الأنسجة (الرئتين، والكبد، والطحال، وغيرها)؛ النوع IV – الأغشية القاعدية؛ النوع V – غالبًا ما يتوزع مع كولاجين النوع I، ولا سيما في القرنية. وقد شجع ذلك بطبيعة الحال على الاستغلال التجاري لأنواع الكولاجين المعتادة والوفيرة (الكولاجين I–V)، بعزلها وتنقيتها، غالبًا من أنسجة الإنسان والأبقار والخنازير، باستخدام عمليات تصنيع تقليدية عالية المردود، مما يؤدي إلى دفعات كولاجين عالية الجودة. (Silva et al., Mar. Drugs 2014, 12)
الكولاجين الداخلي المنشأ هو كولاجين طبيعي يصنّعه الجسم، في حين أن الكولاجين الخارجي المنشأ اصطناعي وقد يأتي من مصدر خارجي مثل المكملات. ويوجد الكولاجين في الجسم، ولا سيما في الجلد والعظام والأنسجة الضامة. وينخفض إنتاج الكولاجين في الكائن الحي مع التقدم في العمر والتعرض لعوامل مثل التدخين والأشعة فوق البنفسجية. وفي الطب، يمكن استخدام الكولاجين في ضمادات الجروح المحتوية على الكولاجين لجذب خلايا جلدية جديدة إلى مواضع الجروح.
يُستخدم الكولاجين على نطاق واسع في المكملات والمستحضرات الصيدلانية لأنه قابل لإعادة الامتصاص. وهذا يعني أنه يمكن تفكيكه وتحويله وإعادة امتصاصه داخل الجسم. ويمكن أيضًا تشكيله في صورة مواد صلبة مضغوطة أو مواد هلامية ذات بنية شبيهة بالشبكة. ويجعله تنوع وظائفه ووجوده الطبيعي متعدد الاستخدامات سريريًا ومناسبًا لأغراض طبية متنوعة. وللاستخدام الطبي، يمكن الحصول على الكولاجين من الأبقار والخنازير والأغنام والكائنات البحرية.
توجد أربع طرق رئيسية لعزل الكولاجين من الحيوانات: الترسيب بالتمليح، والطريقة القلوية، والطريقة الحمضية، والطريقة الإنزيمية.
تُستخدم الطريقتان الحمضية والإنزيمية معًا في أغلب الأحيان لإنتاج كولاجين عالي الجودة. وبما أن بعض أجزاء الكولاجين هي كولاجين قابل للذوبان في الحمض (ASC)، وأجزاء أخرى هي كولاجين قابل للذوبان بالبيبسين (PSC)، فإن المعالجة الحمضية تتبعها عملية استخلاص إنزيمي بالبيبسين. ويُجرى الاستخلاص الحمضي للكولاجين باستخدام أحماض عضوية مثل حمض الكلوروأسيتيك أو حمض الستريك أو حمض اللاكتيك. ولتحرير الكولاجين القابل للذوبان بالبيبسين (PSC) من المادة المتبقية من عملية الاستخلاص الحمضي للكولاجين، تُعالَج المادة غير الذائبة بإنزيم البيبسين لعزل الكولاجين القابل للذوبان بالبيبسين (PSC). ويُستخدم PSC عادةً بالاقتران مع حمض الأسيتيك بتركيز 0.5M. والبيبسين إنزيم شائع لأنه قادر على الحفاظ على بنية الكولاجين من خلال الشطر عند النهاية N للسلسلة البروتينية والببتيد غير الحلزوني.
يُستخدم الكولاجين في المكملات الغذائية (المستحضرات الغذائية العلاجية) ومستحضرات التجميل والطب. ويتوفر كولاجين الثدييات والكولاجين البحري (الأسماك) في السوق، ويمكن شراؤه بأي كميات. وكولاجين قناديل البحر شكل جديد من الكولاجين متوافق حيويًا مع الإنسان ومن أصل غير ثديي (خالٍ من الأمراض). ولا يطابق كولاجين قناديل البحر أي نوع محدد من الكولاجين (الأنواع I–V)، لكنه يُظهر الخصائص المختلفة للكولاجين من الأنواع I وII وV.

البروتينات السكرية

توجد البروتينات السكرية في كائنات حية عديدة، من البكتيريا إلى الإنسان، ولها وظائف مختلفة. وتشارك هذه البروتينات ذات سلاسل السكريات قليلة التعدد القصيرة في تعرف الهرمونات والفيروسات والمواد الأخرى على سطح الخلية في كثير من الأحداث الخلوية. وإضافة إلى ذلك، تعمل مستضدات سطح الخلية بوصفها إفرازًا للميوسين الخاص بعنصر المصفوفة خارج الخلوية والسبيل الهضمي والسبيل البولي التناسلي. وتتميز جميع البروتينات الكروية تقريبًا في البلازما، باستثناء الألبومين والإنزيمات والبروتينات المُفرَزة، ببنية بروتين سكري. ويتكون غشاء الخلية من جزيئات البروتين والدهون والكربوهيدرات. ومن ناحية أخرى، يؤثر دور البروتينات السكرية في غشاء الخلية في عدد البروتينات وتوزيعها. وتشارك هذه البروتينات في الانتقال من الغشاء إلى المادة. ويمنح عدد الدهون السكرية والبروتينات السكرية وتوزيعها الخلية خصوصيتها.
البروتينات السكرية مسؤولة عن التعرف على الخلايا والنفاذية الانتقائية لغشاء الخلية وامتصاص الهرمونات. وتوجد 7 أنواع رئيسية من السكريات الأحادية في الجزء الكربوهيدراتي من البروتينات السكرية. وتتحد هذه السكريات الأحادية بتتابعات مختلفة وبنى روابط مختلفة، مما ينتج عددًا كبيرًا من بنى سلاسل الكربوهيدرات. وقد يحتوي البروتين السكري على بنية واحدة من السكريات قليلة التعدد المرتبطة عبر N، أو قد يحتوي على أكثر من نوع واحد من السكريات قليلة التعدد. وقد تكون السكريات قليلة التعدد المرتبطة عبر N ذات بنى متطابقة أو مختلفة، أو قد توجد أيضًا في السكريات قليلة التعدد المرتبطة عبر O. ويختلف عدد سلاسل السكريات قليلة التعدد بحسب البروتين والوظيفة.
تؤدي أحماض السياليك في البروتينات السكرية، وهي أحد عناصر الغلاف السكري، دورًا مهمًا في التعرف على الخلايا. وإذا دُمّرت أحماض السياليك لأي سبب، تختل بنية الغلاف السكري للغشاء، ولا تستطيع الخلية أداء معظم المهام المحددة. وتوجد أيضًا بعض البروتينات السكرية البنيوية، وهي الفيبرونيكتينات واللامينينات والفيبرونيكتينات الجنينية، ولكل منها مهام مختلفة في الجسم. وفي البروتينات السكرية لدى حقيقيات النوى أيضًا، توجد بعض السكريات الأحادية التي تنتمي في معظمها إلى نوعي السكريات السداسية والسكريات الأمينية السداسية. ويمكنها المساعدة في طي البروتين وتحسين ثباته، كما تشارك في الإشارات الخلوية.